LAPORAN PRAKTIKUM KIMIA KLINIK II

Pemeriksaan Enzim Alkaline Phospatase (ALP)

dan Gamma Glutamyl Tranferase (GGT)

Disusun Oleh:

Naadiyah Putri Utami

151710113015
Kelompok 1

UNIVERSITAS AIRLANGGA
SURABAYA
2019
 BAB 1
PENDAHULUAN

1.1. Judul : Pemeriksaan Enzim Alkaline Phospatase (ALP) dan Gamma

Glutamyl Transferase (GGT)

1.2. Tujuan : Untuk mengetahui langkah-langkah pemeriksaan dan hasil

pemeriksaan

1.3. Dasar Teori

Enzim adalah molekul protein yang mengatalisis reaksi kimia tanpa

mengalami perubahan secara kimiawi. Ensim mengatur metabolisme dengan
ikut serta pada hampir pada semua fungsi sel. Setip enzim bersifat spesifik bagi
substrat yang diubahnya menjadi suatu produk tertentu. Pada dasarnya,
terdapat ribuan enzim yang berlainan, tetapi hanya beberapa yang secara rutin
diperiksa untuk diagnosis klinis.

Karena enzim terdapat di dalam sel, adanya peningkatan jumlah

suatu enzim dalam serum atau plasma umumnya merupakan konsikuensi dari
cedera sel sehingga molekul molekul intrasel dapat lolos keluar. Dengan
demikian, jumlah enzim yang sangat berlimpah dalam serum digunakan secara
klinis sebagai bukti adanya kerusakan organ. Enzim-enzim yang dibebaskan ke
dalam sirkulasi tidak memiliki fisiologik di sana dan secara bertahap
dibersihkan melalui rute ekskresi normal.

Pada keadaan abnormal atau aktivitas berlebihan suatu enzim dapat

menimbulkan penyakit. Analisis enzim dalam serum dapat digunakan untuk
mendiagnosis penyakit, seperti: infarktus otot jantung, prostat, hepatitis, dan
pankreatitis (Galen, 1975). Ditemukannya suatu enzim dalam darah dengan
tingkat berlebihan seringkali menunjukkan adanya kerusakan sel di dalam
organ yang sakit mengalami kerusakan akibat infeksi, sehingga terjadi
pelepasan enzim dari organ ke dalam darah.

Akali fosfatase (ALP) merupakan enzim yang diproduksi terutama

olah hati dan tulang. Enzim ini juga dapat berasal dari usus, ginjal, dan
plasenta. Pengujian ALP berguna untuk menentukan apakah terdapat penyakit
hati dan tulang. Jika terjadi kerusakan ringan pada sel hati, kadar ALP mungkin
agak naik, tetapi peningkatan yang jelas terlihat pada penyakit hati akut. Begitu
fase akut terlampaui, kadar serum akan segera menurun, sementara kadar
bilirubin serum tetap meningkat (Fleisher Et Al, 1977). Untuk menentukan
apakah sudah terjadi disfungsi hati, terdapat beberapa pengujian laboratorium
yang perlu dilakukan (mis., bilirubin, meusin aminopeptidase (LAP), 5’-
nukleotidase [5’-NT], dan gamma-glutamil transpeptidase [GGTP]).

Enzim gamma-glutamil transferase (gamma glutamyl transferase,

GGT) ditemukan terutama dalam hati dan ginjal, sementara kuantitas yang
lebih rendah ditemukan dalam limpa, kelenjar prostat dan otot jantung. GGPT
merupakan uji yang sensitif untum mendeteksi beragam jenis penyakit
parenkim hepar (hati). Kadarnya dalam serum akan meningkat lebih awal dan
akan tetap meningkat selama kerusankan sel tetap berlangsung.

Enzim ini bekerja dengan memindahkan suatu gugus gamma-

glutamil dari suatu peptide atau senyawa lain yang mengandung gugus ini, ke
suatu molekul lain yang menerima (akseptor). Kadar tinggi GGT terjadi setelah
12 sampai 24 jam bagi orang yang minum alkohol dalam jumlah banyak, dan
mungkin akan tetap meningkat selama 2 sampai 3 minggu setelah asupan
alkohol dihentikan. Beberapa program rehabilitasi pencandu alkohol
menggunakan kadar GGPT sebagai arahan saat merencakan asuhan
dikarenakan bagi pecandu alkohol (Rosalki, 2007). Uji GGPT dipandang lebih
sensitif untuk menentukan disfungsi hati daripada uji alkalin fosfatase (alkaline
phosphatase, ALP).
 BAB 2
METODE KERJA

2.1. Waktu dan pelaksanaan Praktikum

Praktikum ini dilaksanakan pada hari Selasa, 26 Maret 2019 dan 2
April 2019 di ruang laboratorium patologi klinik D3 Teknologi Laboratorium
Medis.

