TUGAS MATA KULIAH

KIMIA PANGAN
“Protein Denaturation”

Dosen Pengampu
Dr. Ir. Bambang Budi Sasmito
MS

Oleh
ZULFIKRI FEBRIANSYAH 205080300111002
CHEPY DWI KURNIAWAN 205080300111003
AMIRA ZAKIYA BUDI 205080300111016
UTAMI
SHIFA KHOIRUNNISA 205080300111038
MIFTAKHUL JANNAH 205080300111044
RAFA DEWI DUTA 205080300111048
ATMAJA
MUHAMMAD NANDA 205080307111019
FIRDAUS

PROGRAM STUDI TEKNOLOGI HASIL

PERIKANAN JURUSAN MANAJEMEN
SUMBERDAYA PERAIRAN FAKULTAS
PERIKANAN DAN ILMU KELAUTAN UNIVERSITAS
BRAWIJAYA
MALANG
2021
 Abstrak
Protein merupakan rangkaian asam amino dengan ikatan peptide. Hampir dari tiga per empat
zat pasda tubuh terdiri dari protein. Protein dapat memerankan fungsi sebagai bahan structural karena
seperti halnya polimer lain, protein memiliki rantai yang panjang. Denaturasi protein adalah suatu
proses pemecahan protein dimana dalam hal ini terjadi perubahan kimia, fisik dan biologi daripada
protein yang dengan sendirinya dapat merubah sifat protein alaminya. Agen pendenaturasi dari
protein sendiri terbagi menjadi dua yaitu agen fisik dan agen kimiawi. Agen fisik berupa suhu,
tekanan, dan guncangan. Agen kiwiawi berupa pH, pelarut organic, dan garam.

Kata Kunci : Protein, Denaturasi, Fisik, Kimiawi

Abstract
Protein is a series of amino acids with peptide bonds. Nearly three-fourths of the body's body
consists of protein. Proteins can play a function as structural materials because like other polymers,
proteins have long chains. Protein denaturation is a process of protein breakdown in which chemical,
physical and biological changes occur rather than protein which itself can change the nature of the
natural protein. Protein denaturing agents are divided into two, namely physical agents and chemical
agents. Physical agents are temperature, pressure, and shock. Kiwiawi agents in the form of pH,
organic solvents, and salt.

Keywords: Protein, Denaturation, Physical, Chemical

 BAB I PENDAHULUAN

1. 1 Latar Belakang
Protein berasal dari kata protos atau proteos yang berarti pertama atau utama. Protein adalah
senyawa organik kompleks yang terdiri atas unsur-unsur Karbon (50-55%); Hidrogen (± 7%);
Oksigen (± 13%); dan Nitrogen ± 16 %). Sebagian protein juga mengandung Belerang (S) dan Fospor
(P) dalam jumlah sedikit (1-2 %). Protein memegang peranan penting dalam hampir semua proses
biologi. Protein merupakan komponen penting atau komponen utama sel hewan atau manusia. Oleh
karena sel itu merupakan pembentuk tubuh kita, maka protein yang terdapat dalam makanan berfungsi
sebagai zat utama dalam pembentukan dan pertumbuhan tubuh. Untuk dapat melakukan fungsi
biologis, protein melipat ke dalam satu atau lebih konformasi spasial yang spesifik, didorong oleh
sejumlah interaksi non-kovalen seperti ikatan hidrogen, interaksi ionik, gaya van der Waals, dan
sistem kemasan hidrofobik. Struktur tiga dimensi perotein sangat diperlukan untuk memahami fungsi
protein pada tingkat molekul.
Denaturasi protein menurut Erianti, et al. (2015), dapat diartikan suatu perubahan atau
modifikasi terhadap struktur sekunder, tersier, dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya
pemecahan-pemecahan ikatan kovalen. Denaturasi protein tidak mempengaruhi kandungan struktur
utama protein yaitu C, H, O, dan N. Faktor-faktor yang menyebabkan terjadinya denaturasi protein
yaitu suhu, pH, tekanan, aliran listrik, adanya campuran bahan kimia, alkohol, dan agen pereduksi.
Biasanya protein yang terdenaturasi tidak dapat dikembalikan lagi ke bentuk semula (irreversible).
Denaturasi akan mengakibatkan adanya perubahan yang dialami protein terhadap sifat-sifatnya seperti
daya larut berkurang, daya cerna bertambah karena enzim proteolitik, berkurangnya ke- lompok
sulfhidril (-SH), kehilangan enzim yang di- miliki apabila protein merupakan enzim dan berkurangnya
koefisien daya pencar (diffusi) dan bertambahnya kekentalan protein.
Denaturasi protein sendiri terbagi menjadi 2 yaitu secara fisika dan secara kimiawi.
Denaturasi protein secara fisika dapat meliputi suhu, tekanan hidrostatik, dan pergeseran/goncangan.
Sedangkan denaturasi protein secara kimiawi dapat meliputi pH, pelarut organik, zat aditif molekul,
detergen, dan garam chaotropik. Pengaruh denaturasi pada makanan yang mengandung protein adalah
adanya perubahan dari segi flavour atau rasa dan juga tekstur dari bahan pangan tersebut. Sebuah
contoh klasik, denaturasi protein putih telur. Saat baru dari telur, putih telur berwujud transparan dan
cair. Memasak putih telur membuatnya menjadi buram, membentuk sebuah massa padat yang saling
berhubungan. Transformasi yang sama dapat dilakukan dengan suatu bahan kimia yang bersifat
mendenaturasi.
1.2 Rumusan Masalah
a. Bagaimana terjadinya denaturasi protein?
b. Bagaimanakah termodinamika dari denaturasi protein?
c. Bagaimana agen pendenaturasi dari protein?

