Tugas Critical Book Report

Mata Kuliah: Biologi Molekuler

BAB XII
TRANSLASI

Dosen Pengampu:
Dr. FAUZIYAH HARAHAP, M.Si

Oleh:
Tio Silvia Silitonga
4163141050
Kelas Biologi Dik D 2016

JURUSAN BIOLOGI
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS NEGERI MEDAN
2019
 BAB XII
TRANSLASI
Pokok Bahasan :
 Translasi pada jasad Prokaryot
Inisiasi Translasi pada Prokaryot
Inisiasi Translasi pada Prokaryot
 Pemanjangan (Elongation) Polipeptida
 Kode Genetik
 Hipotesis Wobble

Translasi adalah proses penerjamahan urutan nukleotida yang ada pada molekul
mRNA menjadi rangkaian asam-asam amino yang menyusun suatu polipeptida atau protein.
Perlu dipahami bahwa hanya molekul mRNA yang ditranslasi, sedangkan rNA dan tRNA
tidak ditranslasi. Molekul mRNA merupakan transkrip (Salinan) urutan DNA yang menyusun
suatu gen dalam bentuk ORF (Open reading frame, kerangka baca terbuka).
Critical:
Menurut Suryo (1996:119), translasi merupakan proses penerjemahan mRNA menjadi
protein. Mempunyai makna yang dama dengan buku Yuwono ini namun penjelasannya
sangat dipersulit. Mekanisme translasi lebih komplek dibandingkan dengan transkripsi. Ada
dua substansi yang mengambil peranan penting dalam translasi, dua substansi itu ialah
ribsom dan t-RNA (transfer RNA) (Derobertis, 1975; Suryo, 1996).

Molekul rRNA adalah salah satu molekul penyusun ribosom, yakni organel tempat
berlangsungnya sintesis protein, sedangkan tRNA adalah pembawa asam – asam amino yang
akan disambungkan menjadi rantai polipeptida. Suatu ORF dicirikan oleh :
(1) Kodon inisiasi translasi
Yaitu urutan ATG (pada DNA) atau AUG (pada mRNA)
(2) Serangkaian urutan nukleotida yang menyusun banyak kodon, dan
(3) Kodon terminasi translasi, yaitu TAA (UAA pada mRNA). TAG (UAG pada
mRNA), atau TGA (UGA pada mRNA). Perlu diingat bahwa pada RNA tidak ada basa
thymine (T) melainkan dalam bentuk uracil (U).
Kodon(Kode genetik) adalah urutan nukleotida yang terdiri dari 3 nukleotida berurutan
(sehingga sering disebut sebagai triplet codon) yang menjadi suatu asam amino tertentu,
misalnya urutan ATG (AUG pada mRNA) mengkode asam amino metionin. Kodon inisiasi
translasi merupakan kodon untuk asam amino metionin yang mengawali struktur suatu
polipeptida (protein). Pada prokaryot, asam amino awal tidak berupa metionin tetapi formil
metionin(fMet). Kodon pertama (kodon inisiasi) pada E.col idapat berupa AUG (90%
kemungkinan), dalam (setelah kodon inisiasi), kodon GUG dan UUG measing-masing
mengkode valin dan leusin. Dalam proses, translasi, rangkaian nukleotida pada mRNA akan
dibaca tiap tiga nukleotida sebagai satu kodon untuk satu asam amino, dan pembaca dimulai
dari urutan kodon metionin (ATG pada DNA atau AUG pada mRNA).
Translasi berlangsung di dalam ribosom. Ribosom disusun oleh molekul – molekul
rRNA dan beberapa macam protein. Ribosom tersusun atas dua subunit, yaitu sub unit kecil
dan sub unit besar. Pada jasad prokaryot, sub unit kecil mempunyai koefisien sedimentasi
sebesar 30S (unit Svedberg) sedangkan sub unit besar berukuran 50S, tetapi pada saat kedua
unit tersebut bergabung, koefisien sedimentasi adalah 70S.
Critical:
Menurut Suryo (1996:124), translasi dimulai bila ujung 5’ dari molekul mRNA berhubungan
dengan partikel kecil ribosom 30S dan dengan 20 inisiator tRNA, yang membawa asam
amino pertama untuk pertumbuhan rantai polipeptida. Proses ini membutuhkan sumber
energi (GTP) dan beberapa faktor inisiasi protein.
Jadi pada buku ini tidak dijelaskan translasi dimulai pada nomor ke berapa dari molekul
mRNA.

