UJI KUALITATIF PROTEIN

Rifa Nur Afifah-1192060081

Program Studi Pendidikan Biologi
ABSTRAK
Protein merupakan molekul besar yang terdiri dari asam amino. Asam amino
merupakan monomer dengan gugus amino dan hidroksil. Untuk mengetahui protein yang biasa
kita konsumsi, maka dapat dilakukan sebuah pengamatan terhadap hal tersebut dengan tujuan
mendeteksi keberadaan protein pada bahan pangan dengan uji kualitatif. Uji kualitatif pada
protein dilakukan berdasarkan uji warna atau melalui uji endapan. Uji kualitatif pada protein
dapat dilakukan dengan metode uji Ninhidrin, Biuret, Xantoprotein, Millon, dan Denaturasi
Protein pada sampel larutan Albumin 2%, Pepton 2%, Kasein 2%, Gelatin 2%, Fenol 2%, dan
Aquadest sebagai pembanding. Pengamatan dilakukan melalui home laboratorium dengan
pemanfaatan media pembelajaran yang telah disediakan. Berdasarkan pengamatan pada
masing-masing sampel yang diujikan didapatkan hasil bahwa asam amino terdapat pada
albumin, pepton, kasein, dan gelatin. Asam amino tersebut mengandung benzene. Senyawa
yang memiliki ikatan peptida, yakni albumin, gelatin, dan pepton. Albumin 2%, Pepton 2%,
Kasein 2%, Gelatin 2%, dan Fenol 2% merupakan asam amino tirosin. Larutan HgCl2, Pb-
asetat, CuSO4, dan AgNO3 menjadi faktor terjadinya denatturasi protein. Oleh karena itu, dari
masing-masing sampel yang diuji semuanya merupakan bagian dari protein, kecuali aquadest
yang berperan sebagai pembanding. Walaupun demikian, aquadest sangat diperlukan dalam
kehidupan kita.
Kata kunci : Protein, Uji Kualitatif, Asam Amino, Albumin, Energi
PENDAHULUAN
A. Dasar Teori
Protein adalah molekul raksasa yang terdiri dari satuan-satuan kecil penyusunnya yang
disebut sebagai asam amino yang tersusun dalam urutan tertentu dengan jumlah dan struktur
tertentu. Asam amino adalah monomer protein yang mempunyai dua gugus fungsi, yaitu gugus
amino dan gugus hidroksil. Asam amino terdiri atas unsur- unsur karbon, hidrogen, oksigen
dan nitrogen, beberapa asam amino di samping itu mengandung unsur-unsur fosfor, besi,
sulfur, iodium, dan kobalt (Mirdayanti, 2018: 34).
Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan merupakan bagian terbesar tubuh sesudah
air. Protein mempunyai fungsi khas yang tidak dapat digantikan oleh zat gizi lain, yaitu
membangun serta memelihara sel-sel dan jaringan tubuh. Fungsi lain dari protein adalah untuk
mengatur keseimbangan air, pembentukan ikatan-ikatan essensial tubuh, memelihara netralitas
tubuh, sebagai pembentuk antibodi, mengatur zat gizi dan sebagai sumber energi (Saputri,
2019: 109).
Protein sebagai sumber energi memberikan 4 Kkal per gramnya. Jumlah total protein tubuh
adalah sekitar 19% dari berat daging, 45% dari protein tubuh adalah otot. Kebutuhan protein
bagi seorang dewasa adalah 1 gram/kg berat badan setiap hari. Untuk anak-anak yang sedang
tumbuh diperlukan protein yang lebih banyak, yaitu 3 gram/kg berat badan. Untuk menjamin
agar tubuh benar-benar mendapatkan asam amino dalam jumlah dan jenis yang cukup,
sebaiknya untuk orang dewasa seperlima dari protein yang diperlukan haruslah protein yang
berasal dari hewan, sedangkan untuk anak-anak sepertiga dari jumlah protein yang diperlukan
(Rosaini, 2015: 120).
 Untuk mengetahui keberadaan protein pada suatu pangan dapat dilakukan sebuah analisis
uji, baik itu uji kualitatif ataupun uji kuantitaif. Uji kualitatif protein bertujuan untuk
mengidentifikasi adanya gugus asam amino bebas ataupun adanya ikatan dipeptida atau
polipeptida. Uji ini dapat dilihat dari pembentukan atau perubahan warna pada larutan sampel
yang diujikan. Uji kualitatif protein dapat dilakukan berdasarkan uji warna atau melalui uji
endapan. Uji yang dapat dilakukan dalam uji kualitatif protein diantaranya uji Ninhidrin, uji
Biuret, uji Xantoprotein, uji Millon, dan uji Denaturasi protein.
Uji Ninhidrin adalah uji yang berlaku untuk semua protein, hasil dari hidrolisisnya adalah
asam amino. Khususnya untuk asam amino prolin dan hidroksi polin akan terbentuk warna
kuning. Reaksi ninhidrin merupakan uji untuk asam amino alfadilakukan dengan cara
melarutkan 1 mL sampel dan ditambahkan 3-5 tetes larutan 1% ninhidrin. Selanjutnya
dipanaskan atau tempatkan dalam air mendidih (Astuti, 2020: 203).
Uji biuret adalah uji protein yang paling umum. Adanya protein dalam larutan dapat
diketahui dengan uji kualitatif Biuret. Uji Biuret ini dapat mengidentifikasi semua protein
larutan yang Uji biuret mengandung dua atau lebih ikatan peptida. Bila larutan protein
ditempatkan pada larutan bersifat basa, dan direaksikan dengan kupri sulfat (CuSO4) akan
menghasilkan warna merah jambu sampai biru ungu (Sulistiana, 2019: 1.09-1.10).
Uji biuret digunakan untuk uji protein, karena uji ini dapat mendeteksi adanya ikatan
peptide yang diperoleh hasil reaksi berupa warna ungu pada larutan yang menunjukkan
adanya protein. Ion Cu2+ (dari pereaksi Biuret) dalam suasana basa bereaksi dengan
polipeptida atau ikatan-ikatan peptida yang menyusun protein membentuk senyawa
kompleks berwarna ungu (violet). Metode biuret dilakukan dengan cara sampel dibuat
alkalis dengan NaOH kemudian ditambahkan larutan CuSO4 encer. Uji ini memberikan reaksi
positif yang ditandai dengan timbulnya warna merah violet atau biru violet (Putri, 2016: 93).
Uji Xanthoprotein merupakan uji spesifik untuk asam-asam amino siklik dilakukan dengan
