MAKALAH

TEKNOLOGI PENGOLAHAN SUSU

“KASEIN”

Kelompok 2
Hernindita Novie E H0908027
Maria Resta Sabrina H0908073
Fauzi Achmad H0908107
Melania Lilik Swaningtias H0908119
Novita Try Aryani H0908125

ILMU DAN TEKNOLOGI PANGAN

UNIVERSITAS SEBELAS MARET
SURAKARTA
2011
 KASEIN

Susu sapi merupakan bahan makanan bernilai gizi tinggi karena

mengandung 30-35 gram protein/liter susu. Pada prinsipnya protein susu terbagi
atas 2 bagian besar, yaitu 80% adalah kasein dengan 4 macam komponen yaitu
αs1-kasein, αs2-kasein, β-kasein, dan k-kasein, sedangkan sisanya merupakan
protein whey yang terdiri dari 2 komponen utama, yaitu β-laktoglobulin (β-lg) dan
α-laktalbumin (α-la).
Namun demikian terdapat beberapa protein lainnya, yaitu albumin serum
darah, immunoglobulin, laktoferin, proteosa-pepton, dan seruloplasmin dalam
konsentrasi sangat rendah (trace).
A. Definisi kasein
Kasein berasal dari bahasa latin yaitu Caseine yang berasal dari kata
caesus yaitu keju. Kasein adalah zat yang digunakan sebagai stabilisator
emulsi air susu. Kasein merupakan proteida fosfor yang dijumpai dalam
endapan koloida air susu.
Kasein merupakan hasil pengolahan susu yang larut dalam larutan
alkali dan asam pekat, mengendap dalam asam lemak, dan tidak larut dalam
air, digunakan dalam pembuatan kertas sebagai bahan perekat dan pengikat
pigmen pada permukaan kertas cetak seni atau digunakan dalam ofset sebagai
bahan peka cahaya dalam pembuatan pelat (Yani, 2011).
Kasein dalam susu berbentuk butiran-butiran berwarna putih kekuning-
kuningan. Dalam keadaan murni, kasein tidak mempunyai rasa dan bau,
warnanya putih salju. Warna putih inilah yang menyebabkan susu juga
berwarna putih. Di dalam susu, kasein ditemukan bergabung dengan kalsium
dan dikenal sebagai kalsium kaseinat. Dengan alat “cream separator” sebagian
besar kandungan kasein akan terbawa ke bagian skim.
Melalui sentrifugasi, kasein dapat dipisahkan. Di bawah mikrosop
elektron kasein berbentuk butiran dengan garis tengah antara 30-300 mμ.
Selain dengan cara sentrifusi kasein juga dapat dipisahkan dengan cara lain,
yaitu dengan cara mengasamkan susu skim pada pH 4,6-4,7 maka kasein akan
 mengendap. Cara kedua untuk mengendapkan kasein dengan pemberian renet.
Renet adalah enzim renin yang diperoleh dari dinding usus anak sapi. Cara
kedua ini biasanya dilakukan untuk mengendapkan protein susu di dalam
pembuatan keju.
Protein yang masih tertinggal dalam larutan setelah kasein diendapkan
disebut “whey protein” atau protein serum susu. Di dalam protein serum susu
ini terdapat laktalbumim yang larut dan laktoglobulin yang tidak larut (Rini,
dkk, 2008).
Protein dalam susu mencapai 3,25%. Struktur primer protein terdiri atas
rantai polipeptida dari asam-asam amino yang disatukan ikatan-ikatan peptida
(peptide linkages). Beberapa protein spesifik menyusun protein susu. Kasein
merupakan salah satu komponen organik yang berlimpah dalam susu bersama
dengan lemak dan laktosa.
Kasein penting dikonsumsi karena mengandung komposisi asam amino
yang dibutuhkan tubuh. Dalam kondisi asam (pH rendah), kasein akan
mengendap karena memiliki kelarutan (solubility) rendah pada kondisi asam.
Susu adalah bahan makanan penting, karena mengandung kasein yang
merupakan protein berkualitas juga mudah dicerna (digestible) saluran
pencernaan (Shiddieqy, 2011).
B. Komponen kasein
Modler (1985) dalam Anonima (2011) mengemukakan bahwa 4 macam
komponen utama kasein, yaitu αs1-, αs2-, β- dan k-kasein berturut-turut
terdapat kira-kira 45, 12, 34, dan 10 persen, tergantung dari genetik varian
yang terlibat. Pada tabel 1 disajikan sifat fisika-kimia komponen-komponen
kasein.
Berdasarkan tabel 1 dikemukakan bahwa terdapat perbedaan berat
molekul antar komponen-komponen kasein, yaitu paling tinggi adalah
komponen αs2-kasein, lalu diikuti β-kasein, αs1-kasein, dan k-kasein. Masing-
masing komponen kasein mengandung residu fosfat dan prolin akan tetapi
gugus sufhidril (-SH) tidak terdapat pada komponen αs1-kasein dan β-kasein.
 Pada αs1, sebanyak 7 grup fosfat dari 8 grup terletak diantara residu
asam amino ke 42 dan 80 yang menghasilkan total muatan bersih yaitu -21
pada pH 6,6 sedangkan sisa molekul tidak bermuatan. Dalam hal ini terdapat 3
bagian hidrofobik pertama pada αs1-kasein, yaitu pada antara residu asam
amino ke 1-44, 90-113, dan132-199.
Komponen αs2-kasein, yang memiliki residu fosforil pada asam amino
10-13 merupakan komponen kasein yang terhodrofilik. Segmen C terminal
(160-207) merupakan hidrofobik terkuat dan segmen antara residu 91 dan 120
merupakan hidrofobik lemah.
Tabel 1. Sifat Fisiko-Kimia Komponen Kasein
Protein ∑ Susu BM Titik Titik No R-Pro Bag SH-
kasein skim iso- iso- Res per hiro grup
(%) (g/L) ionik listrik P mol2 fobik 2