1.3 Tujuan
Adapun tujuan dari dibuatnya paper ini adalah untuk mengetahui tentang bagaimana
terjadinya denaturasi pada protein. Protein merupakan suatu komponen penting dalam tubuh yang
sangat mudah untuk terdenaturasi akibat perlakuan fisika dan kimia. Dengan analisis dalam paper ini
membuat kita paham akan termodinamika dari denaturasi protein dan juga faktor-faktor terjadinya
suatu denaturasi yang bisa disebabkan oleh suhu, pH, tekanan, dan bahkan juga oleh radiasi.
 BAB II PEMBAHASAN

2. 1 Denaturasi Protein
Denaturasi dapat didefinisikan sebagai perubahan besar dalam struktur alami yang tidak
melibatkan perubahan dalam urutan asam amino. Protein yang terdenaturasi mengalami perubahan
struktur kimia fisik dan biologi (cantaron dan schepartz 1960). Menurut Winarno (2008), denaturasi
diartikan suatu proses terpecahnya ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, ikatan garam, dan terbukanya
lipatan atau win molekul. Ada dua macam denaturasi, yaitu pengembangan rantai peptida dan
pemecahan protein menjadi unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul ikatan. Ikatan
yang dipengaruhi oleh proses denaturasi adalah ikatan hidrogen, ikatan hidrofobik, ikatan ionik, dan
ikatan intramolekuler. Protein hanya terdapat didalam jaringan hewan atau tanaman, baik dalam sel
atau cairan disebut protein alami. Besarnya molekul dapat menyebabkan cepatnya terpecah yang dapat
dikarenakan oleh”reagent” Dan kondisi protein itu sendiri sehingga struktur protein akan berubah
(Meyer, 1960). Selanjutnya diuraikan oleh feney dan hill (1960) bahwa perubahan struktur protein
menyebabkan terjadinya denaturasi protein. Denaturasi protein adalah suatu proses pemecahan protein
dimana dalam hal ini terjadi perubahan kimia fisik dan biologi dari pada protein yang dengan
sendirinya dapat mengubah sifat protein alaminya.
Namun, struktur asli sebagian besar merupakan produk dari protein lingkungan. Keadaan asli
secara termodinamika adalah keadaan paling stabil dengan kemungkinan bebas terendah energi.
Setiap perubahan dalam lingkungannya, seperti pH, kekuatan ionik, suhu, komposisi pelarut, dan
sebagainya, akan memaksa molekul untuk mengasumsikan struktur kesetimbangan baru. Denaturasi
adalah fenomena di mana keadaan awal yang terdefinisi dengan baik protein yang terbentuk di bawah
kondisi fisiologis diubah menjadi keadaan akhir yang tidak jelas di bawah kondisi nonfisiologis
menggunakan agen denaturasi. Itu tidak melibatkan perubahan kimia dalam protein. Dalam keadaan
terdenaturasi, karena derajat gerakan rotasi sudut dihedral yang lebih besar dari rantai polipeptida,
protein dapat mengasumsikan beberapa keadaan konformasi yang berbeda hanya sedikit dalam energi
bebas. Hal ini ditunjukkan secara skematis pada Gambar 2.1.
 Gambar 2.1.

