Anda di halaman 1dari 12

LAPORAN

PRAKTIKUM BIOKIMIA PANGAN


ENZIM I
Konsentrasi Enzim
Diajukan untuk Memenuhi Salah Satu Tugas Praktikum
Biokimia Pangan

Oleh :
Nama
NRP
Kelompok
Meja
Asisten
Tanggal Percobaan

: Nazir Siddiq
: 113020080
:D
: 1 (Satu)
: Ogy Tanjung Wigelar
: 13 April 2013

LABORATORIUM BIOKIMIA PANGAN


JURUSAN TEKNOLOGI PANGAN
FAKULTAS TEKNIK
UNIVERSITAS PASUNDAN
BANDUNG
2013

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA PANGAN


ENZIM
Konsentrasi Enzim
Nazir Siddiq : 113020080
Moch Rizal R : 113020078
Feny S : 113020083
INTISARI
Tujuan percobaan Uji Konsentrasi Enzim adalah untuk
mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktifitas enzim
dan kecepatan reaksi. Prinsip percobaan Uji Konsentrasi Enzim
adalah berdasarkan pada perbedaan konsentrasi enzim yang dapat
mempengaruhi kecepatan reaksi.
Berdasarkan hasil percobaan semakin pekat maka konsentrasi
enzim semakin aktif, dimana hasilnya pada sampel kedelai memiliki
konsentrasi paling pekat dengan 15 tetes ekstrak + urea, sampel
kentang memiliki konsentrasi paling pekat dengan 15 tetes ekstrak +
katekol, dan sampel pisang memiliki konsentrasi paling pekat dengan
15 tetes ekstrak + katekol.

I PENDAHULUAN
Bab ini menguraikan mengenai : (1) Latar Belakang,
(2) Tujuan Percobaan, (3) Prinsip Percobaan, dan (4) Reaksi
Percobaan.
1.1. Latar Belakang
Suatu reaksi kimia, khususnya antara senyawa organik,
yang dilakukan dalam laboratorium memerlukan suatu kondisi
yang ditentukan oleh beberapa faktor seperti suhu, tekanan,
waktu, dan lain-lain. Apabila salah satu kondisi tidak sesuai
dengan apa yang seharusnya dibutuhkan maka reaksi tidak
dapat berlangsung dengan baik. Tubuh kita merupakan
laboratorium yang sangat rumit, sebab di dalamnya terjadi
reaksi kimia yang beraneka ragam. Reaksi atau proses kimia
yang berlangsung dengan baik dalam tubuh kita ini
dimungkinkan karena adanya katalis yang disebut enzim
(Poedjiadi, hal : 140, 2005).

Enzim, meskipun hanya merupakan komponen tambahan


(minor) banyak makanan, memegang peranan utama dan
bermacam-macam dalam makanan. Enzim yang terdapat
secara alami dalam makanan dapat mengubah susunan
makanan tersebut. Dalam beberapa kasus perubahan seperti
itu dikehendaki tetapi dalam sebagian besar kasus hal itu tidak
dikehendaki, sehingga enzim harus dinon-aktifkan
(deMan, hal : 438, 1997).
1.2. Tujuan Percobaan
Tujuan percobaan Uji Konsentrasi Enzim adalah untuk
mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktifitas
enzim dan kecepatan reaksi.
1.3. Prinsip Percobaan
Prinsip percobaan Uji Konsentrasi Enzim adalah
berdasarkan pada perbedaan konsentrasi enzim yang dapat
mempengaruhi kecepatan reaksi..
1.4 Reaksi Percobaan
E +
ES

ES
E +

Gambar 1. Reaksi Konsentrasi Enzim


II TINJAUAN PUSTAKA
Bab ini menguraikan mengenai
Enzim, dan (2) Sifat dan fungsi.

: (1) Klasifikasi

2.1 . Klasifikasi Enzim


Berdasarkan Comission on Enzymes of the International
Union of Biochemistry, enzim dibagi dalam enam golongan
besar. Penggolongan tersebut didasarkan atas reaksi kimia
dimana enzim memegang peranan. Enam golongan tersebut
adalah oksidoreduktase, transferase, hidrolase, liase,
isomerase, dan ligase.

