26) Mengenal Macam-macam Enzim Serta Fungsinya

Enzim merupakan biomolekul protein dengan fungsi utama sebagai katalisator atau mempercepat dan mengoptimalkan
proses reaksi di dalam sebuah reaksi yang bersifat kimia. Molekul yang wujud pertamanya dikenal dengan nama
substrat akan dioptimalkan perubahannya menjadi molekul yang lebih sederhana dan biasanya disebut produk. Dalam
proses tersebut, enzim mampu mempercepar lintasan metabolisme. Ia bekerja dengan melakukan rekasi bersama dengan
molekul pada substrat. Kinerja enzim ini dipengaruhi oleh beberapa faktor antara lain suhu, kofaktor, keasaman dan
juga inhibitor. Pada faktanya, terdapat beragam macam-macam enzim. Masing-masing enzim ini bereaksi pada substrat
yang berbeda-beda dan menghasilkan produk yang juga berbeda.

Dalam ilmu biologi, enzim-enzim tersebut dikelompokkan ke dalam 3 golongan yakni enzim karbohidrase, enzim
Protease dan juga enzim esterase. Ketiga golongan enzim ini terdiri atas beberapa jenis enzim. Adapun macam-macam
enzim yang dimaksud sebagai berikut:

Golongan Enzim Karbohidrase

Golongan enzim ini terdiri atas beberapa jenis enzim antara lain:

1. Enzim selulose yang berperan mengurai selulosa atau polisakarida menjadi senyawa selabiosa atau disakarida.
2. Enzim amylase yang berperan mengurai amilum atau polisakarida menjadi senyawa maltosa, yakni senyawa
disakarida.
3. Enzim pektinase yang berfungsi mengurai petin menjadi senyawa asam pektin.
4. Enzim maltosa yang berfungsi mengurai maltosa menjadi senyawa glukosa.
5. Enzim sukrosa yakni enzim yang berperan mengubai sukrosa menjadi senyawa glukosa dan juga fruktosa.
6. Enzim laktosa yakni enzim yang berperan mengubah senyawa laktosa menjadi senyawa glukosa dan juga
galaktosa.

Golongan Enzim Protase

Adapun macam-macam enzim yang masuk ke dalam golongan ini antara lain:

1. Enzim pepsin yang berperan memecah senyawa protein menjadi senyawa asam amino.
2. Enzim tripsin yakni enzim yang berperan mengurai pepton menjadi senyawa asam amino.
3. Enzim entrokinase yakni enzim yang berperan mengurai senyawa pepton menjadi senywa asam amino.
4. Enzim peptidase, enzim berperan dalam mengurai senyawa peptide menjadi senyawa asam amino.
5. Enzim renin, berperan sebagai pengurai senyawa kasein dan juga susu.
6. Enzim gelatinase, berperan dalam mengurai senyawa gelatin.

Golongan Enzim Esterase

Macam-macam enzim yang masuk ke dalam golongan yang satu ini antara lain:

1. Enzim lipase, berperan dalam mengurai lemak menjadi senyawa gliserol dan juga asam lemak.
2. Enzim fostatase, berperan dalam mengurai suatu ester dan mendorong terjadinya pelepasan asam fosfor.

Macam-macam enzim ini bisa dijumpai di seluruh tubuh manusia. Masing-masinge enzim bekerja pada substrat
tertentu baik itu yang bersifat asam maupun basa. Dengan demikian, bisa disimpulkan bahwa enzim ini memiliki sisi
yang aktif dimana ia mempunyai gugus R residu asam amino yang spesifik. Menurut penelitian lanjutan, enzim ini
berupa koloid yang tertebtuk dengan tujuan memperbesar aktifitasnya.

Contoh-contoh enzim dalam proses metabolisme sebagai berikut.

1. Enzim katalase

Enzim katalase berfungsi membantu pengubahan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen.

1
2. Enzim oksidase
Enzim oksidase berfungsi mempergiat penggabungan O2 dengan suatu substrat yang pada saat bersamaan
juga mereduksikan O2, sehingga terbentuk H2O.

3. Enzim hidrase

Enzim hidrase berfungsi menambah atau mengurangi air dari suatu senyawa tanpa menyebabkan terurainya
senyawa yang bersangkutan. Contoh: fumarase, enolase, akonitase.