Pada jasad eukaryote, sub unit kecil berurutan 40S sedangkan sub unit besar berukuran 60S,
tetapi sebagai suatu kesatuan, ribosom pada prokaryot dan eukaryote dapat dibaca pada tabel
12.1, sedangkan skema ribosom dapat dilihat pada gambar 12.1.
Tabel 12.1 Komposisi ribosom pada prokaryot dan eukaryote
Subunit RNA Protein
Prokaryot 30 S 16 S 21 macam
50 S 5S 31 macam
23 S
Eukaryot 40 S 18 S 33 macam
60 S 5S 49 macam
5,8 S
28 S
 Subunit 50 S

tRNA

UAC

5’ AUG
3’ mRNA
Subunit 30 S
E P A

E : Exit P: sisi A : sisi

pengikatan Pengikatan
Pepptidil Aminosil

Arah gerakan ribosom

Gambar 12.1 Skema ribosom

Di dalam sel E.coli diperkirakan ada sekitar 200.00 ribosom yang menyusun sekitar
25% berat kering total selnya. Pada prokaryot, ribosom tersebar di seluruh bagian sel,
sedangkan pada eukaryote ribosom terletak di sitoplasma, khususnya pada bagian permukaan
membrane reticulum endoplasma.
Pada jasad prokaryot, translasi sudah dimulai sebelum proses transkripsi (sisntesis
mRNA) selesai dilakukan. Dengan demikian, proses transkripsi dan translasi pada prokaryot
berlangsung secara hampir serentak. Sebaliknya, pada eukaryote, proses translasi baru dapat
berlangsung jika proses transkripsi (sintesis mRNA yang mastang) sudah selesai dilakukan.
Hal ini disebabkan oleh perbedaan dalam hal struktur sel antara prokaryot dengan eukaryote.
Seperti diketahui, struktur sel prokaryot sangat sederhana dan belum ada pembagian ruang
sehingga molekul DNA genom berada di dalam sitoplasma bersama-sama dengan komponen
sel yang lain. Dengan demikian, molekul mRNA hasil transkripsi dapat berlangsung
melakukan kontak dengan ribosom sebelum untaian mRNA tersebut selesai disintesis.
Sebaliknya, struktur sel eukaryote jauh lebih kompleks karena sudah ada pembagian
ruang, termasuk sudah ada inti sel yang jelas. DNA genom terletak di dalam initi sel sehingga
terpisah dari komponen sel yang lain. Proses transkripsi pada eukaryote berlangsung di dalam
inti sel, sedangkan translasi berlangsung di proses transkripsi harus diselesaikan terlebih
dahulu sebelum translasi dimulai. Setelah sintesis mRNA selesai, selanjutnya mRNA keluar
dari inti sel menuju sitoplasma untuk bergabung dengan ribosom.
Translasi pada Jasad Prokaryot
Proses translasi berlangsung melalui tiga tahapan utama, yaitu: (1) Inisiasi (initiation),
(2) pemanjangan (elongation) poli-asam amino, dan (3) pengakhiran (termination)
translasi. Sebelum inisiasi translasi dilakukan, diperlukan molekul tRNA (aminoasil tRNA)
yang berfungsi membawa asam amino spesifik. Oleh karena itu, ada sekitar 20 macam tRNA
yang masing-masing membawa asam amino spesifik, karena di alam ada sekitar 20 asam
amino yang menyusun protein alami. Masing – masing asam amino diikatkan pada tRNA
yang spesifik melalui proses yang disebut sebagai tRNA charging (penambahan muatan
berupa asam amino).
Semua tRNA mempunyai 3 basa yang sama pada ujung 3’ yaitu CCA dan penambahan
muatan asam amino dilakukan pada residu adenosine (A). Asam amino diikatkan pada tRNA
melalui ikatan ester antara gugs karboksilnya dan gugus hidroksilnya 2’ atau 3’ yang ada
pada adenosine paling ujung. Reaksi pengikatan tersebut dilakukan oleh enzim aminoasil
tRNA melalui dua tahapan reaksi. Reaksi pertama adalah aktivasi asam amino dengan
menggunakan ATP sebagai sumber energi dan menghasilkan aminosil-AMP. Selanjutnya
energi pada aminoasil-AMP (yang berupa AMP) digunakan untuk memindahkan gugus asam
amino ke tRNA sehingga dihasilkan aminoasil-tRNA.
Selain pengikatan asam amino pada tRNA, tahapan pra-inisiasi lainnya adalah disosiasi
ribosom menjadi dua sub unit, yaitu subunit besar dan subunit kecil, karena pembentukan
kompleks inisiasi berlangsung pada sub unit kecil. Pada E.coli, pemisahan ribosom menjadi
dua subunit dibantu oleh dua faktor inisiasi(initiation faktor, IF). Sebenarnya faktor inisiasi
pada E. coliada tiga (IF-1, IF-2, dan IF-3) namun yang terlibat dalam disosiasi ribosom hanya
IF-1 dan IF-3. Dalam hal ini, IF-1 mendorong terjadinya disosiasi ribosom sedangkan IF-3
mengikat subunit kecil untuk mencegah supaya subunit tersebut tidak berasosiasi kembali
dengan subunit besar.