αs1-K 44-46 12-15 22 068- 4.92- 4.2- 8- 17 1-44 …

23 724 5.35 4.76 10 90-113
132-199

αs2-K 12 3-4 25 230 ….. ….. 10- 10 90-120 2

13 160-270

β-K 32-35 9-11 23 944- 5.20- 4.6- 4- 35 2/3dari …

24 092 5.85 5.1 5 term C

k-K 8-12 2-4 19 007- 5.37- 4.1- 1 20 5-65 2

19 039 6.07 5.8 105-115
Sumber : Modler (1985) dalam Anonima (2011)
Komponen β-kasein bermuatan negatif kuat, dengan 4 grup fosfat dari 5
grup terletak pada terminal N antara residu asam amino ke 13 dan 21.
Terminal C ujung pada β-kasein merupakan bagian hidrofobik.
Komponen k-kasein hanya mempunyai 1 residu fosfoseril, dengan
demikian tidak mengikat kuat gugus kalsium, yang menyebabkan daya larut
relatif tinggi dalam larutan kalsium lemah, dibandingkan αs-kasein dan β-
kasein. Disebabkan tidak terdistribusi meratanya asam amino yang bersifat
asam, grup fosfat-serin, dan asam amino hidrofobik dalam rantai polipeptida,
maka bagian hidrofilik yang bermuatan negative tinggi akan mengalami
interspersed dengan bagian hidrofobik kuat dalam rantai peptida yang sama.
Dengan demikian kasein cenderung berasosiasi kuat, karena kombinasi ikatan
 hidrofobik, hidrogen, elektrostatik dan ikatan disufida (k-kasein) (Anonima,
2011).
Kasein juga mengandung sulfur (S) yang terdapat pada metionin
(0,69%) dan sistin (0,09%). Kasein diisolasi dari susu yang dijual bebas dan
sangat membantu di bidang industri lain seperti pembuatan lem, kertas dan
pencampur warna dalam cat. Saat isolasi berada pada pada kondisi sanitasi
(steril), kasein juga dapat bekerja di bidang kefarmasian sebagai produk
nutrisi. Protein dalam kasein tersusun oleh rantai-rantai peptida, jika
mengalami hidrolisis akan menjadi disakarida seperti berikut:

Dalam isolasi, kasein larut dalam air, alkohol dan eter namun tidak larut
dalam etanol, senyawa alkali, dan beberapa larutan asam (Firdaus, 2011).
C. Sifat-sifat kasein
Kasein mengandung residu fosfoseril yang tinggi yang menstabilkan
micell. Disamping itu kandungan prolin pada kasein juga tinggi yang tersebar
merata pada rantai polipeptida dengan struktur α-helix dan β-sheet yang
terbatas sehingga membentuk struktur kasein yang sangat terbuka
dibandingkan dengan protein whey.
Struktur terbuka berarti bahwa kasein lebih mudah diserang oleh enzim
dan juga dengan mudah berdifusi pada interfaces. Keberadaan dan letak fosfat
pada berbagai fraksi kasein berimplikasi penting dalam sifat fungsionalnya.
Fox dan Mulvihill (1982) dalam Anonima (2011) mengemukakan
bahwa kasein dapat mengalami destabilisasi selama prosessing produk-produk
susu ataupun karena penyimpanan. Telah diketahui bahwa kasein tidak larut
pada titik isoelektrisnya yaitu pH 4,6 (kisaran pH susu segar normal 6,6-6,7),
maka hal ini dimanfaatkan pada pembuatan kasein asam, fermentasi produk
susu cair, dan pada pembuatan beberapa varietas keju seperti Cottage dan keju
Queso Blanco.
Proses fortifikasi dengan penambahan kalsium, misalnya 0-0,6 persen
kalsium khlorida, mengakibatkan presipitasi kasein pada suhu 90°C, yang hal
ini dimanfaatkan pada produk kasein protein whey kopresipitat. Kasein misel
mengalami koagulasi, bila mencampur susu segar degan larutan etanol.
Pada prinsipnya kasein misel tahan panas atau stabil hingga pemanasan
pada suhu 140°C selama 10 sampai 20 menit sebelum terjadi koagulasi. Daya
tahan panas kasein sangat tergantung dari pH susu, akan tetapi susu segar
tahan terhadap pemanasan diatas pH 6,4.
Pelepasan kalsium dari susu secara keseluruhan menyebabkan 10 kali
disagregasi lebih lanjut, dengan membentuk komplek submiselar kasein
dengan berat molekul 2 million. Sedangkan penambahan agensia disosiasi
yang kuat seperti urea, HCl guanidin alkali atau natrium lauryl sulfat maka
agregat kasein berdisosiasi membentuk unit-unit monomernya degan kisaran
berat molekul dari 19.000 hingga 30.000.
Pada k-kasein yang memiliki sedikit residu fosfoseril maka tidak
mengikat kuat ion kalsium dan larut dalam kalsium k-kasein dapat berasosiasi
dengan komponen α-kasein maupun β-kasein, yang dengan adanya ion
kalsium akan menstabilisasi ikatan tersebut sehingga mencegah timbulnya
presipitasi, namun demikian k-kasien kurang stabil akibat modifikasi oleh
enzim proteinase, misal rennet, yang dengan adanya ion kalsium dapat terjadi
koagulasi kasein misel. Hal ini sangat penting pada proses pembuatan
bermacam varietas keju dan kasein renet.
Perlakuan pemanasan yang semakin lama cenderung akan menurunkan
kadar kasein. Hal ini sesuai dengan yang dikemukakan oleh Eckles dkk.
(1976) bahwa kasein seperti halnya protein tidak tahan terhadap panas yang
akhirnya akan mengalami denaturasi. Perlakuan lama penyimpanan
berpengaruh secara nyata terhadap kadar kasein. Semakin lama disimpan,
kadar kasein dalam susu cenderung semakin menurun. Hal ini diduga karena
semakin lama disimpan, jumlah bakteri akan meningkat termasuk bakteri
 penghasil ensim proteolitik yang akan mencerna kasein menjadi asam-asam
amino sehingga kadarnya semakin menurun (Uum dan Didi, 1990).
D. Pembuatan Kasein
Susu merupakan larutan yang berisi protein, laktosa mineral dan
vitamin tertentu yang mengemulsi lemak dari kasein. Jika lemak dihilangkan
dari susu tersebut diperoleh susu skim sedangkan apabila kaseinnya
diendapkan residu yang diperoleh disebut serum. Kasein dapat diendapkan
dengan cara mengasamkan susu sampai pH 4,7. Larutan dibuat dengan cara
mencampurkan 100 ml susu dalam air panas dipanaskan sampai 40ºC + 1 ml
asam asetat glacial tetes demi tetes sambil diaduk. Setelah diaduk kasein
mengendap. Selanjutnya menyaring endapan dengan menggunakan corong
buchner dengan pompa vakum, terbentuk endapan dan filtrat. Suspensikan
endapan dengan 50 ml etanol 95 %, kemudian dekantasi, ulangi dengan
menggunakan 50 ml campuran etanol eter, diperoleh endapan yang berbentuk
tepung. Cuci endapan dengan 50 ml eter. Hisap endapan kemudian keringkan
dan pindahkan pada kaca arloji. Terbentuk kasein dalam bentuk tepung kering
(Salila, 2010).
E. Isolasi Kasein dari Susu
Susu merupakan bahan pangan yang memiliki komponen spesifik
seperti lemak susu, kasein (protein susu, dan laktosa (karbohidrat susu).

