LAPORAN PRAKTIKUM STRUKTUR DAN FUNGSI BIOMOLEKUL

“ANALISIS KUALITATIF PROTEIN”

KELOMPOK II

NAMA : TAUFIK NURHIDAYAT

NIM : 2111012310012

PROGRAM STUDI S-1 KIMIA

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS LAMBUNG MANGKURAT
BANJARBARU

2023
 BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Tujuan Percobaan

Tujuan dari percobaan ini adalah untuk mengidentifikasi protein secara
kimia dan mengenal sifat pengendapan dan perubahan warna yang terjadi bila
ditambahkan dengan senyawa kimia tertentu.

1.2 Prinsip Percobaan

Prinsip dari percobaan ini yaitu analisis kualitatif protein dalam suatu zat.
Pengujian ini dilakukan dengan berbagai cara, salah satunya dengan
menggunakan uji biuret.
 BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

Protein merupakan senyawa organik komplek yang mengandung asam

amino yang terikat satu sama lain melalui ikatan peptida. Protein merupakan
molekul esensial dalam menyusun struktur maupun proses fungsional tubuh
makhluk hidup (Asriani et al., 2019). Protein memiliki fungsi esensial untuk
mendukung pertumbuhan. Protein mengatur kerja enzim dalam tubuh, sehingga
protein juga berfungsi sebagai zat pengatur. Protein terdiri atas asam amino
esensial dan non-esensial, yang memiliki fungsi berbeda. Asam amino esensial
merupakan asam amino yang tidak dapat dihasilkan sendiri oleh tubuh sehingga
harus diperoleh dari makanan. Asam amino non-esensial adalah asam amino yang
dapat diproduksi sendiri oleh tubuh namun produksinya tetap bergantung pada
ketersediaan asam amino esensial dalam tubuh (Rarasiti et al., 2023)
Asam amino adalah bagian yang terpenting dalam pembentukan protein.
Protein yang susunan kompleks dan sudah disederhanakan dipecah menjadi 2
kelompok yaitu asam amino esensial dan asam amino nonesensial. Asam amino
esensial merupakan asam-asam amino yang tidak dapat diproduksi dalam tubuh
sehingga harus ditambahkan atau di asup dari luar tubuh dalam bentuk makanan
dan minuman, sedangkan asam amino nonesensial merupakan asam-asam amino
yang dapat diproduksi dalam tubuh sehingga tidak perlu asupan dari luar tubuh.
Asam amino biasanya berbentuk serbuk dan mudah larut di dalam air tapi tidak
dapat larut dalam pelarut organik non polar. Sifat asam amino merupakan
amfoterik yang lebih dominan menjadi asam pada larutan (Putra et al., 2020).
Protein tersusun dari beberapa asam amino yang apabila larut dalam air
gugus karboksilat (COOH) akan melepaskan ion H+ dan gugus amina (NH2) dan
akan menerima ion H+ membentuk NH3+. Ion tersebut sangat reaktif untuk
berikatan dengan ion-ion logam sedangkan karbohidratnya yaitu selulosa
memiliki gugus fungsional yaitu gugus hidroksil (-OH) (Elawati et al., 2018).
Untuk membentuk peptida dan protein, asam amino akan membentuk ikatan
peptida dengan molekul asam amino lainnya. Peptida terbentuk karena adanya
ikatan antara amida pada gugus amino dengan gugus hidroksil pada molekul
lainnya melalui proses kondensasi (Ischak et al., 2017).
Denaturasi protein dapat diartikan suatu perubahan atau modifikasi terhadap
struktur sekunder, tertier dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya
pemecahan ikatan-ikatan kovalen. Denaturasi dapat diartikan suatu proses
terpecahnya ikatan hidrogen interaksi hidrofobik, ikatan garam dan terbukanya
lipatan molekul protein. Denaturasi protein meliputi gangguan dan kerusakan
yang mungkin terjadi pada struktur sekunder dan tersier protein. Denaturasi
protein dapat disumpulkan yaitu suatu keadaan telah terjadinya perubahan struktur
proteinyang mencakup perubahan bentuk dan lipatan molekul, tanpa
menyebabkan pemutusan atau kerusakan lipatan antar asam amino dan struktur
primer protein (Hanum, 2017).
 BAB III