Beberapa keadaan terdenaturasi memiliki lebih banyak struktur lipatan sisa dari yang lain.
Perlu dicatat bahwa bahkan dalam keadaan terdenaturasi penuh, tipikal protein globular, kecuali
gelatin, tidak berperilaku seperti kumparan acak yang sebenarnya. Hal ini karena fakta bahwa karakter
ikatan rangkap parsial dari ikatan amida dan pembatasan sterik lokal disebabkan oleh rantai samping
yang besar tidak memungkinkan kebebasan rotasi 360◦ untuk tulang punggung polipeptida. Viskositas
intrinsik ([η]) dari protein terdenaturasi penuh adalah fungsi dari jumlah amino residu asam.
Seringkali, denaturasi berkonotasi negatif, karena menunjukkan hilangnya beberapa sifat. Banyak
protein biologis aktif kehilangan aktivitasnya pada denaturasi. Secara umum, protein terdenaturasi
sebagian lebih mudah dicerna daripada protein asli. Dalam minuman protein, di mana kelarutan dan
dispersibilitas protein yang tinggi diperlukan, bahkan sebagian Parkin denaturasi protein selama
pemrosesan dapat menyebabkan flokulasi dan pengendapan selama penyimpanan dan dengan
demikian dapat mempengaruhi atribut sensorik produk. Denaturasi termal juga prasyarat untuk gelasi
protein makanan yang diinduksi panas. Jadi, untuk mengembangkan pemrosesan yang tepat strategi,
sangat penting untuk memiliki pemahaman dasar tentang lingkungan dan faktor-faktor lain yang
mempengaruhi stabilitas struktural protein dalam sistem pangan.
2. 2 Termodinamika Denaturasi
Denaturasi adalah fenomena yang melibatkan transformasi struktur lipatan yang terdefinisi
dengan baik, protein terbentuk dalam kondisi fisiologis ke keadaan tidak terlipat dalam kondisi
nonfisiologis. Karena struktur bukanlah parameter yang mudah diukur, pengukuran langsung dari
fraksi protein asli dan terdenaturasi dalam larutan tidak mungkin. Namun, perubahan konformasi
protein selalu mempengaruhi beberapa sifat kimia dan fisiknya, seperti serapan ultraviolet,
fluoresensi, viskositas, koefisien sedimentasi, rotasi optik, dikroisme melingkar, reaktivitas gugus
sulfhidril, dan aktivitas enzim. Dengan demikian, denaturasi protein dapat dipelajari dengan
memantau perubahan sifat fisika dan kimia tersebut. Ketika perubahan sifat fisik atau kimia, y,
dipantau sebagai fungsi denaturant konsentrasi atau suhu, banyak protein globular monomer
menunjukkan profil denaturasi. ditunjukkan pada Gambar 2.2. yN dan yD masing-masing adalah nilai
y untuk keadaan asli dan terdenaturasi dari protein.

