LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA PROTEIN

Kelompok 3.3

1. Anglicia Lovelin Handoko (41180286)

2. Effie Ang Supono (41180289)
3. Cesilia Cristabel Yasmine Putri Adi (41180290)
4. Greatavia Meanda Leslie (41180291)
5. Inne Nove Josua Sidauruk (41180292)
6. Aria Damar Wisesa (41180305)

FAKULTAS KEDOKTERAN
UNIVERSITAS KRISTEN DUTA WACANA YOGYAKARTA
NOVEMBER 2018

1
 BAB I

DASAR TEORI

Protein merupakan molekul fungsional yang terdiri dari satu atau lebih
polipeptida yang melipat atau menggulung hingga membentuk suatu
struktur tiga dimensi tertentu. Polipeptida sendiri merupakan rangkaian
dari beberapa asam amino. (Campbell, 2017)

Didalam tubuh terdapat 20 macam asam amino. Asam amino ini

dirangkai menjadi protein melalui proses translasi. Protein dimatangkan
melalui proses pascatranslasi seperti proteolysis selektif. Aktif atau
tidaknya protein dipengaruhi oleh berbagai faktor pengatur seperti suhu,
pH, dan lain-lain. Setelah dibentuk, protein dapat “menua” melalui proses
seperti oksidasi, deaminasi, dan lain-lain. Selain menua, protein juga
dapat mati ketika terjadi penguraian menjadi asam amino penyusunnya.
(Rodwell, 2018)

Protein memiliki beberapa fungsi, yaitu;

1. Protein enzymatic :membantu kerja beberapa reaksi
kimia. Contoh: enzim pada pencernaan.
2. Defensive protein :melindungi tubuh dari pathogen.
Contoh: antibody.
3. Storage protein :menyimpan asam amino.
Contoh: kasein (sumber utama asam amino untuk bayi mamalia).
4. Transport protein :alat transportasi untuk beberapa
substansi. Contoh: hemoglobin (mengikat oksigen dan
menghantarkannya ke seluruh tubuh).
5. Hormonal protein :koordinasi aktivitas organ.
Contoh: hormone insulin (memungkinkan jaringan dapat
mengikat glukosa).
6. Reseptor protein :untuk merespon stimulus.
Contoh: reseptor protein pada sel saraf.
7. Contractile and motor protein :untuk bergerak. Contoh: protein
aktin dan myosin pada otot.
8. Structural protein :sebagai zat pembentuk dan
pendukung. Contoh: keratin (membentuk rambut).
(Campbell, 2017)

2
ikatan hydrogen interaksi
hidrofobik, ikatan
garam,dan terbentuknya
lipatan atau wiru
molekul.
(Winarno,2002)
Pemekaran atau
pengembangan
molekulprotein yang
terdenaturasi akan membuka
gugus reaktif yang ada pada
rantai polipeptida.
Selanjutnya akan terjadi
pengikatan kembali

3
pada gugus reaktif yang
sama atau berdekatan.
Bila unit ikatan yang
terbentuk cukup
banyak sehingga protein
tidak lagi terdispersi
sebagai suatu koloid,
maka protein akan
mengalami koagulasi.
Apabila ikatan-ikatan
antara gugus-gugus reaktif
protein tersebut
menahan sluruh cairan, akan
terbentuklah gel. Sedangkan
bila cairan terpisahdari
protein

4
yang etrkoagulasi itu, maka
protein akan mengendap.
(Winarno,2002)
denaturasi dapat mengubah
sifat protein menjadi sukar
larut dan semakin kental.
Penggumpalan ini dapat
disebabkan oleh
Pemanasan,Pemberian
asam, Penambahan
enzim, Perlakuan mekanis,
dan Logam berat.
(Suhardi ,1991)
Protein yang menggumpal
atau mengendap

5
merupakan salah satu ciri
fisik dari
terdenaturasinya suatu
protein. Terjadinya
denaturasi pada protein ini
dapat disebabkan
oleh faktor – faktor di bawah
ini :
1. Pengaruh pemanasan
Pemberian panas pada
pengolahan protein harus
memperhatikan pemanasan
yang
menyebabkan protein
terdenaturasi. Protein yang
dipanaskan di atas 800C

6
umumnya akan mengalami
denaturasi.
2. Pengaruh asam
Adanya ion H+ menyebabkan
sebagian jembatan atau ikatan
peptida putus. Ion H+
akan bereaksi dengan gugus
COO– membentuk COOH
sedangkan sisanya (asam)
akan berikatan dengan gugus
amino membentuk ikatan,
sehingga apabila larutan
peptida dalam keadaan
isoelektris diberi asam akan
menyebabkan bertambahnya