METODOLOGI PERCOBAAN

3.1 Alat dan Bahan

A. Alat
Alat yang digunakan pada percobaan ini adalah:
1. Tabung reaksi
2. Pipet tetes
3. Penangas air
4. Gelas kimia
5. Gelas ukur
B. Bahan
Bahan yang digunakan pada percobaan ini adalah
1. Pereaksi Biuret
2. Reagent Hopkins-Cole (Asam glioksilat)
3. Larutan NaOH pekat
4. Larutan CuSO4 0,1 N
5. Larutan ninhidrin 0,1 %
6. HNO3 pekat
7. Albumin
8. Gelatin
9. Casein
10. Triptofan
11. Glisin
12. Air rendaman tahu
13. Air rebusan ayam
14. Susu
15. Putih telur
16. Akuades
3.2 Prosedur Kerja
A. Uji Biuret
1. disiapkan 7 tabung reaksi dan isi masing-masing tabung dengan 2 mL
albumin, gelatin, casein, air rendaman tahu, air rebusan ayam, putih
telur, dan susu
2. ditambahkan NaOH pekat 1 mL
3. dicampur dengan baik
4. ditambahkan CuSO4 0,1 N sebanyak 3 tetes pada masing-masing
tabung
5. diamati dan dicatat perubahan yang terjadi (positif bila terbentuk
warna ungu)

B. Uji Ninhidrin
1. disiapkan 7 tabung reaksi dan isi masing-masing tabung dengan 2 mL
albumin, gelatin, casein, air rendaman tahu, air rebusan ayam, putih
telur, dan susu
2. ditambahkan 5 tetes larutan ninhidrin 0,1 %
3. dicampur dengan baik
4. dipanaskan hingga mendidih selama 5 menit
5. diamati dan dicatat perubahan yang terjadi (positif bila terbentuk
warna biru- ungu)

C. Uji Xanthoprotein
1. disiapkan 9 tabung reaksi dan isi masing-masing tabung dengan 2 mL
albumin, gelatin, casein, triptofan, glisin, air rendaman tahu, air
rebusan ayam, putih telur, dan susu
2. ditambahkan 1 mL HNO3 pekat
3. diperhatikan adanya endapan putih yang terbentuk
4. dipanaskan selama 1-2 menit
5. dinginkan masing-masing tabung dengan air kran yang mengalir
6. ditambahkan tetes demi tetes larutan NaOH pekat hingga suasana
larutan menjadi basa
 7. diamaati dan dicatat perubahan yang terjadi (positif bila terbentuk
warna kunig-jingga)

D. Uji Hopkins-Cole
1. disiapkan 9 tabung reaksi dan isi masing-masing tabung dengan 2 mL
albumin, gelatin, casein, triptofan, glisin, air rendaman tahu, air
rebusan ayam, putih telur, dan susu
2. ditambahkan 2 mL reagen Hopkins-cole (asam glioksilat)
3. dicampur dengan baik
4. ditambahkan tetes demi tetes (2 mL) H2SO4 pekat melalui dinding
tabung
5. diamati dan dicatat perubahan yang terjadi (positif bila terbentuk
warna ungu)
 BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1 Data Hasil Pengamatan

A. Uji Biuret
No. Prosedur Hasil
1) Albumin: bening
2) Gelatin: bening
3) Casein: bening
Memasukkan 2 mL sampel uji 4) Susu: putih
1.
kedalam tabung reaksi yang berbeda. 5) Putih telur: kuning kental
6) Rebusan ayam: bening sedikit
kuning
7) Rebusan tahu: bening
1) Albumin: bening keruh
2) Gelatin: bening
3) Casein: bening
2. Menambahkan 1 mL NaOH pekat 4) Susu: putih
5) Putih telur: bening kental
6) Rebusan ayam: bening keruh
7) Rebusan tahu: bening
1) Albumin: ungu
2) Gelatin: biru
3) Casein: biru
Menambahkan 3 tetes CuSO4 0,1 N
3. 4) Susu: ungu
kedalam masing-masing tabun.
5) Putih telur: ungu
6) Rebusan ayam: ungu
7) Rebusan tahu: biru

B. Uji Ninhidrin
No. Prosedur Hasil
1. Memasukkan 2 mL sampel uji 1) Albumin: bening
 2) Gelatin: bening
3) Casein: bening
4) Susu: putih
kedalam tabung reaksi yang
5) Putih telur: kuning kental
berbeda.
6) Rebusan ayam: bening sedikit
kuning
7) Rebusan tahu: bening
Menambahkan 5 tetes larutan Tidak terjadi perubahan pada semua
2.
ninhidrin 0,1 % larutan
1) Albumin: Tidak terjadi perubahan
2) Gelatin: Tidak terjadi perubahan
3) Casein: Tidak terjadi perubahan
4) Susu: semakin pekat
3. Memanaskan selama 5 menit 5) Putih telur: terbentuk warna pink
6) Rebusan ayam: Tidak terjadi
perubahan
7) Rebusan tahu: Tidak terjadi
perubahan