Inisiasi Translasi pada Prokaryot

Tahap pertama dalam proses translasi pada prokaryot adalah penggabungan mRNA,
subunit 30S da formilmetionil-tRNA, (fMet-tRNAf) membentuk kompleks inisiasi 30S.
Pembentukan kompleks ini memerlukan GTP (guanosin trifosfat) dan beberapa protein yang
disebut faktor inisiasi (initiation factor, IF). IF-3 secara sendirian dapat berikatan dengan
30S, tetapi ikatan tersebut distabilkan oleh IF-1 dan IF-2. Ketiga faktor inisiasi tersebut
berikatan dengan subunit 30S secara berdekatan pada daerah dekat ujung 3’ 16S rRNA.
Setelah ketiganya berikatan, mRNA dan amino asil tRNA yang pertama akan bergabung
dengan rangkaian tersebut secara acak. Pada prokaryot, asam amino pertama yang
digabungkan adalah N-formil metionin (fMet). Selain itu juga diketahui bahwa pda E. coliada
dua duanmacam tRNa yang dapat membawa metionin, yaitu tRNAmMetyang dapat membawa
metionin tetapi metionin tersebut tidak dapat diformilasi dan tRNAfMetyang membawa
metionin yang dapat diformilasi. Molekul tRNAfMeinilah yang berperan dalam inisiasi
translasi. Perlu diperhatikan bahwa formilasi metionin terjadi pada tRNA, artinya tRNA ini
tidak dapat dimuati langsung dengan metionin yang sudah diformilasi. Dalam proses inisiasi,
IF-3 berperanan terutama dalam pengikatan mRNA pada ribosom 30S, sedangkan IF-2
berperanan dalam mengikatkan fMet-tRNAfMet pada kompleks inisiasi 30S. dalam
prosespengikatan tersebut juga diperlukan molekul GTP tetapi GTP tersebut tidak
dihidrolisis. Kompleks inisiasi 30S yang lengkap terdiri atas ribosom 30S ditambah masing-
masing satu molekul fMet-tRNAfMet, GTP, IF-1, IF-2 dan IF-3. Skema proses inisiasi
translasi pada prokaryot dapat dilihat pada gambar 12.2.
Critical:
Pada Journal of Nutrition and Food, tahap inisiasi dari awal hingga akhir dibuat dalam
bentuk point, sehingga membuat pembaca lebih mengerti dan mudah memahami tahapan-
tahapan inisiasi pada prokariot, sedangkan dalam buku ini dibuat dalam deskriptif teks.
Dan gambar proses inisiasi pada prokariot dalam buku Suryo tahun 1995, dibuat dalam
bentuk siklus gambar animasi yang sederhana membuat pembaca lebih paham.

