Anda di halaman 1dari 19

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA

Uji Enzim Katalase pada Hati Ayam


Diajukan untuk Memenuhi Tugas UAS
Mata Kuliah: Biokimia
Dosen Pengampu: Irma Yuniar Wardhani, M.Pd

Oleh :
Adif Fatus Syarofah (1810810047)

PROGRAM STUDI BIOLOGI


FAKULTAS TARBIYAH
INSTITUT AGAMA ISLAM NEGERI KUDUS
2019
A. Tujuan Praktikum
1. Untuk mengetahui kandungan enzim katalase pada hati ayam
melalui beberapa perlakuan

B. Dasar Teori
Hati ayam merupakan salah satu sumber pangan hewani yang
mengandung besi heme dan mudah dijumpai di kalangan masyarakat.
Dimana senyawa besi heme diserap secara utuh dan setelah berada
dalam epitel usus akan dilepaskan dari rantai porfirin oleh enzim
haemoxygenase, kemudian ditransfer ke dalam plasma atau disimpan
dalam ferritin. Dengan kata lain hati ayam mengandung jenis besi
yang diserap tubuh secara langsung tanpa dipengaruhi oleh bahan
penghambat atau pemacu (Fauziyyah, Nugraheni, 2016: 3). Beberapa
fungsi hati antara lain adalah untuk pengolahan metabolit nutrien
utama (karbohidrat, lemak, protein), detoksifikasi atau degradasi zat-
zat sisa, sintesis berbagai protein plasma dan penyimpanan glikogen.
Pada sel-sel parenkim hati terbentuk gradien oksigen akibat aliran
darah yang bersifat satu arah dari arah vena porta dan periportal ke
vena sentral (perivenus). Gradien oksigen ini makin bertambah karena
adanya proses metabolisme yang mengkonsumsi oksigen pada sel-sel
parenkim dan membuat tekanan oksigen menurun dari 60-65 mmHg
di daerah periportal menjadi 30-35mmHg di vena sentral. Gradien
oksigen di parenkim hati berperan penting dalam regulasi gen yang
mengkode enzim-enzim untuk metabolisme karbohidrat. Sebagai
contoh, enzim-enzim glikolisis seperti piruvat kinase, ekspresinya
menguat pada area yang kurang aerob yaitu zona perivenus,
sedangkan enzim-enzim glukoneogenesis lebih dominan ekspresinya
di zona periportal yang lebih aerob (Zainuri, Wanandi, 2012: 88).
Kata enzim berasal dari bahasa Yunani “enzyme” yang berarti
“di dalam sel”. Willy Kuchne (1876) mendefinisikan enzim sebagai
fermen (ragi) yang bentuknya tidak tertentu dan tidak teratur, yang
dapat bekerja tanpa adanya mikroba dan dapat bekerja di luar
mikroba. Definisi tersebut berubah setelah dilakukan penelitian
lanjutan oleh Buchner pada tahun 1897. Enzim dapat diproduksi oleh
mikroba atau bahan lainnya seperti hewan dan tumbuhan. Enzim juga
dapat diisolasi dalam bentuk murni (Kurnia, 2010: 13).
Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme
hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau senyawa
organik yang berikatan dengan protein. Enzim mempunyai dua fungsi
pokok yaitu mempercepat atau memperlambat reaksi kimia dan
mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.
Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian
diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang tepat. Enzim tersusun
atas dua bagian, apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya
menyebabkan enzim tidak aktif. Namun, keduanya dapat digabungkan
menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut
adalah apoenzim dan koenzim (Wardhani, 2018: 12). Bagian enzim
yang terdiri dari protein bersifat termolabil (tidak tahan panas) diberi
nama apoenzim. Sedangkan bagian lain yang bukan protein bersifat
termostabil (tahan panas) diberi nama gugus prostetik (bagian yang
aktif). Apoenzim dengan gugus prostetik merupakan satu kesatuan
yang disebut holoenzim. Bagian gugus prostetik terdiri dari molekul
organik yang berat molekulnya lebih rendah daripada apoenzim,
dinamakan koenzim. Beberapa enzim mengandung vitamin sebagai
pelengkap. Tetapi dalam beberapa hal, bagian gugus prostetik suatu
enzim berupa logam untuk menjadi teraktivasi. Ion-ion itu dianggap
sebagai koenzim anorganik (kofaktor), dan keduanya dibutuhkan
untuk membuat suatu enzim menjadi aktif (Nur, 2019: 20)
Riset-riset enzimologi menyimpulkan bahwa enzim memiliki
beberapa keunggulan dibandingkan dengan katalis kimia, antara lain:
1. Enzim sangat efisien
enzim mampu mempercepat reaksi denga faktor antara 108 - 1010
dibandingkan dengan reaksi tanpa katalisator
2. Bekerja dalam kondisi yang sedang (tidak ekstrim)
Enzim bekerja pada kisaran pH netral dan temperatur antara 20 –
400 C
3. Bersifat biodegradable (dapat terurai secara biologis), aman dan
ramah lingkungan
4. enzim merupakan bagian dari sistem kehidupan yang bersifat
alami. Bila terdegradasi menghasilkan berbagai asam amino yang
“terserap” kembali oleh alam
5. Dapat digunakan berulang-ulang
Karena enzim tidak mengalami perubahan yang permanen selama
proses katalis, maka enzim dapat digunakan secara berulang-ulang
sehingga lebih efidien dari aspek ekonomis (Sutrisno, 2017: 2)
Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi.
Enzim meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi
aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi) dari EA1 menjadi EA2.
Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks
dengan substrat. Setelah produk dihasilkan, kemudian enzim dilepas.
Enzim bebas untuk membentuk kompleks baru dengan substrat yang
lain. Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi
sebagai katalis. Pada sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga
berfungsi sebagai zat elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi
yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan
enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang
dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan
substrat harus saling komplementer. Cara kerja enzim dapat dijelaskan
dengan dua teori, yaitu teori gembok dan anak kunci dan teori
kecocokan yang terinduksi (wardhani, 2018:13).
C. Alat dan Bahan
1. Alat:
a. Tabung reaksi
b. Pipet tetes
c. Penangas air + bunsen + kaki tiga
d. Penjepit tabung reaksi
e. Gelas ukur
f. Gelas aqua
g. Mortal dan alu
2. Bahan:
a. Hati ayam
b. Lidi
c. Korek api
d. Es batu
e. Kapas
f. H2O2
g. NaOH
h. HCl
i. Air