4. Enzim dehidrogenase

Enzim dehidrogenase berfungsi memindahkan hidrogen dari suatu zat ke zat yang lain.

5. Enzim transphosforilase

Enzim transphosforilase berfungsi memindahkan H3PO4 dari molekul satu ke molekul lain dengan bantuan ion Mg2+.

6. Enzim karboksilase

Enzim karboksilase berfungsi dalam pengubahan asam organik secara bolak-balik. Contoh pengubahan asam
piruvat menjadi asetaldehida dibantu oleh karboksilase piruvat.

7. Enzim desmolase

Enzim desmolase berfungsi membantu dalam pemindahan atau penggabungan ikatan karbon. Contohnya,
aldolase dalam pemecahan fruktosa menjadi gliseraldehida dan dehidroksiaseton.

8. Enzim peroksida

Enzim peroksida berfungsi membantu mengoksidasi senyawa fenolat, sedangkan oksigen yang dipergunakan diambil
dari H2O2.

8) Hubungan Enzim Katalase dengan Hidrogen Peroksida (H2O2)

Pengertian Enzim Katalase

Enzim adalah senyawa yang dibentuk oleh sel tubuh organisme. dalam sel enzim ini diproduksi oleh organel badam
mikro peroksisok. Kegunaan enzim katalase adalah menguraikan Hidogen Peroksida (H2O2), merupakan senyawa
racun dalam tubuh yang terbentuk pada proses pencernaan makanan.
Hidrogen peroksida dengan rumus kimia bila H2O2 ditemukan oleh Louis Jacquea Thenard pada tahuna 1818. Senyawa
ini merupakan bahan kimia organik yang memiliki sifat oksidator kuat dan bersifat racun dalam tubuh.
Senyawa peroksida harus segera di uraikan menjadi air (H2O) dan oksigen (O2) yang tidak berbahaya. Enzim katalase
mempercepat reaksi penguraian peroksida (H2O2) menjadi air (H2O) dan oksigen (O2). Penguraian peroksida (H2O)
ditandai dengan timbulnya gelembung
Bentuk reaksi kimianya adalah:

2H2O2 --> 2H2O + O2

Senyawa H2O2 yang ada dalam tubuh sangat berbahaya. Maka enzim katalase menguraikan H2O2 menjadi H2O dan
gas O2 yang tidak berbahaya bagi tubuh.
Ada tidaknya gelembung merupakan indikator adanya air dalam wujud uap. Sedangkan menyala atau tidaknya bara
merupakan indikator adanya gas oksigen dalam tabung tersebut. Enzim katalase yang dihasilkan peroksisom pada hati
akan mengalami denaturasi (kerusakan) pada suhu yang tinggi ataupun pada suasana asam dan basa. Enzim katalase
bekerja secara optimal pada suhu kamar (30 0C) dan suasana netral.
Hal ini dapat dilihat pada suasana asam, basa, dan suhu tinggi, laju reaksi menjadi sangat lambat. Bahkan terhenti sama
2
sekali. Indikasinya adalah sedikitnya gelembung yang dihasilkan dan bara api tidak menyala. Sedangkan pada suhu
normal dan pH netral, reaksi berjalan dengan lancar.

Tabel Percobaan Enzim Katalase pada Hati Ayam

Perlakuan Gelembung Dimasukkan bara api
Ekstrak + H2O2 + + + Menyala
Ekstrak + HCl + H2O2 - Tidak menyala
Ekstrak + NaOH + H2O2 + + Tidak menyala
Ekstrak + H2O2 (mendidih) - Tidak menyala

Tabel Percobaan Enzim Katalase pada Jantung Ayam

Perlakuan Gelembung Dimasukkan bara api
Ekstrak + H2O2 + + + Menyala
Ekstrak + HCl + H2O2 - Tidak menyala
Ekstrak + NaOH + H2O2 + + Tidak menyala
Ekstrak + H2O2 (mendidih) - Tidak menyala

Keterangan :
+ + + = banyak gelembung
+ + = gelembungnya sedang
+ = sedikit gelembung
- = tidak ada gelembung