Ikatan antara subunit 30S dengan kodon inisiasi pada mRNA ditentukan oleh pasangan
basa antara sekuens yang disebut sekuens Shine-Dalgarno (SD)dengan sekuens
komplementer pada ujung 3’ 16S rRNA. Sekuens SD (AGGAGG) terletak di sebelah hulu
kodon inisiasi dan sekuens inilah yang dikenal sebagai tempat pengikatan ribosom
(ribosome-binding site). Perlu diingat bahwa gen-gen pada jasad prokaryot umumnya
diorganisasikan secara polisistronik. Masing – masing gen mempunyai kodon inisiasi
translasi dan tempat pengikatan ribosom sendiri sehingga ribosom berikatan dengan bagian
inisiasi pada masing – masing gen dalam polisistron.
Setelah kompleks inisiasi 30S terbentuk, selanjutnya subunit 50S bergabung dan
membentuk kompleks inisiai 70S. Pada pembentukan kompleks ini, IF-1 dan IF-3 terlepas
dari kompleks. Pembentukan kompleks ini dilakukan dengan menggunakan energi hasil
hidrolisis GTP yang terjadi pada waktu IF-2 terlepas dari kompleks. Hidrolisis GTP tersebut
tidak mendorong pengikatan ribosom subunit 50S, melainkan mendorong pelepasan IF-2
yang dapat menghambat pembentukan kompleks inisiasi 70S. IF-2 yang terlepas selanjutnya
dapat digunakan dagi dalam pentukan kompleks inisiasi 70S. IF-2 yang terlepas selanjutnya
dapat digunakan lagi dalam pembentukan kompleks inisiasi 305 yang lain. Setelah tahapan
ini terbentuk kompleks inisiasi 70S uang siap melakukan proses pemanjangan (elongation)
polipeptida.
Secara garis besar, tahapan inisiasi translasi pada prokaryt adalah sebagai berikut :
1. Disosiasi ribosom 70S dan 30S dengan menggunakan faktor IF-1
2. Pengikatan IF-3 pada subunit 30S
3. Pengikatan IF-1, IF-2, dan GTP bersama-sama dengan IF-3
4. Pengikatan mRNA dan fMet-tRNAfmet untuk membentuk kompleks inisiasi 30S
5. Pengikatan subunit 50S, IF-2 fsn IF-3 terlepas
6. IF-2 terlepas dari komplek bersamaan dengan hidrolisis GTP sehingga terbentuk
komolpleks bersama dengan GTP sehingga terbentuk kompleks inisiasi 70S yang
siap melakukan proses pemanjangan polipeptida.
Inisiasi Tranlasi pada Eukaryot
Ada beberapa perbedaan dalam hal proses inisiasi translasi antara pokaryot dengan
eukaryote. Pada eukaryote, kodon inisiasi adalah metionin (bukan formil metionin seperti
pada procaryot) tetapi tRNA yang melakukan inisiasi bersedia dari tRNA yang
menambahkan metionin pada bagian dalam polipetida. Molekul tRNa inisiator disebut
sebagai tRNAiMet. Selain itu, pada eukaryote tidak ada sekuens Shine Dalgarno seperti yang
ada pada proyektor. Fungsi sekuens ini, yang akan menurun ribosom untuk menemukan
kodon insiasi, dilakukan oleh struktur Tudung (CAP) berupa menit guanosin.