2.2. Alat dan Reagen

Peralatan yang digunakan untuk pemeriksaan protein total dan

albumin sama yakni terdiri dari fotometer, sentrifuge, mikropipet, tabung, rak
tabung, blue tip/yellow tip.

2.2.1. Reagen Pemeriksaan ALP

Reagen satu yang terdiri dari Dietanolamin dan Magnesium Klorida.

Sedangkan untuk reagen dua terderi dari p-nitrofenilfosfat sebagai
substrat.

2.2.2. Reagen Pemeriksaan Gamma GT

Reagen satu terdiri dari Tris Bufeer (pH 8.0) dan glisilglisin.
Sedangkan reagen dua terdiri dari L-gamma-glutamil-3-karboksi-4-
nitroanilida sebagai substrat.

2.3. Bahan Pemeriksaan

Bahan yang digunakan adalah serum, serum adalah bagian bening
dari darah yang telah dipisahkan. Darah yang terdapat di dalam tabung dan di
biarkan selama 15 menit, darah tersebut akan membeku selanjutnya akan
mengalami retraksi bekuan akibat terperasnya cairan dalam bekuan tersebut,
selanjutnya darah disentrifuge dengan kecepatan dan waktu tertentu. Lapisan
jernih berwarna kuning muda di bagian atas disebut serum.
2.4. Cara Kerja

2.4.1. Pemeriksaan ALP

Fotometer

SAMPEL 1 SAMPEL 2 SAMPEL 3

1000 µL Monoreagen 1000 µL Monoreagen 1000 µL Monoreagen

ALP (800 µL RI + 200 ALP (800 µL RI + 200 ALP (800 µL RI + 200
µL R2) µL R2) µL R2)
+ + +
20 µL Sampel 1 20 µL Sampel 2 20 µL Sampel 3

Homogenkan lalu Inkubasi pada suhu 37°C

selama 1 menit

Absorben Dibaca pada fotometer

ʎ405 nm

2.4.2. Pemeriksaan Gamma GT

Fotometer

BLANKO SAMPEL
1000 µL Monoreagen 1000 µL Monoreagen
ALP (800 µL RI + 200 ALP (800 µL RI + 200
µL R2) µL R2)
+ +
20 µL Sampel 1 20 µL Sampel 1

Homogenkan, inkubasi pada suhu 37°C

selama 1 menit

Absorben Dibaca pada fotometer

ʎ405 nm
 BAB 3
HASIL DAN PEMBAHASAN

3.1.1. Hasil Pemeriksaan ALP

Hasil sampel 1 = 104 U/L

Hasil sampel 2 = 111 U/L
Hasil sampel 3 = 121 U/L

Diketahui:

( xi − 112)2 + ( xii − 112)2 +( xii − 112)2

xi = 104 U/L xi - 112 = -8 s= √ 𝑛−1

xii = 111 U/L xii - 112 = -1

( −8)2 + ( −1)2 +( 9)2

xiii = 121 U/L xiii – 112 = 9 s= √ 2

146
rata-rata = 112 U/L s= √ 2

s = 8,5

3.2.1. Hasil Pemeriksaan Gamma GT

Hasil sampel 1 = 13 U/L

 Hasil sampel 2 = 13 U/L

Hasil sampel 3 = 13 U/L

Diketahui:

( xi − 13)2 + ( xii − 13)2 +( xii − 13)2

xi = 13 U/L xi - 13 = 0 s= √ 𝑛−1

xii = 13 U/L xii - 13 = 0

( 0)2 + ( 0)2 +( 0)2

xiii = 13 U/L xiii – 13 = 0 s= √
2

0
rata-rata = 13 U/L s = √2

s= 0

3.2.1. Pembahasan Pemeriksaan ALP

Alkaline phosphatase (ALP) milik sekelompok enzim yang
mengkatalisis hidrolisis berbagai fosfomonoester pada pH basa.
Akibatnya, ALP adalah enzim spesifik yang mampu bereaksi dengan
banyak substrat berbeda. Secara khusus, ALP berfungsi untuk
membebaskan fosfat anorganik dari ester fosfat organik dengan produksi
alkohol secara bersamaan. PH optimal untuk reaksi adalah 9.0 hingga
10.0, tetapi pH optimal bervariasi sesuai dengan substrat yang digunakan.
Enzim membutuhkan Mg2 sebagai aktivator.