7
gugus bermuatan yang
membentuk afinitas terhadap
air dan kelarutan air
meningkat
meskipun meskipun tidak
selamanya begitu.
3. Pengaruh basa
Penambahan basa misalnya
KOH atau NaOH dapat
menyebabkan denaturasi. Hal
ini karena terjadi pemecahan
ikatan peptida baik sebagian
atau keseluruhan. Ion OH
akan bereaksi dengan gugus
amino.
1

8
4. Pengaruh garam
Kation dan anion akan
memecah ikatan peptida.
Pemberian NaCl dalam
jumlah kecil
akan meningkatkan kelarutan
protein dan sebaliknya akan
mengendapkan protein
jika penambahan berlebihan.
5. Pengaruh pengadukan
Pada pengadukan yang keras
akan menyebabkan
Untuk menguji ada tidaknya protein, ada beberapa cara yang dapat
dilakukan, yaitu;

1. Tes Biuret
2. Tes Xantoprotein
3. Tes Belerang
4. Reaksi Millon-Nasse
5. Reaksi Hopkins-Cole
6. Pengendapan dengan logam berat
7. Pengendapan oleh asam

9
10
 BAB II
PERSIAPAN PRAKTIKUM

 Alat :

Gelas ukur (10,25 mL) Batang pengaduk

Gelas pengaduk Pipet tetes
Tabung reaksi 1 set Pembakar spiritus
Aspirator Water bath
Rak tabung reaksi Korek api
Kertas background hitam Label
Penjepit tabung Pipet ukur

 Bahan :

NaOH 40% Formaldehid encer

CuSO4 0,01N Asam sulfosalisilat
HNO3 pekat Indikator klorfenol merah
Pb(CH3COO)2 Indikator bromkresol hijau
Naftol Larutan protein
Asam cuka 1N Serum encer
H2SO4 pekat Larutan kasein alkalis
CH3COOH glasial Gelatin
ZnSO4 encer Akuades
NaNO2 Air es
Reagen merkuri sulfat

11
  Cara kerja
 Reaksi Pengendapan dan reaksi warna

1. Tes Biuret

+ 1mL NaOH 40%  + 3 tetes CuSO4 

1 mL larutanprotein
Larutan bewarna
ungu

2. Tes Xantoprotein

+ 1mL HNO3 pekat  ke 

waterbath

3mL larutan protein

Terbentuk endapan

(1) (2) Tabung 2 + 4 putih yang sebagian

berubah kuning
tetes amonia
(kemudian larutan
dibagi 2)

3. Tes Belerang

+1mL NaOH 40%  (panaskan)  + 2 tetes Pb(CH3COO)2

1 mL larutanprotein

Warna menjadi hitam

4. Reaksi Millon-Nasse

+ 1cc reagen merkuri sulfat  (panaskan)

2cc larutanprotein

+1 tetes Terbentuk larutan

Dinginkan oranye kemerahan
NaNO2 1%
panaskan

12
 5. Reaksi Hopskin-Cole

+1 tetes formaldehid encer  +1 tetes reagen merkuri sulfat

1 mL larutanprotein

+1mL asam sulfat  (terbentuk cicin ungu)

Melalui dinding tabung

6. Pengendapan logam berat

+1 tetes ZnSO4 encer   (1) (2)

2 mL larutanprotein Terbentuk endapan putih +ZnSO4 berlebih

(kemudian larutan dibagi 2) Hingga larut

7. Pengendapan oleh asam

a. +3mL
larutan   Terbentuk lapisan putih
protein

3 cc HNO3 pekat

b.
+2 tetes asam cuka 1N  ke
waterbath

5 mL larutanprotein

(2) lakukan tes millon-nasse

(Dinginkan bagi2) (1) +akuades Akan terbentuk larutan/endapan
oranye kemerahan

13
  Sifat berbagai macam protein
A. Albumin dan globulin
1. Pengendapan

 +1 tetes asam sulfosalisilat  terbentuk endapan putih

2mL serum encer

2. Penggumpalan (koagulasi)

+1tetes indikator klorfenol merah  +asam cuka 2% 

2mL serum encer

Endapan tidak
Panaskan (hingga ada
 + asam cuka 2%  larut dalam
endapan putih)dinginkan
asam encer