Ribosom bersama-sama dengan tRNAiMetdapat memnemukan kodon awal dengan cara
berikatan dengan ujung 5’ (tudung), kemudian melakukan pelarikan (scanning) transkripsi
kea rah hilir (dengan arah 5’→ 3’ sampai menemukan kodon awal (AUG). menurut model
scanning tersebut, ribosom memulai translasi pada waktu menjumpai sekuens AUG yang
pertama kali. Meskipun demikian, penelitian pada 699 mRNA eukaryote menunjukkan
bahwa sekitar 5%-10% AUG yang pertama bukanlah kodon inisiasi. Pada kasus semacam ini,
ribosom akan melewati satu atau dua AUG sebelum melakukan inisiasi translasi. Sekuens
AUG yang dikenali sebagai kodon inisiasi adalah sekuens yang terletak pada sekuens
konsesnsus CCRCCAUGG (R adalah purin: A atau G). Pengenalan sekuens AUG sebagai
kodon inisiasi banyak ditentukan oleh tRNAiMet. Perubahan anticodon pada tRNAiMet
menyebabkan dikenalinya kodon lain sebagai kodon inisiasi.
Pada eukaryote, faktor inisiasi translasi yang diperlukan adalah elF-1,-2,-3, -5, dan -6
(huruf e adalah singkatan dari eukaryote). Faktor elF-3 mengubah subunit kecil ribosom
eukaryote (40S) menjadi suatu bentuk yang siap untuk menerima aminoasil-tRNA pertama.
Setelah amino-asil tRNA yang pertama melekat, dengan bantuan elF-2, terbentuklah
kompleks 42S. Selanjutnya, dengan bantuan elF-4, mRNA melekat ke kompleks 43S
membentuk kompleks 48S. Akhirnya, faktor elF-5 membantu subunit besar (60S) untuk
melekat pada kompleks 48S sehingga dihasilkan kompleks 80S yang siap untuk melakukan
translasi mRNA. Faktor elF-6 adalah suatu faktor anti-asosiasi yang mencegah subunit 60S
untuk berasosiasi dengan subunit 40S sebelum terbentuk kompleks inisiasi. Faktor elF-4F
adalahsuatu faktor yang melekat pada struktur tudung pada ujung 5’. Faktor ini terdiri atas 3
bagian, yaitu elF-4E, elF-4A dan elf_4G. bersama– sama dengan elF-4E, elF-3 dan poly[A]-
binding protein, faktor elF-4G menarik subunit 40S ke mRNA sehingga menstimulasi inisiasi
translasi.
Pemanjangan (Elongation) Polipeptida
Proses pemanjangan polipetida disebut sebagai proses elongation secara umum
mempunyai mekanisme yang serupa pada prokaryot dan eukaryote. Proses pemanjangan
terjadi dalam tiga tahapan, yaitu : (1) pengikatan aminoasil-tRNA pada sisi A yang ada di
ribosom, (2) pemindahan rantai polipeptida yang tumbuh dari tRNA yang ada pada sisi P
kearah sisi A dengan membentuk ikatan peptide, dan (3) translokasi ribosom sepanjang
mRNA ke posisi kodong selanjutnya yang ada di sisi A.
Critical:
Dalam jurnal Haryono dkk pada tahun 2007, proses elongation dibuat dalam bentuk point dan
langsung diberi penjelasan sedikit tentang proses pada point tersebut, lebih simple dan
mudah dipahami.