Gambar 2.2.
Untuk sebagian besar protein, ketika konsentrasi denaturan (atau suhu) meningkat, nilai y
tetap tidak berubah pada awalnya, dan di atas titik kritis nilainya berubah secara tiba-tiba dari yN ke
yD dalam kisaran sempit konsentrasi denaturan atau suhu. Untuk sebagian besar protein globular,
transisi ini sangat curam, menunjukkan bahwa denaturasi protein adalah proses kooperatif. Itu adalah
setelah molekul protein mulai terbuka, atau setelah beberapa interaksi dalam protein rusak, seluruh
molekul benar-benar terbuka dengan sedikit peningkatan lebih lanjut dalam konsentrasi denaturan
atau suhu.
2. 3 Agen Denaturasi
Agen Fisik Suhu dan Denaturasi Panas adalah bahan denaturasi yang paling umum
digunakan dalam pengolahan dan pengawetan makanan. Protein mengalami berbagai tingkat
denaturasi selama pemrosesan. Hal ini dapat mempengaruhi sifat fungsionalnya dalam makanan dan
oleh karena itu, penting untuk memahami faktor-faktor yang mempengaruhi denaturasi protein.
Ketika larutan protein dipanaskan secara bertahap di atas suhu kritis, ia mengalami transisi yang tajam
dari keadaan asli ke keadaan terdenaturasi. Suhu pada titik tengah transisi, di mana rasio konsentrasi
keadaan asli dan terdenaturasi adalah 1, dikenal sebagai suhu leleh Tm, atau suhu denaturasi Td.
Mekanisme denaturasi protein yang diinduksi suhu terutama melibatkan efek suhu
pada stabilitas interaksi nonkovalen. Dalam hal ini, ikatan hidrogen dan interaksi elektrostatik, yang
bersifat eksotermik, tidak stabil, dan interaksi hidrofobik, yang endotermik, distabilkan dengan
meningkatnya suhu. Kekuatan interaksi hidrofobik mencapai maksimum pada sekitar 70-80◦C [22].
Selain interaksi nonkovalen, ketergantungan suhu dari entropi konformasi, T Sconf , juga memainkan
peran utama dalam stabilitas protein. Entropi konformasi rantai meningkat dengan meningkatnya
suhu, yang mendukung keadaan tidak terlipat. Stabilitas bersih protein pada suhu tertentu adalah
jumlah total interaksi ini. Namun, analisis yang cermat tentang efek suhu pada berbagai interaksi
dalam protein mengungkapkan hal berikut: dalam protein globular, sebagian besar gugus bermuatan
ada di permukaan molekul protein, yang sepenuhnya terpapar pada media berair dielektrik tinggi.
Karena efek penyaringan dielektrik air, interaksi elektrostatik yang menarik dan menolak antara
residu bermuatan sangat berkurang. Selain itu, pada kekuatan ion fisiologis, penyaringan gugus
bermuatan dalam protein oleh ion lawan lebih lanjut mengurangi interaksi elektrostatik dalam protein.
Karena fakta ini, pengaruh interaksi elektrostatik dalam protein tidak signifikan.
Demikian pula, ikatan hidrogen tidak stabil dalam lingkungan berair, dan karena itu
stabilitasnya dalam protein bergantung pada interaksi hidrofobik yang menciptakan lingkungan
dielektrik rendah lokal. Ini menyiratkan bahwa selama lingkungan nonpolar dipertahankan, ikatan
hidrogen dalam protein akan tetap utuh ketika suhu dinaikkan. Fakta-fakta ini menunjukkan bahwa
meskipun interaksi kutub dipengaruhi oleh suhu, mereka umumnya tidak berkontribusi pada
denaturasi protein yang disebabkan oleh panas. Atas dasar pertimbangan ini, stabilitas keadaan asli
protein dapat secara sederhana dianggap sebagai perbedaan energi bebas bersih yang timbul dari
interaksi hidrofobik yang cenderung mendukung keadaan terlipat dan entropi konformasi rantai yang
mendukung keadaan tidak terlipat. Itu adalah, Ketergantungan stabilitas protein pada suhu pada
tekanan konstan dapat dinyatakan sebagai Interaksi hidrofobik diperkuat pada suhu yang lebih tinggi;
oleh karena itu Entropi konformasi meningkat saat protein dibuka; oleh karena itu Saat suhu
dinaikkan, interaksi antara kekuatan yang berlawanan ini mencapai titik di mana GN→D/∂T 0. Suhu
di mana ini terjadi menandakan suhu denaturasi (Td) dari protein. Kontribusi relatif dari gaya utama
untuk stabilitas molekul protein sebagai fungsi suhu digambarkan pada Gambar 2.3.
 Gambar 2.3.
Perhatikan bahwa stabilitas ikatan hidrogen dalam protein tidak dipengaruhi secara signifikan
oleh suhu.
2. 4 Geser dan Denaturasi
Banyak protein mengalami denaturasi dan mengendap ketika diagitasi dengan kuat. Dalam
keadaan ini, denaturasi terjadi karena penggabungan gelembung udara dan adsorpsi molekul protein
ke antarmuka udara-cair. Karena energi antarmuka udara-cair lebih besar daripada energi fase curah,
protein mengalami perubahan konformasi pada antarmuka. Tingkat perubahan konformasi tergantung
pada fleksibilitas protein. Protein yang sangat fleksibel terdenaturasi lebih mudah pada antarmuka
udara-cair daripada protein kaku. Beberapa proses pengolahan makanan melibatkan tekanan tinggi,
geser, dan suhu tinggi, misalnya, ekstrusi, pencampuran kecepatan tinggi, dan homogenisasi. Ketika
bilah yang berputar menghasilkan laju geser yang tinggi, pulsa subsonik dibuat dan kavitasi juga
terjadi pada ujung bilah. Kedua peristiwa ini berkontribusi pada denaturasi protein. Semakin besar
laju geser, semakin besar derajat denaturasi. Kombinasi suhu tinggi dan gaya geser tinggi
menyebabkan ireversibel denaturasi protein.
2. 5 Perantara Kimia
pH dan Denaturasi Protein lebih stabil terhadap denaturasi pada titik isoelektriknya
dibandingkan pada pH lainnya. Pada pH netral, sebagian besar protein bermuatan negatif dan
beberapa bermuatan positif. Karena energi tolakan elektrostatik bersih kecil dibandingkan dengan
interaksi menguntungkan lainnya, sebagian besar protein stabil di sekitar pH netral. Namun, tolakan
elektrostatik intramolekul yang kuat yang disebabkan oleh muatan bersih yang tinggi pada nilai pH