D. Cara Kerja
1. Siapkan hati ayam, alu dan mortal. Taruhlah hati ayam ke dalam
mortal lalu tumbuk hingga halus. Tambahkan 30 ml air untuk hati,
kemudian saring dengan menggunakan kapas untuk memperoleh
ekstrak hati.
2. Bagilah ekstrak hati ke dalam 4 buah tabung reaksi dengan volume
yang sama
h. Siapkan Penangas air + bunsen + kaki tiga
3. Siapkan penangas air, bunsen, kaki tiga untuk mendidihkan air
yang di taruh ke dalam gelas ukur. Tunggu hingga air mendidih
4. Tambahkan 7 tetes NaOH ke dalam tabung II
5. Masukkan tabung III ke dalam es batu yang diwadahi gelas aqua
dan masukkan tabung IV ke dalam air mendidih selama 10 menit
6. Berilah lebel/ keterangan pada tiap tabung sesuai dengan perlakuan
yang dilakukan kemudian tambahkan 3 ml H2O2 pada tabung
tersebut, tutuplah dengan kapas rapat-rapat
7. Masukkan bara api/ lidi ke dalam tabung (jangan sampai
menyentuh larutan)
8. Amati bara api dan gelembung yang terjadi pada masing-masing
tabung dan dokumentasikan

E. Hasil Pengamatan

No Bahan Ditambah dengan H2O2 Keterangan

Menyala Redup Tidak


menyala
1. Hati murni Menyala _ _ Banyak
gelembung
2. Hati + NaOH _ Redup _ Gelembungnya
hanya sedikit
3. Hati + suhu _ Redup _ Sedikit
dingin gelembung
4. Hati + suhu _ _ Tidak Tidak ada
panas menyala gelembung