Enzim-enzim
yang
termasuk
dalam
golongan
oksidoreduktase dapat dibagi dalam dua bagian yaitu
dehidrogenase dan oksidase. Dehidrogenase bekerja pada
reaksi-reaksi dehidrogenase, yaitu reaksi pengambilan atom
hidrogen dari suatu senyawa (donor). Hidrogen yang dilepas
diterima oleh senyawa lain (akseptor). Reaksi pembentukan
aldehida dari alkohol adalah contoh reaksi dehidrogenase.
Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada
reaksi pengambilan hdrogen dari suatu substrat. Dalam reaksi
ini yang bertindak selaku akseptor hidrogen adalah oksigen.
Sebagai contoh enzim glukosa oksidase bekerja sebagai
katalis pada reaksi oksidsi glukosa menjadi asam glukonat .
Enzim yang termasuk golongan transferase bekerja
sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari
suatu senyawa kepada senyawa lain. Beberapa contoh enzim
yang termasuk golongan ini ialah metiltransferase,
karboksiltransferase, hidroksimetiltransferase, asiltransferase,
dan amino transferase atau disebut juga transaminase. Enzim
metiltransferase bekerja pada reaksi pembentukan kreatin dari
asam guanidino asetat. Pembentukan glisin dari serin
merupakan reaksi pemindahan gugus hidroksi metil. Gugus ini
dilepaskan dari molekul serin dengan dibantu oleh enzim
hidroksimetil transferase. Enzim transminase bekerja pada
reaksi transaminasi yaitu suatu reaksi pemindahan gugus
amino dari suatu asam amino kepada senyawa lain.
Enzim yang termasuk dalam kelompok hidrolase bekerja
sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Ada tiga jenis hidrolase,
yaitu yang memecah ikatan ester, memecah glikosida, dan
yang memecah ikatan peptida. Beberapa enzim sebagai
contoh ialah esterase, lipase, fosfatase, amilase, amino
peptidase dan lain-lain. Esterase ialah enzim yang memecah
ikatan ester dengan cara hidrolisis. Lipase ialah enzim yang
memecah ikatan ester pada lemak, sehingga terjadi asam
lemak dan gliserol. Fosfatase adalah enzim yang dapat

memecah ikatan fosfat pada suatu senyawa. Enzim amilase


dapat memecah ikatan-ikatan pada amilum hingga terbentuk
maltosa. Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi
pemecahan molekul protein dengan cara hidrolisis disebut
enzim proteoitik atau protease. Oleh karena yang dipecah
adalah ikatan pada rantai peptida, maka enzim tersebut
dinamakan juga peptidase. Ada dua macam peptidase, yaitu
endopeptidase dan eksopeptidase. Endopeptidase memecah
protein pada tempat-tempat tertentu dalam molekul protein
dan biasanya tidak mempengaruhi gugus yang terletak di
ujung molekul. Eksopeptidase bekerja terhadap kedua ujung
molekul protein. Karboksipeptidase dapat melepaskan asam
amino yang memiliki gugus COOH bebas pada ujung
molekul protein, sedangkan amino peptidase dapat
melepaskan asam amino pada ujung lain yang memiliki gugus
NH2 bebas. Dengan demikian eksopeptida melepas asam
amino secara berurutan dimulai dari asam amino ujung pada
molekul protein hingga seluruh molekul terpecah menjadi
asam amino.
Enzim yang termasuk golongan liase mempunyai
peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari
suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. Contoh
enzim golongan ini antara lain dekarboksilase, aldolase, dan
hidratase. Piruvat dekarboksilase adalah enzim yang bekerja
pada reaksi dekarboksilasi asam piruvat dan menghasilkan
aldehida. Enzim aldolase bekerja pada reaksi pemecahan
molekul fruktosa 1,6-difosfat menjadi dua molekul triosa yaitu
dihidroksi aseton fosfat dan
gliseraldehida-3-fosfat. Adapun
enzim
fumarat
hidratase
berperan
dalam
reaksi
penggabungan satu molekul H2O kepada molekul asam
fumarat dan membentuk asam malat.
Enzim yang termasuk golongan isomerase bekerja pada
reaksi perubahan intramolekuler, misalnya reaksi perubahan
glukosa menjadi fruktosa. Contoh enzim yang termasuk