Gambar 1. Kasein hasil isolasi dari susu

Seperti halnya asam amino, protein susu (kasein) juga bersifat amfoter.
Protein dalam susu mencapai 3,25%. Struktur primer terdiri dari rantai
polipeptida dari asam-asam amino yang disatukan ikatan-ikatan peptida
(peptida linkages). Protein juga memiliki pH isoelektrik tertentu. pH
isoelektrik merupakan suatu nilai pH dimana jumlah muatan listrik positif
sama dengan muatan negatifnya. Pada pH tersebut, protein tidak bermuatan
positif maupun negatif, sehingga dapat membentuk agregat (gumpalan-
gumpalan yang keruh) dan mengendap, karena sebagian protein menunjukkan
kelarutan yang minimal pada pH isolektriknya. Sifat inilah yang akan
digunakan untuk memisahkan atau mengisolasi kasein dari susu.
Kasein merupakan protein konjugasi antara protein dengan fosfat
membentuk fosfoprotein. Kasein berupa serbuk amorf warna putih. Dalam
kasein tidak hanya terdiri dari zat-zat organik, melainkan mengandung juga
zat anorganik seperti kalsium, fosfor, dan magnesium. Dalam keadaan murni,
kasein berwarna putih seperti salju, tidak berbau, dan tidak mempunyai rasa
yang khas. Kasein murni tidak larut dalam air dingin dan garam netral. Kasein
terdispersi dalam air panas, basa, dan garam basa seperti natrium asetat, dan
natrium oksalat.
Kasein dapat diendapkan oleh asam, enzim rennet, dan alkohol. Selain
penambahan asam, pengendapan kasein susu juga dilakukan dengan
penambahan renin, yaitu suatu enzim proteolitik yang diperoleh dari induk
sapi betina. Oleh karena itu, susu dapat dikoagulasikan (digumpalkan) oleh
asam yang terbentuk di dalam susu sebagai aktivitas dari mikroba. Dan oleh
karena pemanasan 250 derajat Fahrenheit, akan menyebabkan kasein
mengendap.
Cara pengerjaan isolasi kasein: awalnya 100 ml susu segar dihangatkan
di atas pemanas spriritus hingga suhunya, mencapai 40ºC. Setelah itu
ditambahkan 100 ml buffer asetat 0,2M pH 4,7 agar larutan tersebut bersifat
asam dan mencapai pH isoelektriknya. Kemudian ditambahkan tetes demi
tetes HCl 0,2M agar campuran tersebut benar-benar mencapai pH
isoelektriknya yang ditandai sampai terbentuknya kekeruhan atau endapan
atau gumpalan berwarna putih (pH sekitar 4,5). Kemudian didinginkan dalam
penangas pada suhu kamar selama 5 menit dan didekantasi untuk
mendapatkan kasein. Kasein yang diperoleh diberi sedikit air agar
mengencerkan sisa-sisa asam yang ada dan didekantasi kembali. lalu kasein
 dilarutkan dalam etanol (perbandingan air:etanol=1:1) agar terbebas dari
pengotor yang tidak larut dalam air (Tama, 2011).
Kasein diisolasi dari susu skim melalui proses asidifikasi (presipitasi
pada pH isoelektrik yaitu 4,6), dengan menggunakan asam laktat, asam klorida
atau asam sulfat, dan produknya disebut kasein asam. Kasein laktat umumnya
diproduksi dengan cara fermentasi sedangakan kasein asam klorida maupun
kasein asam sulfat dengan cara asidifikasi langsung (Modler, 1985 dalam
Anonima, 2011).
Asidifikasi dan pencucian merupakan tahap yang terpenting mendapat
perhatian pada proses isolasi kasein asam. Bila proses asidifikasi tidak efisien
maka ion kalsium banyak tertinggal, sehingga produk yang dihasilkan
mempunyai viskositas tinggi dan akan timbul kesulitan dalam produksi
kaseinat berikutnya. Bila proses pencucian tidak baik maka banyak laktosa
yang tertinggal, sehingga produk akan berubah warna selama penyimpanan.
F. Produk protein susu dalam formulasi produk pangan
Kasein asam diproduksi dari susu skim pasteurisasi, yang telah
mendapat salah satu perlakuan dengan penambahan rennet, asidifikasi
langsung atau dengan penggunaan mikroorganisme pembentuk asam. Semua
perlakuan tersebut mengakibatkan kasein menggumpal sehingga membentuk
substansi yang tidak larut, akan tetapi mudah dipisahkan dari komponen-
komponen protein whey, selanjutnya endapan yang di peroleh dicuci lalu
dikeringkan. Kandungan abu kasein asam lebih rendah, yaitu 2% sedangkan
pada kasein rennet lebih tinggi yaitu 7,5%.
Tabel 2. Komposisi Kimia Produk Komersil Kasein dan Kaseinat