Di dalam kompleks ribosom, molekul fMet-tRNAfMet menempati sisi P (peptidyl). Sisi

yang lain pada ribosom, yaitu sisi A(aminoasil), masih kosong pada saat awal sintesis protein.
Molekul tRNA pertama tersebut (fMet-tRNAfMe) berikatan dengan kodon AUG atau (GUG)
pada mRNA melalui antikodon-nya. Tahap selanjutnya adalah penyisipan aminoasil-tRNA
pada sisi A. Macam tRNA (serta asam amino yang dibawa) yang masuk pada sisi A tersebut
tergantung pada kodon yang terletak pada sisi A. Penyisipan aminoasil-tRNA yang masuk ke
posisi A tersebut dilakukan oleh suatu protein yang disebut
faktorpemanjanganTu(elongation factor TU, EF-Tu). Penyisipan ini dibantu dengan proses
hidrolisis GTP menjadi GDP.
Setelah sisi P dan A terisi, maka tahap selanjutnya adalah pembentukan ikatan peptidyl
yang dikatalis oleh enzim peptidyl transferase. Molekul fMet-tRNAfMet yang ada pada sisi P
hanya berisi tRNA yang kosong, sedangkan sisi A berisi dipeptidyl-tRNA. Selanjutnya,
terjadi proses translokasi yaitu pemindahan dipeptidyl-tRNA dari sisi A ke sisi P, sedangkan
molekul tRNA kosong yang tadinya menempati sisi P ditanslokasi ke sisi E (exit). Pada
proses translokasi ini mRNA bergerak sepanjang tiga nukleotida sehingga kodon berikutnya
terletak pada posisi A untuk menunggu masuknya aminoasil-tRNA berikutnya. Proses
translokasi memerlukan GTP dan faktor pemanjangan G(elongation factor G, EF-G).
Skema proses pemanjangan polipeptida dapat dilihat pada gambar 12.3.
Proses pemanjangan polipeptida berlangsung sangat cepat. Pada E.coli , ketiga tahapan
proses untuk menambahkan satu asama amino ke polipeptida yang sedang tumbuh
memerlukan waktur sekitar 0.05 detik. Dengan demikian sintesis polipeptida yang terdiri atas
300 asam amino hanya memerlukan waktu selama 15 detik.
 Ribosom membaca kodon – kodon pada mRNA dari ujung 5’→ 3’. Hasil proses
translasi adalah molekul polipeptida yang mempunyai ujung amino dan ujung karboksil.
Ujung amino adalah ujung yang pertama kali disintesis dan merupakan hasil penerjemahan
kodon yang terletak pada ujung 5’ pada mRNA, sedangkan ujung yang terakhir disintesis
adalah gugus karboksi. Ujung karboksil merupakan hasil penerjemahan kodon yang terletak
pada ujung 3’ pada mRNA. Oleh karena itu, sintesis protein berlangsung dari ujung amino ke
ujung karboksil.
Translasi akan berakhir pada waktu salah satu dari ketiga kodon terminasi (UAA,
UGA, UAG) yang ada pada mRNA mencapai posisi A pada ribosom. Dalam keadaan normal
tidak ada aminoasil-tRNA yang membawa asam amino sesudai dengan ketiga kodon tersebut.
Oleh karena itu, jika ribosom mencapai salah satu dari ketiga kodon terminasi tersebut, maka
proses translasi berakhir. Pada E.coli, ketiga sinyal penghentian proses translasi tersebut
dikenali oleh suatu protein, yang disebut release factors (RF). Misalnya RF1 yang
mengenali kodon UAA atau UAG, atau RF2 yang mengenali kodon UAA atu UGA.
Sebaliknya, pada eukaryote hanya ada satu release factor, yaitu eRF, yang mengenali ketiga
kodon terminasi tersebut. Penempelan protein eRF, yang mengenali ketiga kodon terminasi
tersebut. Penempelan protein RF pada kodon terminasi tersebut mengaktifkan enzim peptidil
transferase yang menghidrolisis ikatan antara polipeptida dengan tRNA pada sisi P dan
menyebabkan tRNA yang kosong mengalami translokasi ke sisi E. polipeptida yang sudah
dipotong dari tRNA tersebut selanjutnya lepas dari ribosom. Setelah itu, subunit 30S dan