F. Pembahasan
Enzim adalah katalis yang terbuat dari protein dan dihasilkan
oleh sel. Enzim mempunyai sifat spesifik yaitu hanya mengatalisis
reaksi kimia tertentu. Sebagai contoh enzim katalase yang hanya
menguraikan H2O2 menjadi H2O dan O2. Hal ini dapat dibuktikan
dengan percobaan, percobaan dapat dilakukan dengan menggunakan
hati ayam, jantung ayam dan kentang. Pada percobaan kali ini yang
digunakan adalah hati ayam, karena hati ayam banyak mengandung
enzim katalase.
1. Ekstrak hati murni + larutan H2O2 (hidrogen peroksida)
Pada perlakuan ini, tercatat gelembung dan nyala api yang
dihasilkan adalah yang paling banyak dari semua perlakuan.
Terbentuknya gelembung membuktikan adanya kandungan enzim
katalase dalam organ hati. Hal ini membuktikan bahwa enzim
katalase yang terdapat di dalam hati ayam mengubah H2O2 menjadi
air (H2O), sedangkan pada waktu dimasukkan lidi membara ke
dalamnya, timbul nyala api yang berarti bahwa H2O2 juga diuraikan
menjadi oksigen O2. Keadaan ini disebabkan karena hati yang
masih segar memiliki pH netral dan suhu optimum sehingga enzim
katalase di dalamnya aktif. Tidak ada inhibitor yang mengganggu
kerja enzim untuk mengkatalisis H2O2 dan menghasilkan produk
(H2O + O2) yang maksimal.
2. Ekstrak hati + NaOH + H2O2
Pada perlakuan ini, tercatat gelembung yang dihasilkan
sedikit dan redup. Hal tersebut menunjukkan bahwa enzim
katalase dalam hati tidak bekerja, karena H2O2 tidak menjadi air dan
oksigen. Hal tersebut disebabkan karena terjadinya rusaknya sisi
aktif enzim yang menyebabkan enzim tidak dapat lagi berikatan
dengan substratnya sehingga aktivasi enzim menurun atau hilang.
Denaturasi enzim perlakuan ini disebabkan oleh penambahan
NaOH yang bersifat basa dapat merubah kondisi di sekitar molekul
menjadi kondisi basa (pH>7). Sedangkan enzim katalase aktif pada
pH netral (pH=7).
3. Ekstrak hati + suhu dingin + H2O2
Pada perlakuan ini, tercatat gelembung yang dihasilkan
sedikit karena suhu hati kurang dari suhu optimum yang diperlukan
untuk kerja enzim katalase (±30oC). Penurunan suhu membuat
protein enzim mengalami kondisi nonaktif. Sehingga H2O2 tidak
dapat dikatalisis dengan sempurna. Dalam percobaaan juga nyala
api redup, ini disebabkan karena gelembung yang terbentuk sangat
sedikit dan tidak mencukupi untuk melangsungkan reaksi
pembakaran (nyala api).
4. Ekstrak hati + suhu panas + H2O2
Pada perlakuan ini, tercatat gelembung yang dihasilkan
sedikit karena suhu air mendidih (100oC) melebihi suhu optimum
yang diperlukan untuk kerja enzim katalase (±30oC). Peningkatan
suhu membuat protein enzim mengalami denaturasi karena
putusnya ikatan hidrogen, ikatan ionik, dan ikatan penstabilnya,
rusaknya bentuk tiga dimensi enzim yang menyebabkan enzim
tidak dapat lagi berikatan dengan substratnya sehingga aktivasi
enzim menurun atau hilang. Sehingga H2O2 tidak dapat dikatalisis
dengan sempurna. Dalam percobaaan juga tidak terlihat adannya
nyala api, hal ini disebabkan karena protein di dalam enzim
katalase yang terdapat di ekstrak telah rusak sehingga tidak dapat
menguraikan H2O2 menjadi H2O dan O2.