Komponen Natrium Kalsium Kasein Kasein Kopresipitat

kaseinat kaseinat asam rennet
%
Protein, N 94 93.5 95 89 89-94
x 6,38
Abu (max) 4.0 4.5 2.2 7.5 4.5
Natrium 1.3 0.05 0.1 0.02 -
Kalsium 0.1 1.5 0.08 3.0 -
Fosfat 0.8 0.8 0.9 1.5 -
Laktosa 0.2 0.2 0.2 - 1.5
(max)
Lemak 1.5 1.5 1.5 1.5 1.5
(max)
Air (max) 4.0 4.0 10 12 5.0
pH 6.6 6.8 - 7 6.8
a
Sumber : New Zealand Milk Products Inc. (Morr, 1982 dalam Anonim ,2011)
a. Kasein asam
Kasein asam tidak larut dalam air dengan kadar air < 12% dan
bentuk partikelnya sangat halus, yang berukuran rata-rata < 100 um.
Kasein renet diperoleh dengan cara hidrolisis komponen k-kasein
oleh enzim renin misalnya. Dalam hal ini Fox dan Mulvihill (1982) dalam
Anonima (2011) mengemukakan bahwa untuk menginduksi proses
koagulasi protein pada proses produksi kasein renet maka 85% k-kasein
harus terhidrolisis. Selanjutnya presipitat kasein yang diperoleh dipisahkan
dari cairan wheynya lalu dilakukan pencucian, penekanan, penggilingan,
pengeringan, penggilingan, pengayakan, dan pengepakan.
Kasein renet tidak larut hingga dicapai pH 9 dengan adanya
komplek ion kalsium, karena tidak mengadung k-kasein antifilik, yang
diakibatkan terlepasnya makropeptida terminal-C hirofilik, sedangkan
kasein asam sangat tidak larut pada pH 4,6. Kadar abu kasein renet cukup
tinggi (kalsium dan fosfat) karena pada clotted-micell mengandung koloid
kalsium fosfat-sitrat, sedangkan kadar abu kasein asam rendah disebabkan
kalsium fosfat terdapat di dalam cairan whey (Swaisgood, 1985). Kasein
asam terutama digunakan dalam formulasi breakfast cereals, produk-
 produk roti (baked goods) dan sebagai protein suplemen dalam sistem
pangan yang lebih membutuhkan dispersibillitas dari pada kelarutan.
Kasein juga dapat mengalami teksturisasi dan digunakan dalam
analog-daging (meat-analogue). Teknik untuk produksi protein
terteksturisasi (TMP = Texturized Milk Protein) meliputi pintalan basah
(wet spinning) dan microwave expansion. Produk kasein tersebut berhasil
sebagai pengganti sebanyak 20% penggunaan daging dalam formulasi
sosis (seperti yang dikutip oleh Modler, 1985, dari Kelly, et al., 1983 dan
Pooznanski, et al., 1982).
Kasein asam (acid casein) sangat ideal digunakan untuk
kepentingan medis, nutrisi, dan produk-produk farmasi. Selain sebagai
makanan, acid casein digunakan pula dalam industri pelapisan kertas
(paper coating), cat, pabrik tekstil, perekat, dan kosmetik (Shiddieqy,
2011).
b. Kaseinat
Sifat-sifat kaseinat sangat dipengaruhi oleh 2 faktor utama, yaitu
metode isolasi dan sifat-sifat sistem pangan yang akan melibatkan
kaseinat. Natrium kaseinat, kalium kaseinat dan ammonium kaseinat akan
larut sempurna pada pH di atas 5,5, sedangkan kalsium kaseinat terbentuk
dispersi koloid.
Kaseinat diproduksi dari kasein asam yang masih belum
dikeringkan atau dengan melakukan rekonstitusi tepung kasein asam
dengan natrium, kalium, ammonia (NH4) atau kalsium dengan proses
netralisasi dari pH 6,8 hingga 7,5. Mempunyai cita rasa yang lebih baik
dibandingkan bila diproduksi dari rekonstitusi kasein asam. Suatu hal yang
sangat penting diperhatikan yaitu tetap mempertahankan pH dari 6,8
hingga 7,5 untuk mencegah terjadinya pengikatan fosfolipid pada bagian
hidrofobik dalam molekul kasein.
Penyerapan air kalsium kaseinat lebih rendah dari pada natrium
kaseinat dan akan lebih baik dengan pH ditingkatkan. Dalam hal ini erat
hubungannya dengan tipe kation yang berasosiasi dengan kasein, yaitu
 pada kalsium terjadi penyerapan air dari satu molekul hingga tujuh
molekul per molekul kation sedangkan pada natrium dapat terjadi
penyerapan air dari tiga molekul hingga 18 molekul per molekul kation.
Kaseinat umumnya digunakan dalam aplikasi produk pangan yang
membutuhkan sifat-sifat kelarutan, stabilitas panas, emulsifikasi dan
pembuihan (seperti yang dikutip oleh Modler, 1985 dari Morr, 1981).
Adsorbs kaseinat lebih cepat pada interfaces dibandingkan produk protein
lainnya, akan tetapi tekanan permukaan menurun cepat.
Natrium dan kalium kaseinat ternyata efektif sebagai pengemulsi,
pembuihan dan bahan pengental, membentuk gel pada konsentrasi 17%
protein dan stabil panas pada suhu 140ºC selama 15 menit dengan pH 9.
Viskositas produk ini ternyata minimum pada suhu 70ºC, tetapi pada suhu
tinggi viskositas meningkat. Viskositas kaseinat tinggai pada kisaran pH
