Bahan Kuliah Biokimia Untuk Biologi
Bahan Kuliah Biokimia Untuk Biologi
BIOKIMIA
Disusun oleh:
Prof. Dr. agr. Moh.Amin, M.Si
Dr. Betty Lukiati, M.S
Siti Imroatul Maslikah, S.Si, M.Si
Balqis, S.Pd, M.Si
JURUSAN BIOLOGI
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS NEGERI MALANG
2014
DAFTAR ISI
i
BAB I
PENDAHULUAN
A. KOMPETENSI
B. ELEMEN KOMPETENSI
C. MATERI
Pengertian Biokimia
Selamat datang biokimia! Anda sudah menemukan aspek dari subjek ini
dengan pengalaman sebelumnya dalam ilmu kimia dan biologi. Ahli biokimia
menggunakan hukum-hukum dasar ilmu kimia, biologi, dan ilmu fisika untuk
menjelaskan proses hidup sel. Sungguhpun istilah biokimia telah menjadi hal yang
biasa di dalam bahasa kita, suatu definisi yang penuh arti ringkas adalah sulit. Definisi
yang paling sederhana adalah " ilmu kimia sel hidup. Biokimia mempunyai komponen
biologi dan ilmu kimia dan ahli biokimia harus baik berpengalaman dalam kedua-
duanya. Dengan demikian Biokimia adalah Sains Biologi, yang memanfaatkan
Hukum-hukum Fisika dan Kimia untuk menjelaskan proses kehidupan. Untuk itu perlu
dijelakan ciri-ciri makhluk hidup dibandingkan dengan makhluk tidak hidup diantaranya
adalah:
1) Mempunyai susunan yang kompleks, tetapi terorganisir dengan sangat rapi.
2) Mampu mempertahankan ‘keteraturan’ dirinya di dalam lingkungan yang semakin
tidak teratur (Hukum Thermodinamika II).
3) Dapat mereplikasi diri (berkembang biak).
1
Ketiga ciri utama di atas dimiliki secara melekat oleh organisme. Kekurangan dari satu
sifat akan meniadakan ciri sebagai organisme.
Tujuan Biokimia
Mengacu pada uraian pengertian Biokimia di atas, keseluruhan tujuan biokimia adalah
mendeskripsikan proses hidup di tingkatan molekul. Bahkan sel yang terkecil-pun
berisi beribu-ribu bahan-kimia anorganik maupun organik, banyak di antara mereka
molekul besar disebut makromolekul. Semua proses biologi yang mencakup visi, diesti
(pencernaan), pemikiran, gerakan, imunitas, dan kondisi-kondisi penyakit diakibatkan
oleh perilaku molekul. Oleh karena itu, dalam rangka mendeskripsikan proses-proses
ini, pertama-tama harus mempunyai suatu pengetahuan struktur yang kimia molekul
yang berperan. Kedua, harus mempunyai suatu pemahaman fungsi biologi molekular.
Dengan demikian tujuan Biokimia adalah mendiskripsikan struktur, organisasi dan
fungsi zat hidup pada tingkat molekul.
Dengan tujuan ini banyak masalah yang ingin dipecahkan antara lain:
Bagaimana komponen-komponen organisme mengorganisir diri dalam menyusun
struktur “supramolekul”: sel jaringan organisme?
Bagaimana organisme mengekstrak energi dari lingkungan untuk
mempertahankan hidupnya?
Bagaimana organisme menyimpan dan menyalurkan informasi genetik dengan
sangat akurat?
Reaksi kimia apa saja yang menyebabkan / menyertai proses reproduksi, penuaan
dan kematian suatu sel/ organisme?
Bagaimana reaksi-reaksi kimia di dalam sel dikendalikan?
Peran biologi dan ilmu kimia yang masing-masing dalam mencapai tujuan
biokimia adalah sangat nyata. Adalah penting untuk memahami struktur sel sebab
proses biologi dibagi dalam kompartemen-kompatemen yaitu mereka hanya tampak
pada bagian tertentu sel (organela) yang dilindungi oleh selaput. Keterkaitan antara
struktur dan fungsi dengan karakter/sifat sifat ini, ahli biokimia adalah juga sangat
tertarik tentang bioenergetika yaitu studi aliran energi sel ( Gambar 1.1). Beberapa
peristiwa molekular dalam sel memerlukan masukan energi (endergonic) dan yang
melepaskan energi (exergonic). Bagaimana sel menggunakan reaksi kimia untuk
memindahkan energi antar peristiwa endergonik dan exergonik akan menjadi minat
besar di pembahasan kita nanti.
2
Gambar 1.1. Biokimia alam menunjukkan konsep penting dan hubungannya
3
Sejarah Biokimia
Sejarah awal biokimia
Masyarakat pada awal peradaban Mesir, Negeri China, India, Roma, dan di
tempat lain tidak memahami prinsip dasar biokimia tentang membakar roti, peragian
jus buah, atau perawatan penyakit dengan tumbuhan dan zat-zat dari hewan.
Bagaimanapun, ketiadaan pengetahuan tidak mencegah kenikmatan mereka dari
proses biokimia ini. Studi awal dalam biologi yang terkonsentrasi pada perawatan
penyakit dan pencapaian kesehatan yang baik, telah berakar kuat dalam filosofi dan
agama.
Masyarakat Cina pada abad yang keempat sebelum Masehi percaya bahwa
manusia berisi lima unsur: air, api, kayu, metal dan bumi. Ketidakseimbangan susunan
unsur-unsur ini menyebabkan sakit/penyakit. Pada abad ketujuh setelah Masehi,
dokter Cina menemukan bahwa rabun ayam itu bisa diperlakukan pada hati babi dan
domba. Ahli biokimia modern dan dokter mengetahui bahwa rabun ayam disebabkan
oleh kekurangan vitamin A, yaitu suatu zat kimia yang berada di dalam hati.
Awal sejarah Yunani, termasuk Plato telah mencoba untuk menjelaskan bahwa
tubuh dalam kaitan dengan teori kosmologi dan stres diet berguna untuk perawatan
penyakit. Istilah Yunani untuk pencernaan, pepsin, sebagai suatu kata yang
menandakan panas dalam, adalah asal dari kata pepsin yaitu suatu enzim
pencernaan.
Biokimia modern
Gambar 1.2 di bawah menunjukkan bahwa pengetahuan biokimia merupakan
perpaduan dari dua disiplin yang mengikuti perkembangan masing-masing. Satu
bidang melakukan pelacakan pada pengetahuan fisik dan ciri struktural biomolekul.
Pendekatan bidang ini menerapkan hukum dasar fisika dan kimia untuk menjelaskan
proses-proses pada mahluk hidup. Sebagai contoh, Linus Pauling pada abad ke-20
telah melakukan penelitian dengan menggunakan sinar X untuk kristalografi struktur
protein. Di lain jalur menggunakan pendekatan biologi, khususnya para ahli di bidang
mikrobiologi, biologi sel, fisiologi dan genetika melalui studi pada organisasi dan fungsi
sel.
4
Gambar 1.2. Dua perspektif biokimia, yaitu ilmu pengetahuan fisika - kimia dan biologi
Aplikasi Biokima
5
bilirubin dalam darah (hiperbilirubinemia) dapat mengindikasikan kerusakan hati,
dan dapat menyebabkan sakit kuning (menguningnya kulit dan putih mata), tinja
berwarna.
2) Di bidang farmasi dan toksikologi, obat-obatan umumnya mengganggu jalur
metabolisme spesifik.
Contoh:
antibiotik penisilin dan sejenisnya dapat membunuh bakteri dengan cara
menghambat enzim yang berperan dalam sintesis polisakarida penting penyusun
dinding sel bakteri. Sebaliknya pada sel hewan tidak memerlukan sintesis
senyawa ini sehingga dapat digunakan untuk pengobatan.
AZT (azido dideoksi timidin) adalah senyawa menggantikan Timin berperan
untuk memblokir sintesis DNA oleh virus (HIV)
6-Merkapto Purinadalah senyawa yang berperan menghambat sintesis DNA
pada pembiakan sel leukemia
Isoprotenol adalah senyawa kimia yang menyerupai hormon ephineprin/
adrenalin sehingga menghambat rangsangan oleh hormon itu
3) Di bidang pertanian dan pangan, misalnya pemanfaatan pestisida dan herbisida.
Senyawa ini bekerja dengan cara memblok enzim-enzim atau reseptor pada sel
target organisme. Maka biokimia harus memahami kerja senyawa ini, baik
selektivitas dan mekanisme resistensi
6
BAB II
BIOMOLEKUL DALAM ORGANISASI MOLEKULER SEL DAN MATERI GENETIK
A. KOMPETENSI
B. ELEMEN KOMPETENSI
C. MATERI
Biomolekul organisme hidup disusun dalam suatu hirarhi menurut
kekompleksan molekul yang meningkat. Semua biomolekul organik diturunkan dari
prekursor yang sangat sederhana, berbobot molekul rendah dan terdapat di
lingkungan, terutama karbon dioksida, air dan nitrogen atmosfer. Prekursor-prekursor
ini melalui serangkaian intermediet-intermediet metabolik diubah oleh benda hidup
menjadi biomolekul building block, senyawa organik yang berbobot molekul lebih
besar. Molekul-molekul building block ini selanjutnya saling berikatan kovalen satu
dengan lainnya membentuk makromolekul sel yang relatif berbobot molekul lebih
tinggi. Jadi, asam amino merupakan building block dari protein, nukleotida merupakan
building block dari asam nukleat, monosakarida merupakan building block dari
kebanyakan lipid.
Pada tingkat organisasi sei yang lebih tinggi, makromolekul dari kelompok-
kelompok berbeda. Berasosiasi satu dengan lainnya membentuk sistem supramolekul.
seperti lipoprotein, yang merupakan kompleks dari lipid dan protein; ribosom, kompleks
dari asam nukleotida dan protein. Misalnya setiap ribosom dari satu sel bakteri
mengandung 3 asam nukleotida berbeda dan sekitar 50 molekul protein berbeda.
Walaupun demikian, ada perbedaan nyata dalam cara komponen-komponen tersebut
bergabung. Dalam kompleks supramolekul, komponen supramolekul tidak terikat
kovalen satu dengan lainnya. Komponen asam nukleat dan komponen protein dalam
ribosom terikat oleh gaya-gaya nonkovalen yang lemah, seperti ikatan hidrogen,
interaksi hidrofobik dan interaksi van der Waals. Walaupun demikian, karena jumlah
7
ikatan nonkovalen tersebut besar, maka kompleks supramolekul seperti ribosom stabil
pada kondisi biologis. Lagi pula karena penggabungan interaksi nonkovalen
makromolekul ke dalam kompleks supramolekul sangat spesifik, sehingga
menghasilkan ketepatan geometri atau komplementer diantara bagian-bagian
komponennya. Misalnya. Struktur tiga dimensi ribosom sangat teratur dan spesifik,
sesuai dengan fungsi kompleksnya dalam translasi informasi genetik ke dalam Struktur
protein.
Akhimya, pada level tertinggi organisasi dalam hirarhi struktur sel, berbagai
kompleks supramolekul dan sistem bergabung lebih lanjut menjadi organel - inti,
mitokondria dan kloroplas, dan menjadi Struktur intrasel dan "inclusion" - lisosom
"microbodies" dan vacuola.
D. MATERI GENETIK
Salah satu ciri dari organisme adalah mampu berkembang biak untuk
mempertahankan diri demi kelangsungan hidupnya. Proses berkembangbiak dan
mempertahankan diri dapat dicapai karena ada faktor yang mengendalikannya. Faktor
yang berperan untuk semua proses-proses tersebut adalah materi genetik. Setiap sel
hidup baik prokariot dan eukariot memiliki materi genetik, karena untuk keperluan
mempertahankan dii dan kelangsungan hidupnya. Secara materi, antara prokariot dan
eukariot tidak ada perbedaan, yang membedakan adalah pada organisasi struktur
materi genetik tersebut.
8
Pada prokariot, karena tidak memiliki membran inti, maka materi genetik
(kromosom) berada di sitoplasma sehingga proses metabolismenya berbeda dengan
dengan eukariot.Eukaryot materi genetik terdapat di nukleus atau inti sel dan sebagian
kecil di mitokondria (DNA mitokondria), dan pada sel tumbuhan terdapat di kloroplas.
Untuk memahami struktut materi genetik di prokariot dan eukariot, maka perhatikan
gambar di bawah ini.
Gambar 2.1. A: sel prokariot (materi genetik berupa nukleoid, tanpa dikemas di dalam
membran inti; B: sel eukariot (materi genetik terkemas di dalam
membran inti).
Untuk mempermudah memahami istilah dan esensi materi genetik, maka fokus
bahasan ini lebih ke struktur materi genetik eukariotik karena organisasinya lebih
kompleks dibandingkan dengan prokariotik.Untuk materi genetik prokariotik akan
dibahas lebih detail di kajian genetika. Perhatikan gambar 2.2 di bawah ini.
Gambar ini menjelaskan bagaimana
organisasi materi genetik di eukariot.
Materi genetik di eukariot sangat
mudah dideteksi pada saat sel
mengalami proses pembelahan
(terutama fase profase akhir-metafase-
anafase awal) karena materi genetik
berbentuk kromosom yaitu benang
kromatin yang menebal. Kromatin
sendiri secara struktural tersusun atas
nukleosom yaitu badan yang terbentuk
9
atas struktur protein histon-non histon dan rantai DNA.
Istilah yang berikutnya adalah gen, yaitu satu segmen DNA yang menjalankan fungsi
untuk mengkode suatu ekspresi (mengkode suatu sifat). Ekspresi ini di dalam istilah
umum dalam bentuk protein, karena gen mengkode urutan asam amino. Untuk lebih
memahami hal ini akan dibahas secara ringkas tentang struktur asam nukleat
(DNA/RNA), gen dan kode genetik.