G. Simpulan
Enzim katalase berpengaruh pada cepat lambatnya reaksi yang
terjadi. Pada suhu yang terlalu tinggi dan rendah enzim akan rusak,
sehingga reaksi terhambat dan tidak ada nyala api karena tidak
terdapat O2. Pada pH rendah reaksi enzim katalase berlangsung
lambat sehingga gelembung yang dihasilkan lebih sedikit dan tidak
ada nyala api karena tidak terdapat O2. Sedangkan pada keadaan netral
(suhu ruangan ± 7 ), reaksi yang terjadi berlangsung cepat sehingga
gelembung yang dihasilkan banyak dan nyala api cukup besar karena
terdapat O2.
H. Daftar Pustaka
Fauziyyah, Rona Luthfi dan Angesti Nugraheni, “Pengaruh Konsumsi
Hati Ayam terhadap Kadar Hemoghlobin pada Ibu Hamil
Trimester II di Puskesmas Ngoresan” Jurnal Placentum No. 3:
(2016)- 18 November, 2019
file:///C:/Users/hp/Downloads/Documents/47-19-1-SM.pdf
Kurnia, Dianty Rosirda Dewi, “Studi Aktivitas Enzim Lipase dari
Aspergillus niger sebagai Biokatalis pada Proses Gliserolisis
untuk Menghasilkan Monoasil Gliserol” Tesis Program Magister
Teknik Kimia Universitas Diponegoro Semarang (2010)- 25
November, 2019
file:///C:/Users/hp/Downloads/Documents/cover_tesis_Rosi.pdf
Nur, Fatmawati, “Pengaruh pH dan Waktu Fermentasi untuk
Menghasilkan Enzim Amiloglukosidase dari Aspergillus niger”
Jurnal Teknosains 13, No. 1, (2019) – 25 November, 2019
file:///C:/Users/hp/Downloads/Documents/7831-23054-1-
PB_2.pdf
Sutrisno. Aji, Teknologi Enzim (Malang, UB Press: 2017)
Wardhani, Irma Yuniar, Petunjuk Praktikum Biokimia Dasar (Kudus,
2018)
Zainuri, Masagus dan Septelia Inawati Wanandi, “Aktivitas Spesifik
Manganese Superoxide Dismutase (MnSOD) dan Katalase pada
Hati Tikus yang diinduksi Hipoksia Sistematik: Hubungannya
dengan Kerusakan Oksidatif” Media Litbang Kesehatan 22, No.
2, (2012)-18 November, 2019
file:///C:/Users/hp/Downloads/Documents/2631-768-1-SM.pdf
I. Lampiran
LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA
Judul: Uji Enzim Papain pada Daging Sapi
Diajukan untuk Memenuhi Tugas UAS
Mata Kuliah: Biokimia
Dosen Pengampu: Irma Yuniar Wardhani, M.Pd

Oleh :
Adif Fatus Syarofah (1810810047)

PROGRAM STUDI BIOLOGI


FAKULTAS TARBIYAH
INSTITUT AGAMA ISLAM NEGERI KUDUS
2019
A. Tujuan Praktikum
1. Untuk mengetahui cara kerja enzim papain pada daging