cara memasukkan 1 mL larutan protein/albumen ke dalam tabung reaksi. Tambahkan 2-3 tetes
larutan HNO3 pekat. Panaskan campuran hinga warna kuning muncul. Selanjutnya
dinginkan campuran diatas dan tambahkan 10 tetes larutan NH4OH pekat. Uji xanthoprotein
membuktikan adanya asam amino torisin, triptofan, atau fenilalanin yang terdapat dalam
protein. Jika protein yang mengandung cincin benzena (tirosin, triptofan, dan fenilalanin)
ditambahkan asam nitrat pekat, maka akan terbentuk endapan putih yang dapat berubah
menjadi kuning sewaktu dipanaskan. Senyawa nitro yang terbentuk dalam suasana basa akan
terionisasi dan warnanya berubah menjadi jingga (Astuti, 2020: 204).
Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila
pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat
berubah menjadi merah oleh pemanasan. Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-
hati ke dalam larutan protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah
menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi pada inti benzena yang terdapat pada
molekul protein. Reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin, fenilalanin dan
triptofan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa
merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna. Uji positif dari reaksi ini diketahui apabila
dihasilkan endapan berwarna putih. Endapan tersebut jika dipanaskan akan berubah warna
menjadi merah karena terjadi reaksi antara senyawa merkuri dan gugus hidroksifenil yang
berwarna (Azah, 2018: 11).
Denaturasi protein dapat diartikan suatu perubahan atau modifikasi terhadap struktur
sekunder, tertier dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan
kovalen. Karena itu, denaturasi dapat diartikan suatu proses terpecahnya ikatan hidrogen,
interaksi hidrofobik, ikatan garam dan terbukanya lipatan molekul protein. Denaturasi protein
meliputi gangguan dan kerusakan yang mungkin terjadi pada struktur sekunder dan tersier
protein. Denaturasi protein adalah suatu keadaan telah terjadinya perubahan struktur protein
yang mencakup perubahan bentuk dan lipatan molekul, tanpa menyebabkan pemutusan atau
kerusakan lipatan antar asam amino dan struktur primer protein (Poedjiadi, 1994:51).
Berdasarkan pengamatan yang telah dilakukan sebelumnya oleh Grilinda Vicky dkk.
Padatanggal 27 Februari 2015 di Universitas Pertanian Bogor dengan menggunakan beberapa
uji kualitatif, yakni Uji Millon, Uji Hopkins-Cole, Uji Ninhidrin, Uji Belerang, Uji
Xantoproteat, Uji Biuret pada albumin 2 %, gelatin 2 %, kasein 2 %, pepton 2 %, dan fenol
2 % didapatkan hasil bahwa pada uji Ninhidrin sampel larutan tidak ada yang positif satupun
karena uji ini dianggap tidak spesifik dan keterbatasan pereaksi membuat hasilnya kurang
maksimal. Untuk uji biuret yang dilakukan terdapat samepl positif pada gelatin. Untuk uji
Millon hanya kasein yang positif. Untuk uji xantoprotein semua sampel menunjukkan hasil
positif. Dari hasil pengamatan yang mereka lakukan, maka hal ini dapat dijadikan acuan dan
pembuktian apakah pada masing-masing sampel itu terdapat protein atau tidak.
B. Tujuan
Tujuan Setelah melakukan percobaan ini mahasiswa diharapkan mampu mendeteksi
keberadaan protein pada bahan pangan dengan uji kualitatif berdasarkan perubahan warna yang
terbentuk.
METODE
Pada praktikum kali ini digunakan metode analisis kualitatif pada protein. Analisis ini
bertujuan untuk mengetahui keberadaan protein pada suatu sampel, yaitu sampel albumin 2 %,
Pepton 2 %, Kasein 2 %, Gelatin 2 %, Fenol 2 % dan Aquadest sebagai pembanding. Analisis
kualitatif pada protein dilakukan dengan reaksi Ninhidrin, Biuret, Xantoprotein, Millon, dan
Denaturasi Protein.
A. Waktu dan Tempat
Praktikum dilakuakan secara virtual pada hari Selasa, 5 Oktober 2021 bertempat di rumah/
home laboratorium
B. Alat dan Bahan
Alat dan bahan yang digunakan dalam praktikum uji kualitatif protein adalah sebagai
berikut :
1) Alat
a. Pipet Tetes
Pipet tetes merupakan alat ukur berupa gelas dilengkapi karet penyedot yang digunakan
untuk memindahkan larutan dalam volume yang kecil atau tidak perlu diperhatikan.
Alat ini memiliki beberapa jenis dengan bentuk, fungsi dan tingkat ketelitian yang
berbeda. Pada praktikum kali ini pipet tetes digunakan untuk memindahkan larutan
sampel dan larutan pereaksi kedalam tabung reaksi.
Ukuran : 0,1-10 mL
Bahan Dasar : Kaca borosilikat atau plastik dengan penyedot berbahan karet
b. Tabung Reaksi
Tabung reaksi merupakan tabung kecil dengan bagian bawah cembung terbuat dari kaca
dan berukuran seperti jari tangan atau bahkan lebih besar. Tabung reaksi digunakan
untuk mencampurkan, melarutkan, menampung, mereaksikan dan atau memanaskan
bahan kimia cair maupun padat.
 Ukuran : 70-200 mm
Bahan Dasar : Kaca boroksilikat
c. Penangas Air
Penangas air merupakan alat atau wadah berisi air yang membantu pemanasan dengan
metode yang membutuhkan pemanasan dengan suhu air pada kondisi tertentu secara
konstan selama selang waktu yang ditentukan sekaligus sebagai penghomogen suatu
larutan.
d. Rak Tabung Reaksi
Rak tabung adalah alat penyimpanan tabung reaksi dengan lubang yang berjajaran.
Pada bagian dasarnya terdapat lekukan cekung hingga tabung dapat berdiri stabil. Pada
percobaan ini didigunakan sebagai sandaran tabung reaksi ketika diberikan larutan
kedalamnya dan tempat tabung reaksi sebelum dipanaskan pada penangas air.
Ukuran : 12 lubang berdiamer 18 mm
Bahan dasar : Kayu atau besi
