Perubahan Protein

dalam pengolahan pangan

Dwi Larasatie Nur Fibri, Ph.D

 Learning outcome
• Mahasiswa dapat menjelaskan efek pengolahan pangan
pada protein
• Mahasiswa dapat menjelaskan reaksi kimia yang
mendasari perubahan protein akibat proses pengolahan
pangan
INDIKATOR

1 2 3 4
Mahasiswa dapat Indikator 1 + Indikator 1+2+ Indikator 1+2+3+
menjelaskan efek Mengaitkan dengan Menjelaskan reaksi Dapat menjelaskan
pengolahan pangan sifat-sifat protein kimia yang perubahan yang
pada protein mendasari terjadi pada contoh
perubahan protein produk pangan
akibat proses
pengolahan pangan
Sub topik
• Efek pengolahan pangan pada protein
• Klasifikasi proses
• Akibat proses
• Faktor yang memengaruhi

• Penilaian gizi protein

• Dasar:
• komposisi AA
• Absorpsi dan retensi nitrogen
• Kemampuan protein menaikkan berat badan
• Kemampuan protein menyediakan AA untuk isntesis atau
mengganti jaringan yang rusak
• Cara:
• In vivo
• In vitro
 Klasifikasi proses

Klasifikasi
proses

Mild heat
Severe E
Mild heat + reductive
heating
substance

No effect
denaturati Maillard Penurunan Destructio R
on
on reaction kecernaan n
nutritive
value
 Kerusakan protein

Perbedaan antara banyaknya

asam amino dalam bahan awal
Destruksi dan setelah pengolahan
(kuantitas)
Kerusakan
protein
Perubahan bioavailabilitas
protein/asam amino bahan
Inaktivasi sbeelum dan setelah
pengolahan (kualitas)
 Faktor yang mempengaruhi
perubahan
• suhu dan waktu pemanasan,
• pH,
• oksidator,
• anti-oksidan,
• radikal dan
• senyawa reaktif lain.
• Kerentanan protein terhadap denaturasi panas
tergantung pada struktur, terutama pada
banyaknya ikatan silang serta aksi simultan
agensia perusak.
 Efek pengolahan pangan pada
protein
1. Denaturasi
2. Kehilangan aktivitas enzim
3. Perubahan kelarutan dan hidrasi
4. Perubahan warna → reaksi maillard
5. Derivatisasi residu asam amino
6. Terbentuknya ikatan silang
7. Rusaknya ikatan peptida
 1-2. Denaturasi dan kehilangan
aktivitas enzim
Perlakuan panas memengaruhi kecernaan protein
setidaknya melalui 4 cara:
• Memodifikasi struktur tersier dan sekunder protein
• Rantai asam amino dapat termodifikasi sehingga
memengaruhi aktivitas sejumlah enzim
pencernaan
• Pembentukan ikatan silang baru yang mampu
menurunkan kecernaan
• Racemization akan menghambat hidrolisis ikatan
peptida
 3. Perubahan kelarutan dan
hidrasi

Terbukanya gulungan
Pemanasan superhelix, Penurunan
kolagen yang terbukanya lipatan, viskositas
pemisahan rantai
dapat larut polipeptida
larutan

Pada konteks ini

Suhu denaturasi (Td) = kisaran suhu perubahan cepat viskositas
Reaksi kimia protein selama proses
pengolahan pangan
Isopeptida