2
Sekarang terbukti bahwa molekul DNA dengan urutan nukleotidanya
merupakan penentu Struktur kimia dasar kehidupan, yaitu protein-protein, khususnya
enzim-enzim. Diketahui pula bahwa DNA menyusun gen yang terletak pada tempat-
tempat tertentu dalam kromosom; dan materi genetik dapat diwariskan dari satu
generasi ke generasi berikutnya.Seutas polipeptida tersusun atas rangkaian
nukleotida.Setiap nukleotida tersusun atas:
1. Gugusan gula deoksiribosa,
2. Gugusan asam fosfat yang terikat pada atom karbon (C) nomor 5 dari gula,
3. Gugusan basa nitrogen yang terikat pada atom C nomor 1 gula.
Struktur DNA digambarkan seperti berikut ini.
RNA
Seperti halnya molekul DNA, RNA juga merupakan suatu asamnukleat. Tidak
seperti DNA yang berbentuk heliks ganda, molekul RNA berupa untai tunggal.
Molekulnya mengandung nukleotida-nukleotida yang mengandung basa utama adenin
(A), guanin (G), sitosin (C) urasi (U). Dalam hal ini karena molekulnya berupa untai
tunggal maka tidak tercermin adanya kaidah pasangan basa. Kalau molekul DNA
dapat diharapkan jumlah A = T dan C = G, pada nx RNA tidaklah demikian, kecuali
pada virus-virus RNA yang mampu membuat untai komplemen dengan bantuan enzim
transkriptase yang dikandungnya. Sintesis RNA terjadi di dalam inti, kemudian dilepas
ke sitosol bila akan terjadi sintesisi protein.
2
Susunan kimiawi RNA terdiri dari gula pentose (D-ribosa), molekul gugusan
pospat dan basa nitrogen yang terdiri dari purin (adenin dan guanin), dan pirimidin
(sitosin dan urasil). Dapat dibedakan menjadi RNA genetik dan RNA non genetic.
Benang RNA merupakan benang polipeptida tunggal yang tersusun atas:
1. Gugusan gula yang terdiri dari gula ribosa,
2. Gugusan asam fosfat yang terikat pada atom C nomor 5 dari gula,
3. Gugusan basa nitrogen yang terikat pada atom C nomor 1 dari gula.
Basa nitrogen RNA tersusun dari:
a. Basa purin, yaitu Adenin (A) dan Guanin (G),
b. Basa pirimidin, yaitu Urasil (U) dan Sitosin (C),
a. RNA Genetik
Dapat berbentuk pita tunggal dan dapat pula berbentuk pita ganda tak terpilin
virus tumbuhan (misalnya virus mozaik tembakau TMV, virus burik kuning pada
padi, dsb)
Virus hewan (misalnya virus influenza, virus penyebab luka kaki dan mulut pada
sapi, virus poliomyetis, bakteriophag, dsb).
3
merupakan penyusun ribosom.Ribosom adalah organel sel yang berfungsi
untuk mensintesis polipeptida.RNA-r belum diketahui strukturnya secara jelas.
RNA-r berfungsi sebagai adaptor atau penyelaras pada proses sintesis
polipeptida.
Tabel 1. memperlihatkan "kamus" lengkap dari kode genetika. Kode itu mengandung U
dan bukan T dalam triplet-triplet. Ini disebabkan oleh fakta bahwa para ahli
genetika memandang triplet-triplet yang dibawa oleh molekul-molekul ARNd
sebagai komponen-komponen kode genetika dan bukan sebagai-rangkatan
dalam DNA sendiri. Hal ini didapatkan dari penelitian terhadap ARNd yang
menghasilkan pemecahan kode. Tiap triplet yang mewakili informasi bagi suatu
asam amino tertentu dinyatakan sebagai kodon.
Kode genetik merupakan kombinasi tiga basa (triplet kodon) pada mRNA yang
membawa informasi genetik. Kelompok yang terdiri dari tiga nukleotida (triplet) ini yang
berdampingan pada DNA akan ditranskripsi menjadi tiga nukleotida RNA
komplementer, yang kemudian ditranslasikan menjadi sebuah asam amino tunggal di
4
dalam rantai polipeptida (Stansfield, dkk., 2006). Penetapan triplet kodon didasarkan
atas 20 asam amino penyusun protein dan empat macam basa penyusunnya,
sehingga secara matematik apabila menggunakan 2 basa hanya menghasilkan 16 (42)
kode genetik tidak cukup mewakili 20 asam amino dan 64 (43) kode genetik apabila
menggunakan 3 basa. Penggunaan triplet kodon sebagai kombinasi kode genetik
menyebabkan satu macam asam amino dapat disandi oleh lebih dari satu triplet kodon,
sebagai contoh leusin dapat dikode oleh 6 kodon berbeda pada mRNA. Keadaan ini
disebut kode genetikbersifat degenerate (Brown, 2002; Stansfield, dkk., 2008; Pai,
2005; Levine, tanpa tahun). Akibat dari degenerasi kode ini, banyak perubahan
(mutasi) dapat terjadi pada sebuah gen tanpa mempunyai efek terhadap komposisi
asam amino pada produk gen tersebut. Perubahan tersebut disebut mutasi bisu
(silent) (Stansfield dkk., 2008).
Pada tahun 1968 Nirenberg, Khorana dan Holley menerima hadiah Nobel untuk
penelitian mereka yang sukses menciptakan kode-kode genetik yang hingga sekarang
kita kenal.Seperti kita ketahui asam amino dikenal ada 20 macam.Bagaimana 4 basa
nitrogen ini dapat mengkode 20 macam asam amino yang diperlukan untuk mengontrol
semua aktivitas sel?
Para peneliti melakukan penelitian pada bakteri E. Coli. Mula-mula digunakan
basa nitrogen singlet maka diperoleh 4 asam amino saja yang dapat diterjemahkan
padahal ke 20 asam amino ini harus diterjemahkan semua agar protein yang
dihasilkan dapat digunakan, kemudian para ilmuwan mencoba lagi dengan kodon
duplet dan untuk menterjemahkan 16 asam amino ini pun belum cukup juga. Kemudian
dicoba dengan triplet dan dapat menterjemahkan 64 asam amino. Hal ini wajar
sekalipun melebihi 20 asam amino toh dari 64 asam amino yang diterjemahkan ada
yang memiliki fungsi yang sama diantaranya (kodon asam asparat (GAU dan GAS)
sama dengan asam asam tirosin (UAU, UAS) dan sama juga dengan triptopan (UGG).
Bahkan ini sangat menguntungkan pada proses pembentukkan protein karena dapat
menggantikan asam amino yang kemungkinan rusak. Selain itu, dari 20 asam amino
diantaranya ada yang berfungsi sebagai agen pemotong gen atau tidak dapat
bersambung lagi dengan doubel helix. Asam amino yang berfungsi sebagai agen
pemotong gen diantaranya (UAA, UAG, UGA). Beberapa sifat dari kode triplet
diantaranya:
1. Kode genetik ini mempunyai banyak sinonim sehingga hampir setiap asam amino
dinyatakan oleh lebih dari sebuah kodon. Contoh semua kodon yang diawali dengan
5
SS memperinci prolin, (SSU, SSS, SSA dan SSG) semua kodon yang diawali
dengan AS memperinci treosin (ASU, ASS, ASA, ASG).
2. Tidak tumpang tindih, artinya tidak satu basa tunggalpun yang dapat mengambil
bagian dalam pembentukan lebih dari satu kodon, sehingga 64 itu berbeda-beda
nukleotidanya.
3. Kode genetik dapat mempunyai dua arti yaitu kodon yang sama dapat memperinci
lebih dari satu asam amino.
4. Kode genetik itu ternyata universal. Ini berarti, bahwa kode bagi suatu asam amino
tertentu pada bakteri juga memberi kode bagi asam amino yang sama dalam
organisma-organisma kompleks. Akhir-akhir ini, sifat universal dari kode telah
dimanfaatkan sebaik-baiknya dalam teknik rekayasa genetika, yang memungkinkan
para ilmuwan memasukkan DNA manusia ke dalam bakteri. Gen-gen manusia itu
ditranskripsi, dan protein-protein manusia disintesa oleh bakteri (Elrod, dkk., 2007;
Gurungeblog, 2008).
Kebanyakan organisme mempunyai kode genetik yang sama (kode genetik
bersifat universal). Kecuali pada genom mitokondria yang menggunakan kode genetik
tidak standard.Kodon 5′-UGA-3′ yang biasanya mengkode untuk terminasi namun pada
mitokondria manusia, 5′-UGA-3′ mengkode untuk triptofan.Penggantian kodon
terminasi juga di temukan pada genom nuklear eukariotik tingkat rendah.Kodon
terminasi 5′-UGA-3′ berubah menjadi selenosistein yang tetap digunakan sebagai
kodon terminasi. Pembeda antara selenosistein dengan kodon 5′-UGA-3′ adalah
adanya hairpin loop pada mRNA di daerah downstream kodon selenosistein pada
prokariot dan pada daerah 3′ yang tidak ditranslasi (misalnya bagian mRNA setelah
kodon terminasi) pada eukariot. Dua contoh diatas meruntuhkan pendapat bahwa kode
genetik bersifat universal karena pada kenyataanya kode genetik bersifat tidak
universal (Brown, 2002).
Campbell, dkk.(2002), menyatakan bahwa kode genetic hampir bersifat
universal, digunakan oleh organism mulai dari bakteri paling sederhana hingga
tumbuhan dan hewan yang paling rumit.Kodon RNA CCG misalnya, dtranslasikan
sebagai asam amino prolin di semua organisme yang kode genetiknya telah dipelajari.
Dalam percobaan laboratorium, gen dapat ditranskripsi dan ditranslasi setelah gen itu
dicangkokkan dari satu spesies ke spesies yang lain. Salah satu aplikasinya yang
penting adalah bakteri dapat deprogram dengan cara menyisipkan gen manusia untuk
mensintesis protein manusia tertentu yang sangat bermanfaat bagi bidang kedokteran.
Aplikasi seperti ini telah menghasilkan perkembangan besar dalam bidang
6
bioteknologi.Terdapat beberapa pengecualian mengenai keuniversalan kode genetik
ini, yaitu sistem translasi di mana beberapa kodon berbeda dari kodon standar.Contoh
utamanya ditemukan dalam eukariot bersel tunggal tertentu, seperti paramecium.
Contoh lain ditemukan dalam mitokondria dan kloroplas tertentu, yang mentranskripsi
dan mentranslasi gen yang dibawa oleh DNA yang sedikit jumlahnya.
Tiap triplet yang mewakili informasi bagi suatu asam amino tertentu dinyatakan
sebagai kodon.Kode genetika bersifat degeneratif dikarenakan 18 dan 20 macam
asam amino ditentukan oleh lebih dari satu kodon, yang disebut kodon
sinonimus.Hanya metionin dan triptofan yang memiliki kodon tunggal.Kodon
sinonimus tidak ditempatkan secara acak, tetapi dikelompokkan.Kodon sinonimus
memiliki perbedaan pada urutan basa ketiga (Gurungeblog, 2008).
Pembentukan pasangan basa komplementer antara kodon mRNA dengan
antikodonnya pada suatu tRNA pada posisi ketiga dalam triplet biasanya tidak terlalu
terbatas seperti halnya pada dua posisi lainnya. Fenomena ini disebut wobble,
membuat tRNA yang sama dapat mengenali lebih dari satu kodon mRNA, pada
banyak kasus (Stansfield, dkk., 2008; Pai, 2005). Kodon 5’- AUG- 3’ yang terletak di
ujung suatu molekul mRNA merupakan kodon start (inisiasi) yang akan menempatkan
metionin pada permulaan (ujung amino) pada semua rantai polipeptida eukariotik.
Enam puluh satu kodon merupakan kodon sense yang mengkodekan asam-asam
amino.Ada tiga kodon yang tidak dikenali tRNA manapun yaitu UAA, UAG, dan UGA.
Kodon-kodon itu disebut dengan kodon nonsenseatau kodon stop, karena
merupakan bagian dari tanda dihentikannya sintesis protein pada kodon tesebut.
Polipeptida yang telah selesai akan dilepaskan dari tRNA-nya dan ribosom (Stansfield,
dkk., 2008; Elrod, dkk., 2007; Levine, tanpa tahun).
7
Pustaka
Brown, T. A. 2002. DNA in Genomes, 2nd ed. (Online),
(http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=genomes.section.5818,
diakses tanggal 26 Oktober 2009).
Campbell, N. A., Jane, B. R., & Lawrence, G. M. 2002.Biologi Edisi Kelima Jilid 1.
Jakarta: Erlangga.
Elrod, S. & W. Stansfield. 2007. Genetika Edisi Keempat. Jakarta: Erlangga.
Gurungeblog. 2008. Kode Genetik.(Online),
(http://gurungeblog.wordpress.com/2008/11/15/kode-genetik/, diakses pada
tanggal 26 Oktober 2009).
Levine, L. Tanpa tahun.Biologi of The Gene.
Murakami, Kazuo dan Mizan, 2007.Keajaiban Kode Genetik. (Online), http://amanah-
land.blogspot.com/2007/08/keajaiban-kode-genetik.html, diakses pada tanggal
26 Oktober 2009).
Pai, A.C. 1985. Dasar-Dasar Genetika Edisi Kedua.Diterjemahkan oleh Muchidin
Apandi.Foundation Of Genetics. Jakarta: Erlangga.
Stanfield, W. D., R. Cano, J. Colome.2006. Biologi Molekuler dan Sel. Diterjemahkan
oleh Varian Fahmi.Molecular and Cell Biology. Jakarta: Erlangga.
8
BAB III
ASAM AMINO DAN PROTEIN
I. ASAM AMINO
A. KOMPETENSI:
B. ELEMEN KOMPETENSI
C. MATERI
1. Ciri-ciri Asam Amino
Asam amino adalah senyawa penyusun protein.Asam amino mempunyai satu
gugus karboksil dan satu gugus amino.Pada umumnya gugus amino terikat pada
posisi dari gugus karboksil.Struktur:satu atom C sentral yang mengikat secara
kovalent:
gugus amino,
gugus karboksil,
satu atom H dan
COOH
rantai samping
(gugus R)
I
H2N --- C -
9
-- H
Asam amino adalah suatu molekul organik dengan sedikitnya mengandung
satu gugus karboksil (asam organik) dan paling sedikit satu gugus amino (basa
organik). Dengan penggunaan definisi ini, beratus-ratus asam amino telah diketahui
kehadirannya pada sel tumbuhan dan sel hewan. Di dalam bab ini, kita memfokuskan
pada kelompok asam amino (20 jenis) yang dikode untuk pembentukan protein.