yang ekstrim menghasilkan pembengkakan dan pembukaan molekul protein. Derajat pembukaan
lebih besar pada nilai pH basa ekstrim daripada pada nilai pH asam ekstrim. Perilaku sebelumnya
dikaitkan dengan ionisasi sebagian karboksil, fenolik, dan kelompok sulfhidril yang terkubur yang
menyebabkan terurainya rantai polipeptida saat mereka mencoba untuk mengekspos diri mereka
sendiri ke lingkungan berair. Denaturasi yang diinduksi pH sebagian besar bersifat reversibel.
2. 6 Pelarut Organik dan Denaturasi
Pelarut organik mempengaruhi stabilitas interaksi hidrofobik protein, ikatan hidrogen, dan
interaksi elektrostatik dengan cara yang berbeda. Karena rantai samping nonpolar lebih larut dalam
pelarut organik daripada dalam air, pelarut organik melemahkan interaksi hidrofobik. Di sisi lain,
karena stabilitas dan pembentukan ikatan hidrogen peptida ditingkatkan dalam lingkungan
permitivitas rendah, pelarut organik tertentu sebenarnya dapat memperkuat atau mendorong
pembentukan ikatan hidrogen peptida. Misalnya, 2-kloroetanol menyebabkan peningkatan kandungan
α-heliks dalam protein globular. Tindakan pelarut organik pada interaksi elektrostatik ada dua. Pada
konsentrasi rendah, beberapa pelarut organik dapat menstabilkan beberapa enzim terhadap denaturasi.
Namun, pada konsentrasi tinggi, semua pelarut organik menyebabkan denaturasi protein karena efek
pelarutannya pada rantai samping nonpolar.
2. 7 Denaturasi oleh Aditif Berat Molekul Kecil
Beberapa zat terlarut dengan berat molekul kecil, seperti urea, guanidin hidroklorida
(GuHCl), deterjen, gula, dan garam netral mempengaruhi stabilitas protein dalam larutan berair.
Sementara urea, GuHCl, dan deterjen mengacaukan konformasi asli protein, gula cenderung
menstabilkan struktur asli. Dalam kasus garam netral, sementara garam tertentu, seperti sulfat, fosfat,
dan garam natrium fluorida, disebut kosmotrop, menstabilkan struktur protein, garam lain, seperti
bromida, iodida, perklorat, dan tiosianat, disebut sebagai chaotrop, mendestabilisasi struktur protein.
Efek stabilisasi atau destabilisasi aditif berat molekul kecil pada protein diyakini mengikuti
mekanisme universal. Hal ini terkait dengan interaksi preferensial mereka dengan fase air dan
permukaan protein. Aditif yang menstabilkan struktur protein mengikat sangat lemah ke permukaan
protein tetapi meningkatkan hidrasi preferensial dari permukaan protein. Aditif tersebut umumnya
dikeluarkan dari wilayah sekitar protein; yaitu, konsentrasi mereka di dekat protein lebih rendah
daripada di larutan massal. Gradien konsentrasi ini mungkin menciptakan gradien tekanan osmotik
yang mengelilingi molekul protein, cukup untuk meningkatkan suhu denaturasi termal protein. Dalam
kasus aditif yang mengganggu kestabilan struktur protein, hal yang sebaliknya tampaknya benar.
Artinya, aditif yang menurunkan stabilitas protein lebih disukai mengikat permukaan protein dan
menyebabkan dehidrasi protein. Dalam kasus seperti itu, molekul air dikeluarkan dari daerah yang
mengelilingi protein dan konsentrasi aditif di daerah yang tidak mengandung air ini lebih tinggi
daripada dalam pelarut curah. Interaksi yang menguntungkan dari aditif tersebut dengan permukaan
protein, terutama permukaan nonpolar, mendorong pembukaan protein sehingga permukaan nonpolar
yang terkubur lebih terbuka untuk interaksi yang menguntungkan dengan aditif.
2. 8 Deterjen dan Denaturasi
Deterjen, seperti sodium dodecyl sulfate (SDS), adalah agen denaturasi protein yang kuat.
SDS pada konsentrasi 3-8 mM mendenaturasi sebagian besar protein globular. Mekanismenya
melibatkan pengikatan preferensial deterjen ke molekul protein yang terdenaturasi. Hal ini
menyebabkan pergeseran keseimbangan antara keadaan asli dan terdenaturasi. Tidak seperti urea dan
GuHCl, deterjen mengikat kuat pada protein terdenaturasi dan ini adalah alasan untuk denaturasi
lengkap pada konsentrasi deterjen yang relatif rendah 3-8 mM. Karena ikatan yang kuat ini, denaturasi
yang diinduksi deterjen tidak dapat diubah. Protein globular yang didenaturasi oleh SDS tidak ada
dalam keadaan koil acak; sebagai gantinya, mereka mengasumsikan bentuk batang - heliks dalam
larutan SDS. Bentuk batang ini dianggap sebagai terdenaturasi.
2. 9 Garam Chaotropic dan Denaturasi
Garam mempengaruhi stabilitas protein dalam dua cara berbeda. Pada konsentrasi rendah, ion
berinteraksi dengan proteinmelalui interaksi elektrostatik nonspesifik. Netralisasi elektrostatik muatan
protein ini biasanya menstabilkan struktur protein. Netralisasi muatan penuh oleh ion terjadi pada
atau di bawah kekuatan ion 0,2 M dan tidak bergantung pada sifat garam. Namun, pada konsentrasi
yang lebih tinggi (>1 M), garam memiliki efek spesifik ion yang mempengaruhi stabilitas struktural
protein. Garam seperti Na2SO4 dan NaF meningkatkan, sedangkan NaSCN dan NaClO4
melemahkannya. Struktur protein lebih dipengaruhi oleh anion daripada kation. Mekanisme efek
garam pada stabilitas struktural protein terkait dengan kemampuan relatifnya untuk mengikat dan
mengubah sifat hidrasi protein. Garam yang menstabilkan protein meningkatkan hidrasi protein dan
mengikat secara lemah, sedangkan garam yang menggoyahkan protein menurunkan hidrasi protein
dan mengikat kuat. Efek ini terutama merupakan konsekuensi dari gangguan energi pada antarmuka
protein-air. Pada tingkat yang lebih mendasar, stabilisasi atau denaturasi protein oleh garam terkait
dengan pengaruhnya terhadap struktur air curah. Garam yang menstabilkan struktur protein juga
meningkatkan struktur ikatan hidrogen air, dan garam yang mengubah sifat protein juga memecah
