METABOLISME

KARBOHIDRAT, ASAM
AMINO, DAN LIPID

Elni Sumarni.S.Si
PENGERTIAN METABOLISME

Metabolisme : metabollein = mengubah

Metabolisme: keseluruhan reaksi yang terjadi di

dalam sel, meliputi proses penguraian & sintesis
molekul kimia yang menghasilkan &
membutuhkan panas (energi) serta dikatalisis oleh
enzim
PENGERTIAN
 Metabolisme meliputi:
1) jalur sintesis (anabolisme/endorgenik)
 menggabungkan molekul-molekul kecil
menjadi makromolekul yang lebih kompleks;
memerlukan energi yang disuplai dari hidrolisis
ATP
2) jalur degradatif (katabolisme/eksorgenik)
 memecah molekul kompleks menjadi
molekul yang lebih sederhana; melepaskan
energi yang dibutuhkan untuk mensintesis ATP.
 Pencernaan-absorpsi  metabolisme antara
 Lintasan metabolisme :

Anabolik
Katabolik
Amfibolik
LINTASAN METABOLISME
 LINTASAN METABOLIK DASAR

 Produk utama pencernaan :

 Glukosa
 Asam lemak dan gliserol produk umum :
 Asam amino asetil KoA
LINTASAN METABOLIK DASAR
Metabolisme karbohidrat
 Karbohidrat

 Biomolekul yang paling

banyak ditemukan di alam
 Dari namanya  molekul
yang terdiri dari carbon (C)
dan hydrate (air  H2O)
 Mempunyai rumus molekul
(CH2O)n untuk
monosakarida
 Disintesis dari CO2 dan
H2O dlm proses
fotosintesis
 Dikenal juga sebagai
sakarida
Klasifikasi
 Berdasar kompleksitasnya,
dapat dibagi menjadi 3 golongan
 Monosakarida  karbohidrat
tunggal
 Oligosakarida  karbohidrat
yg tersusun dr bbrp
monosakarida
 Polisakarida karbohidrat
yang tersusun dr lebih dari 10
monosakarida
Fungsi
Didalam organisme memiliki berbagai peranan:
 Simpanan energi, bahan bakar dan senyawa antara
metabolisme
Pati, glikogen  dgn cepat dpt diubah mjd glukosa
 Bagian dr kerangka struktural pembentuk RNA dan
DNA  gula ribosa dan deoksiribosa
 Elemen struktural pd dinding sel tanaman, bakteri &
eksoskleleton Arthropoda  polisakarida
 Identitas sel  berikatan dgn protein atau lipid dan
berfungsi dlm proses pengenalan antar sel (cell-cell
recognition)  oligosakarida
  Amilase
Pati

mulut maltosa

Pembuluh
darah maltase
Maltosa

GLIKOLISIS 2 glukosa
TAHAPAN METABOLISME
KERBOHIDRAT
1. Glikolisis
2. Dekarboksilasi oksidasi (reaksi junction)
3. Siklus krebs (TCA)
4. Transfer elektron
GLUKONEOGENESIS
Pembentukkan Glukosa dari zat-zat Non Karbohidrat
 Tempat terjadi : terutama dalam hati dan ginjal

 Fungsi : Untuk mempertahankan kadar gula darah, dan

membersihkan hasil metabolisme jaringan seperti Laktat
dan Gliserol.
GLIKOGENESIS DAN GLIKOGENOLISIS
 Glikogenesis, pembentukan glikogen dari glukosa.
 Glikogenolisis, penguraian glikogen menjadi glukosa.

 Jika glukosa terlalu berlebih, maka glukosa akan

disimpan dengan cara mengubah glikogen dalam hati
dan jaringan otot.
SUMBER ZAT NON KARBOHIDRAT
 Gliserol (lemak)
 Laktat (otot)
 Propionat
 Asam Amino Glukogenik :
 Alanin
 Serin

 Glisin → Piruvat
 Sistein

 Hidroksi Prolin

 Tyrosin → Fumarat
 Lysin

 Glutamat → α- Keto Glutarat


Aspartat → Oksalo Asetat
 Metabolisme Fruktosa
Dalam hati Fruktosa diubah menjadi Glukosa
 Metabolisme Galaktosa

Dalam darah Galaktosa diubah menjadi Glukosa

GLUKOSA DARAH
Sumber :
 Karbohidrat

 Glikogen hati dari Glikogenolisis

 Glukoneogenesis :

 Asam Laktat

 Asam Propionat

 Asam Amino Glukogenik

KADAR GLUKOSA DARAH

 Puasa : 60 - 70 mg/100 ml Darah

 Post Absorpsi : 70 - 120 mg/100 ml Darah
 Setelah Makan : 120 - 130 mg/100 ml Darah