Satuan asam amino adalah suatu struktur umum yang terdiri atas karbon (C) pusat
(karbon alfa) yang dikelilingi oleh suatu hidrogen, gugus karboksil, gugus amino, dan
suatu rantai sisi R. Oleh karena penempatan gugus-gugus fungsional ini ada di sekitar
α-carbon pusat, maka mereka sering disebut allfa-asam amino. Sifat alami rantai sisi,
yang dapat bervariasi dari suatu atom hidrogen sederhana ke sistem kompleks,
menentukan reaktivitas biologi dan kimia yang unik dari tiap asam amino.
Essential Nonessential
10
kebutuhannya.Asam amino karnitin juga bersifat "setengah esensial" dan sering
diberikan untuk kepentingan pengobatan.
Penamaan asam amino, didasarkan pada struktur D – gliseraldehid jika gugus
NH3+ terletak disebelah kanan diberi awalan D, jika NH3+ dikiri diberi awalan L.
Semua asam amino yang ada di alam dalam protein mempunyai konfigurasi L. Ada
beberapa asam amino yang penting dalam struktur dan metabolisme mempunyai
konfigurasi D, yaitu asam D-alanin dan D-glutamat yang merupakan komponen
penyusun dinding sel bakteri tertentu.Penulisan asam amino (20 asam amino yang
umum) dapat disingkat dengan 3 huruf.Misal : Serine Ser, Glysin gly.
Karbon alfa yang tetrahedral dalam tiap-tiap asam amino, kecuali glisin (R = H),
mempunyai empat gugus atom yang berbeda yang terikat padanya (karbon alfa),
karenanya ini merupakan suatu chiralcenter (chiral memusat). Konsekuensi penting
dari pengaturan ini adalah keberadaan dua nonsuperimposable stereoisomers
(enantiomers), yang disebut D- dan L- asam amino (Gambar ....). D dan L isometri
adalah gambaran cermin dari satu sama lain. Tiap stereoisomer menunjukkan
keaktifan optis, mereka berputar pada sudut plane-polarized light. Sudut putar adalah
kebalikan untuk keduanya. Walaupun kedua isometri D dan L asam amino ada secara
alami, namun hanya L isometri yang digunakan sebagai pembangun blok protein.
Peran kritis yang dimainkan oleh isometri L- asam amino pada fungsi protein sedang
dimulai untuk dipelajari dan dipahami. Ahli biokimia menemukan peningkatan sejumlah
D- asam amino aspartat di dalam protein yang terakumulasi di dalam gigi dan lensa
mata manusia seiring dengan bertambahnya umur. Kenyatannya, pada protein
penyimpan, konversi asam amino L-aspartat ke asam amino D-aspartat (racemization
= racemisasi) terjadi dari waktu ke waktu. Modifikasi protein menunjukkan efektivitas
biologi lebih sedikit. Hal ini menjadi penting bahwa racemisasi asam amino, terutama
asam amino aspartat di dalam protein adalah suatu faktor penting di dalam proses
penuaan.
11
Gambar 3.1 D dan L enantiomer asam amino fenilalanin. Catatan bahwa kedua
struktur ada dalam bayangan cermin, garis putus-putus menandai adanya ikatan gugus
dan menandai adanya ikatan ke karbon alfa
Ke 20 alfa asam amino bentuk murni adalah putih, kristal, padat dengan high-
melting (daya leleh tinggi) . Zat ini adalah larut dalam air dan dalam bahan pelarut
organik seperti aseton, cloroform, dan eter tidak dapat larut. Larutan yang
mengandung asam amino dapat menghantarkan arus elektrik. Ciri-ciri yang dimiliki
seperti diuraikan di atas diperkirakan dari senyawa ionik atau garam, tetapi corak
seperti tidak dapat ditunjukkan di susunan rumus yang umum seperti pada Gambar 8.1
dan 8.2. Pada pH fisiologis ( sekitar 7.4), asam amino bersifat ionik dipolar (Gambar
8.3); karena mempunyai suatu muatan positif dan muatan negatif pada molekul yang
sama. Bentuk ini kadang-kadang disebut ’zwitterions’ dari istilah Jerman yang berarti
"inner salt".
Seperti ditunjukkan pada reaksi di bawah, gugus karboksil melepaskan proton
pada pKa 2.3 dan gugus NH pada pKa 9.7. Diasumsikan bahwa rantai sisi R tidak
bermuatan dan muatan pada bentuk zwitterion (struktur B) asam amino (pada pH
netral) adalah nol. Pemahaman terhadap ciri-ciri dasar asam amino adalah sangat
penting, sebab dapat meramalkan bentuk ionik utama dari suatu asam amino pada
sejumlah nilai pH. Prediksi terhadap muatan elektrik asam amino menjadi sangat
penting ketika kita mendiskusikan struktur dan fungsi protein.
12
sedikit fleksibilitas dalam struktur protein. Atom nitrogen melekat secara kovalen ke
rantai sisi, membentuk sebuah einem yang kaku.
b. Alanin dan asam amino rantai bercabang
Alanin dan asam amino rantai bercabang (valin, leusin, dan isoleusin)
memilikirari sisi alifatik, nonpolar, dan berukuran besar. Alanin mengandung sebuah
gugus metil. Valin, leusin, dan isoleusin memiliki rantai bercabang yang sangat
hidrofobik.
13
Gambar 3.5 Asam amino dengan rantai sisi aromatik
14
Gambar 3.6Asam amino dengan rantai sisi polar dan tidak bermuatan
15
mengandung sebuah gugus amino pada karbon ε (epsilon) (pKa ~ 10,5). Oleh karena
itu, asam-asam amino bermuatan positif pada pH fisiologis (~7,4). Histidin memiliki
sebuah cincin imida (pKa ~ 6). Dalam protein, pKa gugus imidazol terletak antara 6
dan 7. Oleh karena itu ini menitrasi dalam rentang pH fisiologis, dan perubahan kecil
pada pH atau lingkungan lokal dapat mengubah muatan. Sifat ini memungkinkan
histidin berperan penting dalam fungsi protein.
c. Sistein dan Tirosin
Rantai sisi sistein (pKa ~ 8,4) dan tirosin (pKa ~ 10,5) sebagian besar
mengalami protonisasi di bawah pKa-nya dan tidak memiliki muatan.. Di atas pKa,
proton mengalami disosiasi, dan rantai sisi kemudian membawa muatan negatif. Oleh
karena itu, dalam protein asam amino ini biasanya tidak bermuatan pada pH fisiologis.
16
Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam
amino—kecuali glisin—memiliki isomer optik: l dan d.
Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe l
meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe d. Dindingselbakteri banyak
mengandung asam amino tipe d.
3. Zwitter-ion/ Ion Amfoter
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil (berupa asam
karboksilat) sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai asam dan basa
(walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki).
Amfoter yang berarti mempunyai sifat basa karena adanya gugus NH2 dan
mempunyai sifat asam karena adanya gugus COOH. Dengan demikian dalam
larutan ataupun dalam cairan darah asam amino merupakan molekul yang tidak
bermuatan.Pada pH tertentu yang disebut titikisolistrik, gugus amina pada
asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan
gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO-).Titik
isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya.Dalam keadaan
demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion.
Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal
putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino
bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis
yang dekat netral.
Polipeptida
Ikatan peptida yakni rantai pendek dari dua atau lebih asam amino yang
dihubungkan oleh ikatan kovalen.Sel dapat merangkai ke 20 asam amino dalam
berbagai kombinasi dan urutan sehingga dapat membuat produk yang sangat
bervariasi. Dua α asam amino dapat berikatan bersama membentuk suatu amida atau
ikatan peptida. Berdasarkan konvensi ikatan peptida ditulis dengan asam amino yg
mempunyai NH3+ bebas (sebelah kiri) dan as.Amino dg gugus COO- bebas (sebelah
kanan).Molekul yang mengandung 2 asam amino dengan 1 ikatan peptida disebut
dipeptida. Molekul yang mengandung 3 asam amino disebut tripeptida dan
4(tetrapeptida), 5 (pentapeptida), dan seterusnya.
17
Gambar 3.8 Reaksi pembetukan ikatan peptida
2. PROTEIN
Protein adalah biopolimer yang terdiri dari banyak satuan asam Amino yg
dihubungkan oleh ikatan peptide. Beberapa protein merupakan komponen utama
dalam jaringan struktur (otot, rambut, kuku, kulit).Kata protein berasal dari bahasa
Mesir “proteus” yang terjemahan kasarnya berarti “yang utama”.Protein adalah sumber
asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C, H, O, dan N ada pula yang
mengandung unsur S dan P.Protein tersusun dari beberapa asam amino yang saling
berikatan (mempunyai lebih dari 100 asam amino disebut protein).
Kebanyakan peptides dan protein yang diisolasi dari sel dan jaringan tersusun antara
2 hingga 2000 asam amino. Diasumsikan rata-rata bobot molekul dari semua amino
adalah 110, bobot molekular kebanyakan peptide dan rantai protein berkisar dari 220
hingga 220.000, walaupun banyak yang lebih besar telah ditemukan.
Tidak peduli berapa banyak asam amino dihubungkan oleh ikatan peptide,
selalu terdapat dua ujung rantai yang berbeda: suatu ujung amino terminal (atau N-
terminus) dan suatu ujung karboksil terminal (atau C-terminus).
18
Gambar 3.9Suatu peptide pendek yang menunjukkan jumlah dan arah. Residu ujung
amino terminal, selalu digambarkan di sebelah kiri dimulai dengan nomor 1. Struktur
pentapeptide ditulis Gly-Glu-Val-Ser-Lys. Panah menandai adanya ikatan peptide.
Klasifikasi Protein
Berdasarkan komposisi
Protein dibagi menjadi dua kelompok utama, yaitu:
1. Protein sederhana
2. Protein konjugasi
Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisihanya menghasilkan
asam-asam amino. Kelompok protein ini umumnya mengandung kurang lebih 50%
karbon, 7% hidrogen, 23% oksigen, 16% nitrogen dan 0 - 3% sulfur. Kelompok protein
konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis tidak hanya menghasilkan asam-asam
amino, tetapi juga komponen organik dan komponen anorganik lain, yang disebut
gugus prostetik dari protein. Berdasarkan sifat kimiia gugus prostetiknya. protein
konjugasi dapat dikelompokan menjadi nuleoprotein, lipoprotein. karena mengandung
gugus prostetik asam nukleat dan lipid. Juga dikenal fosfoprotein, metalloprotein dan
glucoprotein.
Berdasarkan konformasi
Protein dibagi menjadi tiga kelompok utama, yaitu:
1. protein serat,
2. protein globular,
3. protein dengan konformasi antara protein serat dan protein globuar.
Protein serat dibangun olen rantai-rantai polipeptida yang ditata sejajar
sepanjang satu sumbu. Secara fisik protein serat sangat kaku, kuat dan tak larut dalam
alr atau larutan garam encer. Protein serat ini merupakan elemen struktur dasar
jarngan ikat hewan tingkat tinggi. Misalnya kolagen dari tendon dan matriks tulang,
keratin, rambut, tanduk, kuku dan bulu serta elastin dari jaringan yang elastik.
19
Sebaliknya dalam protein globular, rantai-rantai polipeptida melipat ke dalam
menjadi bentuk globular atau bola yang kompak. Kebanyakan protein globular larut
dalam sistem air. Umumnya protein ini mempunyai fungsi yang mobil dan dinamik di
dalam sei. Dari sebanyak 2.000 enzim-enzim yang dikenal, sejumlah hormon, serum,
albumin dan hemoglobin, semuanya termasuk püten globular. Protein kelompok tiga,
protein dengan konformasi antara protein serat dan protein globular, struktumya
berbentuk seperti batang menyerupai protein serat tetapi menunjukkan sifat larut
dalam larutan garam, seperti protein globular. Contoh myosin yang merupakan
komponen dalam otot, fibrionogen merupakan prekursor fibrin yang berperan dalam
pembekuan darah.
Berdasarkan strukturnya
Protein dibagi menjadi 4 yaitu:
1. Struktur primer adalah struktur rantai polipeptida linier, yang terjadi karena ikatan
peptida antara residu asam amino dengan residu asam amino lainnya. Atau urutan
asam amino dalam suatu molekul protein. Contoh : Lys-Asp-Gly-Ala-Ala-Glu-Ser-Gly.
Struktur primer suatu protein terjadi karena penggabungan "head to tail" satu residu
asam amino dengan asam amino berikutnya, melalui eliminasi molekul air dari gugus
karboksilat residu asam amino dan gugus a-amino dari residu asam amino berikutnya.
2. Struktur sekunder adaiah tatanan ruang struktur primer sepanjang satu dimensi.
Ada dua jenis struktur sekunder, struktur heliks dan struktur "pleat" atau konformasi ß.
L. Pauling dan R. B. Corney mempelajari pola difraksi sinar X dari kristal dipeptida dan
tripeptida dan mendeduksi Struktur yang tepat dari ikatan peptidanya sebagai berikut:
C-N pada ikatan peptida lebih pendek dari pada C-N dalam ikatan lainnya, sehingga
mereka menyimpulkan bahwa C-N pada ikatan peptida menyerupai sifat (tidak dapat
berotasi bebas) seperti yang ditunjukkan oleh ikatan rangkap. Selanjutnya direduksi
20
pula bahwa 4 atom dari gugus peptida dan 2 atom karbon a terletak dalam satu
bidang, sedemikian mpa sehingga atom 0 dari gugus karbonil dan atom H dari gugus -
NH- berada pada posisi trans. Penataan planar ini merupakan hasil stabilisasi
resonansi ikatan peptida. Dari penemuan ini, tulang punggung rantai polipeptida dapat
digambarkan sebagai serangkaian bidang-bidang yang relatif kaku, yang dipisahkan
satu dengan lainnya oleh gugus metilen (-CHR-). Dalam tulang punggung rantai
polipeptida, satu pertiga dari semua ikatan-ikatan tunggal adalah ikatan-ikatan C-N
yang tidak dapat berotasi karena sifat ikatan rangkapnya yang mempengaruhi
kekakuan ("constrains") sejumlah konformasi rantai-rantai polipeptida. Struktur
sekunder suatu protein distabilkan oleh ikatan hidrogen. Ikatan hidrogen dapat terjadi
antara atom H dari gugus -NH- residu asam amino dengan atom O gugus karbonil
residu asam amino berikutnya, atau atom O gugus karbonil asam amino ketiga dan
seterusnya.