struktur air curah dan menjadikannya pelarut yang lebih baik untuk molekul apolar.
2. 10 Asam Amino, Peptida, dan Protein
Komposisi asam amino mempengaruhi stabilitas termal protein. Protein dengan residu asam
amino yang lebih hidrofobik, terutama Val, Ile, Leu, dan Phe, cenderung lebih stabil daripada protein
yang lebih hidrofilik. Ada juga korelasi positif yang kuat antara stabilitas termal dan persentase residu
asam amino tertentu. Teorinya bahwa semakin rendah suhu, semakin tinggi stabilitas protein. Hal ini
tidak selalu terjadi. Beberapa protein akan terdenaturasi di bawah suhu. Stabilitas lisozim
meningkat dengan penurunan suhu, sedangkan mioglobin dan lisozim fag T4 mutan menunjukkan
stabilitas maksimum masing-masing pada sekitar 30 dan 12,5 °C. Di bawah dan di atas suhu ini,
mioglobin dan lisozim fag T4 tidak stabil.
Jika disimpan di bawah 0 ° C, kedua protein ini mengalami denaturasi yang diinduksi dingin.
energi bebas minimum selalu tergantung pada pengaruh relatif suhu terhadap stabilitas dan
destabilisasi protein. Protein yang biasanya distabilkan terutama oleh interaksi hidrofobik cenderung
lebih stabil pada suhu lingkungan dibandingkan pada suhu pendinginan. Ikatan disulfida intramolekul
dalam protein cenderung menstabilkan protein pada suhu rendah dan tinggi karena menentang entropi
konformasi rantai protein. Termostabilitas protein organisme termofilik dan hipertermofilik dapat
menahan suhu yang sangat tinggi, juga disebabkan oleh komposisi asam amino yang unik.
Dibandingkan dengan protein dari organisme mesofilik, protein ini mengandung kadar residu Asn dan
Gln yang lebih rendah. Implikasinya di sini adalah karena Asn dan Gln sensitif terhadap deaminasi
pada suhu tinggi, tingkat residu yang lebih tinggi dalam protein termofilik sebagian dapat
menyebabkan ketidakstabilan. Kandungan Cys, Met dan Trp, yang mudah teroksidasi pada suhu
tinggi, juga rendah protein metastabil.
Secara general, interaksi polar (baik jembatan garam dan ikatan hidrogen fraksional) dalam
protein nonpolar bertanggung jawab atas stabilnya termal protein dalam organisme termofilik dan
termofilik. Lingkungan tersebut difasilitasi oleh kandungan Ile yang tinggi. Ketika ingin
meningkatkan stabilitas struktural protein sekitar 20 kkal/mol jika setiap jembatan garam dalam
protein, di mana konstanta dielektrik sekitar 4. 4.444 organisme juga terbukti mengandung jumlah
pasangan ion protein yang jauh lebih tinggi dan jumlah molekul air terkubur yang secara signifikan
lebih tinggi yang berpartisipasi dalam jembatan ikatan hidrogen intersegmental dibandingkan dengan
organisme mesofilik. Secara keseluruhan, tampaknya interaksi kutub (baik jembatan garam dan ikatan
hidrogen antarmolekul) dalam protein nonpolar bertanggung jawab atas stabilitas termal protein
organisme termofilik dan termofilik. Panas dan lingkungan seperti itu difasilitasi oleh kandungan Ile
yang tinggi. Jika keadaan kering, Protein memiliki struktur statis, yaitu fluiditas fragmen polipeptida
terbatas. Saat kadar air meningkat, hidrasi dan penetrasi sebagian air ke dalam rongga permukaan
akan menyebabkan protein membengkak. Keadaan pembengkakan ini, di mana protein dan air
berubah dari keadaan amorf menjadi keadaan seperti spons, mencapai maksimum jika kadar air 0,3-
0,4 g air/g protein pada suhu kamar. Pembengkakan protein meningkatkan fluiditas dan fleksibilitas
rantai, dan molekul protein menyajikan struktur cairan yang lebih dinamis. Jika dipanaskan, struktur
fleksibel dinamis ini dapat memberikan lebih banyak air untuk memasuki jembatan garam dan ikatan
hidrogen peptida daripada dalam keadaan kering, menyebabkan aditif seperti garam dan gula
mempengaruhi stabilitas termal protein dalam larutan berair. Gula seperti sukrosa, laktosa, glukosa
dan gliserin dapat menstabilkan protein dan mencegah denaturasi panas
2. 11 Tekanan Hidrostatik dan Denaturasi
Tekanan hidrostatik tinggi biasanya dipelajari sebagai alat pengolahan makanan, misalnya,
untuk inaktivasi mikroba atau gelasi. Karena tekanan hidrostatik yang tinggi secara ireversibel
menghancurkan membran sel dan menyebabkan organel-organel dalam mikroorganisme terdisosiasi,
mikroorganisme nutrisi menjadi tidak aktif. Tekanan gel putih telur, larutan protein kedelai 16% atau
larutan aktomiosin 3% dapat dicapai dengan menerapkan tekanan hidrostatik pada suhu 25°C selama
30 menit. Gel penginduksi tekanan ini lebih lembut daripada gel piroelektrik. Paparan otot sapi
terhadap tekanan hidrostatik dapat menyebabkan kerusakan sebagian miofibril, yang dapat membantu
melunakkan daging dan protein gel miofibrilar. Berbeda dengan pengolahan panas, pengolahan
tekanan tidak merusak asam amino esensial, warna dan rasa alami, dan tidak menghasilkan senyawa
beracun.
Salah satu variabel termodinamika yang mempengaruhi konformasi protein adalah tekanan
hidrostatik. Berbeda dengan denaturasi akibat suhu yang biasanya terjadi pada kisaran 40-80 °C di
bawah satu atmosfer, jika tekanannya cukup besar, denaturasi akibat tekanan dapat terjadi pada 25
°C. Sebagian besar protein mengalami denaturasi di bawah tekanan dalam kisaran 1-12 kbar,
sebagaimana dibuktikan oleh perubahan karakteristik spektralnya. Titik tengah transisi yang diinduksi
tekanan terjadi pada 4-8 kbar Denaturasi protein globular yang diinduksi oleh tekanan biasanya
disertai dengan pengurangan volume sekitar 30-100 mL/mol. Pengurangan volume disebabkan oleh
dua faktor: penghilangan ruang kosong saat protein terpapar dan hidrasi residu asam amino non-polar
yang terpapar selama proses pembukaan. Acara terakhir menyebabkan volume turun
 BAB III. PENUTUP