 Normal Fasting Level : 60 - 100 mg/100 ml Darah

 Hipoglikemia : Kadar Gula Darah kurang dari 60 mg %

 Hiperglikemia : Kadar Gula Darah lebih dari 130 mg %

AMBANG GINJAL TERHADAP GLUKOSA

 Batas tertinggi kemampuan ginjal untuk

mereabsorpsi seluruh Glukosa yang difiltrasi
oleh Glomelurus : 170 - 180 mg %
 Lebih dari 180 mg % ---------- Glukosuria
PENGATURAN METABOLISME KADAR
GULA DARAH
 Secara Hormonal
- insulin
- kelenjar hipofisis anterior
- glukokortikoid
- efinerfin

 Secara Non Hormonal

- enzim glukokinase
- ginjal
KELAINAN METABOLISME
KARBOHIDRAT
 Fruktosuria
 Glukosuria
 Galaktosemia
 Glikogenosis
 Hipoglikemia
 Hiperglikemia
 Lactose Intolerance
 Fruktose Intoleransi Herediter
 Diabetes Mellitus.
Metabolisme Protein
PROTEIN
 Berasal dari bahasa Latin Protos atau Proteus →
Pertama/Utama
 Merupakan komponen utama dalam sel yang berperan
sebagai pembentuk dan regenerasi jaringan
 Memegang peran utama dalam kehidupan → Enzim,
Hemoglobin, Antigen, Sumber Energi
 Suatu senyawa organik yang terdiri atas unsur C, H,
O, dan N
 Merupakan polimer dari Asam Amino
1. ASAM AMINO NON-
ESENSIAL,
yaitu asam amino yang dapat
disintesis oleh tubuh manusia dan
hewan, dan tumbuhan.
Yaitu: alanin, prolin, glisin, serin,
sistein, tirosin, asparagin, glutamate,
asam aspartat, dan asam glutamate.
2. ASAM AMINO ESENSIAL,

adalah asam amino yang tidak dapat

disintesis oleh tubuh manusia/hewan,
asam amino ini diperoleh dari
makanan.
Yaitu : arginin, histidin, isoleusin,
lisin, metionin, fenilalanin, freonis,
triftofan dan valin.
 Alanine Glutamine Methionine Tyrosine

Arginine Glycine Phenylalanine Valine

 Asparagine Histidine Proline

Aspartic Acid Isoleucine Serine

Cysteine Leucine Threonine

Glutamic Acid Lysine Tryptophan

 JENIS PROTEIN
1. Protein Serat (FIBROUS)
Merupakan susunan rantai polipeptida yang memanjang dan dihubungkan
satu dengan lain oleh beberapa ikatan silang hingga merupakan bentuk
serat atau serabut yang stabil.

Fungsi :
- Pertahanan luar karena merupakan komponen utama dari lapisan kulit
luar, rambut, bulu, kuku dan tanduk.
 Penyangga kekuatan dan pemberi bentuk

Karakteristik:
-Rendahnya daya larut
-Mempunyai kekuatan mekanis yang tinggi untuk tahan
terhadap enzim pencernaan
2. Protein Globular
Merupakan rantai polipeptida yang berlipat dengan rapat
sehingga menjadi bentuk bulat atau globular yang
kompak. Protein globular dapat berupa enzim, protein
dalam darah, antibodi, hormon, komponen membran, dan
ribosom.

 Karakteristik:
1. Larut dalam larutan garam dan encer
2. Mudah berubah di bawah pengaruh suhu, konsentrasi
garam, dan mudah denaturasi.
3. PROTEIN KONJUGASI
Merupakan protein sederhana terikat dengan bahan-
bahan non-asam amino yang disebut gugus prostetik.
Ada beberapa jenis protein konjugasi antara lain: muko
protein, glikoprotein, lipoprotein, dan nukleoprotein.
Sifat fisika kimia protein

Protein mengalami perubahan-perubahan secara fisika

dan kimia antara lain:
1.Dapat terdenaturasi oleh perlakuan pemanasan.

2.Dapat terkoagulasi atau mengendap

oleh perlakuan pengasaman.

3.Dapat mengalami dekomposisi atau pemecahan

oleh enzim-enzim proteolitik.

4.Dapat bereaksi dengan gula reduksi,

sehingga menyebabkan terjadinya warna coklat.
METABOLISME ASAM AMINO
KATABOLISME PROTEIN

Pendahuluan
Katabolisme atau penguraian protein merupakan satu dalam
pertukaran protein tubuh yang terjadi secara kontinu dalam
semua bentuk kehidupan.