21
Gambar 3.13 struktur kuarter protein
Denaturasi Protein
Denaturasi adalah rusaknya struktur protein tetapi tidak sampai merusak
struktur primer (ikatan peptida). Setiap perubahan terhadap struktur sekunder/tertier
protein.Molekul protein dapat pula mengendap yangdisebut dengan peristiwa
koagulasi.Denaturasi belum tentu mengakibatkan koagulasi.Potein dapat saja
mengendap, tetapi dapat kembali ke keadaan semula disebut denganflokulasi. Pada
proses elektroforesis denaturasi diperlukan untuk memecah polimer menjadi monomer-
monomer dalam bentuk pita-pita protein. Faktor-faktor yang mempengaruhi:
22
1. suhu yang tinggi
2. keasaman (perubahan pH yg ekstrim)
3. zat kimia tertentu (urea, deterjen)
4. karena pengaruh mekanik (guncangan)
5. penyinaran/ radiasi UV
6. konsentrasi ion hidrogen yg tinggi
7. garam-garam dari logam berat : Ag2+, Hg2+, Pb2+
8. pelarut organik: aseton, alkohol
23
BAB IV
ENZIM
A. KOMPETENSI:
B. ELEMEN KOMPETENSI
C. MATERI
Enzim merupakan senyawa organik bermolekul besar yang berfungsi untuk
mempercepat jalannya reaksi metabolisme di dalam tubuh (organisme) tanpa
mempengaruhi keseimbangan reaksi.Enzim adalah suatu zat organik yang dapat
mempengaruhi berbagai reaksi kimia yang terjadi dalam suatu makhluk hidup. Enzim
berperan untuk mengkatalisis proses kimia (biokimia) dalam makhluk hidup atau dalam
sistem biologi. Enzim berfungsi sebagai biokatalisator,artinya mempercepat jalannya
reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi. Energi aktivasi adalah energi yang
diperlukan untuk mengaktifkan suatu reaktan sehingga dapat bereaksi untuk
membentuk senyawa lain.
Tanpa adanya enzim biasanya reaksi kimia akan berlangsung sangat lambat,
bahkan mungkin tidak dapat terjadi. Reaksi yang dibantu dengan katalis enzim laju
reaksinya lebih tinggi 106-1012 kali.Kerja enzim sangat spesifik baik jenis maupun
substratnya, artinya satu enzim hanya menjalankan satu fungsi saja.Misalnya adalah
enzim α-Amylase yang bekerja spesifik dalam mulut, enzim ini terdapat bersama
dengan air liur (saliva), enzim α-Amylase berperan dalam melakukan hidrolisis awal
makanan terutama yang mengandung pati.Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim
tidak berubah baik sebelum dan sesudah reaksi tetap.
Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi fungsi enzim antara lain suhu , pH,
substrat, konsentrasi enzim dan zat-zat penghambat. Suhu berpengaruh terhadap
fungsi enzim karena reaksi kimia menggunakan katalis enzim yang dapat dipengaruhi
24
oleh suhu.Temperatur yang tinggi (lebih dari 40°C) dapat menyebabkan kerja enzim
tidak aktif (non-aktif) bahkan kerusakan enzim (denaturasi). Faktor-faktor yang dapat
mempengaruhi fungsi enzim diantaranya adalah:
1. Suhu
Suhu dapat mempengaruhi reaksi kimia, maka reaksi menggunakan katalis
enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Di samping itu, karena enzim adalah suatu
protein maka kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi dan bagian aktif enzim
akan terganggu sehingga konsentrasi dan kecepatan enzim berkurang. Suhu yang
tinggi (>40 oC) akan mengakibatkan hilangnya fungsi kerja enzim karena mengalami
denaturasi. Enzim bekerja secara optimal pada suhu sekitar 30-40 oC, suhu > 60 oC
sudah mulai mengalami denaturasi dan akan terdenaturasi sempurna pada suhu
90-100 oC. Kenaikan suhu 10˚C (sampai 40˚C), kecepatan reaksi naik 2 x lipatnya
dan reaksi terhambat dan berhenti pada 60˚C.
2. Ph
Umumnya enzim efektifitas maksimum pada pH optimum, yang lazimnya
berkisar antara pH 4,5-8.0. Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah umumnya
enzim menjadi non aktif secara irreversibel karena mengalami denaturasi
protein.setiap enzim mempunyai pH optimum utk bekerja. contoh : pepsin pH 2,
amylase pH 7.0
3. Konsentrasi enzim
Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim
tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat
tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
4. Konsentrasi substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi substrat akan
menaikkan kecepat reaksi. Akan tetapi, pada batas tertentu tidak terjadi kecepatan
reaksi, walaupun konsenrasi substrat diperbesar.
5. Pengaruh aktifator
Kebanyakan enzim tidak akan berfungsi optimal atau tidak berfungsi sama
sekali sampai tersedianya zat kedua dalam suatu reaksi. Kofaktor adalah ion-ion
inorganik yg dibutuhkan enzim untuk melakukan fungsinya, contoh kofaktor adalah
Zn2+, Fe2+ dankoenzim adalah molekul organik (komplek) yang dibutuhkan enzim untuk
melakukan fungsinya. Kecepatan reaksi enzimatis yang memerlukan aktifator menjadi
tergantung pula pada konsentrasi aktifator.
25
6. Zat-zat penghambat/inhibitor
Hambatan atau inhibisi suatu reaksi akan berpengaruh terhadap
penggabungan substrat pada bagian aktif yang mengalami hambatan. Aktifitas enzim
dapat dikontrol sesuai dengan kebutuhan organisme itu sendiri. Contoh: enzim yg
mengkatalisis reaksi pertama pada suatu siklus biosintesis biasanya di hambat oleh
produk akhirnya (feedback inhibition).Beberapa enzim disintesis dalam bentuk tidak
aktif dan akan diaktifkan oleh kondisi dan waktu yang sesuai (misalnya pepsinogen
dirubah menjadi pepsin) disebut sebagai enzim allosterik, dan prekursor yang tidak
aktif disebut sebagaizymogen.
SUSUNAN ENZIM
Enzim adalah protein khusus yang berfungsi mengkatalisis reaksi hayati secara
efektif, tepat dan spesifik.Nama enzim yang berarti "di dalam ragi" mulai digunakan
pada tahun 1877. Pada tahun 1897, E. Buchner berhasil mengekstraksi enzim yang
mengkatalisis fermentasi alkohol dari ragi, tetapi baru pada tahun 1926, J.B. Sumner
dapat mengisolasi urease dari biji buah nangka dalam bentuk kristal murni dan
26
membuktikan bahwa enzim adalah protein. Selanjutnya dalam kurun waktu 1930
sampai 1936, J. Northrop berhasil mengkristalkan pepsin, tripsin dan
kimotripsin.Sampai kini telah dikenal ribuan enzim.
Walaupun kebanyakan enzim yang berkaitan dengan metabolisme sel telah
diidentifikasi, tetapi masih banyak persoalan yang perlu dipecahkan, termasuk kontrol
genetik pada biosintesis enzim, pengendalian mekanisme aktivitas enzim secara
molekular dan peran enzim bentuk ganda dalam perkembangan dan diferensiasi.
Bagian-bagian enzim adalah:
1. Holoenzim
2. Apoenzim/ apoprotein
3. Gugus prostetik
4. Koenzim
5. Kofaktor
Secara keseluruhan enzim (holoenzim) memiliki dua bagian utama yaitu bagian protein
(apoenzim) dan bagian non protein (proteolitik).Apoenzim merupakan suatu polipeptida
yang memiliki struktur kuartener atau struktur tersier dengan urutan dan komposisi
asam amino tertentu dan rantai polipeptida tersebut distabilkan oleh ikatan kimia yang
terjadi dari gugus samping yang terdapat dalam asam aminonya.Ikatan yang terjadi
adalah ikatan kimia sulfida, ikatan hidrogen, ikatan elektrostatik, ikatan non polar dan
ikatan van der Waals.Gugus prostetik berfungsi sebagai pengaktivasi enzim sehingga
reaksi lebih mudah berlangsung.
Gugus prostetik biasanya berasal dari senyawa-senyawa organik yang disebut
kofaktor sebagai contoh ion Fe2+, Zn2+, Cu2+. Sedangkan gugus prostetik dari dari
molekul organik kompleks disebut dengan koenzim, contohnya NADH, FADH dan
CoASH. Dalam reaksi biokimia, beberapa enzim diaktifkan oleh koenzim maupun ion
logam sekaligus, sebaliknya ada juga enzim yang diaktifkan oleh koenzim saja atau ion
logam saja.Seperti halnya protein lain, enzim memiliki BM antara 12,000 – 1 juta kd.
Beberapa enzim tidak membutuhkan molekul kimiawi lain untuk aktifitasnya, beberapa
membutuhkan kofaktor / koenzim. Kofaktor adalah ion-ion inorganik yg dibutuhkan
enzim untuk melakukan fungsinya, sedang koenzim adalah molekul organik
(komplek) yang dibutuhkan enzim untuk melakukan fungsinya. Berikut ini adalah
contoh koenzim:
1. NAD (koenzim 1)
2. NADP (koenzim 2)
3. FMN dan FAD
27
4. Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan f
5. Plastoquinon, plastosianin, feredoksin
6. ATP: senyawa organik berenergi tinggi, mengandung 3 gugus P dan adenin
ribose
Sifat utama enzim ada 3 yaitu:
1. Kemampuan katalitiknya
2. Spesifisitas
3. Kemampuan untuk diatur (regulasi)
Sifat enzim: enzim dibentuk dalam protoplasma sel, enzim beraktifitas di dalam sel
tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat
sintesisnya (disebut eksoenzim) dan sebagian besar enzim bersifat seperti beikut ini:
1. Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil
2. Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa, kation maupun anion
3. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi
protein misalnya suhu, pH dll
4. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya
5. Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi
tanpa merubah keseimbangan reaksi
6. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap baik sebelum
maupun setelah reaksi berlangsung
7. Enzim bermolekul besar
8. Enzim bersifat khas/spesifik
28
hari, satu nama sistematik yang mengidentifikasi reaksi yang dikatalisisnya, dan satu
nomor golongan yang dipakai apabila diperiukan identifikasi suatu enzim yang akurat,
misainya dalam majalah penelitian intemasional, abstrak atau indeks. Contoh
reaksi enzimatik :
ATP + kreatin ADP + fosfokreatin
Nama rekomendasi enzim, yang biasa digunakan adaiah kreatin
kinasenama sistematik, berdasarkan reaksi yang dikatalisisnya adaiah ATP:
kreatin fosfotransferase.Nomor golongannya adaiah EC.2.7.3.2.dimana EC
menyatakan "Enzyme Comission", dengan digit pertama (2) menunjukkan
nama golongan (transferase), digit ke dua (7) menunjukkan nama sub golongan
(fosfotransferase), digit ke tiga (3) menunjukkan nama sub sub golongan
(fosfotransferase dengan satu gugus nitrogen sebagai aseptor) dan digit ke
empat (2) menunjukkan kreatin kinase. Di sini penamaan hanya ditulis dalam
dua digit, untuk penamaan empat digit dapat lihat referensi lain.
Mis:
1.1.1.1 Alkohol : NAD Oksidoreduktase
= alkohol dehidrogenase
1. INFORMASI TAMBAHAN
Mis:
1.1.1.37 L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKTASE
(decarboxylating)
L-MALAT + NAD+ PIRUVAT + CO2 + NADH + H+
1.1.1.37 L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKTASE
L-MALAT + NAD+ OKSALOASETAT + NADH + H+
2. NOMOR KODE SISTEMATIK
29
Tabel di bawah ini menunjukkan bahwa semua enzim yang diketahui
dapat diklasifikasikan ke dalam 6 kategori (ada yang berpendapat digolongkan
menjadi 7 golongan) dasar perbedaanya terletak pada Tabel di bawah ini.
30
2. Sisi aktif merupakan daerah yang sangat kecil pada struktur 3 dimensi
enzim.
3. Sisi aktif berisi asam amino
4. Sisi aktif ini berikatan dengan substrat secara lemah dalam ikatan non
kovalen dan dalam interaksi reversibel. Interaksi ini seperti ditunjukkan gambar
4.2.
Pada tahun 1890, Emil Fisher menggambarkan model ikatan ES seperti ikatan
antara kunci dengan anak kunci dan model inducet-fit sebagaimana
diilustrasikan pada gambar 4.2.
Gambar 4.3Model ikatan antara substrat – enzim (a) lock and key model,
(b) inducet-fit model
31
mengaktipkan ke arah reaksi. Ketika substrat sepenuhnya berikatan dengan
sisi aktif, terbentuk status transisi untuk suatu reaksi (Gambar 4.3).
KINETIKA ENZIM
a. Persamaan Michaelis – Menten
Walaupun enzim mempunyai ciri katalisator organik dan anorganik,
mereka mempunyai ciri kinetik unik yang memedakannya dari katalisator lain.
Satu pengamatan awal pada pengaruh konsentrasi substrat yang tidak biasa
pada tingkat reaksi enzyme-catalyzed itu. Tingkat reaksi enzyme-catalyzed
dipelajari dengan pencampuran substrate dan enzim dalam suatu larutan
buffer yang sesuai (untuk memelihara agar pH konstan) dan pada suatu
temperatur tetap.
32
Tingkat awal ( Vo, kecepatan awal) ditentukan selama beberapa menit awal
reaksi dengan mengukur baik pengurangan konsentrasi komponen reaktan
maupun peningkatan konsentrasi produk.
