PRAKTIKUM VIII

Judul Praktikum : Pengaruh pH Terhadap Aktivitas

Enzim
Hari/Tanggal Praktikum : Selasa, 2020
Nama Praktikan : Dira Maharani
NIM Praktikan : PO714203191.013
Dosen Pembimbing : 1. Nuradi, S.Si., M.Kes
2. Ridho Pratama, S.Si., M.Si
3. Zulfian Armah, S.Si., M.Si
A. TUJUAN PRAKTIKUM
Untuk mengetahui pengaruh pH terhadap aktivitas kerja suatu
enzim.

B. LANDASAN TEORI
Enzim merupakan katalis yang mengatalisis perubahan satu
atau lebih senyawa (substrat) menjadi satu atau lebih senyawa lain
(produk) dengan mampu meningkatkan laju reaksi setidaknya 10 6
kali dibandingkan jika tidak dikatalisis. Selain sangat efisien enzim
juga merupakan katalis yang sangat selektif. Tidak seperti
kebanyakan katalis yang digunakan dalam bidang kimia sintetik,
enzim bersifat spesifik baik bagi tipe reaksi maupun substrat yang
dikatalisis (Murray, dkk., 2009).
Fungsi suatu enzim adalah sebagai katalis untuk proses
biokimia yang terjadi dalam selmaupun di luar sel. Suatu enzim
dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih
cepatdaripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi
enzim dapat berfungsi sebagaikatalis yang sangat efisien, di
samping itu mempunyai derajat kekhasan yang tinggi.seperti juga
katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energi aktivitas
suatu reaksi kimia.Reaksi kimia ada yang membutuhkan energi
(reaksi endergonik) dan ada pula yangmenghasilkan energi atau
mengeluarkan energi (eksergonik) (Poedjiadi, 1994).
Faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim adalah
aktivator enzim, inhibitor enzim, pH, suhu dan konsentrasi Enzim.
Tiap enzim mempunyai pH dan suhu optimum tersendiri. Semakin
jauh suhu dan pH dari kondisi optimumnya maka kerja enzim
semakin tidak baik (Sumardjo, 2008).
Setiap enzim memilki suatu pH optimal. Nilai pH otpimal bagi
sebagian besar enzim berada pada kisaran pH 6-8, seperti enzim
tripsin yang terdapat di lingkungan basa pada usus manusia
memilki pH optimal 8. Namun ada beberapa pengecualiaan,
misalnya pada enzim pencernaan dalam lambung manusia, yaitu
enzim pepsin bekerja paling baik pada pH 2 (Campbell dkk, 2010).
Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan
adalah amilase. Amilase dapat diartikan sebagai segolongan enzim
yang merombak pati, glikogen dan polisakarida yang lain.
Tumbuhan mengandung α dan β amilase, hewan memiliki hanya α
amilase, dijumpai dalam cairan pankreas dan juga (pada manusia
dan beberapa spesies lain) dalam ludah. Amilase memotong rantai
polisakarida yang panjang, menghasilkan campuran glukosa dan
maltosa. Amilosa merupakan polisakarida yang terdiri dari 100-
1000 molekul glukosa yang saling berikatan membentuk rantai
lurus. Dalam air, amilosa bereaksi dengan iodin memberikan warna
biru yang khas (Mongomeri, Rex, 1993).
pH optimum enzim amilase bekerja adalah 6,0. pH
berhubungan dengan struktur enzim yang terdiri dari asam-asam
amino. Perubahan pH dalam suatu larutan menunjukkan
perubahan-perubahan jumlah ion H+ yang ada dalam larutan.
Jumlah ion yang ada akan mempengaruhi struktur enzim yang
terdiri dari asam-asam amino, terutama pada ikatan hidrogennya
karena aktivitas enzim berkaitan erat dengan strukturnya maka
 perubahan struktur akan menyebabkan perubahan-perubahan
aktivitas enzim. Sedangkan pada pH optimum jumlah ion H+ tidak
mempengaruhi konformasi enzim sehingga konformasi substrat
sama dengan konformasi enzim. Hal ini menyebabkan interaksi
antara enzim dan substrat meningkat, sedangkan pada pH
optimum aktivitas enzim paling tinggi (Sebayang, 2005).

C. ALAT DAN BAHAN

1. Alat pemanas
2. Tabung reaksi
3. Pipet ukur
4. Pipet tetes
5. Larutan amilum 2%
6. Enzim amylase
7. Larutan HCl
8. Aquadest pH= 7
9. Larutan Na2CO3 1% pH= 9
10. Larutan Iodium
11. Pereaksi benedict

D. PROSEDUR KERJA
1. Menyediakan 6 tabung reaksi yang bersih
2. Memberi label setiap tabung reaksi
3. Menambahkan 2 ml larutan HCl 0,4% ke dalam tabung reaksi
berlabel 1 dan 2.
4. Menambahkan 2 ml aquades ke dalam tabung reaksi berlabel 3
dan 4
5. Menambahkan 2 ml larutan Na2CO3 0,1% ke dalam tabung
berlabel 5 dan 6.
6. Menambahkan 2 ml larutann amilum dan 1 ml enzim amylase
(saliva) pada masing-masing tabung.
 7. Mencampurkan sampai homogen dan menunggu selama 15
menit.
8. Melakukan uji Iodium (1 tetes reagent) pada tabung reaksi
berlabel 1, 3, dan 5.
9. Melakukan uji Benedict (4 tetes reagent) pada tabung reaksi
berlabel 2, 4 dan 6.
10. Mencatat perubahan warna yang terjadi pada masing-masing uji.

E. HASIL
F. PEMBAHASAN
G. KESIMPULAN
H. DAFTAR PUSTAKA
Campbell, N.A., Reece, J.B., Urry, L.A., Cain, M.L., Wasserman, S.A.,
Minorsky, P.V., dan Jackson, R.B. 2010. Biologi. Edisi
Kedelapan Jilid 1. Jakarta: Erlangga.
Mongomeri, Rex. 1993. Biokimia Jilid I. Jakarta : Universitas Gajah
Mada
Murray, R.K., Granner, D.K. dan Rodwell, V. W. 2009. Biokimia
Harper. Edisi 27. Ahli Bahasa Braham U. Pendit. Jakarta:
Penerbit Buku Kedokteran EGC.

Poedjiadi, A. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: Universitas

Indonesia Press.
Sebayang, Firman. 2005. Isolasi dan Pengujian Aktivitas Enzim α-
Amilase Dari Aspergillus Niger dengan Menggunakan Media
Campuran Onggok dan Dedak. Jurnal Komunikasi Penelitian,
Vol 17 (5). Sumatera Utara: Departemen FMIPA USU.

Sumardjo, D. 2006. Pengantar Kimia: Buku Kuliah Mahasiswa

Kedokteran dan Program Strata 1 Fakultas Bioeksakta. Jakarta:
Penerbit Buku Kedokteran EGC.