e. Lemari Asam
Lemari asam adalah peralatan penunjang ventilasi local yang didesain untuk
mengurangi paparan dari gas berbahaya, uap beracun ataupun debu. Lemari ini
memiliki ukuran yang besar dengan kabinetdibawahnya sebagai penahan atau meja.
Fungsi lemari asam untuk melindungi personil bahaya terhirup gas beracun selama
proses pengujian, riset maupun pembelajaran di Laboratorium.
f. Gelas Beaker
Gelas beaker merupakan gelas tinggi bercuruk, berdiameter besar dengan skala
sepanjang dindingnya. gelas ini digunakan sebagai tempat penyimpanan sementara
larutan. Pada praktikum kali ini, gelas beaker digunakan untuk menyimpan larutan
sampel dan larutan reagen sebelum larutan direaksikan pada tabung reaksi.
Ukuran : 250 mL
Bahan dasar : kaca borosilikat yang tahan hingga suhu 200°C
2) Bahan
a. Larutan Sampel
a) Larutan Albumin 2 %
Albumin merupakan protein yang terdapat di dalam darah manusia dan diproduksi
oleh organ hati. Zat ini memiliki fungsi mengatur tekanan darahpada pembuluh
darah. Albumin dapat menjaga cairan yang berada dalam pembuluh darah agar tidak
bocor ke jaringan tubuh. Dalam praktikum kali ini albumin digunakan sebagai
sampel sebanyak 2 %.
b) Larutan Pepton 2 %
Pepton merupakan hidrolisat protein yang diperoleh dengan cara penghancuran
bahan berprotein tinggi melalui reaksi hidrolisis asam atau enzimatis. Peptone
digunakan sebagai sumber nitrogen, sumber asam amino rantai panjang, sumber
vitamin dan nutrisi esensial untuk pertumbuhan mikroorganisme. Dalam praktikum
ini pepton digunakan sebagai sampel sebanyak 2%.
c) Larutan Kasein 2 %
Kasein merupakan golongan protein yang komposisinya mencapai 80% dari
komposisi keseluruhan protein susu. Protein kasein berupa suspense, protein
tersebut dapat dipisahkan dari campuran menggunakan sentrifugasi. Dalam
praktikum ini kasein digunakan sebagai sampel sebanyak 2%.
d) Larutan Gelatin 2 %
Gelatin adalah senyawa turunan protein yakni pencampuran antara peptide dengan
protein yang diperoleh dari hidrolisis kolagen dengan cara mengeksak kolagen
 hewan dan mengeringkannya. Dalam praktikum ini gelatin digunakan sebagai
sampel sebanyak 2 %.
e) Larutan Fenol 2 %
Fenol merupakan zat kristal yang tidak berwarna dan memiliki bau yang khas.
Senyawa ini mengalami oksidasi sehingga dapat berperan sebagai reduktor. Fenol
ini lebih asam dibandingkan alcohol. Larutan fenol biasa disebut dengan air karbol
atau asam karbol.
f) Aquadest (Pembanding)
Aquades merupakan air hasil penyulingan yang bebas dari zat-zat pengotor
sehingga sifatnya murni dalam laboratorium. Dalam percobaan digunakan sebagai
pembanding sampel
b. Larutan Ninhidrin 0,1 %
Ninhidrin merupakan reagen dari triketon siklik yang ketika bereaksi dengan asam
amino akan mneghasilkan warna biru-ungu. Larutan ini berfungsi sebagai oksidator
yang menyebabkan dekarboksilasi oksidatif dari asam amino yang menghasilkan CO2,
HNO3, dan aldehid yang rantainya pendek 1 C dari asam amino. Larutan Ninhidrin
yang digunakan pada praktikum kali ini sebanyak 0,1 %.
c. Larutan NaOH 10 %
NaOH disebut juga dengan soda api yang merupakan senyawa kimia beralkali tinggi.
NaOH mampu menguraikan protein pada suhu lingkungan biasa dan dapat
menyebabkan luka bakar apabila terpapar. Penggunaan pada praktikum sebanyak 10
%.
d. Larutan CuSO4
CuSO4 merupakan senyawa dengan bentuk andidrat bubuk hijau pucat atau abu putih
danbentuk pentahidrat yang berwarna biru terang. CuSO4 dikenal dengan cupri sulfat.
e. Larutan HNO3 Pekat
Asam nitrat atau HNO3 merupakan senyawa kimia yang bersifat asam dan korosif.
Senyawa ini tidak berwarna tetapi beracun dan dapat menyebabkan luka bakar.
f. Larutan NaOH Pekat
NaOH berbentuk pallet atau butiran berwarna putih dengan sifat yang higroskopis atau
mudah mneyerap air.
g. Larutan Pereaksi Millon
Pereaksi Millon merupakan pereaksi yang digunakan untuk mendeteksi keberadaan
protein terlarut. Dalam larutannya terkandung merkuro dan merkuri nitrat dalam asam
nitrat. Larutan pereaksi ini apabila ditambahkan kedalam larutan protein yang
mengandung asam amino dengan rantai samping gugus fenolik akan menghasilkan
endapat putih yang berubah warna menjadi merah ketika dipanaskan.
h. Larutan H2SO4 Pekat
Asam sulfat merupakan asam mineral anorganik yang kuat. Zat ini larut dalam air pada
semua perbandingan.
i. Larutan Reagensia AgNO3 2 %
Perak nitrat atau AgNO3 merupakan senyawa organik yang berbentuk kristal putih dan
tidak berbau. Senyawa ini menjadi precursor serbaguna untuk senyawa perak lainnya.
Hal ini dikarenakan senyawanya relative stabil terhadap cahaya, sehingga dapat larut
dalam pelarut yang lain termasuk air.
j. Larutan Reagensia HgCl2 %
Raksa klorida merupakan senyawa kimia yang terdiri dari raksa dan klorida. Senyawa
ini berbentuk padat dengan warna putih.
k. Larutan Reagensia Pb-asetat 2 %
Timbal asetat merupakan senyawa kimia kristalin putih dengan rasa manis. Senyawa
ini merupakan senyawa beracun yang dapat larut dalam air dan gliserin.
l. Larutan Reagensia CuSO4 2 %
Tembaga sulfat merupakan senyawa yang digunakan pada reagen biuret untuk
mengetes protein.
C. Prosedur Kerja
Langkah 1. Uji Ninhidrin
Pada uji Ninhidrin langkah pertama yang harus dilakukan adalah dengan menyiapkan
sampel yang terdiri dari Albumin 2 %, Pepton 2 %, Kasein 2 %, Gelatin 2 %, dan Aquades
sebagai pembanding. Kemudian pindahkan masing-masing sampel kedalam tabung reaksi