Dewasa normal : 1-2 % protein tubuh diganti/hari

Protein diuraikan menjadi asam amino
As.Amino :- 75-80 % → sintesis protein baru
- 20-25 % → amina membentuk ureum
karbon jadi KH dan Lemak
Kecepatan penguraian protein tergantung pada :
 Respon terhadap kebutuhan fisiologik

 Usia/waktu paruh protein

Enzim pemecah protein :

Protease intrasel

Peptidase

Aminopeptidase dan karboksipeptidase

Pada Lisosom :
Protein ekstrasel, pada membran dan protein intrasel usia
panjang, tanpa ATP
Organ yang penting dalam mempertahankan kadar asam
amino :
1. Otot menghasilkan :
- Alanin → hati
- Glutamin → ginjal
- Valin → otak
2. Ginjal mengeluarkan :
- Amonium → urine
- Alanin dan serin → hati
3. Usus menghasilkan :
- Alanin → hati
4. Hati menghasilkan :
- Ureum → ginjal/urine
- Glukosa → darah (siklus glukosa-alanin)

Konsumsi 100 gr protein/hari →

16,5 gr Nitrogen/hari : - 95 % lewat urine
- 5 % lewat feses
METABOLISME ASAM AMINO
SUMBER ASAM AMINO
Asam amino yang beredar dalam darah dapat berasal
dari : - katabolisme protein makanan
- sintesis dalam tubuh
Protein makanan
Protein yang berasal dari makanan mengandung 20
macam/jenis asam amino yang penting secara
biologis.
Dalam lambung:
Enzim Pepsin dan Renin dalam suasana asam (pH ±
1) terjadi denaturasi protein.
Dalam sel-sel mukosa usus halus :
Tripsin dan kimotripsin

Aminopeptidase dan karboksipeptidase

Asam2 amino yang terbentuk , secara aktif ditransport

ke dalam darah porta dan kemudian ke sel-sel tubuh
untuk homeostasis.
Asam amino yang terus menerus beredar dalam darah 2-
6 mmol/L
Pengeluaran asam amino terutama melalui hati, sedikit
melalui ginjal dan otot.
Sintesis dalam tubuh :
Asam amino hasil pencernaan makanan tidak terdapat
dalam perbandingan seperti yang diperlukan oleh
tubuh, oleh karena itu perlu disintesis dalam tubuh,
terutama asam amino nonesensial.
Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak
dapat disintesis dalam jumlah yang cukup yaitu :
fenilalanin, valin, triptofan, treonin, isoleusin,
metionin, histidin, arginin,leusin dan lisin (Pvt Tim
Hall)
Metabolisme Lipid
DEFENISI: SENYAWA ORGANIK BERLEMAK/BERMINYAK YANG TIDAK
LARUT DALAM AIR TETAPI DAPAT LARUT DAN DAPAT DIEKSTRAK DARI
SEL DAN JARINGAN DENGAN PELARUT NONPOLAR SPT: BENZEN, ETHER,
KHLOROFORM

FUNGSI:

1. SUMBER ENERGI/ CADANGAN ENERGI.

2. PELARUT VIT. LARUT LEMAK.

3. SUMBER ASAM LEMAK ESENSIAL

4. KOMPONEN UTAMA MEMBRAN SEL

(TEMPAT TERJADI REAKSI METABOLIK).

5. BAHAN INSULASI DIBAWAH KULIT DAN PENYAMPAI

ISYARAT.

6. BAHAN PELINDUNG BAGI HEWAN VERTEBRATA

DAN TANAMAN (DAUN/BUAH).

7. PENGOLAHAN PANGAN  MEMBERI FLAVOUR PANGAN

(AROMA, RASA, TEKSTUR)

KLASIFIKASI LIPID

1. LIPID SEDERHANA  ESTER ASAM LEMAK DENGAN

BERMACAM-MACAM ALKOHOL.

A. LEMAK ESTER ASAM LEMAK DENGAN GLISEROL.

BENTUK CAIR  MINYAK,
BENTUK PADAT  LEMAK

B. LILIN  ESTER ASAM LEMAK DENGAN ALKOHOL TINGGI

(ALKOHOL DG RANTAI ATOM C YG PANJANG)

2. LIPID MAJEMUK  ESTER ASAM LEMAK DG ALKOHOL YG MENGANDUNG

SENYAWA LAIN (KARBOHIDRAT, ASAM AMINO,
PROTEIN, FOSFAT, BASA NITROGEN DLL.)

FOSFOLIPID  FOSFAT LIPOPROTEIN  PROTEIN

SEREBROSID  KH, NITROGEN AMINOLIPID  AS. AMINO

3. LIPID TURUNAN  SENYAWA TURUNAN DARI LIPID SEDERHANA DAN LIPID

MAJEMUK YG DAPAT DIPEROLEH DG PROSES HIDROLISIS  A.LEMAK,
GLISEROL, ALKOHOL, ALDEHID, KETON, STEROID, TERPEN, VIT LARUT
LEMAK,DLL
ASAM LE MAK
Dlm Darah terdapat dalam bentuk FFA dan
Albumin Kompleks
Dlm jaringan terdapat sebagai Ester dari
Gliserol, Kholesterol, Fhosfolopid, dan
Glikolipid
Berdasarkan ada tidak nya ikatan rangkap,
Asam Lemak dibedakan 2 macam :
1. asam lemak jenuh
2. asam lemak tak jenuh
 ASAM LEMAK YANG ADA DI ALAM