golongan isomerase antara lain ialah ribulosafosfat epimerase


dan glukosafosfat isomerase. Enzim ribulosa epimerase
merupakan katalis bagi reaksi epimerisasi ribulosa.
Enzim yang termasuk golongan ligase bekerja pada
reaksi-reaksi penggabungan dua molekul. Oleh karenanya
enzim-enzim tersebut juga dinamakan sintetase. Contoh
enzim golongan ini antara lain ialah glutamin sintetase dan
piruvat karboksilase (Poedjiadi, hal : 152-157, 2005).
2.2. Sifat dan fungsi
Enzim adalah protein yang mempunyai sifat katalitik, sifat
ini menyebabkan enzim berguna dalam telaah analitik.
Beberapa enzim hanya terdiri atas protein, tetapi kebanyakan
enzim mengandung komponen nonprotein tambahan seperti
karbohidrat,lipid, logam, fosfat, atau beberapa bagian organik
yang lain. Enzim lengkap disebut holoenzim; bagian protein,
apoenzim; dan bagian nonprotein, kofaktor (deMan, hal : 438,
1997).
III BAHAN, ALAT, DAN METODE PERCOBAAN
Bab ini menguraikan mengenai : (1) Bahan yang
digunakan, (2) Alat yang digunakan, dan (3) Metode
Percobaan.
3.1. Bahan yang digunakan
Bahan yang digunakan untuk percobaan Konsentrasi
Enzim adalah kedelai, kentang, dan pisang. Substrat yang
digunakan adalah urea, katekol, aquadest dan pp.

3.2. Alat yang digunakan


Alat-alat yang digunakan pada Konsentrasi Enzim adalah
tabung reaksi, dan pipet tetes.
3.3. Metode percobaan

Gambar 2. Prosedur Konsentrasi Enzim


IV HASIL PENGAMATAN DAN PEMBAHASAN
Bab ini menguraikan mengenai : (1) Hasil Pengamatan
dan (2) Pembahasan.
4.1. Hasil Pengamatan
Tabel 1. Hasil Pengamatan Konsentrasi Enzim
Konsentrasi
Sampel
Substrat
Warna
Enzim
15 tetes
Pink tua
Kedelai
5 tetes
Urea
Pink susu
1
tetes
Pink
(A)
15 tetes
Coklat tua
Kentang
5 tetes
Katekol Coklat
(B)
muda
1 tetes
Coklat
15 tetes
Coklat tua
Pisang
5 tetes
Katekol
Coklat
(C)
kehitaman
1 tetes
Coklat

Hasil
+++
++
+
+++
++
+
+++
++
+

muda
Keterangan : (+++) Enzim aktif bekerja.
(++) Enzim kurang aktif bekerja.
(+) Enzimtidak aktif bekerja.
(Sumber : Nazir Siddiq, dan Moch Rizal R, Kel D, Meja 1,
2013)

Gambar 3. Hasil Pengamatan Konsentrasi Enzim


4.2. Pembahasan
Hasil percobaan didapatkan bahwa setiap ekstrak
memiliki warna paling pekat pada penambahan ekstrak 15
tetes. Hal ini membuktikan adanya pengaruh konsentrasi
enzim yang akan mempengaruhi kecepatan dari reaksi. Dari
perbedaan warna tersebut dapat kita ketahui keaktifan enzim
dari tiap-tiap reaksi. Dari data di atas dapat ditarik kesimpulan,
bahwa semakin banyak enzim, maka kecepatan reaksi akan
semakin tinggi.
Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang
menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim
tersebut. Pada suatu substrat tertentu, kecepatan reaksi
bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim
(Poedjiadi, hal : 158, 2005).
Pengaruh konsentrasi enzim pada laju aktivitas enzim
dengan enzim yang derajat kemurniannya tinggi. Didalam
batas-batas tertentu terdapat suatu hubungan linear antara
jumlah enzim dan taraf aktivitasnya. Aktivitas enzim