menggunakan pipet tetes sebanyak 1 mL. setiap sampel ditambahkan dengan 0,5 mL
larutan Ninhidrin 0,1 %. Setelah itu, masing-masing larutan pada tabung reaksi dipanaskan
dalam air mendidih pada penangas air selama 10 menit. Kemudian perhatikan perubahan
warna yang terjadi pada masing-masing larutan sampel. Jika terjadi perubahan warna
menjadi biru/ keunguan, itu artinya sampel memiliki tanda positif atau mengandung
protein.
Langkah 2. Uji Biuret
Hal yang harus dilakukan pertama kali dalam uji Biuret yakni menyiapkan masing-
masing sampel larutan yang akan digunakan, meliputi Albumin 2 %, Pepton 2 %, Kasein 2
%, Gelatin 2 %, dan Aquades sebagai pembanding. Selanjutnya, masukan masing-masing
sampel pada tabung reaksi yang berbeda sebanyak 1mL. Pemindahan dilakukan dengan
menggunakan pipet. Setelah itu, tambahkan larutan NaOH 10 % pada masing-masing
sampel dan goyangkan hinggga homogen. Setelah larutan bersifat homogen tambahkan
larutan CuSO4 sebanyak 1 tetes. Jika belum terbentuk warna lembayung atau ungu. Maka
tambahkan kembali larutan CuSO4. Penambahan dilakukan dengan maksimal 10 tetes
apabila larutan belum juga membentuk warna lembayung. Larutan yang positif
mengandung protein ditandai dengan tanda (+) akan membentuk warna lembayung yang
menandakan adanya ikatan pepetida pada protein.
Langkah 3. Uji Xantoprotein
Pada uji Xantoprotein, hal yang pertama harus dilakukan adalah dengan menyiapkan
masing-masing larutan sampel berupa Albumin 2 %, Pepton 2 %, Kasein 2 %, dan Gelatin
2 %. Masukkan masing-masing larutan sampel pada tabung reaksi yang berbeda sebanyak
1 mL. pemindahan larutan sampel dibantu oleh adanya tabung pengaduk. Sampel kemudian
ditambahkan larutan HNO3 pekat sebanyak 0,5 mL. Setelah itu larutan dimasukan kedalam
penangas air dengan hati-hati. Pada saat dipanaskan akan terbentuk endapan yang akan
larut kembali dan nantinya akan berubah menjadi larutan yang kuning. Kemudian, setelah
dipanaskan dinginkan di air mengalir dan teteskan tetes demi tetes larutan NaOH. Amati
perubahan warna yang terjadi apabila bertanda positif, maka larutan memiliki inti benzene
dan mengandung asam amino.
Langkah 4. Uji Millon
Pada uji Millon, hal pertama yang harus dilalukan adalah dengan menyiapkan sampel
yakni Albumin 2%, Pepton 2%, Kasein 2%, Gelatin 2%, dan Fenol 2%. Kemudian
masukkan 2 mL sampel pada tabung reaksi. Setelah itu sampel ditambahkan larutan
pereaksi Millon sebanyak 2-3 tetes. Langkah selanjutnya yaitu homogenkan larutan secara
sempurna dan dilanjut dengan memanaskan larutan tersebut didalam penangas air mendidih
selama 5 menit. Perhatikan adanya warna merah yang terbentuk. Perubahan warna tersebut
diakibatkan sampel mengandung asam amino tirosin. Uji ini bekerja pada derivate
monofenol seperti tirosin. Dimana pereaksi yang digunakan merupakan larutan merkuri
dalam asam nitrat.
Langkah 5. Uji Denaturasi Protein
Pada uji Denaturasi Protein dilakukan dengan tiga acara, yakni oleh pemanasan, oleh
asam kuat, dan oleh logam berat.
a. Pemanasan
Langkah pertama siapkan masing-masing larutan sampel Albumin 2 %, Pepton 2 %,
Kasein 2 %, Gelatin 2 %, dan Aquades sebagai pembanding. Setelah itu masukan masing-
masing 2 mL larutan sampel kedalam tabung reaksi. Pemindahan dilakukan dengan
menggunakan pipet tetes. Kemudian panaskan dalam penangas air mendidih selama 10-15
menit. Setelah itu amati masing-masing larutan sampel apakah ada kekeruhan atau endapan
yang terjadi.
b. Asam Kuat
Langkah pertama pada uji Denaturasi Protein menggunakan cara oleh asam kuat adalah
dengan menyiapkan masing-masing larutan sampel. Kemudian masukkan 2 mL lmasing-
sampel. Pemindahan dilakukan dnegan menggunakan pipet tetes. Setelah itu, tambahkan
0,5 mL H2SO4 pekat kedalam tabung reaksi. Perhatikan cara memasukan H2SO4 kedalam
tabung reaksi. Cara memasukan H2SO4 kedalam tabung reaksi dengan melalui dinding
tabung menggunakan pipet tetes. Hal ini dilakukan agar larutan larutan H2SO4 menetes
sedikit demi sedikit. Proses ini dilakukan di dalam lemari asam. Kemudian amati kekeruhan
atau endapan yang terjadi pada masing-masing larutan sampel.
c. Logam Berat
Langkah pertama pada uji Denaturasi Protein oleh logam berat yakni dengan menyiapkan
larutan sampel yang akan diuji meliputi Albumin 2 %, Pepton 2 %, Kasein 2 %, Gelatin 2
%, dan Aquades sebagai pembanding. Kemudian masukkan masing-masing larutan sampel
kedalam tabung reaksi menggunakan pipet tetes sebanyak 2 mL. Kemudian pada masing-
masing sampel ditambahkan tetes demi tetes larutan regensia AgNO3 2 %, HgCl2 2 %, Pb
asetat 2 %, dan CuSO4 2 %. Kemudian amatati apakah terdapat endapan atau kekeruhan
yang terjadi pada hasil uji.
HASIL DAN PEMBAHASAN
A. Hasil Pengamatan
1. Uji Ninhidrin
Pada prinsipnya, larutan protein ditambah dengan beberapa tetes larutan Ninhidrin dan
dipanaskan dan kemudian didiamkan hingga dingin akan memberikan hasil positif dengan
ciri terbentuknya warna biru. Berdasarkan pengamatan pada uji Ninhidrin yang telah
dilakukan pada sampel larutan Albumin 2%, Pepton 2%, Kasein 2%, Gelatin 2%, dan
Aquadest didapatkanlah hasil sebagai berikut :
 Tabel 1. Hasil Pengamatan Uji Ninhidrin
Hasil Pengamatan
(+) (-)
No. Larutan Sampel Terbentuknya Kompleks Tidak terbentuk
warna Biru/Keunguan Kompleks Warna Biru/
Keunguan
1. Larutan Albumin 2% ✓
2. Larutan Pepton 2% ✓
3. Larutan Kasein 2 % ✓
4. Larutan Gelatin 2 % ✓
5. Aquadest (Pembanding) ✓