Aktivitas ALP hadir pada permukaan sel di sebagian besar

jaringan manusia. Konsentrasi tertinggi ditemukan di usus, hati, tulang,
limpa, plasenta, dan ginjal. Di hati, enzim terletak pada membran
kanalikuli sinusoidal dan empedu; aktivitas dalam tulang terbatas pada
osteoblas, sel-sel yang terlibat dalam produksi matriks tulang. Lokasi
spesifik enzim di dalam jaringan ini menyumbang peningkatan yang
lebih dominan pada gangguan tertentu.

Peningkatan ALP adalah yang paling penting secara

diagnostik dalam evaluasi gangguan hepatobilier dan tulang. Pada
gangguan hepatobilier, peningkatan lebih dominan dalam kondisi
obstruktif daripada gangguan hepatoseluler; pada gangguan tulang,
peningkatan diamati ketika ada keterlibatan osteoblas. Dalam obstruksi
saluran empedu, kadar ALP berkisar 3 hingga 10 kali ULN. Peningkatan
terutama merupakan hasil dari peningkatan sintesis enzim yang
disebabkan oleh kolestasis. Sebaliknya, gangguan hepatoselular, seperti
hepatitis dan sirosis, hanya menunjukkan sedikit peningkatan, biasanya
lebih sedikit dari tiga kali ULN (Spitzer, 2000). Karena tingkat tumpang
tindih dari peningkatan ALP yang terjadi pada berbagai gangguan hati,
tingkat ALP tunggal yang meningkat sulit untuk ditafsirkan. Ini
mengasumsikan signifikansi diagnostik yang lebih ketika dievaluasi
bersama dengan tes fungsi hati lainnya.
 Level ALP yang meningkat dapat diamati pada berbagai
gangguan tulang. Mungkin peningkatan aktivitas ALP tertinggi terjadi
pada penyakit Paget (osteitis deformans). Gangguan tulang lainnya
termasuk osteomalacia, rakhitis, hiperparatiroidisme, dan sarkoma
osteogenik. Selain itu, peningkatan level diamati dalam penyembuhan
patah tulang dan selama periode pertumbuhan tulang fisiologis (Galen,
1975).

Pada kehamilan normal, peningkatan aktivitas ALP, rata-rata

sekitar 11⁄2 kali ULN, dapat dideteksi antara minggu 16 dan 20. Aktivitas
ALP meningkat dan berlanjut hingga permulaan persalinan. Aktivitas
kemudian kembali normal dalam 3 hingga 6 hari. Peningkatan juga dapat
terlihat pada komplikasi kehamilan seperti hipertensi, preeklampsia, dan
eklampsia, serta aborsi yang mengancam.

Kadar ALP menurun secara signifikan dalam kondisi

hipofosfatia yang diturunkan. Aktivitas subnormal adalah akibat dari
tidak adanya isoenzim tulang dan mengakibatkan kalsifikasi tulang yang
tidak memadai. ALP ada sebagai sejumlah isoenzim, yang telah
dipelajari oleh berbagai teknik. Isoenzim utama, yang ditemukan dalam
serum dan telah dipelajari paling luas, adalah yang berasal dari hati,
tulang, usus, dan plasenta (Fleisher Et Al, 1975).