subunit 50S akan terdisosiasi sehingga dapat digunakan untuk proses sintesis protein
berikutnya. Secara umum proses translasi pada jasad eukaryote berlangsung dengan
mekanisme serupa dengan yang terjadi pada jasad prokaryot. Secara skematis, proses
translasi dapat dilihat pada gambar 12.3.
Proses pemanjangan polipeptida dapat dihambat oleh suatu antibiotic yang disebut
puromisin. Antibiotik ini mempunyai struktur yang mirip dengan suatu aminoasil-tRNA
sehingga dapat melekat pada sisi A ribosom. Jika puromisin melekat pada sisi A, maka
selanjutnya antibiotic itu dapat membentuk ikatan peptida dengan peptide yang ada pada
bagian sisi P dan menghasilkan peptidil puromisin.
Critical:
Pada Sumber Passarge (2001:56), skema translasi sangatlah sederhana, namun mudah
dipahami, tidak seperti buku ini memiliki skema proses berkelanjutan dan sukar dipahami.
melekat pada sisi A, maka selajutnya antibitik itu dapat membentuk ikatan peptide dengan
peptide yang ada pada sisi P dan menghasilkan peptidil puromisin. Peptidil puromisin tidak
dapat melekat kuat pada ribosom sehingga akhirnya terlepas. Hal itu menyebabkan terjadinya
terminasi translasi secara premature. Mekanisme inilah yang menyebabkan puromisin dapat
membunuh bakteri dan sel lainnya. Antibiotic lainnya yang dapat menghambat translasi
dengan cara berikatan pada ribosom adalah streptomisin, kloramfenikol, tetrasiklin,
eritromisin, dan cyclohecimide.
Seperti halnya pada replikasi DNA, mekanisme translasi juga mempunyai system
untuk melakukan koreksi jika ada kesalahan dalam penggabungan aminoasil-tRNA pada
ribosom. System koreksi tersebut dikenal sebagai proofreading. Akurasi system translasi
ditentukan terutama oleh dua hal, yaitu pada saat penambahan muatan pada tRNA (tRNA
charging) dan pada saat aminoasil-tRNA melekat pada sisi A ribosom. Jika terjadi kesalahan
pengikatan aminoasil-tRNA, maka tRNA tersebut akan dikeluarkan dari ribosom. Meskipun
demikian, akurasi system translasi tidak berbanding lurus dengan laju translasi, karena
semakin tinggi akurasinya maka semakin rendah laju translasinya, demikian pula sebaliknya.
Oleh karena itu, ada perimbangan antara akurasi system translasi dengan laju translasi. Pada
E. coli laju kesalahan dalam translasi per asam amino yang ditambahkan mencapai sekitar
0,01%. Antibiotic streptomisin dapat menyebabkan peningkatan kesalahan translasi karena
mempengaruhi system proofreading. Dalam keadaan normal, ribosom hamper selalu
mengikat fenilalanin jika ada poli(U) sintetik. Dilain pihak, streptomisin menstimulasi
pengikatan isoleusin jika ada poli(U) pada mRNA sehingga menyebabkan peningkatan
kesalahan translasi.
Mutasi pada gen yang mengkode protein ribosom tertentu, misalnya ram,
menyebabkan terjadinya peningkatan laju pembentukan ikatan peptida pada waktu
pemanjangan polipeptida sedang berlangsung. Hal ini menyebabkan kurangnya waktu untuk
melakukan perbaikan jika terjadi kesalahan penggabungan aminoasil-tRNA sehingga
aminoasil-tRNA yang keliru tidaksempat dikeluarkan dari ribosom. Akibatnya, akurasi
translasi menjadi berkurang. Sebaliknya, pada mutan yang resisten terhadap streptomisin,
pembentukan ikatan peptide terjadi dalam waktu lebih lambat (separuh dari laju normal).
Dengan demikian,ada cukup waktu untuk melakukan perbaikan (pengeluaran aminoasil-
tRNA yang keliru) jika ada kesalahan sehingga translasi pada mutan semacam ini menjadi
sangat akurat.

