Struktur dan Sifat Asam

Amino
Asam Amino yang Terjadi Secara Alami
Ratusan asam amino yang berbeda diamati di alam, tetapi hanya 20 asam amino yang
berlimpahditemukan dalam protein. Dua puluh -asam amino ini berbeda satu sama lain hanya dalam
identitas sisirantai (grup R, disorot).

Struktur dari semua 20 asam amino ditunjukkan pada Tabel 25.1, bersama dengan tiga huruf yang
diterimasingkatan dan satu huruf singkatan untuk setiap asam amino. Kecuali glisin (R=H), semua
iniasam amino kiral, dan alam biasanya hanya menggunakan satu enansiomer masing-masing. Asam
aminoterutama diamati di alam disebut l asam amino, karena proyeksi Fischer mereka
menyerupaiProyeksi Fischer dari l gula.
tabel 25.1 struktur dari dua puluh amino yang terjadi secara alamiasam yang terdapat dalam protein
Asam Amino Alami Lainnya

Selain 20 asam amino yang ditemukan dalam protein (Tabel 25.1), ada asam amino lain yang digunakanoleh
organisme untuk berbagai fungsi. Misalnya, pertimbangkan struktur asam aminobutirat(GABA) dan tiroksin.

Kedua senyawa ini adalah asam amino, tetapi tidak ditemukan dalam protein. GABA ditemukan diotak dan
bertindak sebagai neurotransmitter, sedangkan tiroksin ditemukan di kelenjar tiroid dan bertindak
sebagaihormon. Ada banyak contoh lain juga, tetapi bab ini akan fokus hampir secara eksklusif pada20 asam
amino yang ditemukan dalam protein.
Sifat Asam-Basa
• Ketika asam amino dilarutkan dalam larutan pada pH 1, kedua gugus fungsi terutama ada:dalam bentuk
terprotonasinya.

Setiap proton yang disorot memiliki nilai pKa uniknya sendiri, sering disebut pKa1 dan pKa2.

Perhatikan bahwa gugus asam karboksilat dideprotonasi terlebih dahulu. Artinya, nilai pKa pertama mengacu
padakeasaman gugus asam karboksilat, sedangkan nilai pKa kedua mengacu pada keasamankelompok
amonium. Beberapa asam amino memiliki rantai samping yang mengandung basa atau asamkelompok. Asam
amino ini akan memiliki nilai pKa ketiga yang terkait dengan rantai samping, seperti yang dapat dilihatpada
Tabel 25.2.
tabel 25.2 nilai pKa untuk dua puluh asam amino alami
 Perhatikan bahwa nilai pKa untuk gugus asam karboksilat berada
dalam kisaran 2-3 untuk hampir semuaasam amino yang ditunjukkan.
Misalnya, alanin memiliki pKa1 2,34. Nilai ini menunjukkan bahwa
muatanbentuk (COOH) dan bentuk anionik (COO−) akan ada dalam
jumlah yang sama pada pH 2,34.Pada pH di bawah 2,34 (kondisi sangat
asam), bentuk tidak bermuatan akan mendominasi. ApapunpH di atas
2,34, anion karboksilat akan mendominasi. Memang, bentuk anionik ini
mendominasi dipH fisiologis.
 Sekarang mari kita fokus pada nilai pKa untuk gugus amonium dari
asam amino. Tabel 25.2 menunjukkanbahwa nilai-nilai ini berada dalam
kisaran 9-10 untuk hampir semua asam amino. Misalnya, alanin
memilikipKa2 sebesar 9,69. Nilai ini menunjukkan bahwa bentuk tak
bermuatan dan kationik dari gugus amoniumakan hadir dalam jumlah
yang sama pada pH 9,69. Pada setiap pH di atas 9,69, bentuk tak
bermuatan akanmenonjol. Pada pH di bawah 9,69, gugus amonium
kationik akan mendominasi. Memang,bentuk kationik mendominasi
pada pH fisiologis
 Singkatnya, pertimbangkan struktur asam amino pada pH fisiologis.
Gugus amino bersifat pro-ditonasi, sedangkan gugus asam karboksilat
terdeprotonasi.
 Dalam bentuk ini, asam amino dikatakan sebagai zwitterion, yang merupakan senyawa netral bersih yang
menunjukkan:pemisahan muatan. Asam amino dapat dianggap sebagai garam internal, dan karena itu, ia akan
menunjukkan:banyak sifat fisik garam. Misalnya, asam amino sangat larut dalam air danmemiliki titik leleh
yang sangat tinggi. Asam amino juga dikatakan amfoter, karena akan bereaksidengan asam atau basa. Ketika
diperlakukan dengan basa, asam amino akan berfungsi sebagai asam dengan memberikannaik proton (gugus
amonium terdeprotonasi).

Namun, ketika diperlakukan dengan asam, asam amino akan berfungsi sebagai basa dengan
mengabstraksikan proton (gugus karboksilat terprotonasi)

Kedua reaksi ini menunjukkan bahwa, dalam bentuk zwitterioniknya, asam amino dapat berfungsi sebagai
asamatau sebagai dasar.
• Titik isoelektrik
Untuk setiap asam amino, ada pH spesifik di mana konsentrasi bentuk zwitterionicmencapai nilai
maksimumnya. pH ini disebut titik isoelektrik (pI), dan setiap asam amino memilikipI unik sendiri. Untuk asam
amino yang tidak memiliki rantai samping asam atau basa, pI hanyalah rata-rata darikedua nilai pKa. Contoh
berikut menunjukkan perhitungan untuk pI alanin.