Satu set tabung disiapkan, masing-masing berisi suatu larutan
penyangga/bufeer dengan meningkatkan jumlah substrat. Suatu jumlah enzim
yang konstan ditambahkan untuk masing-masing tabung, rerata reaksi diukur,
dan suatu grafik rerata reaksi terhadap konsentrasi substrat dapat
direkonstruksi.Pada konsentrasi substrat yang rendah, rata-rata reaksi awal
meningkat seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat sebagaimana
yang diharapkan. Pada konsentrasi substrat yang lebih lebih tinggi, peningkatan
rerata reaksi menjadi lebih sedikit sampai suatu titik yang dapat dicapai dimana
rerata reaksi menjadi konstan tak peduli berapa banyak substrat yang ada.
Kurvanya adalah berupa hiperbolik.Kita menggambarkan rerata yang konstan
sebagai kecepatan yang maksimum atau Vrnax.Perilaku katalitis ini seperti
diamati untuk kebanyakan enzim, dapat dideskripsikan oleh suatu efek substrat
jenuh.
33
suatu persamaan matematik untuk menyatakan bentuk kurva hiperbolik dan
untuk mengkalkulasi rerata konstan.Michaelis dan Menten mengusulkan
molekul enzim sebagai E dan molekul substrat adalah S dan mampu
berkombinasi membentuk suatu kompleks yang reversibel.
k1 k3
E + S ═ ES ═ E + P
k2 k4
E+S = ES = EP = E + P
Persamaan dasar yang diturunkan oleh Michaelis dan Menten untuk
menjelaskan reaksi katalis enzim adalah sbb:
V max[S ]
vo = KM [ S ]
ket:
vo adalah kecepatan awal yang disebabkan oleh konsentrasi subsrat
Vmax adalah kecepatan maximum
KM adalah konstanta Michaelis.
34
hanya mengukur hanya initial rate (rerata/konstanta awal ketika reaksi yang
diwakili oleh k4 adalah sangat-sangat lambat ( pada umumnya selama
beberapa menit yang awal). Asumsi lain yang perlu diusulkan di dalam
penurunan persamaan adalah bahwa kompleks ES adalah suatu steady-state
intermediate. Yaitu setelah pencampuran E dan S, suatu ES tertentu telah
terbentuk dengan cepat dan konsentrasinya relatif konstan sebab produk
dihasilkan dengan kecepatan yang sama dengan pemecahannya.
Dua konstanta penting dalam persamaan Michaelis-Menten, KM dan
Vrnax, memerlukan uraian lebih lanjut. Konstanta Michaelis, KM, dinyatakan
secara matematik sebagai berikut.
k 2 k3
KM =
k1
Karena sukar untuk memperoleh suatu pemahaman KM yang riil dalam
hal ini, kita akan menggambarkan tetapan Michaelis dalam terminologi yang
berbeda. Jika suatu analisis diselesaikan untuk KM dalam konstanta Michaelis-
Menten, ditemukan untuk mendapatkan unit yang sama sebagai konsentrasi
substrat ( S]. Ini berimplikasi terhadap hubungan antara KM dan [S].Apa yang
terjadi terhadap persamaan Michaelis-Menten jika nilai untuk KM sama dengan
nilai [S]?
V max[S ]
Vo =
[S ] [S ]
V max[S ]
=
2[ S ]
V max
=
2
dimana KM = [S]
35
Informasi lanjut tentang KM dapat dijelaskan dari kasus khusus ketika k2
sangat banyak dibandingkan dengan k3. Di bawah kondisi ini k3 adalah tidak
penting dan KM digambarkan sebagai:
k2
KM =
k3
Dimana k2>>> k3.
Dalam format ini, Anda akan mengenali KM sebagai konstanta disosiasi untuk
yang kompleks:
k1
ES = E+S
k2
36
Gambar 4.5 Dengan menggunakan persamaan dan kurva
Lineweaver-Burk untuk menentukan Vrnax Dan KM. Grafik
diperoleh dengan pengeplotan 1/vo vs 1/[S] dan titik-titik
dihubungkan dalam suatu garis lurus.Kemiringan baris adalah
KM/V max'. V max diukur di persinggungam garis dengan
sumbu 1/vo. Persinggungan garis pada sumbu 1/vo poros
adalah 1/Vmax. KM terukur pada sumbu 1/[S].Titik
persinggungan adalah -1/KM.
37
BABV
STRUKTUR DAN FUNGSI KARBOHIDRAT
A.KOMPETENSI:
B. ELEMEN KOMPETENSI
C. MATERI
Karbohidrat merupakan bagian yang sangat berlimpah dari tumbuhan dan hewan,.
senyawa ini mempunyai gugus fungsi aldehid atau keton serta kelompok hidroksil yang
banyak. Zat ini berfungsi sebagai sumber energi, selain itu ada beberapa fungsi lain
dari karbohidrat adalah:
1. Sebagai bahan utama penyusun dinding sel pada tumbuhan dan hewan,serta
eksoskeleton pada artropoda.
2. Monosakarida ribose dan dioksiribosa sebagai komponen asam nukleat.
3. Karbohidrat yang berikatan kovalen dengan protein lipid permukaan sel
berfungsi sebagai marker untuk pengenalan secara molekuler dengan
biomolekul yang lain.
Karbohidrat dikelompokkan menjadi. Monosakarida, disakarida, trisakarida,
tetrasakarida, dan polisakarida.
a). Monosakarida
Karbohidrat sederhana adalah monosakarida, senyawa dengan satu unit aldehid
atau keton tunggal dan banyak hidroksil yang memiliki formula empirik (CH2O)n.
Monosakarida yang ada di alam jumlah n antara 3 sampai 7. Kebanyakan
monosakarida mempunyai satu kelompok hidroksil pada setiap atom karbon kecuali
untuk satu karbon yang mempunyai satu oksigen karbonil (aldehid atau keton).
38
Monosakarida dengan n=5, 6, dan 7 disebut pentosa, heksosa, dan hepsosa,
sementara jumlahatom karbon bertambah maka jumlah kemungkinan isomer juga
bertambah.Gambar 4.2 menggambarkan hubungan stereokimia antara D-aldosa dari
n=3 sampai n=6. D-ribosa dengan 5 atom karbon adalah satu aldopentosa, merupakan
komponen dari RNA. Beberapa monosakarida penting dalam kelompok D-aldosa
adalah: D-glukosa, D-manosa, dan D-galaktosa merupakan D-aldosa yang melimpah.
D-Manosa dan D-galaktosa berbeda secara stereokimia dengan D-glukosa hanya
pada tempat gugus fungsionalnya (manosa pad C2, galaktosa pada C4). Manosa dan
galaktosa sebagai epimer dari glukosa.
Hubungan stereokimia antara D-seri untuk ketosa disajikan dalam gambar 4.3.
Semua senyawa mempunyai satu oksigen karbonil pada atom C2, dan memiliki satu
gugus hidroksil pada setiap atom karbon yang lain.Ketosa yang umum adalah D-
fruktosa, ketosa dengan jumlah n=7 adalah D-sedoheptulosa. Jika 5-karbon aldosa
adalah D-ribosa, maka 5-karbon ketosa adalah D-ribulosa. Keduanya mempunyai
gugus fungsional yang berbeda maka ribulosa merupakan isomer dari ribose. Nama
dan klasifikasi untuk monosakarida yang umum dialam adalah sebagai berikut:
39
Gambar 5.1: Monosakarida yang mengandung 4 karbon. Orientasi stereokimia (D atau L)
ditentukan pada atom karbon nomor 3. Ke tiga D-tetrosa mempunyai
konfigurasi absolut pada C3
Gambar 5.2: Kelompok D-aldosa yang mengandung 3 sampai 6 atom karbon, semua
mempunyai gugus fungsional aldehid
40
Gambar 5.3. Kelompok D-ketosa dari 3 sampai 6 atom karbon. Semua mempunyai
gugusfungsional keton.
41
b). Stuktur siklik karbohidrat
Gambar 5.1, 5.2 dan 5.3 menunjukkan struktur rantai lurus dari karbohidrat atau
yang dikenal dengan proyeksi Fischer. Struktur cincin dibentuk melalui reaksi antara
aldehid atau keton pada satu ujung dari molekul dengan gugus hidroksil pada ujung
yang lain.
Reaksi antara satu aldehid dengan satu hidroksil (alcohol) untuk membentuk satu
hemiasetal adalah sebagai berikut:
Gambar 5.4. Pembentukan rantai siklik dari bentuk rantai terbuka D-ribosa.
42
Gambar 5.5: Struktur siklik dari D-glukosa membentuk 2 siklik hemiasetal
43
Gambar 5.6. Struktur siklik dari D-fruktosa membentuk 2 siklik hemiketal
β-D- fruktofuranosa dan α-D-fruktofuranosa
44
Gambar 5.7: Reaksi oksidasi karbohidrat (a) oksidasi gliseraldehid oleh reagenTollens’,
(b) oksidasi treosa oleh ion cupri, © oksidasi glukosa yang dikatalisis enzim dehidrogenase
Gambar 5.8. Reaksi reduksi karbohidrat (a) reduksi glukosa menjadi sorbitol, aldehiddireduksi
pada suatu alkohol. (b) konversi D-ribosa menjadi D-2-dioksiribosa
45
2. Esterifikasi
Ester adalah senyawa yang terbentuk melalui reaksi gugus hidroksil dengan asam:
Gugus hidroksil dari karbohidrat bereaksi pada alkohol untuk menghasilkan ester.
Senyawa ester yang penting dari karbohidrat adalah fosfat ester yang dibentuk dengan
menggunakan asam fosforat.
d). Disakarida
Disakarida dihasilkan dari dua monosakarida dengan mambentuk ikatan glikosida
α(1-4) atau β(1-4). Kombinasi 2 molekul monosakarida D-glukosa dengan ikatan α(1-4)
menghasilkan maltosa:
46
Disakarida penting lainnya yang dibentuk melalui ikatan glikosida dari 2 monosakarida
antara lain adalah : Maltosa, selobiosa, sukrosa, dan laktosa.
e). Polisakarida
Polisakarida tersusun dari beberapa unit monosakarida melalui ikatan O-glikosida
membentuk polimer dari monosakarida. Homopolisakarida disusun dari satu tipe
tunggal unit monosakarida sedangkan heteropolisakarida mengandung dua atau lebih
tipe monosakarida. Istilah oligosakarida digunakan untuk menyebut polisakarida
dengan jumlah monosakarida sedikit ( beberapa sampai dengan 10 monosakarida).
47
Glukosa dan derivatnya merupakan unit monomer yang umum , meskipun
monosakarida yang lain seperti fruktosa, galaktosa dan derivatnya juga banyak
ditemukan sebagai unit monomer dari polisakarida yang ada di alam. Berbeda dengan
protein dalam hal ukuran dan berat unit penyusunnya, polisakarida merupakan polimer
dengan panjang yang bervariasi dan mempunyai berat molekul yang berbeda. Protein
tersusun dari suatu urutan dan komposisi asam amino yang spesifik dan mempunyai
berat molekul tertentu (terbatas).
48
fruktosa yang terhubung melalui ikatan glikosida β(2-1) dan ditemukan tumbuhan yang
kuncup bunganya dapat dimakan dan sayuran yang lain.
49
(lebih dari 50%) sebagai materi organic di biosfer. Selulosa adalah polimer dari unit D-
glukosa yang tidak bercabang dengan ikatan glikodida β(1-4), tersusun dari 10.000
sampai 15.000 residu glukosa.
Komponen polisakarida penting yang lain dalam dinding sel adalah pectin, suatu
polimer dari asam D-galakturonik. Gugus CH2OH pada C6 dari galaktosa dioksidasi
menjadi satu asam karboksilat (-COOH). Ekstrak pectin dari tanaman digunakan
sebagai gel dalam pembuatan selei atau jeli.
Eksoskeleton pada artropoda (insekta, kepiting, lobster) terbentuk dari khitin, yang
merupakan homopolisakarida yang tidak bercabang. Polimer ini ini juga ditemukan
dalam jumlah yang lebih kecil dalam dinding sel ragi, fungi, dan alga. Monomer dari
khitin adalah derivat glukosa, N-asetilglukosamin dengan ikatan glikosida β(1-4).
Selulosa, khitin terdapat dalam bentuk rantai panjang yang berasosiasi menjadi serat
melalui ikatan hydrogen intra dan intermolekuler.
Beberapa polisakarida struktural ditemukan dalam jaringan konektif (tendon
kartilago) atau matriks ekstraseluler (substansi dasar) dari hewan tingkat tinggi yang
disebut mulopolisakarida.
50
dari lima reidu glisin membentuk peptida “crosslinks”. Tabel berikut merupakan
ringkasan dari komposisi dan peran biologi dari polisakarida:
Pati Cadangan
Amilosa Homo Glukosa , α(1-4) makanan
Amilopektin Homo Glukosa, α(1-4) dengan (tumbuhan)
Cabang α(1-6)
Glikogen Homo Glukosa , α(1-4) dengan Cadangan
Cabang α(1-6) makanan (hewan)
Dextran Homo Glukosa, α(1-6) dengan Cadangan
Cabang α(1-2), α(1-3), makanan
α(1-4) (ragi & bakteri)
Inulin Homo Fruktosa, β(2-1) Cadangan
makanan tumbuha
Selulosa Homo Glukosa, β(1-4) dinding sel
51
BAB VI
METABOLISME KARBOHIDRAT
I. Anabolisme Karbohidrat
B. KOMPETENSI:
C. ELEMEN KOMPETENSI
C. MATERI
Energi cahaya digunakan baik oleh sel prokaryotik maupun eukaryotik untuk
menghasilkan energi metabolik yang digunakan dalam biosintesis. Proses fotosintesis
hanya terjadi di dalam sel-sel yang mengandung klorofil yang terdapat dalam organel
tertentu yaitu kromatofor atau kloroplas. Fotosintesis dapat didefinisikan sebagai suatu
proses karboksilasi reduksi dari substrat organik.