Analisis
Pada Hati Ayam
Ekstrak ditambah H2O2 (hidrogen peroksida)
Terjadi banyak gelembung udara yang banyak karena enzim katalase yang terdapat di dalam hati ayam mengubah
H2O2 menjadi H2O (air), sedangkan pada waktu dimasukkan lidi membara ke dalamnya, timbul nyala api. Hal ini
membuktikan bahwa H2O2 juga diuraikan menjadi oksigen (O2).
Ekstrat ditambah HCl dan H2O2
HCl berfungsi untuk membuat ekstrat dalam keadaan terlalu asam. Penambahan H2O2 ternyata tidak terbentuk
gelembung udara ketika dimasukkan bara api ke dalamnya juga tidak terjadi nyala api. Hal ini menunjukkan bahwa
enzim katalase tidak dapat bekerja dalam kondisi terlalu asam.
Ekstrat ditambahkan NaOH dan H2O2
Penambahan NaOH berfungsi untuk membuat ekstrak dalam keadaan terlalu basa. Penambahan H2O2 ternyata
terbentuk gelembung udara yang sedang, tetapi saat bara api dimasukkan ke dalamnya tidak terjadi nyala api. Hal ini
membuktikan bahwa enzim katalase tidak dapat bekerja secara optimal dalam kondisi terlalu basa.
Ekstrak dididihkan kemudian ditambah H2O2
Ekstrak yang dididihkan dan ditambah H2O2, ternyata tidak timbul gelembung udara dan saat bara api dimasukkan ke
dalamnya juga tidak timbul nyala api. Hal ini disebabkan karena protein di dalam enzim katalase yang terdapat di
ekstrak telah rusak sehingga tidak dapat menguraikan H2O2 menjadi H2O dan O2.
Pada Jantung Ayam
Ekstrak ditambah H2O2
Hasilnya sama seperti pada ekstrak hati ayam, tetapi terbentuknya gelembung sedikit lama.
Ekstrak ditambah HCl an H2O2
Hasilnya sama seperti pada ekstrak hati ayam.
Ekstrak ditambah NaOH dan H2O2
Gelembung udara yang terbentuk sedikit dan juga tidak terbentuk nyala api. Gelembung udara yang terbentuk sedikit
berbeda dengan yang terjadi pada ekstrak hati ayam.

Ekstrak yang dididihkan kemudian ditambah H2O2

Hasilnya sama seperti pada ekstrak hati ayam.
Kesimpulan
Kerja enzim dipengaruhi oleh derajat keasaman (pH) dan suhu. Pada pH terlalu asam dan basa, enzim menjadi non
aktif, sehingga tidak dapat bekerja. Sedangkan pada saat dididihkan, suhu menjadi tinggi sehingga enzim menjadi rusak
(denaturasi). Hal ini menyebabkan enzim katalse tidakdapat menguraikan H2O2 menjadi H2O dan O2. Penambahan
asam, basa, maupun pemanasan yang ekstrim dapat merusak enzim. Hati yang berfungsi sebagai penawar racun
menunjukkan gelembung yang lebih banyak karena terdapat lebih banyak enzim katalase untuk menguraikan Hidrogen
Peroksida yang bersifat racun.

3
12) LOCK AND KEY THEORY

Cara kerja enzim ini dikenal juga dengan nama Teori Gembok dan Kunci. Menurut teori ini, enzim bergabung dengan
susbtrat dan bersama-sama menbentuk sebuah kesatuan seperrti gembok dan kuncinya. Di dalam kompleks tersebut,
substrat dimungkinkan untuk bereaksi dengan jumlah energi yang tidak terlalu besar. Setelah bereaksi, kompleks yang
dibangun tadi akan terurai dan enzim bersama produk (hasil substrat yang telah bereaksi) akan berpisah.

INDUCED FIT THEORY

Teori cara kerja enzim yang satu ini dikenal juga dengan istilah Teori Kecocokan yang Terinduksi. Sama seperti
namanya, pada teori ini enzim digambarkan memiliki sifat yang fleksibel dan mampu merubah bentuknya untuk
kemudian menyesuaikan dengan bentuk substrat yang hendak diurainya. Ketika substrat masuk ke dalam sisi aktif
enzim, maka sisi aktif tersebut akan termodifikasi dan kemudian membentuk kesatuan kompleks. Setelah substrat telah
menjadi molekul produk, maka ia akan terlepas dari kompleks dan enzim akan kembali pada bentuknya semula dan
kembali aktif mencari subtrat lainnnya.