B. Kasein

+ 1 tetes indicator bromkresol hijau  tetesi asam cuka 2% 

5mL larutan Lapisan hijau kasein

kasein alkalis

C. Gelatin
1. Pembengkakan dan kelarutan

1 sendok kecil gelatin

 diamkan di rak 10 menit (bengkak)
+ 10mL akuades

Setelah dipanaskan
terbentuk larutan
kuning-oranye
2. Penjendalan

Larutan gelatin (didinginkan)  icebox 15-20menit  gelatin beku

14
 BAB III
HASIL PRAKTIKUM

Reaksi Pengendapan dan Reaksi Warna

1. Tes Biuret
Larutan menjadi berwarna ungu.

2. Tes Xantoprotein
a. Tanpa amonia : Warnanya kuning terang dan terdapat
endapan.
b. Ditambah amonia : Warnanya kuning namun lebih ke
orange dan terdapat endapan.

3. Tes Belerang
Larutan menjadi berwarna hitam.

4. Reaksi Millon-Nasse
Larutan berwarna oranye dan terdapat endapan kuning.

5. Reaksi Hopkins-Cole
Larutan terbentuk 3 lapis:
a. Lapisan paling atas : Berwarna putih.
b. Lapisan tengah : Berwarna ungu namun lama
kelamaan berwarna kuning
kecokelatan.
c. Lapisan paling bawah : Berwarna bening seperti air
putih.

6. Pengendapan dengan Logam Berat

a. Tidak ditambah ZnSO4 berlebihan : Berwarna putih keruh.
b. Ditambah ZnSO4 berlebihan : Berwarna putih susu.

7. Pengendapan oleh Asam

a. Larutan terbentuk 3 lapisan:
1. Lapisan paling atas : Berwarna putih.
2. Lapisan tengah : Berwarna kuning keruh.
3. Lapisan paling bawah : Berwarna kuning bening.

15
 b. 1. Uji akuades : Endapan putih berada didasar tidak
larut dalam akuades.
2. Uji Millon-Nasse : Larutan berwarna oranye dan terdapat
endapan kuning.

Sifat Berbagai Macam Protein

A. Albumin dan Globulin
1. Pengendapan
Larutan berwarna oranye bening seperti serum dan ada
gumpalan putih dipermukaannya.

2. Penggumpalan (koagulasi)
Terdapat gumpalan putih didasarnya.

B. Kasein
Pengendapan
Larutan terbentuk 3 lapis:
1. Lapisan paling atas : Berwarna biru muda.
2. Lapisan tengah : Berwarna hijau tosca / hijau
muda.
3. Lapisan paling bawah : Berwarna kuning.

C. Gelatin
1. Pembengkakan dan Kelaturan
Larutan membengkak berwarna kuning-oranye kemudian
setelah dipanaskan larut kembali.

2. Penjedalan
Larutan gelatin memadat jika tabung reaksi dibalik tidak
tumpah.

16
 BAB IV
PEMBAHASAN

 Reaksi pengendapan dan reaksi warna

1. Tes Biuret
Tes biuret bertujuan untuk membuktikan adanya ikatan peptida
pada protein. Langkah pertama, protein diberi NaOH untuk membuat
larutan menjadi lebih alkalis (basa) supaya protein tidak menjalankan
fungsinya dengan baik. Kemudian campuran protein dan NaOH diberi
beberapa tetes CuSO4 sehingga berubah warna menjadi ungu.
Perubahan warna ini menunjukkan adanya ikatan peptida pada protein.
Warna ungu digunakan sebagai tanda bahwa terbentuk ikatan dari Cu 2+
dan N sehingga menghasilkan senyawa CuN dalam larutan basa.
Reaksi kimia :

Berdasarkan percobaan yang telah dilakukan, terjadi perubahan

warna larutan menjadi ungu. Maka dapat dibuktikan bahwa ada ikatan
peptida dalam larutan protein.

2. Tes Xantoprotein
Dari percobaan yang telah dilakukan, hasil percobaan yang di
dapatkan adalah larutan berwarna kuning. Warna kuning ini menunjukkan
adanya gugus benzene dalam molekul protein. Penambahan HNO 3
berfungsi sebagai penyebab terjadinya reaksi nitrasi karena inti benzene
dari asam amino akan bereaksi dengan HNO 3 dan menghasilkan
campuran warna kuning. Proses inkubasi dalam waterbath bertujuan
untuk denaturasi protein sehingga lebih mudah berikatan dengan HNO 3.