. Proses fotosintesis berlangsung dalam dua faseyaitu:
1. Absorbsi energi sinar oleh klorofil dan pigmen lain, yang merupakan fase terang
dan biasa disebut sebagai reaksi terang.
2. Metabolisme karbon untuk membentuk glukosa, sukrosa, dan pati, yang
merupakan fase sintesis dan biasa disebut reaksi gelap sebab tidak
memerlukan cahaya.
Kedua fase rekasi dapat digabungkan dalam satu reaksi tunggal oksidasi-reduksi
sebagai berikut:
CO2 + 2H2A ----cahaya---- > (CH2O) + 2A + H2O
Keterangan:H2O = elektron donor
A= bentuk H2A teroksidasi
(CH2O)= molekul organic dalam bentuk karbohidrat.
52
H2A sebagai donor electron, tergantung dari jenis organisma fotosintetiknya. Bakteri
fotosintesis menggunakan molekul anorganik seperti hydrogen sulfida (H2S), gas
hidrogen (H2), atau ammonia (NH3), atau senyawa organic seperti laktat , isopropanol.
Pada tumbuhan tinggi dan alga sebagai H2A adalah air yang dioksidasi menjadi O2
(sebagai produk A dalam reaksi diatas).
53
c). Fotosistem
Cahaya diserab dalam organisme fotosintetik melalui unit fungsional yang
disebut fotosistem yang terdapat dalam membran tilakoid. Dua tipe fotosistem, yang
masing-masing mengandungpusat reaksi fotokimia, klorofil, dan satu set pigmen
asesori selain klorofil (karotenoid, dll).
Fotosistem I, juga disebut P 700 mengandung klorofil a sebagai akseptor
primer dan pigmen asesori yang menyerap cahaya dalam rentangan
panjang gelombang 600-700 nm.
Fotosistem II, disebut P 680 mengandung klorofil a dan b serta pigmen
asesori yang menyerap cahaya pada panjang gelombang 680 nm.
Semua sel fotosintetik memiliki fotosistem I. Fotosistem I dan II ditemukan
dalam organisme aerobik seperti tumbuhan tinggi, alga, dan cyanobacteria. Bakteri
fotosintesis yang tidak melibatkan O2 hanya memiliki fotosistem I.
Gambar 6.1:Skema fotosistem, absorbsi cahaya oleh pigmen asesori, klorofil (chl), β-karoten
(car) Cahaya diarahkan pada klorofil a sebagai pusat reaksi.
54
d). Hubungan dari Fotosistem I dan II
Koordinasi antara fotosistem I dengan fotosistem dua dijelaskan seperti pada
gambar berikut:
Gambar 6.2: Hubungan fotosistem I dan II dalam skema Z untuk transport electron.
55
Gambar6.3 :Fosforilasi Siklik hanya menghasilkan ATP
e). Fotofosforilasi
Fotofosforilasi adalah perubahan energi cahaya menjadi energi kimia, yang
terjadi selama tahap reaksi terang.Organisme fotosintetik menggunakan produk ATP
untuk proses metabolic yang memerlukan energi. Fotoinduksi transfer electron dari
H2O ke NADP+ melewati pompa proton membran tilakoid dari sisi luar ke bagian dalam
(gambar 3.3). Pada permukaan luar membran tilakoid adalah kompleks protein CF0
dan CF1, yang bersama-sama sebagai ATP-sintasedari kloroplas. Perannya serupa
dengan protein Fodan F1 dalam membran mitokondria. CF0 adalah protein membran
tilakoid yang berperan sebagai suatu saluran proton, sedangkan CF1 suatu protein
periferal membran dan merupakan sisi katalitik untuk mengikat ADP dan Pi. Hasil
pembentukan ATP dalam fotofosforilasi sulit diukur secara akurat tetapi diperkirakan
satu
56
sampai dua ATP terbentuk dari transfer electron dari H2O ke NADP+.
Gambar 6.4: Pompa proton membran tilakoid selama fotoinduksi transport electron
57
Gambar 6.5: Skema Daur Calvin yang merupakan jalur fiksasi CO 2 pada tumbuham C3
58
Gambar 6.6: Kombinasi daur Hatch-Slack dan daur Calvin pada tumbuhan C4.
59
tumbuhan CAM mempunyai struktur anatomi daun yang berbeda dengan tumbuhan
C4. Daur CAM terjadi pada tumbuhan sukulen, dan nanas.
60
II. Katabolisma (Respirasi Sel)
A. Kompetensi
1. Memahami proses glikolisis dan jalur pentosa fosfat
2. Memahami siklus asam trikarboksilat dan oksidasi fosforilasi
3. Memahami hubungan antara glikolisis, jalur pentosa fosfat, siklus asam
trikarboksilat, dan fosforilasi oksidatif dengan aspek perkembangan, fisiologi, dan
molekuler
C. ELEMEN KOMPETENSI
C. MATERI
Katabolisme karbohidrat adalah proses pemanfaatan atau pembongkaran
glukosa hasil fotosintesis menjadi energy kimia dalam bentuk ATP. Proses
pembongkaran karbohidrat ini terjadi dalam 4 tahap yaitu: glikolisis, dekarboksilasi
oksidasi asam piruvat, siklus asam sitrat (siklus Kreb’s), dan transport electron.
a). Glikolisis
Glikolisis merupakan proses metabolisme karbohidrat yang pertama kali
ditemukan, dan diyaskini bahwa proses ini terjadi baik pada sel hewan maupun
tumbuhan. Glikolisis dilakukan baik oleh organisme anaerob maupun aerob. Glikolisis
pada organisme aerob merupakan fase awal dari metabolisme gula, beberapa energi
dalam bentuk ATP dan NADH dihasilkan selama tahap II dari metabolisme karbohidrat.
Energi lebih banyak dihasilkan dalam oksidasi lebih lanjut dari piruvat menjadi asetil
koA , yang selanjutnya dalam tahap III asetil koA memasuki daur asam sitrat dan
respirasi seluler. Pada organisme anaerob glikolisis menghasilkan sedikit ATP dan
NADH.Enzim-enzim yang diperlukan untuk reaksi glikolisis terdapat di dalam
stoplasma karena glikolisis berlangsung dalam sitoplasma.
61
Reaksi ke 1 sampai ke 5 dalam glikolisis disebut sebagai tahap persiapan,
pada awal reaksi memerlukan ATP untuk mengaktifkan glukosa menjadi glukosa 6-
fosfat. Selanjutnya ke lima reaksi awal dari glikolisis dengan urutan sebagai berikut:
1. glukosa + ATP ---heksokinase--------------- > glukosa 6-fosfat + ADP
2. glukosa 6-fosfat --------fosfoglukoisomerase----- > fruktosa 6-fosfat
3. Fruktosa 6-fosfat + ATP --fosfofruktokinase---> fruktosa 1,6-bifosfat + ADP
4. Fruktosa 1,6-bifosfat -------aldolase----------> gliseraldehid 3-fosfat (PGAL) + DHAP
5. DHAP ---------triosafosfat isomerase-------------- > PGAL
Ringkasan reaksi: glukosa + 2ATP -------- > 2 PGAL + 2 ADP
Dari reaksi diatas terlihat dalam tahap awal dari glikolisis, substrat dari satu senyawa
dengan 6 atom karbon dipecah menjadi 2 senyawa yang masing-masing mengandung
3 atom karbon. Pada tahap ini diperlukan 2 molekul ATP untuk aktivasi agar reaksi
dapat berlangsung lebih lanjut.
Lima reaksi berikutnya (reaksi ke 6 sampai 10) dalam glikolisis desebut sebagai
tahap oksidasi, dengan urutan reaksi sebagai berikut:
6. PGAL + Pi + NAD+ -------gliseraldehid 3-fosfat dehidrogenase---> 1,3-bifosfogliserat + NADH + H+
7. 1,3-bifosfogliserat + ADP --------fosfogliserat kinase----------- > 3-fosfogliserat + ATP
8. 3-fosfogliserat -----------fosfogliserat mutase --------------------- > 2-fosfogliserat
9. 2-fosfogliserat -------------enolase--------------------------- -> fosfoenol piruvat
10. Fosfoenol piruvat + ADP + H+ -----piruvat kinase------ > piruvat + ATP
62
63
Gambar 6.7: Skema reaksi glikolisis, dari glukosa menjadi piruvat
64
b). Masuknya karbohidrat lain dalam glikolisis
Fruktosa masuk dalam glikolisis melalui 2 jalur yang berbeda tergantung pada
tipe jaringannya. Dalam sel otot, fruktosa diterima sebagai substrat oleh enzim
heksokinase, tetapi kemampuan ikatan dengan enzim ini hanya 1/20 dari daya afinitas
glukosa terhadap enzim yang sama. Fruktosa dapat masuk jalur utama glikolisis dalam
bentuk fruktosa 6-fosfat. Sel hati mengandung enzim lain yaitu fruktokinase, berbeda
dengan heksokinase, enzim ini mempunyai afinitas yang lebih tinggi terhadap fruktosa
daripada dengan heksosa yang lain. Enzim ini juga mentransfer fosfat dari ATP ke
posisi C ke 1 menjadi fruktosa 1-fosfat. Sebelum masuk ke glikolisis fruktosa + 2 ATP
dipecah menjadi 2 PGAL + ADP.
Galaktosa dapat masuk jalur glikolisis, memerlukan 5 reaksi untuk diubah
menjadi glukosa 6-fosfat. Galaktosa mengalami fosforilasi dengan ATP menjadi
galaktosa 1-fosfat reaksi ini dikatalisis oleh enzim galaktokinase. Selanjutnya diubah
menjadi UDP-galaktosa oleh kelompok uridil, UDP-galaktosa diubah menjadi UDP-
glukosa dengan bantuan enzim UDP-galaktosa epimerase dengan bantuan enzim
UDP-glukosa pirofosforilaseakhirnya terbentuk glukosa 1-fosfat dan masuk jalur
glikolisis.
Gliserol dapat memasuki jalur glikolisis dalam bentuk DHAP, pertama gliserol
mengalami aktivasi menjadi glserol 3-fosfat dengan dikatalisis enzim gliserol kinase.
DHAP bersama PGAL menjadi fruktosa selanjutnya masuk jalur glikolisis.
Glikogen seluler dan pati dapat masuk jalur glikolisis, glikogen dan pati yang
telah mengalami hidrolisis dalam mulut, lambung dan usus halus selanjutnya akan
didistribusikan dalam sel-sel dalam bentuk minosakarida. Simpanan glikogen pada
hewan dan pati pada tumbuhan dapat digunakan sebagai sumber energi jika
kandungan ATP dan glukosa seluler dalam level rendah. Pelepasan glukosa dari
simpanan gula (pati dan glikogen) bukan merupakan proses hidrolisis sederhana,
hidrolisis dikatalisis enzim amilase, tetapi pemecahan dilakukan oleh fosfat anorganik
Pi disebut pemecahan fosforilitik. Residu glukosa dilepas dalam bentuk glukosa 1-
fosfat.
Hidrolisis yang dikatalisis enzim amilase adalah sebagai berikut:
(glukosa)n + H2O ----- > glukosa -----ATP---- > glukosa 6 fosfat
Pemecahan fosforilitik oleh enzim fosforilase adalah sebagai berikut:
(glukosa)n + Pi -------- > glukosa 1-fosfat ---- > glukosa 6-fosfat
65
Gambar 6.8: Skema masuknya karbohidrat lain dalam jalur glikolisis
66
COO- CoASH NAD+TPP, liponamid, NAD + H+ SCoA
CO ----piruvat dehidrogenase kompleks---FAD--------------------- > C= O +CO2
CH3(E 1 + E 2 + E 3)
CH3
Piruvat Asetil CoA
67
Gambar 6.9: Daur Asam Sitrat
68
fosfat dioksidasi oleh suatu FAD dehidrogenase yang terikat membran menjadi FADH2.
Selanjutnya FADH2 masuk dalam rantai taransport electron dan menghasilkan 2 ATP.
- Malat-aspartat shuttle yang ada dalam hati dan jantung mengarahkan pada
pembentukan 3 ATP untuk setiap molekul NADH sitoplasmik. Elektron dari NADH
sitoplasma melintasi membran dalam mitokondria melalui substrat malat, yang
dioksidasi dalam matriks mitokondria oleh malat dehidrogenase mitokondria menjadi
oksaloasetat dengan menggunakan NAD terikat dehidrogenase sebagai katalisisnya.
(gambar 5.5).Jadi dalam sel-sel jantung dan hati NADH sitoplasma dioksidasi melalui
“malat-aspartat shuttle” dalam peristiwa fosforilasi oksidatif setiap molekulnya dapat
menghasilkan 3 ATP.
Setiap NADH dan FADH yang dihasilkan baik dalam reaksi oksidasi piruvat
maupun selama daur asam sitrat semuanya akan masuk dalam rantai transport
electron dalam mitokondria, dalam fosforilasi oksidatif setiap satu molekul NADH
menghasilkan 3 ATP sedangkan untuk satu molekul FADH menghasilkan 2 ATP. Pada
oksidasi piruvat, piruvat mengalami karboksilasi oksidasi menjadi asetil CoA
menghasilkan NADH. Dalam daur asam sitrat dihasilkan NADH pada saat isositrat
teroksidasi menjadi α ketoglutarat, α ketoglutarat menjadi suksinil CoA,malat menjadi
oksaloasetat, FADH dibentuk pada saat suksinat teroksidasi menjadi fumarat. Reaksi
fosforilasi oksidatif NADH dan FADH dalam mitokondria adalah sebagai berikut:
NADH + H+ + 3ADP + 3 Pi + ½ O2 --------- > NAD+ + 4H2O + 3ATP
FADH + H+ + 2 ADP + 2Pi + ½ O2 --------- > FAD+ + 4H2O + 2ATP
Energi yang dihasilkan dari oksidasi satu molekul glukosa secara sempurna adalah
sebagai berikut:
Dalam sel yang melakukan glycerol 3-phosphat shuttle
- Glikolisis menghasilkan 4 ATP + 2NADH (4ATP) – 2ATP = 6 ATP
- Oksidasi piruvat menghasilkan 2 NADH = 6 ATP
- Daur asam sitrat menghasilkan 2ATP
2 FADH (4 ATP)
6 NADH (18 ATP) =24 ATP
________
= 36 ATP
69
Gambar 6.10. Reaksi dari Glicerol-phosphate shuttle, NADH dioksidasi selama reduksi DHAP
menjadi gliserol 3-fosfat
Gambar 6.11. Reaksi dari malat-aspartat shuttle, NADH sitoplasma dioksidasi selama
reduksi oksaloasetat menjadi malat.