Elektroforesis dianggap sebagai teknik tunggal yang paling

berguna untuk analisis isoenzim ALP. Namun, karena mungkin masih
ada beberapa tingkat tumpang tindih antara fraksi, elektroforesis dalam
kombinasi dengan teknik pemisahan lain dapat memberikan informasi
yang paling dapat diandalkan. Metode imunokimia langsung untuk
pengukuran ALP terkait tulang sekarang tersedia; ini membuat
elektroforesis ALP tidak diperlukan dalam banyak kasus.
 Fraksi hati berpindah paling cepat, diikuti oleh fraksi tulang,
plasenta, dan usus. Karena kesamaan antara fosfatase hati dan tulang,
seringkali tidak ada pemisahan yang jelas di antara mereka. Kuantisasi
dengan menggunakan densitometer terkadang sulit karena tumpang
tindih antara dua puncak. Isoenzim hati sebenarnya dapat dibagi menjadi
dua fraksi — pita hati utama dan fraksi yang lebih kecil yang disebut hati
cepat, atau 1 hati, yang bermigrasi secara anodal ke pita besar dan sesuai
dengan fraksi elektroforesis protein 1. Ketika kadar ALP total meningkat,
fraksi hati utama adalah yang paling sering meningkat. Banyak kondisi
hepatobilier menyebabkan peningkatan fraksi ini, biasanya pada awal
perjalanan penyakit. Fraksi hati cepat telah dilaporkan pada karsinoma
metastatik hati, serta pada penyakit hepatobilier lainnya. Kehadirannya
dianggap sebagai indikator berharga penyakit hati obstruktif (Fleisher Et
Al, 1975).. Namun, kadang-kadang hadir dengan tidak adanya keadaan
penyakit yang terdeteksi.

Isoenzim tulang meningkat karena aktivitas osteoblastik dan

biasanya meningkat pada anak-anak selama periode pertumbuhan dan
pada orang dewasa yang lebih tua dari usia 50 tahun. Dalam kasus ini,
tingkat ALP yang meningkat mungkin sulit untuk ditafsirkan (Murray,
2009).

Adanya isoenzim ALP usus dalam serum tergantung pada

golongan darah dan status sekretor individu. Individu yang memiliki
golongan darah B atau O dan sekretor lebih cenderung memiliki fraksi
ini. Rupanya, ALP usus terikat oleh eritrosit kelompok A. Selanjutnya,
pada individu-individu ini, peningkatan ALP usus terjadi setelah
konsumsi makanan berlemak. ALP usus dapat meningkat pada beberapa
gangguan, seperti penyakit pada saluran pencernaan dan sirosis.
Peningkatan kadar juga ditemukan pada pasien yang menjalani
hemodialisis kronis (Fleisher Et Al, 1975)..
 Perbedaan dalam stabilitas panas adalah dasar dari
pendekatan kedua yang digunakan untuk mengidentifikasi sumber
isoenzim dari ALP yang meningkat. Biasanya, aktivitas ALP diukur
sebelum dan sesudah memanaskan serum pada 56 ° C selama 10 menit.
Jika aktivitas residu setelah pemanasan kurang dari 20% dari total
aktivitas sebelum pemanasan, maka elevasi ALP diasumsikan sebagai
akibat dari fosfatase tulang. Jika lebih besar dari 20% aktivitas tetap,
peningkatan mungkin akibat dari fosfatase hati (Toha, 2005). Hasil ini
didasarkan pada temuan bahwa ALP plasenta adalah yang paling stabil
terhadap panas dari empat fraksi utama, diikuti oleh fraksi usus, hati, dan
tulang dalam rangka penurunan stabilitas panas. ALP plasenta akan
menahan denaturasi panas pada 65 ° C selama 30 menit.

Inaktivasi panas adalah metode yang tidak tepat untuk

diferensiasi karena inaktivasi tergantung pada banyak faktor, seperti
kontrol suhu yang benar, waktu, dan metode analitik yang cukup sensitif
untuk mendeteksi sejumlah kecil aktivitas ALP residual. Selain itu, ada
beberapa derajat tumpang tindih antara inaktivasi panas hati dan fraksi
tulang pada penyakit hati dan tulang (Fleisher Et Al, 1975).

Pendekatan ketiga untuk identifikasi isoenzim ALP

didasarkan pada inhibisi kimia selektif. Fenilalanin adalah salah satu dari
beberapa inhibitor yang telah digunakan. Fenilalanin menghambat ALP
usus dan plasenta jauh lebih besar daripada ALP hati dan tulang. Dengan
penggunaan fenilalanin, tidak mungkin untuk membedakan plasenta dari
ALP usus atau hati dari ALP tulang.

Selain empat fraksi isoenzim utama ALP, fraksi abnormal

tertentu dikaitkan dengan neoplasma. Yang paling sering terlihat adalah
isoenzim Regan dan Nagao. Mereka telah disebut sebagai alkatas
fosfatase karsinoplasenta karena kesamaan mereka dengan isoenzim
plasenta. Frekuensi kejadian berkisar dari 3% hingga 15% pada pasien
kanker. Isoenzim Regan telah ditandai sebagai contoh produksi ektopik
enzim oleh jaringan ganas. Ini telah terdeteksi di berbagai karsinoma,
seperti paru-paru, payudara, ovarium, dan usus besar, dengan insiden
tertinggi pada kanker ovarium dan ginekologi (Spitzer, 2000).