Efektifitas cara kerja enzim di atas tersebut dipengaruhi oleh beberapa faktor antara lain kelembaban atau pH, suhu,
tingkatan konsentrasi enzim, konsentrasi substrat, aktivator atau zat pengikut dan juga inhibitor ata zat-zat yang bersifat
menghambat. Enzim akan bekerja secara optimal pada suhu sekitar 38 derajat celclius hingga 40 derajat celcius.
Sementara itu kelembaban idealnya berkisar di angka 6 hingga 8. Terkait zat penghambat, terdapat dua kelompok utama
yakni inhibitor kompetitif dan juga inhibitor non-kompetitif. Pada inhibitor kompetitif, ia akan menghambat cara kerja
enzim dengan cara bersaing dengan substrat untuk mendapatkan enzim. Sementara inhibitor non-kompetitif adalah
penghambat enzim yang bekerja dengan melekatkan dirinya di luar sisi aktif dengan demikian ia akan membuat enzim
berbah dan hasil akhirnya enzim akan kehilangan sisi aktifnya sehingga tak lagi berfungsi seperti semestinya.

Peranan Enzin Koenzim dan Logam Dalam Oksidasi Biologi

PERAN ENZIM/KO-ENZIM DALAM OKSIDASI BIOLOGIS

1. ENZIM OKSIDASE :
Oksidase merupakan enzim yang berperan mengkatalisis Hidrogen yang ada dalam substrat dengan hasil
berupa H2O dan H2O2.
Enzim ini berfungsi sebagai AKSEPTOR ion Hidrogen.
Enzim ini banyak terdapat dalam mioglobin, hemoglobin, dan sitokrom lain.
Enzim ini merupakan zat terakhir dari rangkaian proses respirasi yang berperan memindahkan electron yang
dihasilkan dari proses oksidasi sebelumnya yaitu oleh enzim dehidrogenase.
Bentuk-bentuk lain yang perannya sama dengan enzim oksidase yaitu Flavoprotein Mononukleotida (FMN)
dan Flavin Adenin Dinukleotida (FAD) yang berasal dari VITAMIN riboflavin.
FMN banyak terdapat dalam ginjal, usus halus, dan hati.
FAD banyak terdapat dalam hati
ENZIM OKSIDASE memanfaatkan OKSIGEN sebagai AKSEPTOR HIDROGEN
4
2. ENZIM DEHIDROGENASE :
Enzim ini berperan sebagai pemindah ion Hidrogen dari substrat satu ke substrat berikutnya dalam reaksi
REDOKS COUPLE. Contohnya ialah penggunaan enzim dehidrogenase dalam pemindahan electron di
membrane dalam mitokondria, siklus Kreb, dan GLIKOLISIS fase anaerob.
Enzim ini tidak menggunakan Oksigen sebagai akseptor ion Hidrogen. Reaksi Redoks couple enzim ini dapat
dilihat sebagai berikut :
Catatan : A dan B merupakan substrat

Aktivitas enzim Dehidrogenase juga punya ketergantungan pada ko-enzim Nikotinamida --- NAD (Vitamin
Niasin) dan vitamin Riboflavin.

3. ENZIM HIDROPEROKSIDASE

Ada dua jenis hidroperoksidase : PEROKSIDASE dan KATALASE.

a). Peroksidase :banyak terdapat dalam air susu, leukosit, trombosit, dan jaringan tubuh lainnya yang berperan
dalam metabolisme EIKOSANOID (berkaitan dengan ASAM LEMAK TAK JENUH).
Enzim peroksidase berperan penting menjaga lipid membrane sel dan hemoglobin dari senyawaan peroksida
(H2O2 ) yang bersifat toksik. Reaksinya sebagai berikut :

b). Katalase : banyak terdapat dalam jaringan hati, sel mukosa, darah, sumsum tulang, dan ginjal. Bagian
organel sel dari jaringan tersebut yang memiliki dua fungsi sekaligus yaitu untuk menghasilkan dan untuk
menghancurkan hydrogen peroksida adalah ENZIM PEROKSISOM.
Enzim ini berperan menghancurkan hydrogen peroksida yang dihasilkan dari aktivitas enzim oksidase.
Reaksinya sebagai berikut :

Hubungan kerja enzim peroksisom digambarkan dalam reaksi berikut:

Hubungan kerja enzim peroksisom digambarkan dalam reaksi berikut:

4. ENZIM OKSIGENASE

Enzim ini berperan dalam sintesis atau penguraian berbagai senyawaan Enzim ini banyak ditemukan dalam
hati.
Ada dua macam enzim Oksigenase yaitu : DIOKSIGENASE dan MONOOKSIGENASE.
Dioksigenase berfungsi mengkatalisis penyatuan oksigen ke dalam molekul substrat. Reaksi dasarnya sebagai
berikut :

DIOKSIGENASE
A + O2 AO2

Enzim Monooksigenase banyak ditemukan dalam sel-sel hati yang bekerja bersama enzim SITOKROM P-450
untuk HIDROKSILASI OBAT. Reaksi dasar hidrosilasi obat oleh monoksigenase :

OBAT - + O2 + 2 Fe2+ + 2H+ OBA + H2O + 2 Fe3+

T-

(P-450) (P-450)

22) oksidasi

C6H12O6 + 6 O2 6 CO2 + 6 H2O + energi

Glukosa yg didapatkan dari makanan diubah menjadi energi, karbon dioksida (CO2), dan air (H2O) dengan bantuan
oksigen (O2). CO2 dikeluarkan dari tubuh melalui paru-paru, H2O dikeluarkan dalam bentuk uap air pernapasan,
keringat, dan urine. CO2 yg keluar dari tubuh digantikan oleh O2 yg masuk ke dalam tubuh dan melakukan proses
kembali. :D

Hidrolisis

Hidrolisis adalah reaksi kimia yang memecah molekul air (H2O) menjadi kation hidrogen (H+) dan anion hidroksida
(OH) melalui suatu proses kimia. Proses ini biasanya digunakan untuk memecah polimer tertentu, terutama yang

5
dibuat melalui polimerisasi tumbuh bertahap (step-growth polimerization). Kata "hidrolisis" berasal dari bahasa Yunani
hydro "air" + lysis "pemisahan".

Hidrolisis berbeda dengan hidrasi. Pada hidrasi, molekul tidak terpecah menjadi dua senyawa baru. Biasa nya hidrolisis
terjadi saat proses pencernaan karbohidrat

Jenis Biasanya hidrolisis merupakan proses kimia yaitu penambahan satu molekul air ke zat kimia. Kadang-kadang
penambahan ini menyebabkan zat kimia dan molekul air berpisah menjadi dua bagian. Pada reaksi semacam ini, satu
pecahan dari molekul target (atau molekul induk) mendapat sebuah ion hidrogen.

. Garam

Ester dan amida

ATP
Polisakarida
Ion logam dalam air

DEKARBOKSILASI OKSIDATIF - SIKLUS KREBS

DEKARBOLSILASI OKSIDATIF atau disingkat dengan DO adalah proses Perubahan Piruvat Menjadi Asetilkoezim
A

Proses Deyang mana proses ini berlangsung karboksilasi Oksidatif ini di membran luar mitocondria sebagai
fase antara sebelum Siklus Krebs ( Pra Siklus Krebs ) sehingga DO sering dimasukkan langsung dalam Siklus
krebs . OK

Reaksi oksidasi piruvat hasil glikolisis menjadi asetil koenzim-A, merupakan tahap reaksi penghubung yang
penting antara glikolisis dengan jalur metabolisme lingkar asam trikarboksilat (daur Krebs).
Reaksi yang diaktalisis oleh kompleks piruvat dehidrogenase dalam matriks mitokondria melibatkan tiga
macam enzim (piruvat dehidrogenase, dihidrolipoil transasetilase, dan dihidrolipoil dehidrogenase), lima
macam koenzim (tiaminpirofosfat, asam lipoat, koenzim-A, flavin adenin dinukleotida, dan nikotinamid
adenin dinukleotida) dan berlangsung dalam lima tahap reaksi.
Keseluruhan reaksi dekarboksilasi ini irreversibel, dengan G0 = - 80 kkal per mol.
Fosforilasi