17
 Kemudian, pada tabung yang ditambahkan amonia, warna
larutannya berubah menjadi jingga/oranye. Hal ini terjadi karena adanya
penambahan suasana basa pada larutan tersebut yang menyebabkan
warna larutan berubah menjadi jingga/oranye.

3. Tes Belerang
Dari percobaan yang telah dilakukan, hasil percobaan yang
didapatkan adalah larutan yang berwarna cokelat kehitaman. Warna
cokelat kehitaman ini menunjukkan adanya unsur belerang dalam protein.
Sistein merupakan asam amino yang mengandung atom S pada
molekulnya. Proses penambahan NaOH dalam percobaan ini bertujuan
untuk mendenaturasikan protein sehingga ikatan yang menghubungkan
atom S dapat terputus oleh Pb asetat membentuk PbS, sedangkan Pb
berfungsi sebagai donor Pb+.

S2+(aq) + Pb2+(aq) PbS(s)

4. Reaksi Millon-Nase
Reaksi Millon-Nase bertujuan untuk membuktikan adanya asam
amino tirosin pada protein. Protein ditambahkan dengan reagen millon
kemudian setelah dipanaskan timbul endapan kuning. Pemanasan larutan
bertujuan untuk denaturasi protein. Kemudian setelah ditambah NaNO 2
dan dipanaskan kembali, muncul endapan merah atau larutan menjadi
merah. Warna merah ini muncul karena Hg dari pereaksi Millon akan
berikatan dengan gugus hidroksifenil dari tirosin.
Reaksi kimia :

Berdasarkan percobaan yang telah dilakukan, muncul endapan dan

juga perubahan warna larutan menjadi merah. Maka dapat dibuktikan
bahwa ada asam amino tirosin dalam larutan protein.

18
5. Uji Hopkins-Cole
Dari percobaan yang telah dilakukan, hasil yang didapatkan adalah
terbentuknya lapisan yang berwarna ungu ditengah larutan. Lapisan
berwarna ungu itu disebabkan karena molekul protein yang diuji
mengandung triptofan. Triptofan ini sangat mudah berkondensasi dengan
aldehida bila berada pada suasana asam sehingga membentuk senyawa
yang berwarna ungu. Dalam percobaan ini, protein ditambah dengan
formaldehid dan kemudian ditambah dengan asam sulfat. Asam sulfat
disini akan membuat suasana menjadi asam dan triptofan berkondensasi
dengan formaldehid membentuk lapisan berwarna ungu yang kemudian
jika dibiarkan lama kelamaan akan menjadi berwarna kuning kecokelatan
karena pengendapan oleh asam sulfat tersebut.

6. Pengendapan dengan Logam Berat

Pada mulanya setelah protein dicampur dengan ZnSO 4 encer
dengan ukuran yang sesuai maka akan terbentuk endapan yang berwarna
putih. Endapan berwarna putih itu adalah garam proteinat. Kemudian
larutan ini dipisahkan dalam 2 tabung, salah satu tabung digunakan
sebagai kontrol sedangkan yang satunya ditambahkan ZnSO 4 berlebihan.
Hasilnya adalah endapan menjadi larut dan larutannya menjadi berwarna
putih susu.
Titik isoeletrik protein memiliki kutub negatif dan positif dengan
perbandingan yang sama. Ketika ZnSO 4 ditambahkan maka suasana
larutan berubah menjadi asam, protein akan memposisikan diri sebagai
basa dan anion. Anion protein ini akan berikatan dengan ion logam berat
dari ZnSO4 membentuk garam proteinat yang berwarna putih dan tidak
larut dalam air. Kemudian setelah dipisahkan menjadi 2 tabung, tabung
yang diberi ZnSO4 berlebih endapannya akan larut. Hal itu disebabkan
karena suasana larutannya menjadi berada dibawah titik isoelektrik.

19
7. Pengendapan oleh asam
(a) Percobaan ini dimulai dengan menambahkan HNO 3 pekat dan
larutan protein secara perlahan melalui dinding tabung. Setelah beberapa
saat terbentuk lapisan putih pada bidang batas tabung. Lapisan putih
terbentuk karena protein dalam larutan mengalami koagulasi. Koagulasi
tersebut terjadi karena ion-ion H+ pada asam berikatan dengan gugus-
gugus protein bermuatan negatif sehingga terjadi perubahan pengutuban
dari molekul protein. Perubahan pengutuban yang terjadi menyebabkan
rusaknya struktur protein sehingga protein mengalami koagulasi.
(b) Percobaan ini dimulai dengan menambahkan larutan protein
dan asam cuka 1N, kemudian campuran larutan dipanaskan di waterbath.
Panas dan asam menyebabkan perubahan struktur hidrogen pada protein
sehingga protein mengalami denaturasi. Setelah dipanaskan, larutan
dibagi menjadi 2. Larutan 1 ditambah dengan akuades. Pada larutan 1,
endapan tidak larut karena protein yang sudah mengalami denaturasi
tidak dapat lagi berikatan dengan air. Kemudian, larutan 2 di uji kembali
dengan uji Millon-Nasse. Pada larutan 2 terbentuk endapan oranye
kemerahan yang menunjukkan adanya reaksi oleh reagen Millon dan
asam amino tirosin pada protein.