C. Uji Xantoprotein
No. Prosedur Hasil
1) Albumin: bening
2) Gelatin:bening
3) Casein: bening
4) Triptofan: bening
Memasukkan 2 mL sampel uji 5) Glisin: bening
1.
kedalam tabung reaksi yang berbeda. 6) Susu: putih
7) Putih telur: bening kental
8) Rebusan ayam: bening sedikit
kuning
9) Rebusan tahu: bening
2. Menambahkan 1 mL HNO3 pekat 1) Albumin: Bening keruh
 2) Gelatin: Bening
3) Casein: Bening
4) Triptofan: Jingga
5) Glisin: Bening
6) Susu: Kuning, endapan putih
7) Putih telur: Kuning, endapan
putih
8) Rebusan ayam: Bening
9) Rebusan tahu: Bening
1) Albumin: Bening kekuningan
2) Gelatin: Bening
3) Casein: Bening
4) Triptofan: Jingga kekuningan
5) Glisin: Bening
3. Memanaskan selama 1-2 menit
6) Susu: Kuning, endapan kuning
7) Putih telur: Kuning, gumpalan
naik ke atas
8) Rebusan ayam: bening
Rebusan tahu: bening
Mendinginkan sampel uji dengan air
4. Tidak terjadi perubahan
kran
5. Menambahkan tetes demi tetes 1) Albumin: Bening
larutan NaOH pekat 2) Gelatin: Bening
3) Casein: Bening
4) Triptofan: Jingga kekuningan
5) Glisin: Bening
6) Susu: Kuning dan gumpalan
kuning naik ke atas larutan
7) Putih telur: Kuning dan
gumpalan kuning naik ke atas
larutan
8) Rebusan ayam: Bening
 9) Rebusan tahu: Bening

D. Uji Hopkins-Cole
No. Prosedur Hasil
1) Albumin: bening
2) Gelatin:bening
3) Casein: bening
4) Triptofan: bening
Memasukkan 2 mL sampel uji 5) Glisin: bening
1.
kedalam tabung reaksi yang berbeda. 6) Susu: putih
7) Putih telur: bening kental
8) Rebusan ayam: bening sedikit
kuning
9) Rebusan tahu: bening
1) Albumin: Bening
2) Gelatin: Bening
3) Casein: Bening
4) Triptofan: Bening
Menambahkan 2 mL reagen 5) Glisin: Bening
2.
Hopkins-Cole (asam glioksilat) 6) Susu: Putih
7) Putih telur: 2 fasa (atas putih,
bawah bening
8) Rebusan ayam: bening
9) Rebusan tahu: bening
3. Menambahkan tetes demi tetes 1) Albumin: Krim
H2SO4 pekat melalui dinding tabung. 2) Gelatin: Bening
3) Casein: Bening
4) Triptofan: 2 fasa (atas bening,
bawah ungu
5) Glisin: Bening
6) Susu: 2 fasa (atas putih, bawah
ungu)
 7) Putih telur: 2 fasa (atas putih,
bawah ungu)
8) Rebusan ayam: 2 fasa (atas
putih keruh, bawah cokelat
terang)
9) Rebusan tahu: Tetap bening

4.2 Pembahasan
 BAB V

PENUTUP

5.1 Kesimpulan
Kesimpulan pada percobaan ini adalah
 DAFTAR PUSTAKA

Asriani, A., Santoso, J., & Listyarini, S. (2019). Nilai Gizi Konsentrat Protein
Ikan Lele Dumbo (Clarias gariepenus) Ukuran Jumbo. Jurnal Kelautan
Dan Perikanan Terapan (JKPT). 1(2): 77-86.

Hanum, G. R. 2017. Buku Ajar Biokimia Dasar. UMSIDA PRESS, Jawa Timur.

Ischak, N. I., Yuszda, K.S & Deasy, N.B. 2017. Biokimia Dasar. UNG Press,
Gorontalo.

Putra, M. D. H., Putri, R. M. S., Oktavia, Y., & Ilhamdy, A. F. (2020).

Karakteristik asam amino dan asam lemak bekasam kerang bulu (Anadara
antiquate) di desa benan kabupaten lingga. Marinade, 3(02), 159-167.

Rarastiti, C. N., Hidayat, U., Sundari, S., Sudrajat, A., & Mukti, A. R. (2023).
Edukasi Pencegahan Stunting dengan Ragam Protein
Hewani. Manggali. 3(1), 225-233.
 LAMPIRAN

A. Uji Biuret

Gambar 1. Gambar 2.

Gambar 3.

B. Uji Ninhidrin

Gambar 4. Gambar 5.

Gambar 6.

C. Uji Xanthoprotein
 Gambar 7. Gambar 8.

D. Uji Hopkins-Cole

Gambar 9. Gambar 10.