Fosforilasi adalah penambahan gugus fosfat pada suatu protein atau molekul organik lain. Fosforilasi dapat
meningkatkan efisiensi katalitik enzim, mengubahnya menjadi bentuk aktifnya dalam satu protein, sementara fosforilasi
enzim yang lain akan mengubahnya menjadi bentuk inaktif yang secara intrinsik tidak efisien. Meskipun fungsi enzim
yang paling banyak terkena adalah efisiensi katalitik protein, fosforilasi dapat pula mengubah afinitasnya terhadap
substrat, lokasi di dalam sel atau daya reaksinya terhadap regulasi oleh ligan alosterik. Fosforilasi mengaktifkan atau
menonaktifkan banyak enzim protein sehingga dapat menyebabkan atau menghambat me VITAMIN

Golongan senyawa kimia yang terdapat dalam jumlah kecil makanan tetapi mempunyai arti yang penting, sebab
kekurangan vitamin akan menimbulkan beberapa jenis penyakit. (beri-beri, skorbut, rabun senja, dll) avitaminosis.

Niasin
o berupa molekul nikotinamida atau asam nikotinat
o terdapat dalam tumbuhan/hewan : daging
o Koenzim : NAD+ (Nikotinamida Adenin Dinukleotida), NADP+ (Nikotinamida Adenin Dinukleotida
Fosfat)
o Merupakan enzim dehidrogenase pada reaksi oksidasi reduksi. Misalnya : reaksi oksidase alkohol

Riboflavin (vitamin B2)

o terdiri dari D-ribitol yang terikat pada cincin iso-allosazin yang tersubstitusi
o sebagai faktor pertumbuhan

Asam Lipoat
o faktor pertumbuhan
o terdapat dalam hati
6
 o satu-satunya turunan vitamin B yang larut lemak
o koenzim : asam lipoat
o berperan dalam reaksi dekarboksilasi oksidatif 2 asam a-keto

Biotin (vitamin H)

- sebagai koenzim pada reaksi karboksilasi : menerima dan memisahkan gugus CO2

- terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu protein

- mudah berikatan dengan avidin (protein basa dalam putih telur) inhibitor efektif bagi reaksi yang
menggunakan biotin (karena afinitasnya sangat tinggi) defisiensi zat gizi. Terapi dengan menggunakan : kuning
telur, susu, dan hati.

Tiamin Pirifosfat (vitamin B1)

- terdapat bebas dalam beras atau gandum

- defisiensi : beri-beri (sembab, kesemutan, letargi)

- koenzim : TPP (Tiamin Pirifosfat)

- berperan dalam reaksi yang menggunakan enzim transketolase dan fosfoketolase

- TPP juga diperlukan dalam metabolisme karbohidrat

Piridoksal fosfat (vitamin B6)

- terdiri dari piridoksal, piridoksin dan piridoksamin

- terdapat dalam tumbuhan dan hewan, terutama beras dan gandum

- defisiensi : dermatitis dan gangguan SSP.

Asam Folat

- Keonzim : asam tetrahidrofolat

- Bakteri dalam usus memproduksi asam folat dalam jumlah kecil

- Banyak terdapat dalam alam

Vitamin B12

- Sianokobalamina yang diisolasi dari hati

- Bagian dari koenzim B12

- Disebut juga sebagai kobalamin

- Penting dalam proses isomerisasi. Misalnya : metilmalonat asam suksinat

- Defisiensi : aterosklerosis

Asam Pantotenat

7
- komponen dalam molekul koenzim A

- faktor pertumbuhan

- penting sebagai pembawa gugus asetil dalam biosintesis asam lemak

Asam Askorbat (vitamin C)

- penting dalam proses hidroksilasi yang melibatkan enzim hidroksilase

- kerja vitamin ini belum jelas, tetapi bila kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan proses hidroksilasi asam
amino lisin dan prolin terganggu, sehingga fungsi prolin yang terbentuk tidak sempurna

- diperlukan dalam jumlah yang banyak dalam kelenjar adrenal sebagai tempat hidroksilasi yang aktif dalam
pembentukan hormon steroid

Vitamin K

- diperlukan dalam proses karboksilasi atom C-M, terdapat dalam beberapa protein faktor penggumpalan darah,
antara lain protombin

- diperlukan dalam proses modifikasi asam amino

Koenzim Q / KoQ / Q

- bukan berasal dari vitamin

- dapat disintesis sendiri oleh tubuh

- turunan dari hidrokinon sebagai ubikinon

Kelompok Vitamin B dan Koenzim Turunannya :

- Vitamin B1 (Aneurin, Tiamin)