 Sifat dalam berbagai macam protein

A. Albumin dan Globulin

1. Pengendapan
Uji pengendapan albumin dan globulin diawali dengan
menambahkan serum encer dan asam sulfosalisilat. Setelah diamati,
terbentuk endapan bewarna putih karena terbentuknya garam proteinat.
Garam proteinat terbentuk karena asam sulfosalisilat adalah alkaloid
asam yang mampu mengikat protein pada serum encer sehingga
kelarutan protein menjadi rendah dan membentuk endapan.
2. Penggumpalan (koagulasi)
Uji penggumpalan albumin dan globulin diawali dengan
menambahkan serum encer dan indikator klorfenol merah sehingga
larutan berubah warna menjadi warna merah muda. Perubahan warna
larutan menunjukkan bahwa serum bersifat basa karena indikator klorfenol
merah akan bewarna merah dalam larutan basa. Kemudian, larutan
ditambah asam cuka 2% hingga warna merah muda menghilang. Setelah
diberi asam cuka 2%, larutan dipanaskan hingga terbentuk gumpalan.
Gumpalan pada larutan tidak larut saat ditambah asam cuka 2%.

20
Gumpalan tidak larut karena struktur protein tidak dapat kembali ke bentuk
semula setelah mengalami pemanasan.

B. Kasein
1. Pengendapan
Uji pengendapan kasein diawali dengan menambahkan larutan
kasein alkalis dan indikator bromkresol hijau sehingga menghasilkan
warna biru. Brom Hijau memiliki trayek pH diantara 4,0-5,6. Berubahnya
kasein menjadi biru menunjukan kasein memiliki pH netral. Kemudian,
larutan ditetesi asam cuka 2%. Setelah ditetesi asam cuka larutan akan
membentuk lapisan hijau. Hal ini terjadi karena lapisan tersebut memiliki
pH diantara 4,0-5,6. Karena protein kasein telah menjadi asam maka
kasein akan mengalami denaturasi. Ion H + akan memutus ikatan peptida
pada protein, kemudian akan bereaksi COO- dan membentuk COOH.
Sedangkan sisanya (asam) akan berikatan dengan gugus amino.
Sehingga apabila dalam keadaan isoelektrik kemudian diberi asam akan
menyebabkan munculnya gugus bermuatan yang berafinitas terhadap air.
Protein juga memiliki pH isoelektrik tertentu (nilai pH dimana muatan
positif sama dengan muatan negatifnya) pada pH tersebut protein tidak
bermuatan (netral) sehingga membentuk agregat (gumpalan keruh) dan
juga endapan. Endapan merupakan indikator titik isoelektrik karena
prosesnya dilakukan menggunakan penyesuaian pH isoelektrik protein
yang diinginkan.

C. Gelatin
Gelatin merupakan salah satu turunan dari protein kolagen.
Kolagen sendiri merupakan protein berbentuk serabut yang terdiri dari tiga
rantai polipeptida sebagai komponen utama penyusun kulit dan tulang
(sekitar 25% dari total berat kering mamalia) (Ogawa et al., 2004 dalam
Gadi et al., 2017). Gelatin memiliki sifat yang khas, yaitu berubah secara
reversibel dari bentuk sol ke gel, mengembang dalam air dingin, dapat
membuat film serta mempengaruhi viskositas suatu bahan (Surti, 2015).
1. Pembengkakan dan kelarutan
Pembengkakan pada gelatin disebabkan karena adanya proses
penyerapan air. Gelatin mampu menyerap air 5-10 kali dari berat semula.
Ketika dipanaskan, gelatin akan larut dalam air. Gelatin mudah larut pada
suhu 70⁰C dan cenderung membentuk gel pada suhu 48⁰C (Wahid, 2015).