B. Dasar Teori
Papain termasuk enzim hidrolase yang mengkatalisis reaksi
hidrolisis suatu substrat dengan pertolongan molekul air. Aktivitas
katalisis papain dilakukan melalui hidrolisis yang berlangsung pada sisi-
sisi aktif papain. Pemisahan gugus amida yang terdapat di dalam protein
tersebut berlangsung melalui pemutusan ikatan peptida. Enzim ini
mempunyai aktivitas katalitik sebagai proteinase dan sanggup
menghidrolisis peptide (Fitria, dkk, 2014: 74). Peningkatan keempukan
daging dapat disebabkan oleh kerja enzim papain kasar yang menyerang
protein pada serat-serat dan menghidrolisanya menjadi peptida yang lebih
kecil sehingga enzim papain dapat menghasilkan perubahan keempukan
daging. Hal ini menunjukkan bahwa semakin tinggi konsentrasi enzim
yang digunakan, maka kecepatan reaksi akan semakin meningkat,
sehingga kerja enzim dalam menghidrolisis protein serat otot dan tenunan
pengikat semakin tinggi pula sehingga dihasilkan daging yang semakin
empuk (Utami, dkk, 2014: 117).
Kata enzim berasal dari bahasa Yunani “enzyme” yang berarti “di
dalam sel”. Willy Kuchne (1876) mendefinisikan enzim sebagai fermen
(ragi) yang bentuknya tidak tertentu dan tidak teratur, yang dapat bekerja
tanpa adanya mikroba dan dapat bekerja di luar mikroba. Definisi tersebut
berubah setelah dilakukan penelitian lanjutan oleh Buchner pada tahun
1897. Enzim dapat diproduksi oleh mikroba atau bahan lainnya seperti
hewan dan tumbuhan. Enzim juga dapat diisolasi dalam bentuk murni
(Kurnia, 2010: 13). Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan
organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau
senyawa organik yang berikatan dengan protein. Enzim mempunyai dua
fungsi pokok yaitu mempercepat atau memperlambat reaksi kimia dan
mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.
Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian
diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang tepat. Enzim tersusun atas
dua bagian, apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya menyebabkan
enzim tidak aktif. Namun, keduanya dapat digabungkan menjadi satu,
yang disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut adalah apoenzim
dan koenzim (Wardhani, 2018: 12). Bagian enzim yang terdiri dari protein
bersifat termolabil (tidak tahan panas) diberi nama apoenzim. Sedangkan
bagian lain yang bukan protein bersifat termostabil (tahan panas) diberi
nama gugus prostetik (bagian yang aktif). Apoenzim dengan gugus
prostetik merupakan satu kesatuan yang disebut holoenzim. Bagian gugus
prostetik terdiri dari molekul organik yang berat molekulnya lebih rendah
daripada apoenzim, dinamakan koenzim. Beberapa enzim mengandung
vitamin sebagai pelengkap. Tetapi dalam beberapa hal, bagian gugus
prostetik suatu enzim berupa logam untuk menjadi teraktivasi. Ion-ion itu
dianggap sebagai koenzim anorganik (kofaktor), dan keduanya dibutuhkan
untuk membuat suatu enzim menjadi aktif (Nur, 2019: 20)
Riset-riset enzimologi menyimpulkan bahwa enzim memiliki
beberapa keunggulan dibandingkan dengan katalis kimia, antara lain:
1. Enzim sangat efisien
enzim mampu mempercepat reaksi denga faktor antara 10 8 - 1010
dibandingkan dengan reaksi tanpa katalisator
2. Bekerja dalam kondisi yang sedang (tidak ekstrim)
Enzim bekerja pada kisaran pH netral dan temperatur antara 20 – 40 0
C
3. Bersifat biodegradable (dapat terurai secara biologis), aman dan
ramah lingkungan
4. Enzim merupakan bagian dari sistem kehidupan yang bersifat alami.
Bila terdegradasi menghasilkan berbagai asam amino yang “terserap”
kembali oleh alam
5. Dapat digunakan berulang-ulang
Karena enzim tidak mengalami perubahan yang permanen selama
proses katalis, maka enzim dapat digunakan secara berulang-ulang
sehingga lebih efidien dari aspek ekonomis (Sutrisno, 2017: 2)
Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi.
Enzim meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi
(energi yang diperlukan untuk reaksi) dari EA1 menjadi EA2. Penurunan
energi aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat.
Setelah produk dihasilkan, kemudian enzim dilepas. Enzim bebas untuk
membentuk kompleks baru dengan substrat yang lain. Enzim memiliki sisi
aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. Pada sisi ini,
terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik
sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif
sangat spesifik sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya
molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim.
Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer. Cara
kerja enzim dapat dijelaskan dengan dua teori, yaitu teori gembok dan
anak kunci dan teori kecocokan yang terinduksi (wardhani, 2018:13).

C. Alat dan Bahan


1. Alat
a. Gelas Aqua
b. Termos es
c. Termometer ruangan
d. Blender
e. sendok
f. pisau
2. Bahan
a. Getah pepaya/pepaya muda yang telah dihaluskan
b. Potongan daging sapi (5 cm)
c. Es batu
d. Garam
D. Cara Kerja
1. Siapkan pepaya muda kemudian blender hingga halus, kemudian
taruhlah ke dalam aqua A dan aqua B secukupnya.
2. Potongalah daging sapi ( 5 cm), kemudian masukkan ke dalam gelas
aqua A dan gelas aqua B
3. Gelas aqua A dimasukkan ke dalam termos yang berisi es batu selama
2 jam
4. Gelas aqua B di biarkan dalam suhu ruangan selama 2 jam
5. Setelah 2 jam, amati dan catat perubahan warna, struktur dan aroma
daging pada masing-masing gelas

E. Hasil Pengamatan
No Bahan + perlakuan Waktu keadaan
pengujian Sebelum Sesudah
1. Daging dan pepaya 2 jam Warna: merah Warna: merah
diletakkan di suhu dingin (segar) (sedikit
Tekstur: seratnya pucat)
padat, liat Tekstur: agak
Aroma: amis khas lunak, serat
daging sedikit
merenggan
g

2. Daging dan pepaya 2 jam  Warna: merah  Warna:


diletakkan di suhu ruang (segar) merah
 Tekstur: sangat
seratnya padat, pucat
liat  Tekstur:
 Aroma: amis sangat
khas daging empuk
(lunak),
serat
merenggan
g
 Aroma:
amis khas
daging
(bercampur
aroma
pepaya)