2,5-3,5 dan akan terbentuk gel yang jernih pada konsentrasi protein 10%.
Dalam produk-produk roti ternyata kasein laktat lebih disukai, karena
sedikit menyerap air dibandingkan dengan produk natrium atau kalium
kaseinat sedangkan untuk stabilitas flavor maka kasein rennet adalah yang
terbaik.
Kasein dengan stabilitas asam dapat diproduksi dan ternyata dapat
digunakan dalam produk pangan yang mempunyai kisaran pH 0,5-5,5.
Produk ini disebut sebagai interacted spray dried milk protein, yang efektif
sebagai pemutih, emulsifikasi, pengikat air, stabilisasi dan aerasi. Berbagai
produk yang dapat memanfaatkan kaseinat (natrium atau kalium) yaitu,
misalnya dalam formulasi produk-produk daging, margarin, pensubstitusi
krim, bahan pemutih kopi, foamed and whipped foods, desserts, instant
breakfast, puff snacks, analog keju dan susu, dan texturized vegetable
proteins.
c. Kopresipitat
Kopresipitat merupakan suatu produk total protein susu (total milk
protein product) yang mempunyai kelarutan yang lebih rendah dari
kaseinat (Swaisgoods, 1985). Kopresipitat mengandung 10-20% protein
whey, dengan kadar kalsium yang bervariasi untuk memperoleh beragam
sifat fisiko-kimia maupun fungsional. Kopresipitat hanya larut pada
kondisi pH alkalis atau dalam larutan polifosfat.s
Produk kopresipitat dapat diperoleh dengan memanaskan susu
skim, misalnya pada suhu 95ºC selama 15 menit sehingga protein whey
mengalami denaturasi dan selanjutnya membentuk kompleks dengan
kasein melalui ikatan disulfida. Proses asidifikasi pada pH 4,6 atau dengan
menembahkan kalsium khlorida akan menyebabkan presipitasi kompleks
tersebut. Dalam hal ini dapat digunakan penambahan 3 tingkat konsentrasi
kalsium klorida, yaitu kalsium tinggi (2,5-3,0 persen), kalsium sedang
(1,0-2,5 persen), dan kalsium rendah (0,5-0,8 persen). Jumlah penambahan
kalsium dapat dikontrol, suhu dipertahankan 90°C, sambil dilakuakn
penambahan asam.
Kelarutan kopresipitat meningkat sejalan dengan meningkatnya
pH, tetapi produk ini tidak larut sempurna bila terdapat denaturasi protein
whey sebanyak 4-15%. Peningkatan kelarutan dapat dilakukan melalui
penambahan bahan pengikat logam kalsium (Ca-sequestering agents)
seperti natrium-polifosfat atau penambahan logam pengemulsi untuk
meningkatkan dispersibilitas. Penambahan 0,5% natrium-heksametafosfat
ternyata meningkatkan kelarutan dan juga emulsifikasi.
Kasein kopresipitat lebih larut dari pada kasein asam maupun
kasein rennet, akan tetapi kelarutan terbaik adalah kaseinat. Kelarutan
kasein kopresipitat dapat ditingkatkan dengan penyesuaian pada pH basa
dan penambahan polifosfat.
Produk kopresipitat mempunyai sifat-sifat aktif-permukaan yang
baik, sehingga dapat diaplikasikan sebagai pengemulsi, pembuihan dan
whipping. Pada kenyataanmya dimanfaatkan pada produk pangan, seperti
comminuted meat, dessert, dan pangan bergula (confectioneries). Bila
digunakan dalam pembuatan coklat, maka protein susu menghasilkan
stabilitas flavor yang bersifat sebagai antioksidan. Kelarutan produk
kopresipitat relatif baik dan dapat membentuk larutan viscous atau gel.
 Kopresipitat dapat membentuk sifat tekstur yang dikehendaki pada
breakfast sereal, snack foods dan produk pasta. Penggunaan lain dalam
produk-produk susu, misalnya pada susu asam (yoghurt), buttermilk,
produk ultra high temperature, whipping cream dan low-fat spreads,
karena sifatnya yang stabil panas.
Produk kopresipitat bernilai gizi tinggi dibandingkan kasein saja
dan berperan penting dalam formulasi makanan bayi, khususnya pada
lactose intolerance. Sebagai contoh, di Australia telah berkembang pesat
biskuit susu bebas laktosa, yang memanfaatkan kasein kopresipitat dengan
kalsium tinggi atau kalsium-kaseinat yang sesuai dengan masalah lactose
intolerance. Selain itu kopresipitat dapat dikombinasikan dengan sumber
protein lainnya, misalnya dari darah, kacang kedelai dan telur untuk
menghasilkan produk bahan pangan dengan flavor unik, aroma yang
spesifik, dengan modified textural maupun karakteristik nutrisi (Anonima,
2011).
d. Keju
Prinsip pembuatan keju adalah bahwa protein dalam keju
mengalami flokulasi dan mengikutkan 90% lemak susu dalam pengolahan.
Keju dapat dibuat dengan mengendapkan protein menggunakan suatu
asam. Asam tersebut dapat dihasilkan oleh bakteri atau asam yang