merupakan ukuran lenyapnya reaktan atau munculnya produk


dari reaksi yang dikatalisis
Konsentrasi enzim merupakan percobaan yang dilakukan
untuk mempelajari pengaruh konsentrasi enzim terhadap
kecepatan reaksi. Dari hasil percobaan konsentrasi enzim
dapat diketahui bahwa semakin besar konsentrasi enzim
maka kerja enzim semakin aktif. Seperti pada katalis lain,
kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung
pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi
substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan
bertambahnya konsentrasi enzim.
Fungsi penambahan phenofltalein pada urease bertujuan
sebagai indikator warna dan juga untuk memperjelas
terjadinya perubahan warna. Selain itu dapat pula diganti
dengan indikator yang lain asalkan indikator tersebut bersifat
basa seperti metil biru. Kemudian pada ekstrak setelah
dimasukkan kedalam tabung reaksi bertujuan untuk
menyeragamkan suhu agar tahu keaktifan dari enzim tersebut.
Percobaan uji konsentrasi enzim apabila ekstrak yang
digunakan sedikit tetapi substratnya banyak akan
menyebabkan kerja enzim kurang optimal dan substrat akan
jenuh.
Adapun tujuan pengkondisian dari percobaan ini selama
5 menit dimaksudkan agar ekstrak yang di campurkan dengan
substrat tersebut dapat menyesuaikan dengan kondisi suhu
kamar kembali, yang kemungkinan terjadi karena perbedaan
setelah ekstrak dipindahkan ke tabung reaksi lain.
Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang
menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim
tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan
reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim
(Poedjiadi, hal : 158, 2005).

Gambar 4. Pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas


enzim
Enzim bermacam-macam jenisnya dan semuanya
berguna dalam proses untuk mempercepat reaksi dalam
tubuh karena enzim itu dapat menurunkan energi aktivasi
pada proses emzimatis. Tingkat cepat lambatnya suatu reaksi
dalam tubuh dipengaruhi oleh banyak hal. Sifat-sifat yang
disoroti misalnya banyaknya substrat, banyaknya enzim, serta
suhu. Semakin banyak jumlah substrat, maka reaksi tersebut
akan semakin cepat juga. Semakin banyak enzim, jelas akan
semakin cepat pula reaksi kimia yang berlangsung (Nichola,
2010).
Urease disebut juga urea amidohidrolases. Ureases
merupakan enzim yang mengkatalis hidrolisis dari urea
menjadi karbon dioksida dan ammonia.
Urease adalah sebuah protein yang ditemukan dalam
bakteri, kapang, dan beberapa tanaman tingkat tinggi.
Karakteristiknya yaitu pH optimum 7,4 suhu optimum 64
celcius dengan spesifikasi enzimatis : urea dan hidroksi urea.
Beberapa tanaman memanfaatkan ureases untuk keperluan
yang sama. Ureases ditemukan dalam jumlah yang besar
pada jack bean, kacang kedelai dan beberapa biji tanaman
lainnya. Ureases juga terdapat pada beberapa jaringan
binatang dan pencernaan mikroorganisme. Ureases penting
dalam sejarah enzimologi sebagai enzim pertama yang
dimurnikan dan dikristalkan. Karakteristik enzim urease yaitu :
1. Tempat aktifnya metal : nikel (II)

2. Berat molekul : 480 kDa atau 545 kDa dari Jack Bean
Urease (kalkulasi massa dari rangkaian asam amino).
3. Ph Optimum : 7.4
4. Temperatur optimum : 60 0C
5. spesifik enzim : urea dan Hydroxyurea
6. Inhibitor : Logam berat, (Nursiam, 2010).

V KESIMPULAN DAN SARAN


Bab ini menguraikan mengenai : (1) Kesimpulan dan (2)
Saran.
5.1. Kesimpulan
Berdasarkan hasil percobaan semakin pekat maka
konsentrasi enzim semakin aktif, dimana hasilnya pada
sampel kedelai memiliki konsentrasi paling pekat dengan 15
tetes ekstrak + urea, sampel kentang memiliki konsentrasi
paling pekat dengan 15 tetes ekstrak + katekol, dan sampel
pisang memiliki konsentrasi paling pekat dengan 15 tetes
ekstrak + katekol.
5.2. Saran
Saran yang diberikan pada praktikan adalah harus lebih
siap materi yang akan di uji dan teliti, serta bekerja sama
dengan baik, dengan rekan satu meja agar percobaan dapat
terlaksana dengan baik dan hasilnya pun akan lebih akurat.

DAFTAR PUSTAKA
deMan, John M. (1997). Kimia Makanan. Penerbit ITB;
Bandung.
Nichola,
(2010),
Mengamati
Kerja
Enzim,
http://id.shvoong.com/exactsciences/biochemistry/2081

294-katabolisme-mengamati-kerja-enzim/,
17/04/2013.

diakses

Nursiam,
(2010),
Pengujian
Aktivitas
Enzim,
http://intannursiam.blogspot.com/2010/05/24/pengujian
aktivitas enzim.html, diakses 17/04/2013.
Poedjiadi, Anna. (2005). Dasar Dasar Biokimia. UIPress,Jakarta.