PERHATIKAN ! ASAM LEMAK ALAMI ATOM

KARBON BERJUMLAH GENAP

JUMLAH
CONTOH KARBON SUMBER
GOL
1. KAPRILAT 8 Lemak mentega, minyak kelapa.
2. KAPRAT 10 Minyak kelapa.
ASAM 3. LAURAT 12 Minyak kelapa.
LEMAK 4. MIRISTAT 14 Minyak sayuran.
JENUH 5. PALMITAT 16 Lemak/minyak hewan & sayuran
6. STEARAT 18 Lemak/minyak hewan & sayuran
7. ARAKIDAT 20 Minyak kacang

1. PALMITOLEA 16 Lemak mentega.

T 18 Semua lemak dan minyak.
ASAM
LEMAK 2. OLEAT 18 Minyak sayuran.
TAK 3. LINOLEAT 18 Minyak sayuran.
JENUH 4. LINOLENAT 20 Minyak ikan.
5. ARAKIDONAT
FUNGSI ASAM LEMAK :
Sumber energi
Bahan dasar pembentuk prostaglandin
Komponen membran biologis
Mencegah Fatty Liver → EFA
Integritas organ reproduksi → EFA
METABOLISME LIPID
Diet Trigliserida

Esterifikasi Lipolisis Steroid

Asam lemak
Steroidogenesis

Lipid Lipogenesis Oksidasi beta

Kolesterogenesis
Karbohidrat Kolesterol
Protein
Asetil-KoA + ATP

Aseto asetat
Ketogenesis
Siklus asam sitrat

hidroksi butirat Aseton

ATP H2O
CO2
KOLESTEROL
 Tergolong lipid yang mempunyai inti siklopentanoperhidrofenantren
 terdapat dalam jaringan dan dalam lipoprotein plasma, bisa sebagai
kolesterol bebas atau tergabung dengan asam lemak rantai panjang, sebagai
ester kolesteril

 Fungsi :
komponen membran sel dan prekusor hormon steroid (hormon
kartikosteroid, hormon seks, dll) asam/garam empedu, Vit D.

 berperan pada patogenesisaterosklerosisarteri ----- penyebab penyakit

serebrovaskular, koroner, dan pembuluh perifer.

 Kolesterol dalam tubuh berasal dari :

1. makanan
2. disintesis dari asetil-koA
FAKTOR YANG MEMPENGARUHI
PENINGKATAN KOLESTEROL
 Pengambilan lipoprotein yang mengandung kolesterol oleh
reseptor LDL atau reseptor pemangsa HDL
 Pengambilan lipoprotein yang mengandung kolesterol oleh
proses yang tidak melalui reseptor
 Pengambilan kolesterol bebas dari lipoprotein kaya kolesterol
oleh membran sel
 Peningkatan sintesis kolesterol
 Peningkatan hidrolisis ester kolesteril oleh enzim ester
kolesteril hidrolase
FAKTOR YANG MEMPENGARUHI
PENURUNAN KOLESTEROL
 Penurunan aliran keluar kolesterol dari membran sel ke
lipoprotein oleh HDL karena adanya enzim LESITIN-
COLESTEROL ASIL TRANSFERASE (LCAT)
 Aktivitas proses esterifikasi kolesterol oleh enzim ASILKoA-
COLESTEROL-ASIL-TRANSFERASE (ACAT)
 Penggunaan kolesterol untuk sistesis steroida lainnya, misal
hormon tertentu dan asam empedu dalam hati.
NILAI NORMAL LABORATORIS
DARI KOLESTEROL
 150-220mg/dL,
 LDL < 180 mg/dL,

 HDL > 40 mg/dL,

 VLDL < 40 mg/dL,

 ester kolesteril 65-75% dari total kolesterol.

TRANSPORT KOLESTEROL
 Dalam bentuk lipoprotein
 Kilomikron mengangkut kolesterol dari usus ke hati
(berasal dari makanan)
 VLDL dan LDL mengangkut kolesterol dari hati
kejaringan

 Kolesterol di eksresi dalam empedu dalam bentuk

kolesterol atau asam/garam empedu ------ feses

 Sel jaringan memperoleh kolesterol dg mensintesis

sendiri (endogen) atau dari LDL (eksogen)
KELAINAN METABOLISME LIPID
 Peningkatan oksidasi asam lemak merupakan ciri keadaan kelaparan dan
DM, yang mengakibatkan produksi badan keton (ketosis), dalam jumlah
yang berlimpah dan waktu lama menyebabkan ketosidosis dengan akhir
yang fatal

 Tay-Sachs, adalah penyakit karena kadar gangliosida GM2 yang terlalu

tinggi di dalam jaringan otak, (heksosamidinidase).