ditambahkan. Apabila menggunakan asam, dapat digunakan asam asetat,
asam laktat, asam sitrat dan dapat pula digunakan asam alami seperti sari
buah sitrun. Susu dipanaskan 80-90ºC dan asam ditambahkan berupa
tetesan sambil dilakukan pengadukan sampai massa terpisah, setelah curd
ditiriskan, dapat diproses lebih lanjut.
Teknik dan variasi pembuatan keju dapat dilakukan/dikembangkan
menurut kreativitas yang tak terbatas. Misalnya dengan penambahan biji-
bijian, herba, minuman beralkohol, potongan buah-buahan dan pewarna ke
dalam curd. Pewarna yang digunakan biasanya adalah merah annatto.
Penambahan garam ke dalam keju biasanya adalah untuk menurunkan
kadar air dan sebagai pengawet.
 Di dunia terdapat beragam jenis keju, seluruhnya memiliki prinsip
dasar yang sama dalam proses pembuatannya, yaitu:
1. Pasteurisasi susu: dilakukan pada susu 70°C, untuk membunuh seluruh
bakteri pathogen. Pasteurisasi harus cukup untuk membunuh bakteri
yang dapat mempengaruhi kualitas keju, misalnya coliforms, yang bisa
membuat “blowing” (perusakan tekstur) lebih dini dan rasa tidak enak.
Pateurisasi reguler pada 72 – 73°C selama 15 – 20 detik paling sering
dilakukan. Meskipun demikian, mikroorganisme pembentuk spora
(spore-forming microorganism) yang dalam bentuk spora, tahan
terhadap pasteurisasi dan dapat menyebabkan masalah serius selama
proses pematangan. Salah satu contohnya adalah Clostridium
tyrobutyricum, yang membentuk asam butirat dan volume gas hidrogen
yang besar dengan memfermentasi asam laktat. Gas ini
menghancurkan tekstur keju sepenuhnya (“blowing”), selain itu asam
butirat juga tidak enak rasanya.
2. Pengasaman susu. Tujuannya adalah agar enzim rennet dapat bekerja
optimal. Pengasaman dapat dilakukan dengan penambahan lemon jus,
asam tartrat, cuka, atau bakteri Streptococcus lactis. Proses fementasi
oleh streptococcus lactis akan mengubah laktosa (gula susu) menjadi
asam laktat sehingga derajat keasaman (pH) susu menjadi rendah dan
rennet efektif bekerja.
3. Penambahan enzim rennet. Rennet memiliki daya kerja yang kuat,
dapat digunakan dalam konsentrasi yang kecil. Perbandingan antara
rennet dan susu adalah 1:5.000. Kurang lebih 30 menit setelah
penambahan rennet ke dalam susu yang asam, maka terbentuklah curd.
Bila temperatur sistem dipertahankan 40 derajat celcius, akan
terbentuk curd yang padat. Kemudian dilakukan pemisahan curd dari
whey.
4. Pematangan keju (ripening). Untuk menghasilkan keju yang
berkualitas, dilakukan proses pematangan dengan cara menyimpan
keju ini selama periode tertentu. Dalam proses ini, mikroba mengubah
 komposisi curd, sehingga menghasilkan keju dengan rasa, aroma, dan
tekstur yang spesifik. Hal ini dipengaruhi oleh kondisi penyimpangan
seperti temperatur dan kelembaban udara di ruang tempat pematangan.
Dalam beberapa jenis keju, bakteri dapat mengeluarkan gelembung
udara sehingga dihasilkan keju yang berlubang-lubang.
(Daulay, 1991 dalam Risky, 2010).
Adanya aktivitas enzim pada rennet menyebabkan perubahan susu
dari cair menjadi gel yang dikenal dengan koagulan. Dalam pembuatan
keju proses koagulasi disebabkan dua hal yaitu, terjadinya perubahan
keasamaan dan adanya proses proteolisis. Kasein diendapkan pada pH 4,6
dengan adanya perubahan keasaman yang dihasilkan dari pengubahan
laktosa menjadi asam laktat menyebabkan perubahan pada senyawa Ca-
phosphat. Phosphat seperti berikut:
Ca3(PO4)2(s) +3 H+(aq) 3 Ca2+(aq) + HPO42-(aq) + H2PO4-(aq)
Bertambahnya ion H+ dapat menggangu kestabilan dari kompleks
Ca-kaseinat. Terbentuknya ion Ca2+ akan membantu proses pengendapan
senyawa kompleks tersebut. Tahap kedua pengendapan kasein dalam
pembuatan keju dijalankan oleh enzim protease. Proses pengendapan
dengan enzim ini berlangsung dua tahap, yaitu proses enzimatik dan
koagulasi oleh ion Ca2+. Proses enzimatik oleh rennet akan memotong
phe(105)-met(106) pada kappa kasein menghasilkan para-kappa-kasein
dan CMP (Casein Makro Peptida) dalam bentuk larutan CMP yang
berdifusi jauh dari misell. Tahap kedua misell berkumpul karena adanya
interaksi hidrofobik dan kalsium yang menjadi jembatan antara misell-
misell tersebut bergabung. Reaksi yang terjadi secara keseluruhan adalah:
rennet
Tahap 1 : kasein para-kappa-kasein + makropeptida
Tahap 2: para-kappa-kasein gel
(Anonimb, 2011).
 DAFTAR PUSTAKA