3.1 Kesimpulan
Dari paper diatas dapat ditarik kesimpulan :
a Denaturasi protein dapat didefinisikan sebagai perubahan besar dalamstruktur alami yang
tidak melibatkan perubahan dalam urutan asam amino.
b Perubahan konformasi protein selalu mempengaruhi beberapa sifat kimia dan fisiknya, seperti
serapan ultraviolet, fluoresensi, viskositas, koefisien sedimentasi, rotasi optik, dikroisme
melingkar, reaktivitas gugus sulfhidril, dan aktivitas enzim.
c Agen pendenaturasi secara fisik dari protein meliputi suhu, tekanan hidrostatik, dan
pergeseran/goncangan.
d Agen pendenaturasi secara kimiawi meliputi meliputi pH, pelarut organik, zat aditif molekul,
detergen, dan garam chaotropik.
 Lampiran

Pertanyaan
1. Saya Vony Intan Mayzura dari kelompok 1 izin bertanya kpd kelompok 2, pada suhu dan pH
berapa protein dapat terdenaturasi? Terima kasih
2. saya tarisa putri hikma ramadhani dari kelompok 3, izin bertanya kepada kelompok 2
Bagaimana proses zat aditif molekul yang mengganggu kestabilan struktur protein? Terimakasih
3. Saya Naili Zulfa Maulidiyah dari kelompok 3 izin bertanya kepada kelompok 2, Dalam jurnal
yang pernah saya baca, denaturasi protein juga dapat disebabkan oleh alkohol, mengapa hal
tersebut dapat terjadi? Terimakasih
4. Saya Yuliana Nur Muyasaroh dari kelompok 1 izin bertanya kepada kelompok 2. Apa saja
yang termasuk kedalam zat terlarut dengan berat molekul kecil? Terimakasih
5. saya Luthfiah Amini izin bertanya kepada kelompok 2. tolong sebutkan penyebab pengurangan
volume pada denaturasi protein globular yang diinduksi oleh tekanan? terima kasih.
6. Saya Nada Zakia Mutoharoh dari kelompok 3 izin bertanya kepada kelompok 2. Pada kondisi
apa yang dapat menyebabkan protein dapat terdenaturasi?
7. Saya Akbar Nur Wahyu Wira Yudha dari kelompok 1 izin bertanya kepada kelompok dua,
Mengapa protein yang mengalami denaturasi menjadi kehilangan fungsi biologisnya? Terimakasih