F. Pembahasan
Pada praktikum ini terdapat perbedaan antara daging dengan enzim
papain di taruh di suhu dingin dan daging dengan enzim papain di suhu
ruangan. Enzim papain terdapat pada buah pepaya yang masih muda (yang
berumur 2-3 bulan) karena pada masa tersebut getah yang dihasilkan akan
maksimal. Getah pepaya mengandung enzim protease (pengurai protein)
yaitu diantaranya enzim papain dan kimopapain. Enzim papain
mempunyai kemampuan menguraikan berbagai ikatan dalam molekul
protein sehingga protein yang terurai menjadi polipeptida dan dipeptida.
Enzim papain yang bekerja pada daging, dapat menguraikan protein
daging sehingga daging menjadi lunak. Enzim papain mempunyai daya
tahan panas yang baik. Suhu yang tinggi akan menaikkan aktivitas enzim
namun sebaliknya juga akan mendenaturasi enzim. Peningkatan
temperatur dapat meningkatkan kecepatan reaksi karena molekul atom
mempunyai energi yang lebih rendah. Energi yang lebih besar mempunyai
kecenderungan untuk berpindah. Ketika temperatur meningkat, proses
denaturasi juga mulai berlangsung dan menghancurkan aktivitas molekul
enzim. Adanya rantai protein yang tidak terlipat setelah pemutusan ikatan
yang lemah akan menyebabkan keseluruhan kecepatan reaksi menurun.
Sedangkan pengaruh enzim papain dalam suhu dingin adalah untuk
membuat daging mengalami perubahan warna menjadi pucat. Suhu yang
dingin membuat enzim bereaksi dan membuat warna daging memudar
sehingga daging mengalami perubahan warna. Jadi, hasil praktikum yang
di dapat adalah daging dengan enzim papain di suhu ruangan memiliki
warna merah yang pucat, tekstur yang lebih empuk/lunak, seratnya lebih
merenggang dan aromanya amis khas daging (bercampur aroma pepaya).

G. Simpulan
Daging dengan enzim papain pada suhu ruangan menghasilkan
warna merah yang pucat, tekstur yang lebih empuk/lunak, seratnya lebih
merenggang dan aromanya amis khas daging (bercampur aroma pepaya).
Karena enzim papain pada suhu tinggi akan menaikkan aktivitas enzim
namun sebaliknya juga akan mendenaturasi enzim. Peningkatan
temperatur dapat meningkatkan kecepatan reaksi karena molekul atom
mempunyai energi yang lebih rendah.

H. Daftar Pustaka
Fitria, Meishinta, dkk. “Pengaruh Papapin Getah Pepaya terhadap
Pembentukan Jaringan Granulasi pada Penyembuhan Luka Bakar
Tikus Percobaan” Jurnal Kesehatan Andalas 3, No. 1 (2014) – 25
November, 2019 file:///C:/Users/hp/Downloads/Documents/30-59-1-
SM.pdf
Kurnia, Dianty Rosirda Dewi, “Studi Aktivitas Enzim Lipase dari
Aspergillus niger sebagai Biokatalis pada Proses Gliserolisis untuk
Menghasilkan Monoasil Gliserol” Tesis Program Magister Teknik
Kimia Universitas Diponegoro Semarang (2010)- 25 November,
2019
file:///C:/Users/hp/Downloads/Documents/cover_tesis_Rosi.pdf
Nur, Fatmawati, “Pengaruh pH dan Waktu Fermentasi untuk
Menghasilkan Enzim Amiloglukosidase dari Aspergillus niger”
Jurnal Teknosains 13, No. 1, (2019) – 25 November, 2019
file:///C:/Users/hp/Downloads/Documents/7831-23054-1-PB_2.pdf
Sutrisno. Aji, Teknologi Enzim (Malang, UB Press: 2017)
Utami, Wiwiet Gesty, “Pemanfaatan Enzim Papain Kasar dalam Upaya
meningkatkan Kualitas Daging Kuda Tua Afkir di Kabupaten
Humbang Hasundutan” Jurnal Peternakan Integratif 2, No. 2
(2014) – 25 November, 2019
file:///C:/Users/hp/AppData/Local/Packages/Microsoft.MicrosoftEdg
e_8wekyb3d8bbwe/TempState/Downloads/2715-Article%20Text-
8568-1-10-20191101.pdf
Wardhani, Irma Yuniar, Petunjuk Praktikum Biokimia Dasar (Kudus,
2018)

I. Lampiran

Anda mungkin juga menyukai