70
f). Jalur Pentosa Fosfat
Jalur pentosa fosfat disebut juga dengan jalur fosfoglukonat, adalah proses
oksidasi glukosa untuk menghasilkan ribose 5-fosfat dan tenaga reduksi dalam bentuk
NADPH, Ribosa 5-fosfat adalah suatu precursor untuk dintesis nukleotida, asam
nukleat, dan beberapa cofactor enzim. NADPH adalah suatu struktur serupa NADH
yang diperlukan dalam reaksi reduksi pada proses biosintesis asam lemak dan steroid
dalam jaringan adipose (sel-sel lemak), kelenjar susu, hati, dan korteks adrenal. Jalur
pentosa fosfat juga penting dalam eritrosit, jalur ini tidak terjadi dalam otot rangka.
Transformasi glukosa melalui jalur fosfoglukonat menjadi ribose 5-fosfat,
berlangsung melalui 5 reaksi oksidasi sebagai berikut:
71
BAB VII
METABOLISME LIPID
A. KOMPETENSI
1.mampu memahami struktur lipid
2.mampu memahami biosintesis lipid
3. mampu memahami proses β oksidasi
B. ELEMEN KOMPETENSI
1. Mendiskripsikan struktur lipid
2. mendiskripsikan biosintesis lipid
3. mendiskripsikan proses β oksidasi
C. Materi
Lipid merupakan suatu kelompok biomolekul yang memiliki ciri khusus dalam
kelarutannya dan berperan sangat penting dalam struktur dan metabolisme sel.
Sebagian besar lipid terkelompok sebagai asam lemak yang mengandung glikolipid
dan fosfolipid dan merupakan komponen utama dari seluruh membran sel. Lipid juga
berperan penting dalam berbagai macam proses penyampaian pesan (signalling) dan
hal-hal yang berkaitan dengan proses pertahanan diri.
Lipid secara alami bersifat hidrofobik sehingga lebih dapat larut dalam pelarut
nonpolar seperti dietil eter, metanol, dan heksana daripada larut dalam air. Secara
struktural, lipid merupakan rantai hidrokarbon yang panjang. Struktur dasar yang terdiri
atas carbon dan hidrogen tersebut menyebabkan lipid bersifat nonpolar, tetapi lipid
juga dapat mengandung oksigen, nitrogen dan fosfor. Gugus fungsional pada sebagian
besar lipid pada umumnya adalah ikatan tunggal dan ikatan rangkap antar unsur-unsur
karbon penyusunnya, ester karboksilat, ester fosfat, dan amida. Lipid berperan penting
dalam metabolisme penyediaan energi. Molekul utama yang digunakan sebagai energi
cadangan pada sebagian besar organisme adalah lipid nonpolar yang disebut lemak.
Lemak dapat menghasilkan energi lebih besar daripada karbohidrat dan protein,
sehingga merupakan sumber energi utama setelah karbohidrat.
Lipid polar merupakan komponen penting pada membran sel. Membran sel
tersusun dari lipid dan protein dan merupakan pembatas bagi sel dengan
lingkungannya dan sebagai pembatas untuk setiap organel di dalam sel tersebut.
72
Membran sel memberikan bentuk pada sel dan memberikan perlindungan terhadap
komponen-komponen di dalam sel terhadap lingkungan luar sel. Molekul protein pada
membran sel berperan sebagai saluran dan merupakan pintu pengatur yang
mengontrol materi keluar dan masuk sel. Salah satu lipid dari kelas steroid, yaitu
kolestrol, ikut menyusun membran sel dan berfungsi sebagai prekusor dari berbagai
macam hormon. Lipid polar dapat juga mengandung nitrogen dan fosfor. Beberapa
macam lipid terdapat di dalam sel dalam jumlah sedikit tetapi memiliki peran yang
penting, misalnya β-karoten dan retinal yang berperan sebagai pigmen yang terlibat
dalam absorbsi cahaya; vitamin K sebagai kofaktor dari enzim; estrogen dan
testosteron yang berperan sebagai hormon; prostaglandin sebagai molekul penanda
(signal); dan ubiquinon sebagai pembawa elektron.
Gambar 7.1. Struktur dari dua macam asam lemak, (a) asam oktadekanoat yang tergolong
dalam asam lemak jenuh dan (b) asam 9-oktadekanoat yang tergolong dalam
asam lemak tak jenuh.
73
Tabel 7.1. Beberapa macam asam lemak alami
Jumlah
Nama Umum Nama Sistematik Struktur
atom C
Asam laurat 12 asam n-dodekanoat CH3(CH2)10COOH
Asam miristat 14 asam n-tetradekanoat CH3(CH2)12COOH
Asam palmitat 16 asam n- CH3(CH2)14COOH
heksadekanoat
Asam palmitolat 16 asam n- CH3(CH2)5CH=CH(CH2)7COOH
heksadekanoat
Asam stearat 18 asam n-oktadekanoat CH3(CH2)16COOH
Asam Oleat 18 asam n-oktadekanoat CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH
Asam linoleat 18 - CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=
CH(CH2)7COOH
Asam linolenat 18 - CH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=
CH(CH2)7COOH
Asam 20 - CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CHCH2CH=
arakhidonat CHCH2CH= CH(CH2)3COOH
2). Triasilgliserol
Triasilgliserol terdiri atas ester gliserol dengan tiga molekul asam lemak.
Triasilgliserol (trigliserida) merupakan 90% dari lipid yang terkandung dalam makanan
dan merupakan bentuk utama dari energi cadangan pada manusia yang umumnya
disimpan di bawah kulit. Triasilgliserol dapat ditemukan dalam bentuk padat atau
cairan, tergantung pada komponen asam lemaknya. Triasilgliserol pada tumbuh-
tumbuhan umumnya menunjukkan titik leleh yang rendah dan berbentuk cair pada
suhu kamar karena kandungan asam lemak tak jenuh yang tinggi, seperti asam oleat,
linoleat, dan linolenat.Triasilgliserol pada hewan banyak mengandung asam lemak
jenuh, seperti asam palmitat dan asam stearat, sehingga titik lelehnya tinggi dan pada
suhu kamar berbentuk padat atau semi padat.
Molekul dasar dari triasilgliserol adalah trihidroksil sebagai penyusun gliserol.
Setiap gugus hidroksil dari gliserol tersebut dapat berikatan dengan satu molekul asam
lemak melalui eterifikasi. Pada sebagian besar triasilgliserol yang terdapat di alam,
setiap gugus hidroksilnya berikatan dengan asam lemak yang berbeda, sangat jarang
terdapat triasilgliserol yang mengandung asam lemak yang sama. Triasilgliserol dapat
dihidrolisis pada ikatan esternya. Salah satu proses komersial penting, disebut
saponifikasi, merupakan proses hidrolisis pada ikatan-ikatan ester dari triasilgliserol
dengan katalis suatu basa alkali, misalnya NaOH, untuk menghasilkan gliserol dan
sabun (Gambar 7.2 ). Proses hidrolisis dapat pula terjadi di bawah kondisi fisiologis
dengan katalis enzim lipase.
74
Gambar7.2: Proses hidrolisis suatu triasilgliserol dengan katalis NaOH dan, katalis enzim
lipase
75
Gambar7.3 Struktur dari lipid yang disimpan dalam bentuk lemak dan lipid pada membran.
A. Lipid yang disimpan tersusun dari triasilgliserol non polar, B. Lipid membran
yang tersusun dari gliserofosfolipid dan sfingolipid, memiliki daerah polar dan
non polar. Huruf X pada gambar sfingolipid menunjukkan variasi rantai samping
yang berikatan
4). Gliserofosfolipid
Atom C no 3 pada gliserofosfolipid terikat gugus fosfat, yang membedakan
antara gliserofosofolipid dengan triasilgliserol. Molekul dasar dari gliserofosofolipid
adalah 1,2-diasilgliserol 3-fosfat yang memiliki nama umum asam fosfatidat. Asam
lemak berikatan dengan molekul gliserol melalui ikatan ester seperti pada triasilgliserol.
Pada gliserofosfolipid, alkohol yang terikat pada gugus fosfat dapat berupa alkohol
amino etanolamina atau kolin, asam amino serin, atau komponen polihidroksil inositol.
Sfingolipid
Kelompok kedua dari lipid polar yang ditemukan pada membran adalah
sfingolipid. Ada tiga kelompok utama sfingolipid, yaitu keramida, sfingomielin, dan
glikosfingomielin. Molekul dasar dari sfingolipid adalah 18 atom karbon alkohol amino
sfingosin daripada molekul gliserol yang sederhana. Sfingosin mempunyai dua gugus
fungsional, yaitu amino dan hidroksil, yang dapat mengalami modifikai kimiawi
membentuk berbagai macam sfingolipid. Gugus amino yang terikat pada atom C ke 2
menyebabkan sfingosin dapat berikatan dengan asam lemak dengan ikatan amida.
Molekul yang terbentuk disebut keramida, yang merupakan kelompok pertama dari
sfingolipid. Keramida mempunyai kepala polar karena mengandung gugus hidroksil
pada atom C ke 1 dari sfingosin dan dua ekor non polar. Kelompok kedua dari
sfingolipid adalah sfingomielin, mengandung sebuah asam lemak yang terikat melalui
ikatan amida pada gugus amino dari sfingosin dan mempunyai fosfokolin yang terikat
pada gugus hidroksil dari atom C ke 1 dengan ikatan ester. Sfingomielin merupakan
komponen yang terdapat pada sarung mielin sebagai pelindung bagi sel-sel saraf.
76
Kelompok sfingolipid ketiga adalah glikosfingolipid. Glikosfingolipid mengandung
karbohidrat yang terikat pada gugus hidroksil dari atom C ke 1 melalui ikatan glikosida.
Sebagai contoh adalah glukosilserebrosida yang mengikat monosakarida glukosa pada
gugus hidroksil dari atom C ke 1 dari sfingomisin. Karbohidratyang terikatpada
sfingosin adalah galaktosa dan N-asetilgalaktosamina. Serebrosida merupakan
komponen membran utama pada otak dan jaringan saraf.
Gambar 7.4. (a) Asam fosfatidat sebagai molekul dasar dari gliserofosfolipid. Asam fosfatidat
mengandung dua asam lemak yang berikatan pada atom C ke 1 dan 2 dan satu
fosfat yang berikatan pada atom C ke 3 dari gliserol melalui ikatan ester. (b-e).
Variasi alkohol yang terikat pada gugus fosfat dari gliserolipid
77
kaku pada membran sel daripada lipid membran yang lainnya. Kolesterol merupakan
molekul yang penting dalam menentukan sifat membran. Pada lipoprotein plasma
darah, kolesterol merupakan molekul yang banyak dijumpai dan sekitar 70% berikatan
dengan rantai asam lemak yang panjang melalui ikatan ester membentuk ester
kolesteril.
78
yang banyak diambil dari ikan hiu, umumnya digunakan sebagai bahan dasar
kosmetik. Asam giberelat tergolong sebagai fitohormon yang mengatur banyak proses
fisiologis pada tumbuhan, seperti perkecambahan dan pemecahan dormansi. -
karoten merupakan pewarna kuning kemerahan pada tumbuhan, banyak dikandung
oleh wortel dan buah-buahan yang matang.
3). Eikosanoid
Lipid yang tergolong eikosanoid memiliki ciri khas terlokalisir, aktivitas seperti
hormon, dan dibutuhkan dalam konsentrasi yang sangat kecil. Bila hormon seperti
adrenalin dan insulin diangkut ke sel target melalui darah dan mempengaruhi
metabolisme sel dengan berikatan pada protein tertentu pada membran sel, maka
kelompok eikosanoid mekerja kebalikannya. Eikosanoid berperan pada sel yang
menghasilkannya. Beberapa aktivitas biologi yang berhubungan dengan eikosanoid
antara lain: (1) terlibat dalam fungsi reproduksi, (2) pengaturan penggumpalan dan
tekanan darah, (3) penurunan peradangan, demam, dan rasa sakit yang berhubungan
dengan luka dan penyakit; (4) pengaturan suhu dan jam tidur pada hewan dan
manusia. Ada tiga kelompok eikosanoid, yaitu prostaglandin, tromboksan, dan
leukotrien. Seluruhnya merupakan derivat asam lemak tak jenuh yang kompleks, yaitu
asam arakhidonat yang mengandung 20 atom C.
5). Feromon
Beberapa organisme akan melepaskan suatu substansi kimia ke lingkungannya
yang berhubungan dengan tingkah laku dari organisme lain dalam jenis yang sama.
Sebagian besar tingkah laku yang dipengaruhi tersebut berhubungan dengan perilaku
seksual, tetapi ada pula yang digunakan untuk penanda daerah kekuasaan dan
adanya bahaya. Substansi kimia tersebut mirip dengan hormon dan disebut feromon.
Seluruh organisme, termasuk manusia, diperkirakan menghasilkan feromon; tetapi
yang paling banyak dipelajai adalah feromon pada serangga. Dua macam feromon
yang telah dipelajari adalah (1) muscalur, merupakan rantai hidrokarbon yang panjang,
79
umumnya disekresikan oleh lalat rumah betina untuk menarik pasangan jantannya; (2)
asam 9-ketodekanoat yang dihasilkan oleh ratu lebah madu untuk hal serupa, yaitu
menarik lebah pejantan dalam masa kawin .
80
dihasilkan akan mengalami metabolisme lebih lanjut secara aerobik dalam siklus asam
trikarboksilat.
81
dapat masuk ke aliran utama metabolisme melalui konversi dalam bentuk
dihidroksiaseton fosfat (DHAP).
82
Gambar7.8 Pencernaan, pergerakan, dan pengangkutan triasilgliserol dari makanan.