 Niemann-Pick, karena tetimbunnya sfingomielin dalam jaringan otak dan

saraf, disebabkan karena terhambatnya proses degradasi fosfolifid
(sfingomielinase)

 Abetalipiproteinemia-kelainan merupakan penyakit bawaan karena tidak

ada LDL dalam plasma

 Hiperkolesterolemia (peningkatan kolesterol LDL)----- jantung koroner,

stroke.
ENZIM
By Elni Sumarni, S.Si
ENZIM
Enzim adalah suatu biokatalisator, yaitu suatu
bahan yang berfungsi mempercepat reaksi kimia
dalam tubuh makhluk hidup tetapi zat itu sendiri
tidak ikut bereaksi karena pada akhir reaksi
terbentuk kembali. Suatu reaksi kimia yang
berlangsung dengan bantuan enzim memerlukan
energi yang lebih rendah. Jadi enzim juga
berfungsi menurunkan energi aktivasi.
 SUSUNAN ENZIM
 Komponen utama enzim adalah protein
 Protein yang sifatnya fungsional, bukan protein struktural

 Tidak semua protein bertindak sebagai enzim

STRUKTUR ENZIM

Suatu enzim (holoenzim) tersusun atas

bagian protein dan bukan protein. Bagian
protein disebut apoenzim, dan bagian non
protein disebut kofaktor. Kofaktor dapat
berupa ion logam (Cu, Mg, K, Fe, Na),
atau koenzim yang berupa bahan organik,
misalkan vitamin B (B1, B2).
 Protein Enzim protein
sederhana

Enzim Konjugasi
Enzim

Protein +
Bukan Protein

Bukan protein =
Protein = apoenzim Gugus prostetik

Organik = Anorganik = kofaktor

Koenzim
 Baik gugus protestik maupun koenzim merupakan bagian
enzim yang memungkinkan enzim bekerja terhadap substrat.
 Substrat adalah zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh
enzim.
 Koenzim + S (-)
 Apoenzim + S (-)
 Apoenzim + koenzim + S P
SIFAT-SIFAT ENZIM
Sebagai suatu bahan yang penting dalam
metabolisme, enzim memiliki sifat-sebagai berikut:
1. kerja enzim bersifat spesifik/khusus

2. enzim bekerja pada suhu tertentu

3. enzim berkerja pada derajat keasaman (pH) tertentu

4. kerja enzim dapat bolak-balik, artinya selain dapat

memecah substrat juga dapat membentuk substrat dari
penyusunnya
 KOENZIM

 KOENZIM + APOENZIM HOLOENZIM

(nonprotein + protein)
protein
Kofaktor yg berupa katalitik aktif
Senyawa organik non
Protein yg spesifik

APOENZIM :
- bagian protein dari enzim
- bila sendirian tidak aktif
 Ikatan enzim + koenzim
* kuat membentuk gugus prostetik
* lemah membentuk kosubstrat
 Fungsi koenzim :

sebagai zat perantara pembawa : gugus-gugus,

atom-atom dan elektron-elektron yg dipindah-
kan dalam reaksi enzimatik
 Contoh :

1. Pembawa atom H NAD, NADP, FMN, KoQ

2. Pembawa elektron heme, NHI
3. Pembawa gugus fosfat ATP
4. Pembawa gugus aldehid TPP
VITAMIN B SEBAGAI KOENZIM
 KOENZIM VITAMIN

TPP THIAMIN (VIT B1)

NAD/NADP NIASIN
FAD RIBOFLAVIN (VIT B2)
PIRIDOKSAL-FOSFAT PIRIDOKSIN (VIT B6)
KOENZIM A ASAM PANTOTENAT
KOENZIM KOHAMIDA VIT B12
KOENZIM FOLAT ASAM FOLAT
KOFAKTOR LOGAM
 Ikatan enzim + kofaktor logam :
* kovalen membentuk metalloenzim
* lemah
 Fungsi kofaktor logam :

1. Ikut langsung pada proses katalisis, berfungsi

menyerupai gugus katalitik
2. Stabilisator tempat katalisis
3. Berikatan dengan S & E
PROENZIM/ZYMOGEN
 Enzim yg disekresi dalam bentuk yg belum aktif
 Tujuan : - melindungi organ tubuh

- menyediakan bahan setengah jadi

 Contoh : Pepsinogen

Untuk mengaktifkan pepsinogen perlu H atau enzim

proteolitik
H+/pepsin
Pepsinogen Pepsin
PROENZIM ENZIM AKTIF
TATA NAMA ENZIM
1. Tata nama berdasarkan substrat
 Nama setiap enzim disesuaikan dengan nama
substratnya dengan penambahan ‘ase’ dibelakang
nama substratnya.

contoh enzim yang menguraikan urea disebut

enzim urease, enzim yang menguraikan glukosa
disebut glucose.
Urea urease P
Glukosa + O2 glukose glukonolakton + H2O2
2. Tata nama berdasarkan jenis ikatan
kimia substratnya
Nama enzin disesuaikan dengan ikatan
kimia yang terjadi pada subtratnya.