2. Uji Biuret
Uji biuret menjadi uji protein yang sudah umum dilakukan dengan cara menambahkan
larutan protein dengan beberapa teets CuSO4 dan NaOH. Reaksi yang positif menunjukkan
perubahan warna menjadi ungu. Hal ini terjadi karena adanya kompleks senyawa anatar Cu
dengan N dari molekul ikatan peptide. Dari pengamatan yang telah dilakukan pada sampel
larutan Albumin 2 %, Pepton 2 %, Kasein 2 %, Gelatin 2 %, dan Aquades didapatkanlah
hasil sebagai berikut :
Tabel 2. Hasil Pengamatan Uji Biuret
Hasil Pengamatan
(+) (-)
No. Larutan Sampel Perubahan Warna Tidak Ada Perubahan
Menjadi Ungu Warna
1. Larutan Albumin 2% ✓
2. Larutan Pepton 2% ✓
3. Larutan Kasein 2 % ✓
4. Larutan Gelatin 2 % ✓
5. Aquadest (Pembanding) ✓

3. Uji Xantoprotein
Uji Xantoprotein dilakukan dengan penambahan larutan HNO3 pekat denagn hati-hati
kedalam larutan protein hingga akhirnya terbentuk endapan putih yang apabila dipanaskan
akan berubah menjadi kuning. Dari pengamatan yang telah dilakukan pada sampel larutan
Albumin 2 %, Pepton 2 %, Kasein 2 %, dan Gelatin 2 % didapatkanlah hasil sebagai
berikut:
Tabel 3. Hasil Pengamatan Uji Xantoprotein
Hasil Pengamatan
(+) (-)
No. Larutan Sampel Terbentuk Warna Tidak Terbentuk Warna
Menjadi Kuning Kuning
1. Larutan Albumin 2 % ✓
2. Larutan Pepton 2 % ✓
3. Larutan Kasein 2 % ✓
 4. Larutan Gelatin 2 % ✓

4. Uji Millon
Uji Millon dilakukan dengan penambahan larutan protein dan beberapa tetes reagen Millon
yang diaduk sampai terdapat endapan berwarna putih yang selanjutnya dipanaskan dengan hati-
hati hingaa terjadi perubahan warna menjadi merah. Dari pengamatan yang telah dilakukan
dengan uji Millon pada sampel larutan Albumin 2%, Pepton 2%, Kasein 2%, Gelatin 2 %, dan
Fenol 2% didapatkanlah hasil sebagai berikut :
Tabel 4. Data Hasil Pengamatan Keberadaan Protein Pada Uji Millon
Hasil Pengamatan
(+) (-)
No. Larutan Sampel Terbentuk Warna Merah Tidak Terbentuk Warna
Merah
1. Larutan Albumin 2% ✓
2. Larutan Pepton 2% ✓
3. Larutan Kasein 2 % ✓
4. Larutan Gelatin 2 % ✓
5. Larutan Fenol 2% ✓

5. Uji Denaturasi Protein

Uji Denaturasi Protein dilakukan dengam tiga cara dengan menambahkan larutan protein
dan H2SO4 dan ditambahkan reagen seperi reagen AgNO3 2 %, HgCl2 2%, Pb asetat 2 %, dan
CuSO4 2 %. Dari pengamatan pada sampel larutan Albumin 2%, Pepton 2%, Kasein 2 %,
Gelatin 2 %, dan Aquades didapatkanlah hasil sebagai berikut :
Tabel 5. Hasil Pengamatan Uji Denaturasi Protein
No. Hasil Uji Denaturasi Protein
Pengamatan Pemanasan Asam Kuat Logam Berat
1. Larutan Terbentuk pada Terbentuk pada saat
Keruh saat pemanasan - penambahan 2 tetes
selama 10 menit HgCl2, 2 tetes Pb+Ac,
dan 2 tetes CuSO4
2. Terbentuk Terbentuk pada saat Terbentuk pada saat
Endapan - penambahan 0,5 mL penambahan 3 tetes
H2SO4 pekat. AgNO3

B. Pembahasan
Berdasarkan hasil pengamatan keberadaan protein dengan analisis kualitatif pada berbagai
uji, yakni uji Ninhidrin, Uji Biuret, Uji Xantoprotein, Uji Millon, dan Uji Denaturasi Protein
dengan menggunakan sampel larutan Albumin 2 %, Pepton 2 %, Kasein 2 %, Gelatin 2 %,
Fenol 2 %, dan Aquadest didapatkanlah hasil sebagai berikut :
1. Uji Ninhidrin
Uji Ninhidrin merupakan uji umum dalam mengidentifikasi seluruh asam amino. Hal ini
karena larutan ninhidrin akan bereaksi dengan gugus utama asam amino. Senyawa ninhidrin
akan bereaksi dengan gugus karboksil dan gugus amino bebas menghasilkan CO2, NH3, dan
aldehida dengan jumlah atom C kurang satu dari jumlah semula. Asam amino bebas adalah
asam amino yang gugus aminonya tidak terikat.ninhidrin adalah reagen yang berguna dalam
mendeteksi asam amino dan menetapkan konsentrasi dalam larutan.