Karena insidensinya yang rendah pada pasien kanker,

diagnosis keganasan jarang didasarkan pada diagnosisnya kehadiran.
Namun, ini berguna dalam memantau efek terapi karena akan hilang pada
pengobatan yang berhasil. Isoenzim Regan bermigrasi ke posisi yang
sama dengan fraksi tulang dan merupakan yang paling stabil terhadap
panas semua isoenzim ALP, menahan denaturasi pada 65 ° C selama 30
menit (Fleisher Et Al, 1975).

Aktivitasnya dihambat oleh fenilalanin. Isoenzim Nagao

dapat dianggap sebagai varian isoenzim Regan. Sifat elektroforesis,
stabilitas panas, dan penghambatan fenilalaninnya identik dengan fraksi
Regan. Namun, Nagao juga bisa dihambat oleh L-leusin. Kehadirannya
telah terdeteksi pada karsinoma metastasis pada permukaan pleura dan
pada adenokarsinoma pankreas dan saluran empedu.

Karena relatif tidak spesifik ALP berkenaan dengan substrat,

berbagai metodologi untuk analisisnya telah diusulkan dan masih
digunakan sampai sekarang. Perbedaan utama antara ini berkaitan
dengan konsentrasi dan jenis substrat dan buffer yang digunakan dan pH
reaksi. Teknik pemantauan terus menerus berdasarkan metode yang
dirancang oleh Bowers dan McComb memungkinkan perhitungan
aktivitas ALP berdasarkan absorptivitas molar p-nitrophenol.

Prinsip dari pemeriksaan ini adalah p-Nitrophenylphosphate

(tidak berwarna) dihidrolisis menjadi p-nitrophenol (kuning), dan
peningkatan absorbansi pada 405 nm, yang berbanding lurus dengan
 aktivitas ALP, diukur. Metode fotometer yang digunakan adalah kinetik
meningkat dengan faktor 2757. Nilai normal dari pemeriksaan ini adalah
3-257 U/L.

Hemolisis dapat menyebabkan sedikit peningkatan karena

ALP sekitar enam kali lebih terkonsentrasi dalam eritrosit daripada
dalam serum. Tes ALP harus dijalankan sesegera mungkin setelah
pengumpulan. Aktivitas dalam serum meningkat sekitar 3% hingga 10%
saat berdiri pada suhu 25 ° C atau 4 ° C selama beberapa jam. Diet dapat
menyebabkan peningkatan aktivitas ALP individu golongan darah B dan
O yang merupakan sekretor. Nilai mungkin 25% lebih tinggi setelah
konsumsi makanan tinggi lemak (Fleisher Et Al, 1975).

3.2.2. Pembahasan Pemeriksaan Gamma GT

Glutamyltransferase (GGT) adalah enzim yang terlibat
dalam transfer residu -glutamyl dari -glutamyl peptida menjadi asam
amino, H2O, dan peptida kecil lainnya. Dalam kebanyakan sistem
biologis, glutathione berfungsi sebagai donor -glutamyl. Fungsi
fisiologis spesifik GGT belum ditetapkan secara jelas, tetapi disarankan
bahwa GGT terlibat dalam sintesis peptida dan protein, pengaturan kadar
glutathione jaringan, dan pengangkutan asam amino melintasi membran
sel (Muray, 2009).

Aktivitas GGT ditemukan terutama di jaringan ginjal, otak,

prostat, pankreas, dan hati. Aplikasi uji klinis, bagaimanapun, terbatas
terutama untuk evaluasi gangguan sistem hati dan empedu. Signifikansi
Diagnostik Di hati, GGT terletak di kanalikuli sel hati dan khususnya di
sel epitel yang melapisi duktula bilier. Karena lokasi ini, GGT meningkat
pada hampir semua gangguan hepatobilier, menjadikannya salah satu tes
enzim yang paling sensitif dalam kondisi ini. Ketinggian yang lebih
tinggi umumnya diamati pada obstruksi saluran empedu. Dalam
parenkim hepatik, GGT ada sebagian besar di retikulum endoplasma
halus dan, oleh karena itu, tunduk pada induksi mikrosom hati.