Gambar 7.9. Proses pembentukan asam lemak dari triasilglisrol dalam sel adiposa.
83
Gambar 7.10 Pengaktifan asam lemak membentuk asil-KoA dengan bantuan ATP.
Gambar 7.11. Jalur karnitin shuttle. (a) Asil-KoA akan diikat oleh molekul karnitin dengan
melepaskan gugus KoA dan membentuk asil karnitin. Dengan bantuan enzim
karnitin asil tranferase I, asil karnitin akan melalui membran dalam dan masuk
ke dalam matriks mitokondria. Dalam matriks mitokondria, gugus asil akan
kembali berikatan dengan KoASH dalam suatu reaksi yang dikatalisasi oleh
enzim karnitin asil transferase II. (b) Struktur molekul karnitin dan asil karnitin.
84
e). -Oksidasi
Molekul asil-KoA dalam matriks mitokondria siap mengalami degradasi bertahap
dalam bentuk -oksidasi. Setiap tahap -oksidasi merupakan rangkaian dari 4 reaksi
dan masing-masing reaksi melibatkan 4 enzim yang berbeda. Setiap satu tahap β
oksidasi melepaskan 1 molekul asetil-KoA dan 1 molekul asam lemak baru yang
rantainya lebih pendek 2 atom C. Molekul asetil-KoA selanjut akan masuk ke dalam
siklus asam trikarboksilat. Asam lemak yang terbentuk akan didegradasi kembali
dengan reaksi yang sama untuk menghasilkan molekul asetil-KoA dan asam lemak
lagi, begitu seterusnya sampai seluruh molekul asam lemak terdegradasi menjadi
asetil-KoA. Jumlah tahap degradasi atau -oksidasi untuk masing-masing asam lemak
tidak sama, tergantung pada panjangnya rantai asam lemak. Jalur -oksidasi dapat
dilihat pada Gambar 7.12.
-oksidasi melibatkan senyawa kofaktor pereduksi, yaitu NADH dan FADH2.
Senyawa tersebut akan masuk ke dalam rantai pengangkutan elektron pada membran
dalam mitokondria dan akan menghasilkan ATP melalui fosforilasi oksidasi. -oksidasi
dari suatu asam lemak jenuh dengan 16 atom C (asam palmitat) akan mengalami 7
kali degradasi (-oksidasi) danmenghasilkan 8 asetil-KoA. Jumlah energi yang
dihasilkan dari 1 molekul asam lemak jauh lebih besar jika dibandingkan dengan energi
yang dihasilkan dari 1 molekul glukosa (Tabel 7..1. dan Gambar 7.12).
Tabel 7.1. Energi yang dihasilkan asam palmitat dari keseluruhan oksidasi
Foforilasi oksidatif
31 NADH x 3 ATP = 93 ATP
15 FADH2 x 2 ATP = 30 ATP
Fosforilasi tingkat sustrat = 6 ATP
Total 129 ATP
85
besar bila dibandingkan dengan ATP yang dihasilkan dari katabolisme 1 molekul
glukosa.
Gambar 7.12. Empat rangkaian reaksi dalam satu tahap -oksidasi dari lemak asil-KoA.
86
Pencernaan, penyimpanan, pengangkutan, dan pengaktifan asam lemak tak
jenuh sama dengan asam lemak jenuh. Pengangkutan bentuk asil-KoA dari ruang
antar membran ke dalam matriks mitokondria juga diperantarai oleh karnitin. Proses -
oksidasi dari rantai asam lemak tak jenuh dengan ikatan tunggal juga sama dengan
asam lemak jenuh, sedangkan perbedaannyaterletak pada proses degradasi ikatan
rangkapnya.
Contoh asam lemak yang mengandung 16 atom C dengan ikatan rangkap berada
pada atom C ke 9-10 dan C ke 12-13. Proses -oksidasi dimulai dari ikatan tunggal
atom C ke 1 sampai dengan ke 6 yang memerlukan 3 siklus -oksidasi dan
menghasilkan 3 asetil SkoA,setelah terjadi -oksidasi pada ikatan tunggalnya, jumlah
atom C tinggal 10 dan ikatan rangkap menjadi tergeser pada atom C ke 3-4 dan 6-7.
Proses -oksidasi dapat terjadi jika ikatan rangkap berada pada posisi atom C ke 2-3
(2) dengan susunan trans,karena posisi ikatan rangkap pada atom C ke 3-4 (3) dan
tersusun cis maka harus diubah posisinya dengan bantuan enzim enoil KoA
isomerase.
Airmengaktifkan enzim hidratase untuk membentuk senyawa L-3-hidroksiasil
SkoAsetelah ikatan rangkap pada posisi 2 dengan susunan trans. Senyawa L-3-
hidroksiasil SkoA selanjutnya direduksi melalui reaksi yang dikatalis dengan enzim
dehidrogenase dan melibatkan faktor pereduksi NAD+ sehingga diperoleh sebuah
gugus keto.Reaksi dilanjutkan dengan pemisahan ikatan C-C oleh enzim tiolase untuk
pembentukan satu asetil KoA dan satu asam lemak baru yang lebih pendek 2 atom
karbon.β oksidasi berulang sampai semua ikatan C-C habis. Jumlah total asetil KoA
yang terbentuk sama dengan degradasi asam palmitat, yaitu 8 molekul, tetapi ATP
yang terbentuk dari asam lemak tak jenuh berbeda dengan asam lemak jenuh.
Tabel 7.2. Energi yang dihasilkan dari seluruh rangkaian oksidasi asam lemak tak jenuh yang mengandung 16
atom C dengan 2 ikatan rangkap
Foforilasi oksidatif
31 NADH x 3 ATP = 93 ATP
13 FADH2 x 2 ATP = 26 ATP
Fosforilasi tingkat sustrat = 6 ATP
Total 125 ATP
87
Asam lemak dengan jumlah atom C ganjil tidak banyak dijumpai di alam, tetapi
ditemukan dalam jumlah yang signifikan pada sejumlah tumbuhan dan organisme laut.
Asam lemak ini mengalami proses -oksidasi yang normal, tetapi pada akhir degradasi
akan dihasilkan 1 asetil KoA dan 1 unit molekul dengan 3 atom C, yaitu propionil KoA
(Gambar 7.13). Propionil KoA tidak dapat memasuki siklus asam trikarboksilat,
sehingga perlu diubah dalam bentuk suksinil KoA. Tiga tahap reaksi dibutuhkan untuk
mengubah propionil KoA menjadi suksinil KoA, yaitu (1) reaksi karboksilasi
pembentukan D-metilmalonil KoA; (2) isomerisasi D-metilmalonil KoA menjadi L-
metilmalonil KoA; (3) pembentukan suksinil KoA. Suksinil KoA yang terbentuk akan
masuk ke jalur siklus asam trikarboksilat untuk membentuk asam suksinat.
88
Gambar 7.14. Tahap akhir dari -oksidasi asam lemak dengan jumlah atom C ganjil.
Propionil KoA akan diubah menjadi suksinil KoA untuk dapat masuk ke jalur
asam trikarboksilat.
Asam lemak menjadi molekul bahan bakar pilihan untuk jantung, otot rangka dan
hati jika tidak tersedia karbohidrat..Asam oksaloasetat dari siklus asam trikarboksilat
akan berkurang jumlahnya jika kondisi ini berlanjut, karena molekul tersebut akan
digunakan untuk pembentukan glukosa, akibatnya akan terjadi timbunan asetil KoA
dari proses -oksidasi yang tidak berlanjut ke siklus asam trikarboksilat. Timbunan
asetil KoA tersebut akan mengalami metabolisme pada jalur yang lain untuk
membentuk badan-badan keton, yaitu asetoasetat, -hidroksibutirat dan aseton
(Gambar 7.15.). Pembentukan badan-badan keton lebih banyak dibentuk dalam hati,
tetapi akan segera didistribusikan ke seluruh tubuh melalui darah. Badan-badan keton
dapat keluar tubuh melalui pernafasan atau air seni. Aseton dapat dikeluarkan melalui
pernafasan dan -hidroksibutirat dapat dikeluarkan melalui air seni. Individu yang
mengandung badan-badan keton dalam jumlah tinggi dalam darahnya, secara medis
disebut mengalami ketosis. Ketosis dapat menyebabkan turunnya pH darah atau
asidosis yang dapat menyebabkan kematian.
89
i). Biosintesis Asam Lemak
Asam lemakdalam jumlah berlebihakan disimpan dalam bentuk triasilgliserol
dalam sel-sel adiposa. Jumlah lemak yang dapat disimpan oleh hewan tingkat tinggi
dan manusia tidak terbatas. Glukosa dan glikogen yang terdapat dalam jumlah berlebih
juga akan diubah menjadi lemak (gambar 7.16). Kelebihan glukosa akan disimpan
dalam bentuk glikogenhanya untuk sementara waktu dan dalam jumlah terbatas,jika
batas penyimpan glikogen telah tercapai, maka kelebihan glukosa akan didegradasi
untuk membentuk asetil KoA melalui proses glikolisis. Asetil KoA yang terbentuk akan
dikonversi menjadi asam lemak dan selanjutnya disimpan dalam bentuk triasilgliserol.
Proses pengubahan ini merupakan kebalikan dari proses degradasi asam lemak
yang menghasilkan asetil KoA. Jika proses degradasi asam lemak terjadi di dalam
mitokondria, maka pembentukan asam lemak dari asetil KoA terjadi dalam sitoplasma,
sehingga kelebihan asetil KoA dalam mitokondria harus dikeluarkan ke dalam
sitoplama sel. Asetil KoA dikeluarkan dari mitokondria dalam bentuk asam sitrat,
sebagai hasil penggabungan asetil KoA dengan asam oksaloasetat. Di dalam
sitoplasma, asam sitrat kembali akan diuraikan menjadi asetil KoA dan asam
oksaloasetat (Gambar 7.17). Asetil KoA yang telah terdapat di dalam sitoplasma akan
diubah menjadi malonil KoA, suatu molekul dengan 3 atom C dan merupakan prekusor
pembentukan asam lemak (Gambar 7.18).
Gambar 7.16. Hubungan antara metabolisme karbohidrat dan asam lemak pada hewan.
90
Malonil KoA dibentuk dari karboksilasi asetil KoA, setelah malonilkoA
terbentuksintesis asam lemak dapat dimulai.Proses degradasi asam lemak diaktivasi
dengan KoA-SH, maka dalam sintesis asam lemak akan diaktivasi dengan asil karier
protein (ACP-SH). ACP-SH merupakan molekul yang mirip dengan KoA-SH. Senyawa
antara dalam pembentukan asam lemak akan berikatan dengan gugus -SH pada
bagian akhir ACP melalui ikatan tioester.
Reaksi pembentukan asam lemak merupakan kebalikan dari proses -oksidasi,
terdiri atas 4 tahap, yaitu (1) pembentukan ikatan tunggal C-C; (2) reduksi gugus keto;
(3) dehidrasi untuk pembentukan ikatan rangkap yang tersusun trans; dan (4) reduksi
ikatan rangkap untuk membentuk rantai asam lemak. Urutan selengkapnya reaksi
pembentukan asam lemak dapat dilihat pada Tabel 7.3. dan Gambar 7.19.
Gambar 7.17. Proses pengangkutan asam sitrat dari mitokondria ke sitoplasma melalui
enzim trikarboksilat translokase (). Asam sitrat dalam sitoplasma akan
diuraikan menjadi asam oksaloasetat dan asetil KoA oleh enzim sitrat liase
(). Asetil KoA sitoplasmik akan digunakan untuk pembentukan asam lemak.
Asam oksaloasett akan diubah oleh enzim malat dehidrogenase ()dan
maleat () menjadi piruvat yang akan diangkut ke mitokondria oleh enzim
piruvat translokase ()Di dalam mitokondria, asam piruvat akan diubah
menjadi asam oksaloasetat dan sitrat oleh PEP karboksikinase () dan sitrat
sintase ().
91
Tabel 7.3 Urutan reaksi pembentukan asam lemak dari asetil KoA.
Gambar 7.19. Reaksi pembentukan asam lemak. Untuk dapat membentuk asam
lemak,gugus asetil berikatan dengan -keto-ACP sintase kemudian malonil
ACP bergabung untuk membentuk senyawa antara dengan 4 atom C yang
lebih lanjut akan diubah menjadi butiril-ACP yang jenuh. Sebagai catatan,
urutan ini adalah kebalikan dari -oksidasi. K-SH = -ketoasil-ACP sintase
92
k). Biosintesis Asam Lemak Tak Jenuh
Sintesis asam lemak tak jenuh terjadi di dalam retikulum endoplasma oleh enzim-
enzim lemak asil-KoA desaturase. Enzim-enzim tersebut mengkatalis reaksi oksidasi-
reduksi yang unik. Sebagai contoh adalah dehidrogenasi asam stearat (18:0)
membentuk asam oleat (18:9):
Stearoil KoA + NADPH + H+ + O2 oleoil KoA + NADP+ + 2H2O
Molekul oksigen berperan sebagai substrat yang menerima 4 elektron, yaitu 2 dari
stearoil KoA dan 2 dari NADPH.
Dua macam asam lemak, yaitu asam linoleat (18:29,12) dan asam linolenat
(18:39,12,15) merupakan asam lemak esensial yang diperlukan untuk pertumbuhan dan
perkembangan. Asam lemak ini hanya terdapat pada tumbuhan dan tidak disintesis
pada hewan. Manusia dapat memperoleh asam lemak tersebut dari sumber makanan
nabati. Asam linoleat penting dalam pembentukan sfingolipid pada kulit dan
merupakan prekusor pembentukan asam arakhidonat (20:45,8,11,14). Arakhidonat
digunakan untuk sintesis leukotrin, prostaglandin, dan tromboksan.
93
Gambar 7.20 Siklus glioksilat dalam biji yang sedang berkecambah akan mengubah asetil
KoA menjadi karbohidrat.
94
DAFTAR PUSTAKA
Voelt, D. Voelt, G.J. 2011.Biochemistry4th Ed. USA: John Willey & Sons.
95