Gambar 1. Hasil Positif dan Negatif Pada Uji Ninhidrin

Berdasarkan hasil pengamatan pada uji Ninhidrin yang telah dilakukan pada sampel
Albumin 2 %, Pepton 2 %, Kasein 2 %, Gelatin 2 %, dan Aquadest (Pembanding)
didapatkanlah hasil bahwa semua sampel larutan kecuali aquadest menunjukkan hasil yang
positif ditandai dengan adanya pembentukan kompleks warna biru atau keungguan. Pada uji
Ninhidrin yang dilakukan semua sampel mengalami pembentukan warna menjadi biru atau
keunguan disebabkan asam amino yang ada pada larutan sampel bereaksi dengan ninhidrin
membentuk aldehyde dengan atom 1 C yang lebih rendah sehingga dapat melepas molekul
NH3 dan CO2. Ninhidrin yang tereduksi akan bereaksi dengan NH3 sehingga membentuk
senyawa kompleks berwarna biru dengan absorpsi warna maksimum pada panjang gelombang
570 nm. Berikut adalah pembentukan warna yang dapat dilihat pada uji Ninhidrin pada sampel
positif Ninhidrin yang telah bereaksi akan membentuk hidrindantin. Warna biru atau keunguan
yang dihasilkan tersebut disebabkan oleh molekul ninhidrin dan hidrindantin yang bereaksi
dengan NH3 setelah asam amino tersebut dioksidasikan. Menurut Hart (2003: 75), ninhidrin
merupakan senyawa yang berasal dari triketon siklik dan apabila bereaksi dengan asam amino
akan mneghasilkan zat berwarna ungu. Aton nitrogen dari zat warna ungu yang dihasilkan
berasal dari asam amino dan selebihnya dikonversi menjadi aldehide dan karbondioksida.
Menurutnya, zat warna ungu yang dihasilkan merupakan semua asam amino 𝛼 dengan gugus
amino primer dan intensitas warna berbanding lururs dengan konsentrasi amino yang ada.
Senyawa ninhidrin bereaksi dengan semua asam amino pada pH 4-8 dan reaksinya sangat
sensitif serta sesuai untuk penentuan asam amino secara kualitatif.. Reagen nindhidrin dapat
digunakan untuk mendeteksi ada atau tidaknya protein dalam suatu sampel. Selaras dengan
Astuti (2020: 205),mengatakan bahwa uji ninhidrin menunjukkan adanya reaksi antara
ninhidrin dengan asam amino sehingga membentuk CO2, H2O, aldehid dan kompleks warna
ungu. Hal ini membuktikan bahwa pada sampel uji mengandung asam amino alfa. Selain itu,
dalam Ata (2016: 29), menyatakan bahwa reaksi yang terjadi antara sampel dan pereaksi
ninhidrin menyebabkan terbentuknya senyawa kompleks diketohidrindilen-diketohidrindamin.
Semua asam amino alfa bereaksi dengan ninhidrin membentuk aldehida dengan satu atom C
lebih rendah dan melepaskan NH3 dan CO2. Selain itu terbentuk kompleks berwarna biru yang
disebabkan oleh 2 molekul ninhidrin yang bereaksi dengan NH3.
2. Uji Biuret
Biuret adalah senyawa dengan ikatan peptida ang terbentuk pada pemanasan dua molekul
urea. Uji biuret digunakan untuk mengetahui antara ikatan peptida pada sampel protein. Dalam
suasana basa, ion Cu2+yang berasal dari pereaksi biuret akan bereaksi dengan gugus -CO dan -
NH dari rantai peptida yang menyusun protein membentuk kompleks berwarna ungu. Adanya
ikatan peptida mengidikasikan adanya protein. Ikatan peptida akan bereaksi dengan reagen
biuret menghasilkan perubahan warna. Reaksi postif pada uji biuret ditunjukkan dengan
munculnya warna ungu atau merah muda akiibat adnaya persenyawaan antara ion Cu2+ dari
reagen biuret dengan -NH dari ikatan peptida dan O2 dari air. Uji biuret akan menunjukkan
hasil negatif pada asam amino bebas karena memiliki ikatan peptida. Pada uji Biuret yang telah
dilakukan, dengan menggunakan asmpel larutan berupa Albumin 2 %, Pepton 2 %, Kasein 2
%, Gelatin 2 %, dan Aquadest didapatkan hasil bahwa terdapat tiga sampel yang menunjukkan
hasil positif yakni Albumin 2 %, Pepton 2 %, dan Gelatin 2 %. Sedangkan untuk kasein 2 %
dan Aquadest memiliki sifat yang negatif.

Gambar 2. Hasil Positif Pada Uji Biuret

Ion Cu2+ dari pereaksi biuret dalam suasana basa akan bereaksi dengan polipeptida atau
ikatan peptida yang menyusun protein membentuk senyawa kompleks berwarna ungu, reaksi
biuret akan positif terdadap dua buah ikatan peptida atau lebih dan akan negatif pada asam
amino bebas atau dipeptida, yaitu dipeptida dari asam amino histidin, serin, dan treonin. Uji
biuret brlangsung dengan reaksi larutan protein + NaOH + CuSO4 dan menghasilkan warna
unggu (Lembayung). Reaksi positif terhadap senyawa-senyawa yang mengandung dua gugus
seperi-CH2NH2, -CSNH2,-C(NH)NH2, dan -CONH2. Berdasarkan hasil pengamatan, pada
sampel larutan albumin, pepton, dan gelatin menunjukkan hasil yang positif, sedangkan pada
kasein tidak. Hal ini disebabkan karena albumin, pepton, dan gelatin merupakan asam amino
yang memiliki ikatan peptida. Hasil pengamatan tersebut selaras dengan Indrawan (2016 : 319)
yang menyatakan bahwa uji biuret digunakan untuk menguji adanya ikatan peptida. Larutan
pereaksi Biuret terdiri atas CuSO4 dan KNa-tartrat, dalam NaOH. Protein akan membentuk
warna ungu-violet. Terjadinya warna ungu terbentuk dari ikatan antara ion Cu2+ dengan –CO
dan –NH dari ikatan peptida dalam suasana basa (melalui penggunaan NaOH). Uji Biuret
berlaku untuk senyawa yang mempunyai ikatan peptida lebih dari satu. Semakin panjang suatu
ikatan peptida, maka warna ungu yang terbentuk semakin jelas dan warna semakin tua.
Menurut
3. Uji Xantoprotein
Uji xantoprotein merupakan uji untuk menunjukkan keberadaan benzene atau cincin fenil
pada suatu sampel. Uji ini dilakukan dengan menambahkan larutan asam nitrat pekat dengan
hati-hati ke dalam larutan protein. Setelah dilakukan pencampuran maka akan terdapat endapan
putih yang apabila dipanaskan dapat berubah menjadi kuning. Reaksi yang terjadi adalah inti
benzena yang terdapat pada molekul protein mengalami nitrasi. Uji ini akan menunjukkan hasil
positif untuk protein yang mengandung tirosin, fenilalanin dan triptofan. Begitupun menurut
Wiyono (2019: 113) menyatakan bahwa uji Xantoprotein digunakan untuk mendeteksi adanya
cincin benzen aktif pada suatu protein. Jika protein yang mengandung cincin benzena (tirosin,
triptofan, dan fenilalanin) ditambahkan asam nitrat pekat, maka akan terbentuk endapan putih
yang dapat berubah menjadi kuning sewaktu dipanaskan. Dalam ujinya, inti benzena akan
termitrasi oleh asam nitrat pekat dan membentuk turunan nitrobenzena berwarna kuning tua.
Pada keaadaan basa, uji xantoprotein akan mengubah kompleks warna kuning menjadi orange.