Protein saja Lysinoalanine

Reaksi racemization

Reaksi
Dgn KH
maillard
Racemization

Why racemization
matters?
• Generally, only L-amino acids are
susceptible to enzyme-catalyzed
polymerization
• The slower absorption of free and
peptidebound D- compared with
L-amino acids may result in
decreased protein digestibility
• D-form amino acids could be
nutritionally antagonistic as well
as toxic compounds
Racemization (2)
• Isomerisasi perubahan struktur asam amino L ke
bentuk asam amino D
• Perlakuan panas dan alkali dapat mendorong
terjadinya racemization (pembuatan texturized foods)
• Laju rasemisasi residu dipengaruhi oleh daya
penarikan elektron dari sisi samping. Residu seperti
Asp, Ser, Cys, Glu, Phe, Asn, dan Thr akan terasemisasi
lebih cepat dari residu asam amino lainnya.
• Laju rasemisasi juga dipengaruhi oleh konsentrasi ion
hidroksil, tetapi tidak tergantung pada konsentrasi
protein itu sendiri.
• Karbanion yang terbentuk pada suhu alkali dapat
mengalami reaksi â-eliminasi menghasilkan
dehidroalanin.
4. Perubahan warna → Reaksi Maillard
• Contoh (mahasiswa menyebutkan minimal 5)
• Reaksi kimia yang terjadi
• What is the maillard reaction?
• Produk lanjut dari reaksi Maillard
The nutritional effects of the Maillard
products
• The Amadori compound of lysine is not biologically
available; it is only partially absorbed by the gut
(10-15%) and that absorbed is excreted in the urine
without biochemical transformation.
• Premelanoidins: partially absorbed by the gut and
the part which is absorbed is metabolized by the
tissues; they have antinutrituonal properties.
• Melanoidins: the melanoidins of high molecular
weight are not absorbed by the gut.
4. Perubahan warna → Reaksi Maillard
 6. Terbentuknya ikatan silang
Dikatalis oleh:
• Enzim endogenous
• Enzim tambahan
• Akibat interaksi kimiawi
Adonan
roti
Pengkerutan: meningkat dengan meningkatnya
ikatan silang dan kandungan hidroksiprolin
Suhu pengkerutan (Ts) biasanya 20 C > Td
Sifat rheologikal daging rebus yang banyak
mengandung jaringan ikat
Kolagen → rebus lama, hidrolisis parsial → gelatin

Jadi kaku, WHC rendah

Ikan beku
Denaturasi pembekuan → ikatan silang akibat inetraksi residu AA
dengan banyak komponen reaktif, termasuk formaldehid dan produk
sekunder oksidasi lipid
Quiz → kahoot.it
6. Oksidasi protein

Sterilisasi susu, whey, wadah

H2O2 Pemucatan protein konsentrat

Karena penggunaan Pengupasan biji

oksidator kuat

Pemucatan tepung gandum

Benzil
Peroksida
Maturasi tepung gandum

Oksidasi Senyawa peroksida

Sebab
protein
Krn senyawa oksidatif Radikal anion
alami Superoksida
Quinon

Iradiasi sinar gamma

Karena proses fisik

Pengeringan dengan udara
panas

Penyimpanan berkepanjangan
 Berbagai prooksidan (metal, pigmen
heme, lipoksigenase, peroksidase) dan
antioksidan (glutathione, superoksida
dismutase, katalase)
Faktor yang Adanya sensitizer, misal: klorofil,
memengaruhi metilen blue, eritrosin, riboflavin
kecepatan oksidasi
Suhu

Aktivitas agensia pengoksidasi dan

penghambat

Kepekaan residu asam amino

Protein sulit dicerna
Ada ikatan
Karbohidrat,
kompleks dengan
senyawa lain serat

Ada penghambat Ikatan silang εN(γ-

protease Keratin glutamil) lisin

Sebab Ikatan islang desmosin dan

isodesmosin (mrpk as amino
tetramino tetrakarbonat –
dapat mengikat silang max 4 (mrpk
ranati peptida dalam struktur
elastin) tetrak
Ada fraksi protein yang silang
resisten terhadap protease Dapat dihidrolisis dan
karena adanya ikatan seilang
secara alami dalam atau antar Elastin dilarutkan oleh elaste
pankreatik
dalam
polipeptida

Enzim proteolitik tidak

dapatmemecah desmosin

Berbagai tipe ikatan silang

Kolagen antara rantai polipeptida
molekul tropokollagen
Terimakasih