Jawaban
1. Saya zulfikri Febriansyah mohon izin menjawab pertanyaan dari saudari Vony Intan
Mayzura, Protein dapat didenaturasi dengan cara pemanasan suhu, mengubah pH, serta dengan
zat pengoksidasi atau pereduksi. adapun di suhu berapa terjadi denaturasi yakni di suhu 70-80
derajat celcius, dan untuk denaturasi sebab pH terjadi akibat perubahan pH yang ekstrem karena
sifat pH disini bersifat reversible terimakasih
2. Saya Miftakhul Jannah dari kelompok 2 izin menjawab pertanyaan dari Tarisa kelompok
3. Zat aditif molekul yang menurunkan stabilitas protein lebih suka mengijat permukaan protein
dan menyebabkan denaturasi protein. Dalam kasus ini, molekul air dikeluarkan dari daerah yang
mengelilingi protein dan konsentrasi zat aditif du daerah yang tidak mengandung air ini lebih
tinggi daripada dalam pelarut curah.
3. Saya Miftakhul Jannah dari kelompok 2 izin menjawab pertanyaan dari Naili Zulfa.
Alkohol pada kadar 70% dapat masuk ke dinding sel dan dapat mendenaturasi protein di dalam
sel. Denaturasi protein diakibatkan karena terganggunya ikatan disulfida dan ikatan hidrogen.
Dengan adanya alkohol dapat mendenaturasi protein dengan cara memutuskan ikatan hidrogen
intramolekul pada rantai samping protein dalam struktur tersier suatu protein.
4. Saya Shifa Khoirunnisa dari kelompok 2 izin menjawab pertanyaan dari Yuliana dari
kelompok 1. Beberapa zat terlarut dengan berat molekul kecil seperti urea, guanidin hidroklorida
(GuHCl), deterjen, gula, dan garam netral mempengaruhi stabilitas protein dalam larutan berair.
Sementara urea, GuHCl, dan deterjen mengacaukan konformasi asli protein, gula cenderung
menstabilkan struktur asli. Dalam kasus garam netral, sementara garam tertentu, seperti sulfat,
fosfat, dan garam natrium fluorida,disebut kosmotrop, menstabilkan struktur protein, garam lain,
seperti bromida, iodida, perklorat, dan tiosianat, disebut sebagai chaotrop, mendestabilisasi
struktur protein.
5. Saya Shifa Khoirunnisa dari kelompok 2 izin menjawab pertanyaan dari Amini.
Pengurangan volume disebabkan oleh dua faktor: penghilangan ruang kosong saat protein
terpapar dan hidrasi residu asam amino non-polar yang terpapar selama proses pembukaan. Ini
akan menyebabkan volume turun.
6. Saya Amira dari kelompok 2 izin menjawab pertanyaa dari Nada, Kondisi yang dapat
menyebabkan protein terdenaturasi adalah perlakuan protein terhadap pemanasan, suasana asam
ataupun basa yang ekstrim, kation logam berat atau juga dapat karena penambahan garam jenuh.
7. Saya Nanda Firdaus dari kelompok 2 izin menjawab pertanyaan Akbar dari
kelompok 1. Kebanyakan protein biologis kehilangan fungsi biologisnya ketika
didenaturasi. Sebagai contoh, enzim kehilangan sifatnya, karena mengikat substrat
tidak bisa lagi ke situs aktif, dan karena residu asam amino yang terlibat dalam
menstabilkan keadaan transisi substrat 'tidak lagi diposisikan untuk dapat
melakukannya.
Daftar pustaka
Cantaron dan schepartz 1960. Biochemistry w.w. shoulder company. Philadelpia
Erianti, F., Marisa, D., & Suhartono, E. (2015). Potensi Antiinflamasi Jus Buah Belimbing (Averrhoa
carambola L.) terhadap Denaturasi Protein In Vitro. Berkala Kedokteran, 11(1), 33-39.
FENEY R.E and R.M Hill. 1960. Protein chemistry. And Food Research. NEW YORK. N.y.10 :
25-433. MEYER. L.h. 1960. Food Chemistry. Reinhold publishing corp. New York. NY.