Anonima. 2011. Kualitas Susu Di Indonesia. http://repository.ipb.ac.id/bitstream/

handle/123456789/798/Bab%20II%201997hch.pdf?sequence=8. Diakses
pada tanggal 17 April 2011 pukul 20.40 WIB.

Anonimb. 2011. Pengertian Susu Dan Komponennya. http://repository.upi.edu/

operator/upload/s_d535_0611031_chapter2.pdf. Diakses pada tanggal 17
April 2011 pukul 20.39 WIB.

Firdaus, Muh. 2011. Kasein Pada Susu. http://daushalogen.blogspot.com/

2011/03/kasein-pada-susu.html. Diakses pada tanggal 17 April 2011
pukul 08.44 WIB.

Rini, Dwiari, Sri., Danik, Dania, Asadayanti., Nurhayati., Mira, Sofyaningsih.,

Sandi, Frida , A, R, Yudhanti., Ida, Bagus, Ketut, Widyana, Yog. 2008.
Teknologi Pangan Jilid 1. Direktorat Pembinaan Sekolah Menengah
Kejuruan. Jakarta.

Risky, 2010. Proses Pembuatan Keju. http://lordbroken.wordpress.com/2010/07/

23/proses-pembuatan-keju/. Diakses pada tanggal 17 April 2011 pukul
08.47 WIB.

Salila, Musrin. 2010. Laporan Biokimia Protein. http://sukseskimia-sukseskimia.

blogspot.com/2010/04/laporan-biokimia-protein.html. Diakses pada
tanggal 17 April 2011 pukul 08.38 WIB.

Shiddieqy, M, Ikhsan. 2011. Fakta Seru Tentang Susu. http://www.indomilk.

com/printibu.asp?id=3. Diakses pada tanggal 17 April 2011 pukul 08.20
WIB.

Tama. 2011. Isolasi Kasein dari Susu. http://logku.blogspot.com/2011/01/isolasi-

kasein-dari-susu.html. Diakses pada tanggal 17 April 2011 pukul 08.37
WIB.

Uum Umiyasih dan Didi Budi Wijono. 1990. Pengaruh Sterilisasi Sederhana
Terhadap Kualitas Dan Daya Tahan Susu. Jurnal ilmiah penelitian
ternak grati vol. I no. 1.

Yani, Andai. 2011. Pengertian Kasein. http://id.shvoong.com/exact-sciences/

physics/2119918-pengertian-kasein/. Diakses pada tanggal 16 April
2011 pukul 09.22 WIB.