Gambar 3. Hasil Positif Pada Uji Xantoprotein

Berdasarkan hasil pengamatan yang telah dilakukan pda sampel Albumin 2 %, Pepton 2 %,
Kasein 2 %, dan Gelatin 2 % semuanya menunjukkan hasil yang positif terhadap reagen
xantoprotein keadaan asam (HNO3) dan terbentuk kompleks warna kuning pada keadaan basa
(NaOH). Uji kualitatif xantoproteat menunjukkan hasil yang positif pada asam amino aromatik
yaitu asam amino tirosin, fenilalanin, dan triptofan dengan terbentuknya endapan putih yang
berubah menjadi kuning ketika dipanaskan dalam penangas air. Larutan HNO3 pekat akan
menyebabkan terjadinya nitrasi inti benzena. Hasil nitrasi tersebut menghasilkan turunan nitro
benzena yang berwarna kuning tua, dalam suasana basa akan berubah warna menjadi orange.
Sesuai dengan pernyataan Saraswati (2018: 10), bahwa pada reaksi xantoprotein, protein
mengandung residu asam amino dengan radikal fenil dengan struktur kimiznya jika
ditambahkan dengan asam nitrat pekat akan terbentuk gumpalan warna putih. Pada pemanasan,
warna gumpalan putih tersebut akan berubah menjadi kuning yang akhirnya berubah menjadi
jingga jika ditambahn dengan larutan basa.
4. Uji Millon
Uji Millon merupakan uji yang digunakan untuk protein yang mengandung asam amino
dengan radikal hidroksi fenil sebagai penyusunnnya. Uji Millon bekerja pada derivat-derivat
monofenol seperti tirosin. Pereaksi yang digunakan merupakan larutan merkuri (Hg) dalam
asam nitrat (HNO3), merkuri dalam pereaksi dengan gugus hidroksifenil dari tiosin sehingga
dapat membentuk warna merah. -ion pada senyawa tersebut akan membentuk garam merkuri
dengan residu asam amino tirosin yaitu gugus fenolnya yang ternitrasi oleh pereaksi. Garam
yang dihasilkan akan menghasilkan warna merah pada larutan. Menurut Suswati (2018: 10),
menyatakan bahwa jika larutan protein ditambahkan dengan pereaksi Millon (larutan merkuri
nitrit dan merkuri nitrat dalam campuran asam nitrat dan asam nitrit), terbentuk gumpalan
berwarna putih dan akan segera berubah menjadi merah pada proses pendidihan.
 Gambar 4. Hasil Positif Pada Uji Millon
Uji Millon dilakukan dengan cara menambahkan larutan protein dengan beberapa tetes
reagen Millon yang kemudian dikocok sampai terbentuk endapan putih. Kemudian larutan
dipanaskan dengan hati-hati. Hasil positif ditandai dengan terbentuknya warna merah pada
larutan. Berdasarkan pengamatan yang telah dilakukan pada sampel Albumin 2 %, Pepton 2
%, Kasein 2 %, Gelatin 2 %, dan Fenol 2 % hanya albumin saja yang memunjukan hasil positif.
Itu artinya hanya albumin yang memiliki asam amino tirosin. Hal ini sesuai dengan Astuti
(2020 : 205) yang menyatakan bahwa pada uji Milon sampel akan menunjukan hasil positif
dengan terbentuknya warna merah bata. Hal ini membuktikan bahwa adanya asam amino
tirosin pada sampel uji.
5. Uji Denaturasi Protein
Denaturasi protein adalah modifikasi konformasi struktur, tersier dan kuartener. Denaturasi
protein bersifat irreversibel jika suatu protein hanya hanya dikenai kondisi denaturasi yang
lembut seperti perubahan pH. Jika protein dikembangkan kelingkungan alamnya, hal ini untuk
memperoleh kembali struktur lebih tingginya yang alamiah dalam suatu proses yang disebut
denaturasi. Pada suhu dan pH tertentu protein mudah larut dan beriteraksi dengan air. Apabila
salah satu kondisi berubah, struktur tersier dari protein juga berubah dan molekul protein tidak
dapat lagi berinteraksi dengan air, akibatnya daya lart akan hilang dan berkoagulasi atau
terdenaturasi. Berdasarkan pengamatan, denaturasi protein dilakukan dengan tiga cara, yaitu
pemanasan, asam kuat, dan logam berat.