Contoh
-Ikatan peptide enzim yang bekerja
adalam peptidase.
-Ikatan ester enzim yang bekerja
adalah esterase.
3. Tata nama berdasarkan jenis reaksi
Sedangkan enzim yang bekerja pada
reaksi tertentu diberi nama berdasarkan
reaksi yang terjadi.
Contoh
enzim hidrolase adalah kelompok enzim
yang mempunyai fungsi sebagai katalis
dalam reaksi hidrolisis.
PENGGOLONGAN ENZIM
 Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya,
oleh commision on enzymes of international union
of Biochemistry enzim dibagi menjadi 6 golongan :
1. Oksidoreduktase
2. Transferase
3. Hidrolase
4. Liase
5. Isomerase
6. Ligase
OKSIDOREDUKTASE
 Enzim yang termasuk golongan ini bekerja
pada reaksi oksidasi dan reduksi.
 Enzim dibagi menjadi 4 yaitu
1. dehidrogenase
2. oksidase
3. hidroperosidase
4. oksigenase
1.OKSIDASE
 Enzim oksidase mengkatalisis pengeluaran hidrogen dari
substrat dengan menggunakan oksigen sebagai akseptor
hidrogen.
 Enzim-enzim tersebut membentuk air atau hidrogen
peroksida.  

AH2 + 1/2O2 oksidase A + H 2O

AH2 + O2 oksidase A + H2O2

 enzim oksidase antara lain sitokrom oksidase, oksidase

asam L-amino, xantin oksidase, glukosa oksidase.
 Enzim xantin oksidase terdapat dalam susu, usus halus,
ginjal dan hati.
2. ENZIM DEHIDROGENASE

Enzim Dehidrogenase tidak dapat menggunakan

oksigen sebagai akseptor hydrogen.

Enzim ini melaksanakan 2 fungsi utama yaitu :

1 Penghalihan H dari substrat yang satu ke substrat
yang lain dalam redoks b4rpasangan.
2. Sebagai komponen dalam rantai respiratorik,
pengangkutan electron dari substrat ke oksigen

Contoh dari enzim dehidrogenase adalah suksinat

dehidrogenase, asil-KoA dehidrogenase, gliserol-3-
fosfat dehidrogenase, semua sitokrom kecuali
sitokrom oksidase.
3. ENZIM HIDROPEROKSIDASE
Enzim ini menggunakan H2O2 atau peroksida
organic sebagai substrat.
Enzim ini melindungi tubuh terhadap senyawa-
senyawa peroksida yang berbahaya.

Enzim hidroperoksidase dibagi menjadi 2

kelompok;
a. peroksidase
b. katalase
A. PEROKSIDASE
Enzim Peroksidase adalah enzim yang mereduksi senyawa-
senyawa peroksida dengan menggunakan beberapa
substansi sebagai akseptor electron.

H2O2 + AH2 peroksidase 2H2O + A

 Enzim-enzim peroksidase ditemukan dalam air susu,

dalam leukosit, trombosit.

 Dalam eritrosit dan jaringan lain, enzim glutation

peroksidase yang mengandung selenium sebagai gugus
protestik mengkatalisis penghancuran H2O2 dan senyawa
hidroperoksida lipid dengan glutation tereduksi.
B. KATALASE
 Enzim Katalase, menggunakan H2O2 sebagai
donor electron dan akseptor electron.

 Enzim katalase menggunakan satu molekul H2O2

sebagai substrat atau donor electron dan molekul
lain H2O2 sebagai oksidan atau akseptor electron.

H2O2 katalase
2H2O + O2
 Katalase ditemukan dalam; darah, sum-sum
tulang, membrane mukosa, ginjal dan hati.
 Enzim ini berfungsi untuk penghancuran
hydrogen peroksida yang terbentuk oleh kerja
enzim-enzim oksidase.
 Mikrobodi atau peroksisom dijumpai dalam
banyak jaringan termasuk hati. Peroksisom kaya
akan enzim oksidase dan katalase yang
menunjukan adanya keuntungan biologic bila
enzim-enzim yang memproduksi H2O2
dikelompokan dengan enzim yang
menghancurkan H2O2.
TRANSFERASE
 Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai
katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus fungsi
dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Contoh
reaksi pembentukan glisin dari serin merupakan
reaksi pemindahan gugus hidriksi metil dengan
enzim hidroksi metil transferase.
 CH2 – CH – COOH hidroksi metil tranferase CH2 – COOH
OH NH2 NH2
Serin glisin
HIDROLASE
Enzim yang bekerja sebagai katalis reaksi hidrolisis.
Ada tiga jenis hidrolase yaitu yang memecah ikatan
ester, memecah glikosida, memecah ikatan peptida.
 Enzim esterase ialah enzim yang memecah ikatan
ester dengan cara hidrolisis.
 Enzim amilase dapat memecah ikatan pada amilum
hingga terbentuk maltosa. Ada 3 macam enzim
amilase yaitu -amilase, -amilase dan -amilase.
-amilase terdapat dalam saliva dan pankreas.
 Enzim peptidase bekerja sebagai katalis dalam
memecah ikatan pada rantai peptida.
LIASE
 Enzim yang bekerja dalam reaksi pemisahan suatu gugus
dari suatu substrat atau sebaliknya.
 Contoh reaksi pembuatan aldehid dari asam piruvat dengan
bantuan enzim piruvat dekarboksilase