Oleh karena itu, kadar GGT akan meningkat pada pasien

yang menerima obat penginduksi enzim seperti warfarin, fenobarbital,
dan fenitoin. Peningkatan enzim dapat mencapai level empat kali ULN.
Karena efek alkohol pada aktivitas GGT, peningkatan kadar GGT dapat
mengindikasikan alkoholisme, khususnya alkoholisme kronis. Secara
umum, peningkatan enzim pada orang yang pecandu alkohol atau
peminum berat berkisar antara dua sampai tiga kali ULN, meskipun
tingkat yang lebih tinggi telah diamati. Tes GGT berguna dalam
memantau efek pantang dari alkohol dan digunakan oleh pusat perawatan
alkohol. Kadar biasanya kembali normal dalam 2 hingga 3 minggu
setelah penghentian tetapi dapat meningkat lagi jika konsumsi alkohol
dilanjutkan. Karena kerentanan terhadap induksi enzim, setiap
interpretasi kadar GGT harus dilakukan dengan pertimbangan efek
konsekuensi dari obat dan alkohol (Rosalki, 1975).

Tingkat GGT juga meningkat dalam kondisi lain, seperti

pankreatitis akut, diabetes mellitus, dan infark miokard. Sumber
peningkatan pankreatitis dan diabetes mungkin adalah pankreas, tetapi
sumber GGT pada infark miokard tidak diketahui. Tes GGT memiliki
nilai terbatas dalam diagnosis kondisi ini dan tidak diminta secara rutin.
Aktivitas GGT berguna dalam membedakan sumber peningkatan level
ALP karena level GGT normal pada gangguan tulang dan selama
kehamilan. Ini sangat berguna dalam mengevaluasi keterlibatan
hepatobilier pada remaja karena aktivitas ALP akan selalu meningkat
sebagai hasil dari pertumbuhan tulang (Rosalki, 1975).
 Substrat yang paling banyak diterima untuk digunakan
dalam analisis GGT adalah -glutamyl-p-nitroanilide. Residu -glutamyl
dipindahkan ke glycylglycine, melepaskan p-nitroaniline, produk
kromogenik dengan absorbansi yang kuat pada 405 hingga 420 nm.

Prinsip Pemeriksaan ini adalah Gamma GT mengkatalisis

transfer asam glutamat ke reseptor seperti glisilglisin dalam hal ini.
Proses ini melepaskan asam 5-amino-2-nitrobenzena yang mana dapat
diukur pada 405 nm. Peningkatan absorbansi pada panjang gelombang
ini mengindikasikan aktivitas gamma GT. Metode fotometer yang
digunakan adalah kinetik meningkat dengan faktor 1309.

Aktivitas GGT stabil, tanpa kehilangan aktivitas selama 1

minggu pada suhu 4 ° C. Hemolisis tidak mengganggu kadar GGT karena
enzim tersebut kurang eritrosit.

Rentang Referensi GGT: pria, 6–55 U / L (37 ° C); wanita,

5–38 U / L (37 ° C) Nilai lebih rendah pada wanita, mungkin karena
penekanan aktivitas enzim yang dihasilkan dari hormon estrogenik atau
progestasional (Rosalki, 1975).
 BAB 4
KESIMPULAN

Berdasarkan data yang diperoleh, dapat disimpulkan bahwa

pemeriksaan ALP untuk kelompok 1 memenuhi range kadar ALP normal yakni
104, 111, 121 U/L dengan hasil rata-rata 112 U/L , sedangkan kadar Gamma
GT kelompok 1 masih berada dalam range kadar normal yakni 13 U/L dengan
hasil rata-rata 13 U/L.
 BAB 5
DAFTAR PUSTAKA

Spitzer M, Pinto A. Early diagnosis of ectopic pregnancy: can we do it accurately

using a chemical profile? J Women’s Health Gender Based Med
2000;9:537.
Murray, R. K., dkk., 2009, Biokimia Harpe Edisi 27, Buku Kedokteran EGC :
Jakarta.

Galen RS. The enzyme diagnosis of myocardial infarction. Hum Pathol 1975;6:141.

Rosalki SB. Gamma-glutamyl transpeptidase. Adv Clin Chem 1975;17:53.

Sutedjo, 2007, Mengenal Penyakit Melalui Hasil Pemeriksaan
Laboratorium, Amara Books : Yogyakarta.
Toha, A. H., 2005. Biokimia Metabolisme Molekul, Alfabeta : Jakarta.
Fleisher GA, Eickelberg ES, Elveback LR. Alkaline phosphatase activity in the
plasma of children and adolescents. Clin Chem 1977;23:469.