a) b)
Gambar 5. Hasil Uji denaturasi Protein a) Larutan Keruh; b) Terbentuk Endapan
 Dari hasil pengamatan tersebut didapatkan hasil uji berupa larutan keruh dan larutan yang
mengendap. Untuk larutan yang keruh dihasilkan pada saat cara pemanasan 10 menit dan pada
saat penambahan 2 tetes HgCl2, 2 tetes Pb-asetat, dan, 2 tetes CuSO4. Untuk yang terbentuk
endapan terjadi pada saat penambahan 0,5 mL H2SO4 pekat dan pada saat penambahan 3 tetes
AgNO3. Hal tersebut selaras dengan Lukmana (1976: 7-8), yang menyatakan bahwa proses
denaturasi protein adalah suatu proses pemecahan protein dimana dalam hal ini terjadi
perubahan kimia, fisik dan biologi dari protein alaminya. Biasanya protein yang terdenaturasi
tidak dapat dikembalikan lagi pada bentuk semula. Denaturasi protein dalam makanan biasanya
dihasilkan karena pemberian suhu dan terkadang oleh perlakuan mekanis, besarnya molekul
dapat menyebabkan protein cepat pecah karena reagen dan kondisi dari proteinnya sehindiri.
Hal tersebut membuat struktur protein menjadi berubah.
KESIMPULAN
Untuk mengetahui apakah sumber pangan yang kita konsumsi itu mengandung protein atau
tidak, dilakukanlah analisis uji kualitaif dengan uji Ninhidrin, Biuret, Xantoprotein, Millon,
dan Denaturasi protein pada albumin, gelatin, kasein,pepton, fenol, dan aquadest. Berdasarkan
pengamatan yang telah dilakukan didapatkanlah kesimpulan bahwa :
1. Uji Ninhidrid digunakan untuk mengetahui adanya asam amino pada sampel dan
setelah silakukan pengamatan ternyata semua sampel Albumin 2 %, Pepton 2 %, Kasein
2 %, Gelatin 2 % kecuali Aquadest menunjukkan hasil positif dengan ditandai
terbentuknya warna biru/ keunguan pada larutan.
2. Uji Biuret digunakan untuk mengetahui adanya senyawa dengan ikatan peptida
(protein). Berdasarkan hasil pengamatan ternyata hanya 3 sampel yang memiliki ikatan
peptida, yakni albumin, gelatin, dan pepton.
3. Uji Xantoprotein digunakan untuk mengetahui adanya asam amino yang mengandung
ini benzene. Dari pada 4 sampel yang diamati, yakni Albumin 2 %, Pepton 2 %, Kasein
2 %, dan Gelatin 2 % semuanya merupakan asam amino yang mengandung benzene.
4. Uji Millon digunakan untuk mengetahui adanya asam amino tirosin. Dari hasil uji pada
sampel Albumin 2 %, Pepton 2 %, Kasein 2 %, Gelatin 2 %, dan Fenol 2 % hanya
albumin saja yang memunjukan hasil positif.
5. Uji Denaturasi Protein digunakan untuk mengetahui bahwa protein akan mengalami
denaturasi/ koagulasi pada kondisi lingkungan yang ekstrim. Larutan keruh dihasilkan
pada saat cara pemanasan 10 menit dan pada saat penambahan 2 tetes HgCl2, 2 tetes
Pb-asetat, dan, 2 tetes CuSO4. Endapan terbentuk pada saat penambahan 0,5 mL
H2SO4 pekat dan pada saat penambahan 3 tetes AgNO3.
Berdasarkan pengamatan yang telah dilakukan, pembaca dapat menjadikannya sebagi
sumber acuan dalam melakukan pengamatan yang sama, dengan adanya laporan praktikum ini,
semoga kekurangan yang terdapat didalamnya dapat diperbaiki dengan adanya pengamatan
lain yang serupa.
UCAPAN TERIMAKASIH
Alhamdulillahirabbil’alamin yang pertama puji dan syukur saya panjatkan kepada sang
Kholiq Allah Swt., karena atas ridha-Nya saya dapat diberikan kelancaran dan kemudahan
dalam mengerjakan dan menyusun laporan praktikum mengenai Uji Kualitatif Protein hingga
dapat selesai dan tepat waktu. Saya ucapkan pula banyak terimakasih kepada semua pihak yang
telah membantu saya dalam pengerjaan laporan praktikum ini terutama kepada dosen
pengampu mata kuliah Biokimia, Ibu Sri Hartati, M.Pd. dan Ibu Epa Paujiah, M.Si. serta Kak
Fitria Nurmala Dewi sebagai asisten praktikum. Tidak lupa saya ucapkan terimakasih kepada
kedua orang tua dan teman-teman semester 5C yang telah membersamai dan memberikan
semangat untuk menyelesaikan laporan praktikum ini.
DAFTAR PUSTAKA
Astuti, Kurniati. 2020. Karakteristik Protein Ikan Sepat Rawa (Trichopodusthricopterus) Asal
Kalimantan Selatan yang Berpotensisebagai Antidiabetes. Jurnal Ilmiah Ibnu Sina.
Vol. 5(1): 201-210
Ata, Stephanie. 2016. Isolasi Kolagen Dari Kulit dan Tulang Ikan Cakalang (Katsuwonus
pelamis). Journal of Pharmaceutical and Medicinal Sciences 2016 1(1): 27-30
Azah, A. Hanif. 2018. Perbedaan Kadar Total Protein Berdasarkan Frekuensi Penggunaan
Kuvet Plastik. Undergraduate thesis. Universitas Muhammadiyah Semarang
Hart Harold et al. 2003. Kimia Organik. Jakarta : Erlangga
Indrawan, M Rasyid. 2016. Ekstraksi Gelatin Dari Kaki Ayam Broiler Melalui Berbagai
Larutan Asam dan Basa Dengan Variasi Lama Perendaman. J. Trop. Pharm. Chem. Vol
3(4): 313-321
Lukmana, Anang. 1976. Denaturasi Protein. Jurnal Kimia dan Kemasan. Vol.1(1): 1-12.
DOI:10.24817/jkk.v0i0.4853
Mirdayanti, Rina. 2018. Identifikasi Keratin Dari Ekstraksilimbah Bulu Ayam. Jurnal Ilmiah
Sains, Teknologi, Ekonomi, Sosial dan Budaya. Vol. 2(2): 33-36
Putri, Ariza. 2016. Analisis Kadar Albumin Ikan Sidat (Anguilla Marmoratadan Anguilla
Bicolor) dan Uji Aktivitas Penyembuhan Luka Terbuka Pada Kelinci (Oryctolagus
cuniculus). GALENIKA Journal of Pharmacy. Vol. 2(2) :90-95
Poedjiadi, Anna. 1994. Dasar-dasar Biokimia: Lipid. Jakarta: Universitas Indonesia
Rosaini, Henni. dkk. 2015. Penetapan Kadar Protein Secara Kjeldahl Beberapa Makanan
Olahan Kerang Remis (Corbiculla moltkiana prime.) Dari Danau Singkarak. Jurnal
Farmasi Higea. Vol 7(2): 120-126
Saputri, Gusti Rai, dkk. 2019. Penetapan Kadar Protein Pada Daun Kelor Muda Dandaun Kelor
Tua (Moringaoleifera L.) dengan Menggunakanmetode Kjeldahl. Jurnal Analis
Farmasi. Vol. 4(2): 108-116.
Saraswati, Indah. 2018. Panduan Praktikum Kimia. Yogyakarta : Deepublish
Sulistiana, Susi. 2019. Asam Amino dan Protein. Tanggerang Selatan : Universitas Terbuka
Wiyono, S. Anang. 2019. Efektivitas Gel Ekstrak Kasar Bromelin Kulit Nanas (Ananus
comosus L. Merr) Hasil Optimasi Formula Pada Tikus yang Dibuat Luka Memar. As-
Syifaa Jurnal Farmasi. Vol.11 (2): 112-123