Kode Genetik
Di alam ada 20 macam asamamino yang umum terdapat di dalam struktur polipeptida
jasad hidup. Masing-masing asam amino mempunyai kodon yang spesifik sedangkan
nukleotida hanya ada 4 macam yaitu A, U, G, dan C (Tabel 12.2). Jika suatu kodon hanya
terdiri atas dua nukleotida maka hanya ada 42 (= 16) asam amino, tetapi apabila kodon
disusun oleh 3 nukleotida, maka akan diperoleh
 Tabel 12.2 Kode Genetik “universal”

43 (= 64) asam amino, sedangkan jumlah asam amino yang umum diketahui ada
pada jasad hidup hanya 20 macam. Beberapa kodon diketaui mengkode asam
amino yang sama. Fenomena ini dikenal sebagai genetic code redundancy (de-
generacy). Oleh karena ada beberapa kodon yang berbeda untuk satu asam amino
yang sama, maka dikenal ada 64 macam kodon, tiga diantaranya yaitu TAA
(UAA pada mRNA), TAG (UAG pada mRNA), dan TGA (UGA pada mRNA)
tidak mengkode asam amino apa pun karena ketiga kodon ini merupakan kodon
untuk mengakhiri (terminasi) proses translasi. Ada beberapa aspek yang perlu
diketahui mengenai kode genetic, yaitu:
1. Kode genetic bersifat tidak saling tumpang-tindih (non-overlapping), kecuali
pada kasus tertentu, misalnya pada bakteriofag Ox174 yang mempunyai
kodon tumpang-tindih.
2. Tidak ada sela (gap) di antara kodon satu dengan kodon yang lain.
3. Tidak ada koma di antara kodon.
4. Kodon bersifat degenerate, artinya ada beberapa asam amino yang
mempunyai lebih dari satu kodon.
 5. Secara umum, kodon bersifat hamper universal Karena pada beberapa
organel jasad tinggi ada beberapa kodon yang berbeda dari kodon yang
digunakan pada sitoplasma (Tabel 12.3)

Dalam proses translasi, setiap kodon berpasangan dengan antikodon yang

ssuai yang terdapat pada molekul tRNA. Sebagai contoh, kodon metionin (AUG)
mempunyai komplemennya dalam bentuk antikodon UAC yang terdapat pada
tRNAmet. Pada waktu tRNA yang membaca asam amino diikat ke dalam sisi A

pada ribosom, maka bagian antikodonnya berpasangan dengan kodon yang sesuai
yang ada pada sisi A tersebut. Oleh karena itu, suatu kodon akan menentukan
asam amino yang disambungkan ke dalam polipeptida yang sedang di sintesis di
dalam ribosom
 DAFTAR PUSTAKA

DeRobertis. 1975. Cell Biology-six edition. Philadelphia: Saunders Company

Effendi. (2010). Effectiveness of CGF 40% in Hastening the Increasing of

Thrombocyte in Dengue Fever Patient. Journal of Nutrition and Food, 5,
130-138

Haryono dkk. (2007). The Effects of T-2 Toxin on Preimplantion Embryos and
Fetuses of Swiss Webster Mice. HAYATI. Journal of Biosciences, 14, 23-
27

Passarge, Eberhard M.D. 2001. Color Atlas of Genetics 2nd edition. Thieme
Stuttgart: New York 2001

Suryo. 1996. Genetika. Jakarta: Departemen Pendidikan dan Kebudayaan

Derektorat Perguruan Tinggi Proyek Pendidikan Tenaga Guru.

Yuwono, Tribowo. 2005. Biologi Molukuler. Jakarta: Erlangga.