Isomerase
 Enzim yang bekerja pada perubahan intramolekul/
pemindahan gugus dalam molekul menghasilkan isomer.
Contoh reaksi perubahan glikosa menjadi fruktosa.
Glikosa–6- fosfat glukosa fosfat isomerase fruktosa –6-fosfat
LIGASE / SINTETASE
 Enzim yang bekerja pada penggabungan 2 molekul
(sintetase) ikatan yang terbentuk C – O, C – C, C – S, C – N.
Contoh :
Glutamat+ ATP +NH4- glutamat sintetase
glutamin + ADP + Panor
BAGAIMANA ENZIM BISA
MEMPERCEPAT REAKSI?
MAHLUK HIDUP MENGGUNAKAN ENZIM
UNTUK MEMPERCEPAT REAKSI YANG
SEMESTINYA LAMBAT
BAGAIMANA ENZIM BISA
MEMPERCEPAT REAKSI?
PERMUKAAN AKTIF (ACTIVE SITE)
 Tempat/bagian enzim yang mengadakan hubungan
atau kontak dengan substrat

 Ada 2 model active site

1. model kunci dan anak kunci (lock and key).
Diajukan oleh Fisher. Menurut pengikatan subtrat dan
enzim ditentukan oleh struktur sisi aktif dan substrat.
2. Model Including-fit. Diajukan oleh Daniel
Koshland. Merupakan model yang luwes karena sisi
pengikat subtrat bukan merupakan struktur yang kaku.
Sisi aktifnya dapat mengalami perubahan konformasi
sampai membentuk kedudukan yang tepat agar enzim
dan subtrat membentuk ikatan.
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM

Konsentrasi Enzim
Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan
reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi
enzim.

Konsentrasi Substrat
Hasil ekspeerimen menunjukan bahwa dengan
konsentrasi enzim yang tetap, maka akan
pertambahan konsentrasi substrat akan menaikan
kecepatan reaksi,
Suhu
Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat,
sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi
berlangsung lebih cepat. Disamping itu karena enzim
suatu protein, maka kenaikan suhu dapat
menyebabkan terjadinya proses denaturasi.

Pengaruh pH
 Perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap
efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk
kompleks enzim substrat. pH rendah atau tinggi dapat
menyebabkan terjadinya proses denaturasi yang
mengakibatkan menurunnya aktivitas enzim.
K!NETIKA ENZIM
Ilmu yang mempelajari sifat kecepatan reaksi yang dikatalis
enzim.
Kecepatan Awal
kecepatan berlangsungnya suatu reaksi diukur sebagai
penurunan konsentrasi reaktan atau peningkatan konsentrasi
produk.

kemiringan = kec

waktu
PERSAMAAN MICHEALIS – MENTEN

 Persamaan Michelis-Menten menjelaskan ketergantungan

kecepatan reaksi pada konsentarsi subtrat yang digunakan.
 Dasar persamaan ini adalah model sederhana kerja enzim.
Bahwa reaksi yang dikatalis enzim enzim berikatan dengan
subtratnya membentuk kompleks enzim-subtrat (ES) yang
kemudian dipecah menjadi enzim dan subtrat atau menjadi
enzim dan produk.
[E] + [S] [ES] [E] + [P]
 Kecepatan reaksi pembentukan kompleks [ES]
V1 = k1 [E] [S]
V1 = k1 {[E0] - [ES]} [S] E0 = konsentrasi enzim total

 Kecepatan penguraaian ES menjadi E dan S:

V2 = k2 [ES]
 Kecepatan ES menjadi E dan P :
V3 = k3 [ES]
 Jadi kecepatan pengraian ES :
V2 + V3 = k2 [ES] + k3 [ES]
 Dalam keadaan setimbang maka kecepatan pembentukan ES
k1 {[E0] - [ES]} [S] = k2 [ES] + k3 [ES]
atau k1 {[E0] - [ES]} [S] = (k2 + k3 )[ES]
sehingga {[E0] - [ES]} [S] = k1 + k2 = km
[ES] k1
 dari persaman 7 diperoleh konsentrasi kompleks ES
[ES] = [E0] [S]
km + [S]
 kecepatan permulaan terjdinya hasil reaksi P sebanding dengan [ES]
V = k3[ES]
 Jika [s] sangat besar sehingga semua enzim membentuk keceparan reaksi
maksimal
Vmaks = k3 [E0]
 Harga [ES] dari persamaan (8) dimasukan kedalam persamaan (9) maka :