Untuk asam amino dengan rantai samping asam atau basa, pI adalah rata-rata dari dua nilai pKa yang
sesuai dengan gugus yang sejenis. Misalnya, pI lisin ditentukan oleh dua gugus amino,sedangkan pI asam
glutamat ditentukan oleh dua gugus asam karboksilat.
• Pemisahan Asam Amino melalui Elektroforesis
Asam amino dapat dipisahkan satu sama lain dengan berbagai teknik. Salah satu metode, yang disebut elek-
troforesis, bergantung pada perbedaan nilai pI dan dapat digunakan untuk menentukan jumlah perbedaanasam amino
yang terdapat dalam suatu campuran. Dalam praktiknya, beberapa tetes campuran dioleskan ke kertas saringatau gel
yang ditempatkan dalam larutan buffer antara dua elektroda. Ketika medan listrik diterapkan,asam amino terpisah
berdasarkan nilai pI yang berbeda. Jika pI asam amino lebih besar daripH larutan, asam amino akan ada terutama
dalam bentuk yang bermuatan positifdan akan bermigrasi menuju katoda. Semakin besar perbedaan antara pI dan
pH, semakin cepat akanmigrasi. Asam amino dengan pI yang lebih rendah dari pH larutan akan ada secara
dominandalam bentuk yang bermuatan negatif dan akan bermigrasi menuju anoda. Semakin besar
perbedaannyaantara pI dan pH, semakin cepat ia akan bermigrasi (Gambar 25.2) Jika dua asam amino memiliki nilai
pI yang sangat mirip (seperti glisin dan leusin), asam amino dengan berat molekul lebih besar akan bergerak lebih
banyak.lambat, karena muatan harus membawa massa yang lebih besar.
 Asam amino tidak berwarna, sehingga teknik deteksi diperlukan untuk memvisualisasikan lokasi berbagai
tempat. Metode yang paling umum melibatkan perawatan kertas saring atau gel dengan alarutan yang
mengandung ninhidrin dilanjutkan dengan pemanasan dalam oven. Ninhidrin bereaksi dengan asam amino
untukmenghasilkan produk berwarna ungu.

Atom nitrogen dari asam amino akhirnya dimasukkan ke dalam produk ungu, dan sisanyaasam
amino terdegradasi menjadi beberapa produk sampingan (air, karbon dioksida, dan aldehida). NSsenyawa
ungu diperoleh terlepas dari identitas asam amino, asalkan aminoasam adalah primer (yaitu, bukan
prolin). Jumlah bintik ungu menunjukkan jumlah jenis yang berbedaasam amino yang ada.Elektroforesis
tidak dapat digunakan untuk memisahkan sejumlah besar asam amino. Ini digunakan hanya sebagai ana-
metode litik untuk menentukan jumlah asam amino dalam campuran. Untuk benar-benar
memisahkanseluruh campuran asam amino, teknik laboratorium lain digunakan, seperti kromatografi
kolom.
 Pembentukan Peptida dari Asam Amino
 Asam amino – Asam amino bergabung bersama untuk membentuk peptida. Misalnya, glutathione adalah
tripeptida yang dibentuk dari 3 asam amino yaitu glutamat, sistein, dan glisin.
 Glutathione menunjukkan dua ikatan peptida dan terdiri dari tiga residu asam amino. Ketika asam amino
bergabung bersama untuk membentuk peptida, urutan di mana mereka terhubung penting. Misalnya,
pertimbangkan dipeptida sederhana yang dibuat dengan menggabungkan alanin dan glisin. ikatan peptida
dapat dibentuk antara gugus COOH dari alanin dan gugus NH2 dari glisin, ataudari gugus COOH glisin dan
gugus NH2 dari alanin.
Kedua dipeptida ini bukanlah senyawa yang sama. Rantai peptida selalu memiliki gugus amino di salah satu
ujungnya, yang disebut ujung N, dan sebuah COOH kelompok di ujung yang lain, yang disebut terminal C . peptida
selalu digambar dengan ujung N di sisi kiri.

 Urutan residu asam amino dalam peptida dapat disingkat dengan satu atau tiga huruf singkatan, dimulai dengan
ujung N. Misalnya, dipeptida glisin dan alanin dapat ditulis sebagai berikut:
 Rantai peptida sederhana akan memiliki satu ujung N dan satu ujung C. Sebagai contoh, perhatikan berikut ini
dekapeptida, di mana residu alanin adalah ujung N dan residu leusin adalah ujung C:

• Menggambarkan struktur garis ikatan yang menunjukkan tripeptida Phe-Val-Trp. menggambar peptida yang
terdiri dari tiga residu dengan ujung N di sebelah kiri dan terminal C di sebelah kanan.

1.Menggambarkan peptida denganjumlah

yang benar dari residu.
 2. Mengidentifikasi rantai samping
terkait dengan masing-masing residu.

3. Menetapkan yang tepat konfigurasi untuk masing-masing

posisi.

 semua asam amino alami akan memiliki konfigurasi S, kecuali untuk cyst-teine, yang memiliki konfigurasi R. Dengan
informasi ini, adalah mungkin untuk menggambar setiap chi-pusat ral menggunakan konvensi Cahn–Ingold–Prelog
pintasan stereokimia dapat diterapkan untuk menghemat waktu: Ketika peptida ditarik secara konvensional dengan
ujung N di kiri dan ujung C di kanan, semua rantai samping di atas gambar akan berada di irisan, dan semua rantai
samping di bagian bawah gambar akan berada di garis putus-putus.
5. URUTAN PEPTIDA
Degradasi Edman melibatkan menghilangkan satu residu asam amino
pada satu waktu dan mengidentifikasi masing-masing residu saat
dihilangkan.
Mekanisme Degradasi Edman
Pembelahan Enzimatik
Varietas enzim disebut peptidase, secara selektif menghidrolisis ikatan
peptida tertentu.