K (Koenzim) : Tiamin Pirofosfat (TPP), A (Apoenzim) : Dekarboksilase asam a-keto

- Vitamin B2 (Riboflavin) :

K : FAD (Flavindinukleotida) dan FMN (Flavinmononukleotida), A : Dehidrogenase Aerob

- Asam Lipoat

K : asam lipoat, A : Dehidrogenase piruvat

- Biotin , K : Biotin, A : karboksilase

- Vitamin B6 (piridoksin)

K : Piridoksalfosfat, A : Transaminase, dekarboksilase asam amino

- Vitamin B12 (kobalamin)

K : Koenzim B12 (metilkobalamin), A : transmetilase, isomerase

1. Oksido reduktase

8
Tipe reaksi yang dikatalisis antara lain Oksidasi dan reduksi, pendonor hidrogen atau elektron adalah salah satu
substratnya. peranannya dalam oksidasi reduksi, maka enzim golongan ini terdiri dari dehidrogenase dan oksidase

1. Transferase

Transfer gugus kimia dari bentuk umum dan berperan dalam pemindahan gugus tertentu, misalnya enzim
metiltransferase,

Pembentukan glisin dari serin terjadim pemindahan gugus hidroksil metal, gugus ini terlepas dari serin dengan bantuan
enzim hidroksi-metiltransferase

Salah satu subgolongan enzim ini adalah transaminase yang berfungsi memkindahkan gugus amino dari suatu asam
amino kepada senyawa lain.

1. Hidrolase

Untuk pemotongan hidrolitik peranannya dalam reaksi hidrolisis, arginase adalah suatu hidrolase yang ada dalam hati
organisme penghasil urea (ureoteles), enzim ini mengkatalisis reaksi seperti :

1. Liase

Pemotongan nonhidrolitik, kadang terjadi penambahan gugus pada suatu ikatan rangkap, peranan utama dalam
mengkatalisis reaksi adisi atau pemecahan ikatan rangkap dua, enzim piruvat dekarboksilase yang bekerja pada
dekarboksilasi asam piruvat yang menghasilkan aldehida.

Enzim fumarat hidratase berfungsi dalam penggabungan satu molekul air kepada molekul assam fumarat dan
membentuk asam malat,

1. Isomerase

Terjadi perubahan penataan geometris (spasial) suatu molekul, peranannya dalam mengkatalisis reaksi isomerisasi,
seperti kerja enzim glukosa fosfat isomerase dibawah ini

1. Ligase

Ligasi (menghubungkan) dua molekul dengan mengikutsertakan hidrolisis senyawa yang memiliki G yang besar untuk
proses hidrolisis atau berperan dalam katalisis reaksi pembentukan ikatan dengan dengan bantuan pemecahan ikatan
dalam ATP, enzim glutamin sintetase merupakan biokatalis reaksi pembentukan glutamine dari sam glutamate.

1. Desmolase , yaitu enzim-enzim yang memutuskan ikatan-ikatan C-C, C-N dan beberapa ikatan lainnya.

Enzim Desmolase dibagi lagi menjadi :

a.Karboksilase : yaitu enzim yang mengubah asam piruyat menjadi asetaldehida.

b.Transaminase : yaitu enzim yang memindahkan gugusan amine dari suatu asam amino ke suatu asam organik
sehingga yang terakhir ini berubah menjadi suatu asam amino.

kanisme kerja penyakit seperti kanker dan diabetes.

Fosforilasi dan defosforilasi
Regulasi aktivitas enzim oleh fosforilasi-defosforilasi memiliki analogi dengan regulasi inhibisi umpan balik.
Keduanya membantu regulasi aliran metabolit bolak-balik (bahasa Inggris: reversible)jangka pendek ketika
berespons terhadap sinyal-sinyal fisiologi spesifik. Keduanya bekerja tanpa mengubah ekspresi gen. Keduanya
juga bekerja pada enzim awal dalam rangkaian proses metabolik yang panjang (acapkali biosintetik), dan
keduanya lebih bekerja pada tapak alosterik dibandingkan tapak katalitik. Meskipun demikian, inhibisi umpan
balik melibatkan satu protein tunggal dan tidak memiliki sifat hormonal serta neural. Sebaliknya, regulasi
enzim mamalia oleh fosforilasi-defosforilasi melibatkan beberapa protein serta ATP dan berada dibawah
kontrol hormonal serta neural langsung.