[ E ][ S ]
 Dengan memasukan persamaan
V k 3
k  [S ]
(10) kedalam persamaan (11)
0

Persamaan 12 ini merupakan

V 
V [S ]
maks persamaan Michealis-Menten
km  [ S ]
PENGARUH INHIBITOR
Dibedakan menjadi 2
1. Inhibitor reversibel

2. Inhibitor irreversibel

A. Pengambat Reversible
 penghambat reversible dibedakan menjadi 2 yaitu :
- penghambat kompetitif
- penghambat nonkompetitif
1. Hambatan kompetitif
 Suatu penghambat kompetitif berlomba dengan substrat
untuk berikatan dengan sisi aktif enzim, tetapi sekali
berikatan tidak dapat diubah oleh enzim tersebut.
 Ciri penghambat kompetitif ini dapat dibalikan atau
diatasi hanya dengan meningkatkan konsentrasi substrat.
jika suatu enzim 50% dihambat pada konsentrasi tertentu
dari substrat penghambat kompetitif dapat dikurangi
dengan meningkatkan konsentrasi substrat.
E + I EI
 Contoh : asam malonat, oksalat, oksalo asetat dapat
menghambat kerja enzim suksinat dehidrogenase dalam
reaksi dehidrogenasi suksinat.
2. Penghambat non kompetitif
 Pada pengahmbat non kompetitif, penghambat berikatan
pada sisi enzim, selain sisi tempat substrat berikatan,
mengubah konformasi molekul enzim, sehingga
megakibatkan inaktifasi dapat balik sisi katalitik.
 Penghambat non kompetitif berikatan secara dapat balik
pada kedua molekul enzim bebas kompleks ES membentuk
EI dan ESI yang tidak aktif.
E + I EI
ES + I ESI
 Contoh : ion logam berat ( Cu2+ Hg2+ Ag= )yang dapat
berhubungan dengan gugus-SH pada sistein dalam enzim
Enzim-SH + Ag+ enzim – S – Ag + H+
B. Inhibitor Irreversible
 Penghambat irreversible adalah golongan yang beraksi
dengan atau merusak suatu gugus fungsional pada molekul
enzim yang penting bagi aktivitas katalitik.
 Contoh senyawa diisoprofilfluorafosfat DFP yang
menghambat enzim asetilkolinesterase yang penting dalam
transmisi impuls syaraf.
PENGATURAN AKTIVITAS ENZIM
1. Pengaturan Alosterik
2. Modifikasi Kovalen
3. Proteolisis Terbatas
4. Turnovel- enzim
1. PENGATURAN ALOSTERIK
 Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki sisi lain selain sisi katalitik.
 Enzim alosterik memiliki sisi katalitik yang berikatan dengan substrat dan
mengubahnya. Enzim ini memiliki satu atau lebih sisi pengatur untuk
megikat metabolit pengatur yang disebut modulator.
 Enzim alostrik dapat dihambat atau dipercepat oleh modulator.
 Hambatan alosterik dapat diakibatkan oleh hasil akhir dari serangkaian
reaksi kimia:
A enzim a
B enzim b C enzim c
D enzim d Z

Z menghambat enzim a

 Contoh : rantai reaksi konversi L – treonin menjadi L – isoleurin

2. MODIFIKASI KOVALEN

 Merupakan penempelan satu gugus terhadap enzim

 Modifikasi kovalen reversibel dari enzim yang diatur.
 Contoh enzim glikogen fosforilase, suatu enzim yang
mengkatalis pemecahan glikogen
3.PROTEOLISIS TERBATAS
Enzim ini diaktifkan oleh pembelahan rantai
polipeptida.
 Disintesis dalam bentuk tidak aktifdan diaktifkan
oleh pembuangan fragmen kecil dari amino
terminal secara proteolitik.
 Contoh Enzim pencernaan tripsin, dan kimi
tripsin
4. TURNOVEL- ENZIM
 Merupakan penggantian yang lama dengan yang
baru, (sintesis-degradasi) sehingga enzin ada
dalam keadaan dinamis
 Sejumlah enzim yang dibuat oleh seldapat diatur
oleh peningkatan atau pengurangan kecepatan
sintesis atau degradasi.
 Perubahan jumlah total enzim polipeptida tanpa
disertai perubahan sifat katalitik molekul enzim.
 Bila jumlah enzim meningkat----diinduksi,

 Bila jumlah enzim berkurang----direpresi.

REFERENSI

 Harper, Rodwell, Mayes, 1977, Review of Physiological

Chemistry
 Colby, 1992, Ringkasan Biokimia Harper, Alih Bahasa: Adji
Dharma, Jakarta, EGC
 Wirahadikusumah, 1985, Metabolisme Energi, Karbohidrat
dan Lipid, Bandung, ITB
 Harjasasmita, 1996, Ikhtisar Biokimia dasar B, Jakarta, FKUI

 Toha, 2001, Biokimia, Metabolisme Biomolekul, Bandung,

Alfabeta