21
2. Penjendalan
Ketika suhu diturunkan, gelatin mengalami penjendalan dimana
larutan gelatin yang sebelumnya cair menjadi lebih padat (gel). Hal ini
karena gelatin memiliki kekuatan gel yang cukup tinggi (tergantung bahan
dasarnya) dengan nilai standarnya bernilai 50-300 bloom (Supriadi, et al.,
2013). Kekuatan gel merupakan suatu parameter dari tekstur suatu bahan
dan merupakan gaya untuk menghasilkan deformasi tertentu (deMan,
1989, dalam Supriadi, et al., 2013).

22
 BAB V
KESIMPULAN

1. Tes Biuret : Ikatan peptida dalam protein

ditunjukkan dengan perubahan warna larutan menjadi ungu.
2. Tes Xantoprotein : Cincin benzene ditunjukkan oleh
perubahan warna larutan menjadi kuning.
3. Tes Belerang : Unsur belerang dalam protein
ditunjukkan oleh perubahan warna larutan menjadi cokelat-kehitaman.
4. Reaksi Millon-Nase : Asam amino tirosin dalam protein
ditunjukkan dengan adanya endapan merah atau perubahan warna
larutan menjadi merah.
5. Reaksi Hopskin-Cole : Terdapat kandungan asam amino
triptofan pada molekul yang diuji yang ditunjukkan dengan terbentuknya
cincin ungu diantara dua lapisan.
6. Pengendapan logam berat : Protein mengendap pada logam dan
pengendapan protein pada logam bersifat reversible.
7. Pengendapan oleh asam : (a) Protein mengendap dalam asam
yang ditunjukkan dengan terbentuknya endapan putih pada larutan
(b) Setelah mengalami denaturasi,
protein tidak dapat lagi berikatan dengan air.
Protein memiliki kandungan asam
amino tirosin yang ditunjukkan dengan perubahan warna larutan menjadi
oranye kemerahan.
8. Albumin dan globulin : (a) Pengendapan serum terjadi karena
terbentuk garam proteinat.
(b) Gumpalan tidak larut dalam asam
encer atau alkali karena struktur protein tidak bisa kembali seperti semula.
9. Kasein : Lapisan hijau terbentuk karena pH
isoelektrik protein dan karena penambahan asam.
10. Gelatin : Gelatin mempunyai sifat berubah
secara reversible, mengembang dalam air, dapat membuat film, dan
mempengaruhi viskositas dari bahan.

23
 DAFTAR PUSTAKA

Campbell, N.A., Reece, J.B., Urry, L.A., Cain, M.L., Wasserman, S.A.,
Minorsky. 2017. Biologi. Edisi 11. Jakarta: Erlangga.

Rodwell, V.W., Bender, D.A., Botham, K.M., Kennelly, P.J., Weil, P.A.
2016. Biokimia Harper. Edisi 30. Jakarta: EGC.

Sherwood, Lauralee. 2017. Fisiologi Manusia Dari Sel ke Sistem. Edisi 8.

Jakarta: EGC.

Gadi, D.S., Trilaksani, W., Nurhayati, T., (2017). Histologi, Ekstrasi dan
Karakterisasi Kolagen Gelembung Renang Ikan Cunang Muarenesox
talabon. 9. 2. Diakses dari https://www.bbp4b.litbang.kkp.go.id/jurnal-
jpbkp/index.php/jpbkp/article/download/56/39

Surti, T., Santoso, C., Sumardianto. (2015). Perbedaan Penggunaan

Konsentrasi Larutan Asam Sitrat Dalam Pembuatan Gelatin Tulang
Rawan Ikan Pari Mondol (Himantura gerrardi). 4. 106-114. Diakses dari
https://www.neliti.com/publications/124462/perbedaan-penggunaan-
konsentrasi-larutan-asam-sitrat-dalam-pembuatan-gelatin-tul

Wahid, A.A.M. (2015). Pengaruh Perendaman dan Perbedaan

Konsentrasi Etanol Terhadap Nilai Rendemen dan Sifat Fisiko-Kimia
Gelatin Tulang Sapi. Diakses dari Universitas Hassanudin, Situs Web
http://repository.unhas.ac.id/handle/123456789/19020

Wulandari, Supriadi, A., Purwanto,B. (2013). Pengaruh Defeating dan

Suhu Ekstraksi Terhadap Karakteristik Fisik Gelatin Tulang Ikan Gabus
(Channa striata). 2. Diakses dari
https://media.neliti.com/media/publications/61157-ID-pengaruh-defatting-
dan-suhu-ekstraksi-te.pdf

24